É o ramo da Bioquímica que trata do estudo
Constituem
um
complexo
protéico, de peso molecular
alto,
que
atuam
como
CATALISADORES
DE REAÇÕES
BIOLÓGICAS.
Catalisador
é toda e qualquer
substância que acelera uma
reação, diminuindo a energia
de ativação, diminuindo a
energia do complexo ativado,
durante o processo.
Modelo da enzima Purina nucleósido fosforilase (PNP) gerado por computador.
As enzimas convertem uma substância, chamada de
substrato
, noutra denominada
produto
, e são
extremamente específicas para a reação que
catalisam. Isso significa que, em geral, uma enzima
catalisa um e só um tipo de reação química.
A atividade enzimática pode depender da presença
de
determinadas
moléculas,
genericamente
chamadas cofatores. A natureza química dos
cofatores é muito variável, podendo ser, por
exemplo, um ou mais
íons metálicos
(como o ferro),
ou uma
molécula orgânica
(como a vitamina B
12).
Estes cofatores podem participar ou não
diretamente na reação enzimática.
As enzimas apresentam diferentes formas e, portanto,
desempenham diferentes papéis biológicos.
Para que um enzima atue, é necessário que os substratos "se
encaixem" na enzima. Esse "encaixe", porém, depende da forma, isto é, do "contorno" da enzima. Por isso, substratos que se "encaixam" em uma determinada enzima não se "encaixam" em outras diferentes, e a reação não ocorre; daí a especificidade das enzimas quanto aos substratos em que atuam.
Uma vez ocorrido o "encaixe", forma-se o complexo
enzima-substrato, que se assemelha ao sistema "chave-fechadura". O local da enzima onde o substrato se "encaixa" é denominado sítio ativo (ou centro ativo). No caso de substâncias que reagem entre si, sob a ação catalisadora das enzimas, a reação é facilitada, tornando-se mais rápida, pois a proximidade entre as moléculas "encaixadas" acelera o processo reativo; após a reação, a enzima desliga-se do substrato e permanece intata.
Substrato entrando no centro ativo da enzima Complexo enzima/substrato Complexo enzima/produto Produtos deixando o centro ativo da enzima
Produtos Substrato
Centro ativo
A enzima altera ligeiramente a sua forma à medida que o substrato se liga
Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa. A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.
Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima.
Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que
podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.
A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é
chamada de apoenzima.
Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre
derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:
- Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato.
- Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima.
- Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.
As alterações dos alimentos
Microrganismos Atividade enzimática
• A velocidade da reação catalisada por uma enzima é aumentada devido ao abaixamento da energia de ativação necessária para converter o substrato no produto. O aceleramento da reação pode ser da ordem dos milhões de vezes: por exemplo, a enzima orotidina-5'-fosfato descarboxilase diminui o tempo da reação por ela catalisada de 78 milhões de anos para 25 milissegundos
•Acredita-se que cada célula tenha, pelo menos, mil enzimas. •A primeira enzima a ser cristalizada foi a urease, em 1926.
Focalizadas em suas funções no setor de indústria de
alimentos, as enzimas desenvolvem importante papel, por permitir seu desempenho, isolado ou juntamente com outras enzimas, a obtenção de inúmeros produtos alimentícios.
A evolução da enzimologia aplicada à industrialização tem
possibilitado:
A produção de novos alimentos;
Melhoria dos caracteres organolépticos;
Gastos operacionais menores, em relação ao que poderia ser
Para utilização das enzimas, deve-se
selecioná-la e controlar sua atividade:
Possibilidade de inativação quando de seu
comportamento indesejável;
Favorecimento de sua atividade quando útil
As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:
Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases.
Se uma molécula se reduz tem que haver outra que se oxide.
Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.
Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades.
Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.
Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.
Ligases:
Catalisam reações de formação e novas
moléculas a partir da ligação entre duas já
existentes, sempre às custas de energia (ATP).
São as Sintetases.
ou glicosidades
1- Tem ação hidrolítica sobre os ésteres de ácidos
graxos.
2- Hidrolisam ésteres fosfóricos de amidos
fosforilados, glicerofosfatos e de outros
complexos.
3- Mantêm a coloração de clorofila, através de
vários tratamentos a base de substâncias
alcalinas.
4- Hidrolisam a pectina, produzindo ácido péptico
ou poligalacturônico e metanol.
5- Atuam sobre a sacarose, formando açúcares
redutores: glicose e frutose.
6- Atacam a lactose gerando glicose e galactose.
7- Agem sobre as ligações a-1,4 e 1,6 do amido.
8- Provocam a degradação de substâncias
celulósicas.
9- Desdobram, por hidrólise, as ligações
glicosídicas das cadeias de pectina ou do
amido péptico.
10- Rompem ligações péptídicas de proteínas.
11- Quebram ligações peptídicas até a liberação
de aminoácidos.
12- Responsáveis pelos processos autolíticos da maturação da carne.
13- Participam da coagulação do leite.
14- Ocasionam a perda de cor e odor de vegetais congelados. 15- Por sua ação podem catalisar reações do tipo: AH+ H2O2
AOH + H2O.Onde AH poderá ser ácido ascórbico, fenol, etc.
16- Ocasionam o escurecimento enzimático de vegetais.
17- Catalisa a oxidação da xantina e aldeídos como o fórmico; permite detectar a presença de leite de vaca no leite humano.
18- Catalisa a oxidação de ácidos graxos poliinsaturados e pelos peróxidos resultantes a do caroteno de verduras e frutas desidratadas.
Temperatura: Quanto maior a temperatura, maior a
velocidade da reação, até se atingir a temperatura ótima; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula. T°C de 70 a 90°C por dois a cinco minutos inativa a maioria das enzimas (blanching ou branqueamento térmico)
pH: Idem à temperatura; existe um pH ótimo, onde a
distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise.
Além dos fatores acima citados, existem outros fatores que
podem desnaturar as enzimas (destruir sua estrutura): agentes oxidantes, radioatividade, íons metálicos pesados, alguns ácidos, agitações mecânicas, etc.
Os inibidores enzimáticos são compostos que podem
diminuir a atividade de uma enzima. A inibição enzimática
pode ser
reversível ou irreversível
;
Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:
Inibição Enzimática Reversível Competitiva:
Quando o
inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação
do substrato. O efeito é revertido aumentando-se a
concentração de substrato. Este tipo de inibição depende
das concentrações de substrato e de inibidor.
Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:
Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um
sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao
mesmo tempo que o substrato. Este tipo de inibição
depende apenas da concentração do inibidor.
Inibição enzimática irreversível:
há modificação
Pode-se obter enzimas para diversas finalidades a partir de microrganismos, vegetais superiores ou animais.
Algumas enzimas são indesejáveis no alimento, e por isso, devem ser inativadas.
Enzimas mais importantes: glicosidases (amilases, invertases e lactase), enzimas pécticas (pectinesterase, poligalacturonase),
estearases (fosfatase e lipase), proteolíticas (pepsina, tripsina, quimiotripsina, papaína, ficina, bromelina, renina, etc), oxidases
AMILASES
São enzimas que atuam sobre ligações α-1,4 de polímeros de
glicose como o amido, o glicogênio, etc. transformando-os em moléculas de menor peso molecular.
As mais importantes amilases: alfa-amilase e a beta- amilase. A beta-amilase age sobre a amilose (enzima sacarificante)
quebra o amido (molécula grande) fornecendo maltose.
A alfa-amilase age sobre a amilopectina (enzima dextrinizante)
ataca ligações ao acaso fornecendo dextrinas.
São enzimas obtidas por microrganismos (bactérias) ou através
do malte e da batata doce (cevada ou outro vegetal germinado)
São importantes para fabricação de bebidas obtidas a partir de
INVERTASES
São enzimas que atuam sobre a
sacarose
transformando-as em uma mistura de
açúcares redutores
glicose e frutose
As leveduras (microrganismos)
caracterizam-se por possuir esta enzima e são utilizadas na
fermentação alcóolica ou produção industrial
da invertase.
LACTASE
A lactase ataca a
lactose
transformando-a e
glicose e galactose
.
Apresenta importância porque esse açúcar do
leite, de poder adoçante baixo, pode ser
transformado em açúcar com poder adoçante
bem maior.
Serve também para reduzir o teor de lactose
ENZIMAS PÉCTICAS
Tem sido relativamente bem
estudadas por causa de sua
importância na indústria de
alimentos;
São utilizadas para facilitar a
filtração e clarificação dos sucos
de frutas (maçã, uva);
São indesejáveis quando causam
excessivo
amolecimento
de
muitas frutas e hortaliças e na
formação de precipitados no
suco de laranja.
ENZIMAS PROTEOLÍTICAS – PAPAÍNA
É das enzimas proteolíticas mais utilizadas no
amolecimento de carnes;
Tratamento de cerveja para evitar formação de
precipitado e como auxiliar de digestão;
É extraída do látex do mamoeiro;
ENZIMAS PROTEOLÍTICAS –RENINA
É encontrada no estômago de bezerros e já foi
sua principal fonte de obtenção;
Hoje em dia é obtida a partir dos microrganismos.
Especialmente de fungos das espécie de Muco
ENZIMAS PROTEOLÍTICAS – RENINA
É uma das enzimas de maior utilização,
principalmente na elaboração de queijos pois
coagulam o leite, para obtenção do coalho
ou coalhada.
POLIFENOL-OXIDASE
São enzimas responsáveis pelo escurecimento enzimático
em muitos produtos por exposição de sua estrutura ao ar ambiente.
LIPOXIDASE
São importantes por gerarem produtos rançosos e
destruírem ácidos graxos essenciais (gorduras
necessárias);
É utilizada em panificação para proteger a farinha, já
que os hidroperóxidos formados podem oxidar pigmentos (carotenóides e clorofilas), formando produtos incolores.
1) Conceitue enzimas.
2) O que significa a afirmativa “a enzima é
um catalisador biológico”.
3)Explique o mecanismo de atividade
enzimática.
4) Qual o papel das coenzimas e cofatores?
5) Qual a importância das enzimas para a
6) Quais as classes de enzimas que existem?
7) Quais os principais fatores que controlam
a atividade enzimática?
8) Cite as principais enzimas utilizadas pela
indústria de alimentos.
9) Escolha uma enzima glicosidase e descreva
sobre sua ação.
