Controle de
Qualidade no
Processo de Tradução
NOME- GUSTAVO MANCINI NÚMERO USP- 7652949
Prefácio
➢ Introdução;
➢ Função controle de qualidade;
➢ Gasto energético;
➢ Mecanismo de controle de qualidade;
➢ Degradação das proteínas mal enoveladas e reparo;
➢ Chaperonas;
Introdução
➢ Ao longo da evolução, as células incorporaram mecanismos bastante ecientes para evitar que erros se multipliquem na replicação, na transcrição e na tradução;
Função
➢ Inibir proteínas defeituosas;
➢ Suporte a vida;
➢ Correto funcionamento catalítico das proteínas;
➢ Correto funcionamento do organismo;
Gasto energético
Mecanismos de controle de
qualidade
➢ Os mecanismo se dividem em 4;
➢ A ativação dos aminoácidos antes da sua incorporação nos polipeptídeos;
➢ Processamento pós-traducional do polipeptídeo;
➢ Elongação do polipeptídio;
Mecanismo de controle de
qualidade
➢ Edição pelas aminoacil-tRNA-sintases;
➢ As enzimas usam sua especificidade para identificar os pares de base o que permite uma especificidade grande fazendo que a precisão das bases seja 10 vezes maior ou mais;
➢ Por não ter a mesma forma o substrato errado tem uma constante de afinidade diferente e portanto uma cinética diferente;
Mecanismos de controle de
qualidade
➢ Identificação pela sequências presentes no anticódon e no braço do aminoácido;
Atuação da EF-TU
➢ EF-TU;
➢ Atua na primeira etapa de elongação em células bacterianas;
➢ Faz a leitura das interações códon-anticódon proporcionando fidelidade por meio de seus intermediários que duram poucos segundos EF-Tu-GDP e EF-Tu-GTP;
➢ Reduzindo a velocidade da síntese proteica;
➢ Quando identifica uma base errada ela reduz a velocidade pela interação de substituição de GDP por GDP guanosina 5`-O-3-tiotrifosfato;
Identificação do mRNA
➢ Os pontos de IF e RF são importantes para identificação do mRNA;
➢ Pontos de controle;
➢ Identificação quando o mRNA estiver quebrado ou degradado;
Conserto de Erros
➢ Os erros são consertados por clivagem onde se gasta 4 equivalentes de ATP, posterior as proteínas tem 2 caminhos, degradação ou concerto pela base correta;
➢ A degradação das proteínas tem como objetivo a não formação de proteínas aberrantes ou mal enoveladas;
➢ A degradação começa com as chaperonas (tentativa de conserto das proteínas), se não funciona usa-se os proteossomas, que degradam proteínas marcadas com ulbilquinona;
Controle de estruturas Terciárias
➢ Uma quantidade signicativa de proteínas precisa de ajuda para atingir a conguração terciária correta;
Chaperonas
➢ São proteínas auxiliares;
➢ Descobertas quando células são expostas a temperaturas relativamente altas, por isso são chamadas Heat Shock Proteins (HSP);
➢ São classificadas em dois grupos: HSP 70 e HSP 60;
HSP 70
➢ São proteínas menores que suas irmãs, HSP 60;
➢ Ajudam as proteínas no seu enovelamento até que formem suas estruturas terciárias;
HSP 60
➢ Agem em proteínas já prontas, mas que tiveram problemas na sua formação terciária;
➢ Localizam sítios hidrofóbicos expostos;
Proteassoma
➢ Quando as chaperonas não conseguem consertar a proteína, é preciso enviá-la para a degradação;
Proteassoma
➢ O proteassoma é um complexo protéico responsável pela degradação das proteínas mal formadas, ou que estão em excesso;
Proteassoma
➢ Após a poli-ubiquitinação a proteína se liga a subunidade 19S do proteassoma através de sítios específicos a ubiquitina;
Proteassoma
➢ Uma vez dentro do complexo 20S a proteína desenovelada passa por um ataque nucleofílico dependente de treonina;
➢ O ataque ocorre pela formação de um intermediário covalente acil-enzima, que é clivado;
➢ O restante da proteína é hidrolisada e sofre um novo ataque;
Referências Bibliográficas
➢ NELSON, D. L; COX, M. M.; Lehninger Principles of Biochemistry. 6th ed.;
➢ Imagens retiradas do google;
➢ www.passeidireto.com/arquivo/5119734/bio-cel-i-aula-18-controle-de-qualidade-da-sintese-proteica, acessado em 03/12/2016;
➢ VOET, D; VOET, J. G.; Bioquímica 3rd ed.;
➢ TANAKA, Keiji. The proteassome: Overview of structure and functions. Procedings Of The Japan Academy, Series B, Tokyo, v. 85, n. 1, p. 12-36, jan. 2009;