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Controle de Qualidade no Processo de Tradução

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Academic year: 2021

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Controle de

Qualidade no

Processo de Tradução

NOME- GUSTAVO MANCINI NÚMERO USP- 7652949

(2)

Prefácio

➢ Introdução;

➢ Função controle de qualidade;

➢ Gasto energético;

➢ Mecanismo de controle de qualidade;

➢ Degradação das proteínas mal enoveladas e reparo;

➢ Chaperonas;

(3)

Introdução

➢ Ao longo da evolução, as células incorporaram mecanismos bastante ecientes para evitar que erros se multipliquem na replicação, na transcrição e na tradução;

(4)

Função

➢ Inibir proteínas defeituosas;

➢ Suporte a vida;

➢ Correto funcionamento catalítico das proteínas;

➢ Correto funcionamento do organismo;

(5)

Gasto energético

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Mecanismos de controle de

qualidade

➢ Os mecanismo se dividem em 4;

➢ A ativação dos aminoácidos antes da sua incorporação nos polipeptídeos;

➢ Processamento pós-traducional do polipeptídeo;

➢ Elongação do polipeptídio;

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Mecanismo de controle de

qualidade

➢ Edição pelas aminoacil-tRNA-sintases;

➢ As enzimas usam sua especificidade para identificar os pares de base o que permite uma especificidade grande fazendo que a precisão das bases seja 10 vezes maior ou mais;

➢ Por não ter a mesma forma o substrato errado tem uma constante de afinidade diferente e portanto uma cinética diferente;

(8)

Mecanismos de controle de

qualidade

➢ Identificação pela sequências presentes no anticódon e no braço do aminoácido;

(9)

Atuação da EF-TU

➢ EF-TU;

➢ Atua na primeira etapa de elongação em células bacterianas;

➢ Faz a leitura das interações códon-anticódon proporcionando fidelidade por meio de seus intermediários que duram poucos segundos EF-Tu-GDP e EF-Tu-GTP;

➢ Reduzindo a velocidade da síntese proteica;

➢ Quando identifica uma base errada ela reduz a velocidade pela interação de substituição de GDP por GDP guanosina 5`-O-3-tiotrifosfato;

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(11)

Identificação do mRNA

➢ Os pontos de IF e RF são importantes para identificação do mRNA;

➢ Pontos de controle;

➢ Identificação quando o mRNA estiver quebrado ou degradado;

(12)

Conserto de Erros

➢ Os erros são consertados por clivagem onde se gasta 4 equivalentes de ATP, posterior as proteínas tem 2 caminhos, degradação ou concerto pela base correta;

➢ A degradação das proteínas tem como objetivo a não formação de proteínas aberrantes ou mal enoveladas;

➢ A degradação começa com as chaperonas (tentativa de conserto das proteínas), se não funciona usa-se os proteossomas, que degradam proteínas marcadas com ulbilquinona;

(13)

Controle de estruturas Terciárias

➢ Uma quantidade signicativa de proteínas precisa de ajuda para atingir a conguração terciária correta;

(14)

Chaperonas

➢ São proteínas auxiliares;

➢ Descobertas quando células são expostas a temperaturas relativamente altas, por isso são chamadas Heat Shock Proteins (HSP);

➢ São classificadas em dois grupos: HSP 70 e HSP 60;

(15)

HSP 70

➢ São proteínas menores que suas irmãs, HSP 60;

➢ Ajudam as proteínas no seu enovelamento até que formem suas estruturas terciárias;

(16)

HSP 60

➢ Agem em proteínas já prontas, mas que tiveram problemas na sua formação terciária;

➢ Localizam sítios hidrofóbicos expostos;

(17)

Proteassoma

➢ Quando as chaperonas não conseguem consertar a proteína, é preciso enviá-la para a degradação;

(18)

Proteassoma

➢ O proteassoma é um complexo protéico responsável pela degradação das proteínas mal formadas, ou que estão em excesso;

(19)
(20)

Proteassoma

➢ Após a poli-ubiquitinação a proteína se liga a subunidade 19S do proteassoma através de sítios específicos a ubiquitina;

(21)

Proteassoma

➢ Uma vez dentro do complexo 20S a proteína desenovelada passa por um ataque nucleofílico dependente de treonina;

➢ O ataque ocorre pela formação de um intermediário covalente acil-enzima, que é clivado;

➢ O restante da proteína é hidrolisada e sofre um novo ataque;

(22)

Referências Bibliográficas

➢ NELSON, D. L; COX, M. M.; Lehninger Principles of Biochemistry. 6th ed.;

➢ Imagens retiradas do google;

➢ www.passeidireto.com/arquivo/5119734/bio-cel-i-aula-18-controle-de-qualidade-da-sintese-proteica, acessado em 03/12/2016;

➢ VOET, D; VOET, J. G.; Bioquímica 3rd ed.;

➢ TANAKA, Keiji. The proteassome: Overview of structure and functions. Procedings Of The Japan Academy, Series B, Tokyo, v. 85, n. 1, p. 12-36, jan. 2009;

(23)

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Referências

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