A
EFSA
e a Agenda de Avaliação de Risco da ASAE
A segurança alimentar dos frutos secos e secados colocados no
mercado, face aos resultados do PNCA da ASAE
Riscos e Alimentos
Riscos e Alimentos
Frutos Secos e Secados
Introdução
Os frutos de casca rija são considerados alimentos muito equilibrados, pelo que ocupam uma posição muito relevante na alimentação humana. Sendo alimentos muito apreciados pelo seu agradável sabor/aroma e pelas suas propriedades benéficas para a saúde, estes frutos são amplamente consu-midos pela maioria da população mundial. Por serem posi•-vamente relacionados com hábitos de alimentação saudá-vel, o consumo global de frutos de casca rija pra•camente duplicou nos úl•mos 20 anos [1]. Em Portugal, os frutos de casca rija fazem parte da alimentação mediterrânica, a•n-gindo um consumo médio anual que ronda os 4,15 kg per
capita [1].
No entanto, a ingestão de frutos de casca rija representa um risco concreto para a saúde de uma pequena, mas significa-•va parte da população geral, nomeadamente os indivíduos sensibilizados/alérgicos. Para proteger a saúde destes indiví-duos, inúmeras medidas legais têm sido adotadas pela mai-oria dos países/regiões mundiais. Em 1985, a Comissão do
Codex Alimentarius emi!u, pela primeira vez, a
recomenda-ção para a rotulagem obrigatória de alimentos pré-embalados susce!veis de conterem ingredientes potencial-mente alergénicos. Seguindo esta recomendação, os alimen-tos pertencentes aos frualimen-tos de casca rija, amendoins, cereais contendo glúten, soja, peixe, ovos, leite, crustáceos e sulfi-tos foram definidos como prioritários na rotulagem. Dentro da União Europeia, a primeira lista de alimentos alergénicos
com rotulagem obrigatória foi emi•da em 2003 pela Dire•va 2003/89/EC, adicionando sésamo, aipo e mostarda à lista anterior, totalizando 12 grupos. Desde então, a União Euro-peia aumentou a lista para 14 grupos prioritários (adicionando os moluscos e o tremoço), estabelecendo que os ingredientes da lista devem estar realçados no rótulo, independentemente da sua quan•dade (Dire•va 2007/68/ CE; Regulamento (UE) Nº 1169/2011). Nos frutos de casca rija estão incluídos: amêndoas (Prunus dulcis), avelãs (Corylus avellana), nozes (Juglans regia), castanhas de caju (Anacardium occidentale), nozes pécan (Carya illinoiesis), castanhas do Brasil (Bertholle!a excelsa), pistáchios (Pistacia vera) e nozes de macadâmia ou Queensland (Macadamia ternifolia). Sendo estes frutos responsáveis por um elevado número de reações alérgicas, a sua rotulagem é obrigatória na maioria dos países e regiões mundiais [2].
Alergias Alimentares: considerações gerais
As alergias alimentares definem-se como respostas adversas do sistema imunitário que ocorrem de forma reprodu!vel em indivíduos sensibilizados/alérgicos, após reexposição a um dado alimento [3]. Em teoria, qualquer alimento é sus-ce!vel de induzir respostas imunológicas, mas cerca de 90% das alergias alimentares são normalmente desencadeadas por alimentos pertencentes aos oito grupos: leite, ovos, peixes, crustáceos, soja, amendoim, frutos de casca rija e cereais contendo glúten [3]. Bioquimicamente, os alergénios alimentares são definidos como glicoproteínas solúveis em
Riscos e Alimentos nº 11 |
junho 2016Alergénios dos frutos de casca rija
Joana Costa, Caterina Villa, M. Beatriz P. P. Oliveira, Isabel Mafra
REQUIMTE-LAQV/Faculdade de Farmácia Universidade do porto, Porto, Portugal
Abstract
Tree nuts are considered of great importance for human nutri•on, mostly for their nutri•onal value and health benefits. How-ever, tree nuts pose a concrete health risk for a small, but significant part of the general popula•on, since they are included in one of the eight groups of foods responsible for inducing about 90% of the reported allergic reac•ons. Tree nut allergens be-long to a restricted number of protein families with biological func•ons, such as seed storage, defence and regula•on proteins. Clinical symptoms of tree nut allergies are o"en moderate to severe or even near fatal for the sensi•sed/allergic individuals. This review is intended to gather relevant issues concerning tree nut allergy, namely prevalence, clinical thresholds and bio-chemical characterisa•on of allergens, as well as their clinical relevance. Other topics regarding management and recent ad-vances on analy•cal techniques (protein- and DNA-based) are also referred.
água com peso molecular entre 10 a 70 kDa, apresentando elevada resistência ao calor, a pH ácido e à a•vidade enzi-má•ca das proteases. Como consequência, as reações alér-gicas podem ocorrer em indivíduos alérgicos quando o ali-mento é ingerido cru, processado ou mesmo digerido [3-5]. Apesar das alergias alimentares serem •picamente media-das pela imunoglobulina E (IgE), estas podem também inclu-ir outras respostas imunológicas, entre elas as reações não mediadas pela IgE (doença celíaca), mistas (mecanismos celulares e associados à IgE) (gastroenterite eosino!lica) ou mediada por células (derma•te de contacto alérgica [3]. Numa reação alérgica mediada pela IgE, os sintomas apare-cem até cerca de 2 horas após a ingestão do alimento aler-génico e a sua fisiopatologia engloba duas fases: sensibiliza-ção e elicitasensibiliza-ção. A sensibilizasensibiliza-ção alérgica pode ocorrer dire-tamente através do trato gastrointes•nal ou indiredire-tamente, através de exposições respiratórias e/ou cutâneas. A fase de sensibilização envolve a a•vação de vários mecanismos do sistema imunitário que levam à produção de IgE. Subse-quentemente, a fase da elicitação ocorre após reexposição ao alergénio, quando a IgE se liga ao seu recetor na super!-cie de mastócitos, levando à libertação de mediadores, tais como leucotrienos, prostaglandinas e histamina que são responsáveis pelos sintomas clássicos de alergia (ur•cária, rinite, angioedema, anafilaxia) [5].
Recentemente, diferentes agentes internos e ambientais têm sido apontados como fatores de risco no desenvolvi-mento de alergias alimentares. Aspetos gené•cos (associações familiares e de genes específicos), associação com doenças atópicas (derma•te atópica) e condições pré-existentes (asma), género (masculino/feminino), tempo e via de exposição ao alérgeno (exposição tópica versus respi-ratória), componentes da dieta (redução do consumo de ácidos gordos polinsaturados e de vitamina D) e as diferen-ças geográficas nos hábitos alimentares têm sido apontados como fatores de risco favoráveis para o desenvolvimento de alergia alimentar. A gravidade de uma reação alérgica é alta-mente dependente, não só da fisiologia do indivíduo, mas também da quan•dade de alimentos ingeridos, do •po de processamento a que o alimento foi subme•do e das possí-veis interações com outros componentes. Adicionalmente, aspetos como a velocidade de absorção de alimentos, inges-tão de alimentos perto de exercício !sico intenso e a idade do paciente podem aumentar a gravidade/intensidade de uma resposta alérgica [4,5].
Dados epidemiológicos e doses mínimas de elicitação da resposta imunitária
Nos úl•mos anos, as alergias alimentares têm sido encara-das como um grave problema de saúde pública, cuja preva-lência parece estar a aumentar, não só nos países desenvol-vidos, mas também nas economias emergentes. Dados re-centes parecem indicar que cerca de 2-10% da população mundial seja afetada por algum •po de alergia alimentar, a•ngindo 3-4% dos adultos e 5-6% de crianças/adolescentes (8% em crianças menores de 3 anos). Os dados rela!vos à prevalência de alergias a frutos de casca rija são ainda escas-sos e apenas restritos a alguns frutos. De entre os elemen-tos deste grupo, o fruto mais estudado é a avelã, sendo con-siderado um modelo de alergia alimentar [6].
Segundo um estudo envolvendo onze países da União Euro-peia, os Estados Unidos da América e a Austrália, a es•ma•-va de indivíduos alérgicos à avelã ronda os 7,2%, baixando para 3,1% quando excluídos os pacientes rea•vos ao pólen. A alergia a este fruto está fortemente associada com a poli-nose, es•mando-se que o pólen das aveleiras (ou de outras arvores filogene•camente próximas) possa agir como agen-te de sensibilização primário para o desenvolvimento da alergia à avelã como fruto. A via de sensibilização parece ser dependente das regiões geográficas, visto que as popula-ções no Norte da Europa desenvolvem alergia à avelã por via inalatória (forma indireta), enquanto as populações da zona do Mediterrâneo parecem ser sensibilizadas direta-mente através da ingestão deste fruto. No mesmo estudo, a alergia à noz apresenta uma prevalência global de 2,2%, sendo a França, a Alemanha e a Itália, os países com maior incidência de alergia a este fruto. Apesar de não haver da-dos globais sobre a prevalência de outros frutos de casca rija, as alergias à amêndoa, à castanha de caju e ao pistáchio têm sido consideradas de elevada relevância em consequên-cia do número crescente de respostas adversas graves (reações anafilá!cas) a estes frutos [6].
Apesar da gravidade, da prevalência e do impacte que as alergias alimentares têm na vida diária dos indivíduos alérgi-cos, ainda não há cura para estas condições. A terapia des-tes paciendes-tes passa pela total evicção do(s) alimento(s) aler-génico(s) ou pela administração terapêu•ca de an•-histamínicos, cor•costeroides, broncodilatadores e/ou epi-nefrina, no caso de uma exposição acidental ao alergénio. A intensidade de uma resposta alérgica está dependente de
vários fatores, sendo a quan•dade de alergénio ingerido um dos fatores determinantes. Neste sen•do, o conhecimento da dose mínima que pode provocar uma reação alérgica é de grande interesse, tanto a nível individual como populaci-onal. Com base em alguns estudos clínicos usando testes de provocação oral, quan•dades tão pequenas quanto 1 ou 2 mg de proteína de avelã ou de castanha de caju, respe•va-mente, foram definidas como suficientes de induzir respos-tas imunológicas adversas com sintomas observáveis em pacientes alérgicos a estes frutos. Presentemente, a quan•-dade de 0,1 mg de proteína foi recomendada como dose mínima de referência para todos os frutos de casca rija [7].
Caracterização molecular e relevância clinica dos alergénios de frutos de casca rija
As proteínas que induzem respostas imunitárias adversas estão restritas a um pequeno grupo de famílias de proteí-nas. Na Tabela 1 estão representados todos os alergénios iden•ficados e caracterizados nos frutos de casca rija, os quais estão incluídos na lista oficial de alergénios segundo a Organização Mundial de Saúde e União Internacional das Sociedades de imunologia (WHO/IUIS-World Health
Organi-za•on/Interna•onal Union of Immunological Socie•es) Aller-gen Nomenclature Sub-Commi!ee.
Riscos e Alimentos nº 11|
junho 2016Fruto Classes de proteínas Função bioquímica Relevância clínica Alergénios Amêndoa (Prunus dulcis)
PR-10 Defesa
Reações leves e relacionadas com síndrome de alergia oral (OAS). Reações graves em doentes com polinose.
Rea•vi-dade cruzada com Bet v 1 e outros PR-10.
Pru du 1
PR-5 Defesa Reconhecido como potente alergénio. Reações potencial-mente semelhantes às registadas para PR-10. Pru du 2
2S Albuminas Reserva Sem dados disponíveis. Pru du 2S albumin
nsLTP (ou PR-14) Transporte Reações severas e sistémicas. Rea!vidade cruzada entre frutas da família Rosaceae. Pru du 3 Profilinas Estrutural Reações leves e limitadas à cavidade oral (OAS). Pru du 4
Ribossomal 60s Regulação Sem dados disponíveis. Pru du 5
Leguminas Reserva Reações severas e sistémicas. Pru du 6
Vicilinas Reserva Sem dados disponíveis. Pru du g-conglu!n
Avelã (Corylus avellana)
PR-10 Defesa Reações leves na maior parte relacionadas com OAS (alergénio major). Cor a 1 Profilinas Estrutural Reações leves na maior parte relacionadas com OAS
(alergénio minor). Cor a 2 Isoflavona reductase Defesa Sem dados disponíveis (sugerida a classificação de alergé-nio minor). Cor a 6 nsLTP (ou PR-14) Transporte/Defesa Reações severas e sistémicas (alergénio major). Cor a 8 Leguminas Reserva Reações severas e sistémicas (alergénio major). Cor a 9 Heat shock protein
70 Estrutural Sem dados disponíveis. Cor a 10
Vicilinas Reserva Reações severas e sistémicas (alergénio major mas classi-ficação necessita revisão). Cor a 11 Oleosinas Estrutral/Reserva/ Regulação Sem dados disponíveis (sugerida a classificação de alergé-nio major). Cor a 12 Oleosinas Estrutral/Reserva/ Regulação Sem dados disponíveis (sugerida a classificação de alergé-nio major). Cor a 13 2S Albuminas Reserva Reações moderadas a severas (alergénio minor). Cor a 14 PR-5 Defesa Sem dados disponíveis (sugerida a classificação de alergé-nio minor). Cor a TLP
Tabela 1. Classificação das proteínas, função bioquímica e relevância clínica dos alergénios iden•ficados e classificados nos
Riscos e Alimentos nº 11|
junho 2016Caju (Anacardium occidentale)
Vicilina Reserva Reações severas e sistémicas (alergénio major). Ana o 1 Legumina Reserva Reações severas e sistémicas (alergénio major). Ana o 2 2S Albuminas Reserva Reações severas e sistémicas (alergénio major). Ana o 3 Pistáchio (Pistacia vera)
2S Albuminas Reserva Reações moderadas a severas. Pis v 1
Leguminas Reserva Reações moderadas a severas. Pis v 2
Vicilinas Reserva Reações leves a moderadas. Rea!vidade cruzada com Ana
o 1. Pis v 3
Manganésio
superó-xido dismutase Defesa
Sem dados disponíveis (sugerida a classificação de
alergé-nio major). Pis v 4
Leguminas Reserva Sem dados disponíveis (sugerida a classificação de
alergé-nio minor). Pis v 5
Noz do Brasil (Bertholle a excelsa)
2S Albuminas Reserva Reações severas e sistémicas (alergénio major). Ber e 1
Leguminas Reserva Sem dados disponíveis. Ber e 2
Noz Pécan (Carya illinoensis)
2S Albuminas Reserva Reações leves a moderadas. Rea"vidade cruzada com Jug
r 1 e Ana o 3 (alergénio major). Car i 1 Vicilinas Reserva Reações leves a moderadas (alergénio major). Car i 2 Leguminas Reserva Sem dados disponíveis (alergénio major). Car i 4 Noz (Juglans nigra)
2S Albuminas Reserva Reações severas e sistémicas (alergénio major). Jug n 1 Vicilinas Reserva Reações severas e sistémicas (alergénio major). Jug n 2 Noz (Juglans regia)
2S Albuminas Reserva Reações severas e sistémicas (alergénio major). Jug r 1 Vicilinas Reserva Reações severas e sistémicas (alergénio major). Jug r 2 nsLTP (ou PR-14) Transporte/Defesa Reações severas e sistémicas (alergénio major). Jug r 3 Leguminas Reserva Reações severas e sistémicas (alergénio major). Jug r 4
Profilinas Estrutural Sem dados disponíveis. Jug r 5
Tabela 1. (con•nuação) Classificação das proteínas, função bioquímica e relevância clínica dos alergénios iden•ficados e
Superfamília Cupin
As proteínas alergénicas dos frutos de casca rija pertencem na sua maioria a dois grandes superfamílias de proteínas, nomeadamente Cupin e Prolamina. A superfamília Cupin apresenta uma ampla diversidade de proteínas, que podem ser encontradas desde bactérias a eucariotas, incluindo plantas e animais. Os membros desta superfamília têm em comum duas sequências consensos conservadas e um ou dois domínio(s) com estrutura beta em forma de barril da qual deriva a sua designação “cupin”. Contendo dois domí-nios em forma de barril, as globulinas representam os princi-pais componentes da dieta humana. Nos frutos de casca rija e na maioria dos legumes, as globulinas representam cerca de 50% das proteínas totais das sementes que contêm os recursos necessários para a germinação das plantas. Depen-dendo do seu coeficiente de sedimentação, as globulinas são classificadas como 11S ou 7S, sendo vicilinas ou legumi-nas, respe"vamente [8-10].
As vicilinas são proteínas triméricas com tamanho molecular de 150-180 kDa (compostas por 3 subunidades com 40-80 kDa) e possuem de casca rija, as vicilinas são consideradas proteínas de reserva importantes, desempenhando funções biológicas de regulação/estrutura (doador de azoto durante a germinação de sementes) e de defesa (a"vidade an"fúngi-ca). Até agora, várias vicilinas foram iden"ficadas como aler-génios em quase todos os frutos de casca rija, nomeada-mente na um ou dois locais de glicosilação localizados no C-terminal. Em leguminosas e frutos amêndoa (Pru du γ-conglu"n), na avelã (Cor a 11), na noz (Jug r 2 e Jug n 2), na castanha de caju (Ana o 1), no pistáchio (Pis v 3) e na noz pecán (Car i 2) (Tabela 1). As leguminas correspondem a outra classe de proteínas funcionais com estrutura mul"mé-rica, exis"ndo como uma mistura de trímeros e hexâmeros de 50-60 kDa ligados por interações não covalentes. Contra-riamente às vicilinas, as leguminas são proteínas não glicosi-ladas, sendo a sua principal função biológica como proteínas de reserva em frutos de casca rija. Várias leguminas foram caracterizadas como alergénios na amêndoa (Pru du 6), na avelã (Cor a 9), na noz (Jug r 4), na castanha de caju (Ana o 2), no pistáchio (Pis v 2 e Pis v 5), na noz do Brasil (Ber e 2) e na noz pecán (Car i 4). As vicilinas e as leguminas são proteí-nas termoestáveis, sofrendo apeproteí-nas desnaturação parcial a temperaturas superiores a 70ºC e 94ºC, respe"vamente. Em geral, as leguminas retornam às conformações na"vas após abaixamento da temperatura, enquanto as vicilinas podem
sofrer modificações covalentes, originando novas estruturas durante o processamento dos alimentos. Devido a estas propriedades, estas proteínas podem funcionar como agen-tes de sensibilização primários via trato gastroinagen-tes"nal, sendo classificadas como alergénios de classe I. As vicilinas e as leguminas são alergénios de elevada relevância clínica, induzindo sintomas moderados a sérios, ou mesmo potenci-almente fatais por estarem na origem de reações alérgicas severas e sistémicas como anafilaxia [8-10].
Superfamília Prolamina
Esta superfamília engloba diferentes famílias de proteínas com funções biológicas dis"ntas. As proteínas desta super-família são solúveis em soluções aquosas com baixa concen-tração iónica e possuem uma estrutura primária com eleva-do teor em resíduos de prolina e glutamina (origem da de-signação prolamina). Nesta superfamília estão incluídas as 2S albuminas, as proteínas transportadoras de lípidos não específicas (nsLTP) e os inibidores da alfa-amilase/tripsina presentes nos cereais.
As 2S albuminas são proteínas de baixo peso molecular (12-15 kDa) e ricas em pontes dissulfureto (8 resíduos de cisteí-na) que asseguram a estabilidade da estrutura tridimensio-nal. Têm como principal função biológica o armazenamento de proteínas de reserva, mas também desempenham fun-ções de defesa (a"vidade an"fúngica). Nos frutos de casca rija, várias 2S albuminas foram iden"ficadas e caracterizadas como alergénios, nomeadamente na amêndoa (Pru du 2S albumin), na avelã (Cor a 14), na noz (Jug r 1 e Jug n 1), na castanha de caju (Ana o 3), no pistáchio (Pis v 1 e Pis v 5), na noz do Brasil (Ber e 1) e na noz pecán (Car i 1).
As nsLTP são definidas bioquimicamente como proteínas monoméricas de pequeno tamanho molecular (7-9 kDa) e com sequências primárias ricas em resíduos de cisteína que contribuem para o caráter hidrofóbico da região central da estrutura tridimensional. As principais funções biológicas das nsLTP estão relacionadas com o transporte de diferentes classes de lípidos (ácidos gordos, fosfolípidos, glicolípidos e esteróis) através de membranas celulares. No entanto, tam-bém lhe são atribuídas outras funções como defesa da plan-ta (a"vidades an"fúngica e an"bacteriana) ou potencial en-volvimento no crescimento e desenen-volvimento da planta (embriogénese, germinação). As nsLTP são também designa-das pela família designa-das proteínas PR-14 (pathogenesis-related) e estão amplamente distribuídas na natureza, sendo
cados como importantes panalergénios. Algumas nsLTP fo-ram também iden•ficadas em frutos de casca rija como aler-génios importantes, par•cularmente na amêndoa (Pru du 3), na avelã (Cor a 8) e na noz (Jug r 3).
Tanto as 2S albuminas como as nsLTP são extraordinaria-mente resistentes a elevadas temperaturas (>90ºC), a pH extremos e à a•vidade enzimá•ca. Tal como as globulinas, as 2S albuminas e as nsLTP são classificadas como alergénios de classe I susce!veis de agirem como agentes de sensibili-zação primários através do sistema gastrointes•nal. Clinica-mente são alergénios com elevada relevância, uma vez que são responsáveis por induzir reações alérgicas severas e sis-témicas, podendo ser potencialmente fatais [8-10].
Profilinas e Proteínas PR (pathogenesis-related)
As profilinas são uma família de proteínas citosólicas de bai-xo peso molecular (12-15 kDa) que se ligam à ac!na, sendo comuns a todas as células eucarió!cas. As profilinas inter-vêm a!vamente em processos associados com a mo!lidade celular (regulação da polimerização de filamentos de ac!na). Como componentes de muitos processos celulares essenci-ais, estas proteínas estão amplamente espalhadas pela natu-reza. Tal como as proteínas nsLTP, as profilinas são também consideradas como panalergénios importantes. Por exibirem elevada homologia entre si, estas moléculas são responsá-veis por muitos dos fenómenos de rea!vidade cruzada entre alergénios aéreos e alimentares. Nos frutos de casca rija existem algumas profilinas classificadas como alergénios na amêndoa (Pru du 4), na avelã (Cor a 2) e na noz (Jug r 5) (Tabela 1).
As proteínas PR compreendem um conjunto de várias famí-lias não relacionadas que são expressas em resposta a agen-tes externos, tais como fatores abió!cos, patogénios ou an-!bió!cos. São moléculas de baixo peso molecular com esta-bilidade a pH baixo e rela!va resistência à proteólise, o que as torna boas candidatas para induzir respostas imunológi-cas adversas em indivíduos sensibilizados. As proteínas PR-10 são o exemplo mais comum de proteínas alergénicas, sendo vulgarmente conhecidas como as proteínas homólo-gas à Bet v 1. Estas proteínas são muito abundantes nos teci-dos reprodutores, estando presentes no pólen, frutos e se-mentes. As proteínas PR-5, também conhecidas por tauma!-nas ou proteítauma!-nas homólogas da Bet v 2, são outro grupo de moléculas com funções biológicas de defesa nas plantas (a!vidade an!fúngica). Nos frutos de casca rija, proteínas PR
-10 e PR-5 foram iden!ficadas e caracterizadas na amêndoa (Pru du 1 e Pru du 2, respe!vamente) e na avelã (Cor a 1 e Cor a TLP, respe!vamente) (Tabela 1).
As profilinas, as PR-10 e as PR-5 são normalmente classifica-dos como alergénios de classe II, pois a via de sensibilização a estas proteínas é indireta, resultando da exposição cutâ-nea ou respiratória através do pólen.
As reações alérgicas decorrentes da imunorea!vidade das profilinas são normalmente consideradas leves a modera-das, frequentemente restritas à cavidade oral (síndrome de alergia oral - OAS). No entanto, existem vários casos clínicos reportando respostas imunológicas graves em pacientes com condições preexistentes, tais como asma, pelo que as reações alérgicas às profilinas devem ser criteriosamente avaliadas durante o seu diagnós!co. Tal como no caso das profilinas, os sintomas associados à imunorea!vidade das proteínas PR-10 ou PR-5 são comummente classificados co-mo leves a co-moderados e restritos à cavidade oral [8-10].
Gestão de alimentos alergénicos
A gestão das alergias alimentares tem sido encarada como uma tarefa mul!disciplinar, envolvendo diferentes interve-nientes tais como as autoridades reguladoras, a indústria alimentar, os prestadores de cuidados (médicos, cuidadores) e os consumidores sensibilizados/alérgicos. Atuando a nível populacional, as autoridades reguladoras visam a proteção da saúde pública, enquanto a indústria alimentar é respon-sável pelo fornecimento de alimentos seguros para todos os consumidores (cumprindo a legislação vigente). A nível indi-vidual, a responsabilidade final recai sobre os pacientes alér-gicos, que devem evitar criteriosamente qualquer possível contacto/ingestão com o alimento alergénico [7]. No entan-to, estes indivíduos ainda estão em risco de sofrerem rea-ções alérgicas em consequência da exposição acidental a alergénios ocultos devido a rotulagem inadequada ou a con-taminações cruzadas durante o processamento de alimentos (linhas de produção par!lhadas) [8-10]. A informação corre-ta e clara da rotulagem represencorre-ta uma das medidas mais importantes para garan!r a segurança do consumidor alérgi-co, pelo que o desenvolvimento de metodologias analí!cas adequadas ao controlo dos alimentos é indispensável para a gestão industrial de alimentos alergénicos.
Atualmente existe um amplo espectro de métodos analí!cos para a deteção e quan!ficação de diferentes alimentos
génicos, tendo como analito-alvo as proteínas ou o ADN. No caso dos frutos de casca rija, diversas metodologias têm sido propostas com base em ensaios imunoquímicos (ELISA), na PCR (reação em cadeia da polimerase) em tempo real e nas mais recentes tecnologias de ponta (tais como espectrome-tria de massa e biossensores) [8-10]. No entanto, a falta de materiais de referência e de métodos oficiais para a sua de-teção/quan"ficação representam as grandes falhas na ges-tão dos alergénios alimentares. Dada a ampla diversidade dos alimentos alergénicos, a escolha dos métodos analí"cos deverá ser baseada em critérios específicos, tais como "po de molécula alvo (proteínas ou ADN), ocorrência de fenóme-nos de rea"vidade cruzada, base de deteção (química, bioló-gica), custos de equipamentos e por análise, a necessidade de conhecimento especializado e a possibilidade de deteção simultânea de múl"plos alergénios [8-10].
Considerações Finais
Os frutos de casca rija são uma parte integrante da dieta alimentar diária em muitos países. Classificados como um dos oito grupos de alimentos responsáveis por mais de 90% das reações alérgicas, os frutos de casca rija têm sido consi-derados como alimentos alergénicos importantes, não só nos países desenvolvidos, mas também nas economias emergentes. Os alergénios de frutos de casca rija pertencem a um número restrito de famílias de proteínas com funções biológicas de reserva, defesa, regulação e transporte. Em consumidores sensibilizados/alérgicos, a ingestão destes frutos pode desencadear respostas imunológicas graves e sistémicas, necessitando frequentemente de tratamento hospitalar e tendo muitas vezes consequências fatais. Atualmente, a alergia alimentar parece estar a crescer em prevalência, par"cularmente na Europa e EUA. Por não exis-"r cura para alergia aos frutos de casca rija ou a qualquer outro alimento, os indivíduos alérgicos têm de eliminar da sua dieta estes alergénios e todos os alimentos com potenci-al rea"vidade cruzada. Nesse sen"do, a gestão de potenci-alimentos alergénicos depende de vários intervenientes, tanto a nível individual como populacional, nomeadamente no controlo da rotulagem. Dada a importância do tópico das alergias aos frutos de casca rija, novos avanços analí"cos serão espera-dos num futuro próximo.
Agradecimentos
Este trabalho teve o apoio da FCT/MEC através de fundos nacionais e cofinanciamento pelo FEDER pelo acordo de parceria PT2020 com projeto UID/QUI/50006/2013 – PO-CI/01/0145/FEDER/007265. Joana Costa e Caterina Villa agradecem à FCT as bolsas SFRH/BPD/102404/2014 e PD/ BD/114576/2016, respe"vamente, financiadas pelo POPH-QREN (subsidiado pelo FSE e MCTES).
Referências
[1] FAOSTAT. Disponível em: h#p://faostat3.fao.org/ (Acedido em Maio 2016)
[2] Taylor, S. L., & Baumert, J. L. (2015). Worldwide food allergy labeling and detec"on of allergens in processed foods. Chemical
Immunology and Allergy, 101:227-234.
[3] Boyce, J. A., et al. (2010). Guidelines for the Diagnosis and Man-agement of Food Allergy in the United States: Report of the NIAID-Sponsored Expert Panel. Journal of Allergy and Clinical
Immunolo-gy, 126:S1-S58.
[4] Sicherer, S. H., & Sampson, H. A. (2014). Food allergy: Epidemi-ology, pathogenesis, diagnosis, and treatment. Journal of Allergy
and Clinical Immunology, 133:291-307.e295.
[5] Sicherer, S. H. (2011). Food Allergy. Mount Sinai Journal of
Med-icine, 78: 683-696.
[6] Burney, P., et al. (2010). Prevalence and distribu"on of sensi"-za"on to foods in the European Community respiratory health survey: a EuroPrevall analysis. Allergy, 65:1182-1188.
[7] Crevel, R. W. R., et al. (2014). Transla"ng reference doses into allergen management prac"ce: Challenges for stakeholders. Food
and Chemical Toxicology, 67:277-287.
[8] Costa, J., Carrapatoso, I., Oliveira, M. B. P. P., & Mafra, I. (2014). Walnut allergens: Molecular characteriza"on, detec"on and clini-cal relevance. Cliniclini-cal and Experimental Allergy, 44: 319-341. [9] Costa, J., Mafra, I., Carrapatoso, I., & Oliveira, M. B. P. P. (2015).
Hazelnut allergens: molecular characterisa"on, detec"on and clini-cal relevance. Cri!clini-cal Reviews in Food Science and Nutri!on, (doi: 10.1080/10408398.2013.826173).
[10] Costa, J., Mafra, I., Carrapatoso, I., & Oliveira, M. B. P. P. (2012). Almond allergens: molecular characteriza"on, detec"on, and clinical relevance. Journal of Agricultural and Food Chemistry,
60:1337-1349.
