Bioquímica
ENZIMAS
As enzimas são substâncias orgânicas, geralmente proteínas, que
catalisam reações biológicas pouco espontâneas e muito lentas. O poder catalítico de uma enzima relaciona a velocidade das
reações com a energia despendida para que elas aconteçam.
Assim, na presença de uma enzima catalisadora, a velocidade da
reação é mais rápida e a energia utilizada é menor. Por esse motivo as enzimas praticamente regem todo o funcionamento celular interno, favorecendo o metabolismo anabólico
(construção) e catabólico (degradação), bem como externo, através de sinalizadores catalíticos estimulantes ou inibitórios atuantes em outras células (hormônios, por exemplo).
Existem no organismo diferentes tipos enzimáticos, reguladores das
diversas vias metabólicas, estendendo-se por todo o corpo humano, no entanto em pequenas quantidades.
A grande especificidade de uma enzima é determinada pelo
tamanho e forma tridimensional, formando regiões de afinidade com os reagentes (substratos). A essa complementaridade,
denominamos combinação chave-fechadura.
Alguns fatores influenciam na atividade catalítica das enzimas, tais
como: concentração enzimática, concentração do substrato, Potencial Hidrogeniônico (pH) e temperatura.
Levando-se em conta a concentração das moléculas de enzimas,
quanto maior o seu teor, maior será a velocidade da reação,
seguindo proporcionalmente a quantidade suficiente de substratos para reagir com as enzimas. Conforme a demanda no consumo de reagentes vai ocorrendo, a velocidade da reação decai
gradativamente.
Quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade
tende a um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no sistema. A partir desse ponto nenhuma influência terá o substrato sobre a velocidade, pois todas as enzimas já se
Temperatura
pH
Cada enzima também possui um pH ótimo para desempenhar suas
funções, seja no estômago, no caso das pepsinas em pH ácido (por volta de 2-muito baixo), ou em qualquer outro órgão ou tecido, na boca ou na corrente sanguínea, cada uma em seu local de
atuação requerem de condições favoráveis para potencializar sua atuação.
Para otimização das reações biológicas, mediadas por
catalisadores, é necessário uma temperatura adequada que varia de acordo com o tipo de enzima. Baixas temperaturas podem
causar inativação e altas temperaturas podem causar
desnaturação enzimática. Portanto, as enzimas são muito sensíveis, daí entendemos a preocupação materna quando uma criança encontra-se febril.
Inibição enzimática
Na inibição enzimática, a substância inibidora forma
ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir
na sua atividade catalítica. De acordo coma
estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a
inibição enzimática pode ser de dois tipos:
reversível e irreversível.
Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as
moléculas da enzima se unem por ligações não
covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser
rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua
atividade posteriormente. A inibição reversível é
Inibição competitiva – os inibidores competitivos são
substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.
Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se
tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.
Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é
inativada definitivamente. Nesse tipo de inibição, a
substância inibidora se une à enzima por ligações
covalentes
(mais estáveis), o que altera o grupo
funcional da enzima necessário para sua atividade
catalítica, tornando-a inativa de forma permanente. Um
bom exemplo de inibidor irreversível é o íon cianeto
(CN-), que se une à enzima citocromo oxidase, enzima
muito importante no processo de respiração celular,
levando à sua inativação definitiva. Com essa enzima
inativada, a célula deixa de realizar a respiração e
morre.
Existem muitos tratamentos terapêuticos que se baseiam
na inibição enzimática. Vários antibióticos combatem
infecções por bactérias através da inibição irreversível
de enzimas desses microrganismos. A penicilina, por
exemplo, inibe a atividade da enzima transpeptidase,
indispensável
à
formação
da
parede
celular bacteriana. Com a inativação dessa enzima,
a bactéria não tem como fabricar a parede celular, o
que impede a sua reprodução. As células animais, por
sua vez, não utilizam essa enzima em seu metabolismo,
por isso, a penicilina não causa mal ao organismo
humano (exceto em situações de alergia).
UERJ 1º EXAME DE QUALIFICAÇÃO 2013 QUESTÃO 39
Existem dois tipos principais de inibidores da atividade de uma enzima: os competitivos e os não competitivos. Os primeiros são aqueles que concorrem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Considere um experimento em que se mediu a velocidade de reação de uma enzima em função da concentração de seu substrato em três condições:
• ausência de inibidores;
• presença de concentrações constantes de um inibidor competitivo;
• presença de concentrações constantes de um inibidor não competitivo. Os resultados estão representados no gráfico abaixo:
A curva I corresponde aos resultados obtidos na ausência de inibidores.
As curvas que representam a resposta obtida na presença de um inibidor competitivo e na
presença de um não competitivo estão
indicadas, respectivamente, pelos seguintes números:
a) II e IV b) II e III c) III e II d) IV e III
RESPOSTA CORRETA:
B)
II e III
resolução
Inibidores competitivos pelo mesmo centro ativo, se
parecem com a molécula original do substrato e
competem por ele, impedindo que os substratos
corretos se encaixem, diminuindo com isso a
produtividade
da
enzima.
Em altas concentrações de substrato, esse consegue
se ligar adequadamente. Dessa maneira, a curva de
velocidade de reação em função da concentração
de substrato jamais alcançará a mesma velocidade
máxima verificada na ausência de inibidor e na
presença de inibidor competitivo.
UNIRIO
Sabe-se que a bactéria 'E.coli' cresce mais rapidamente
na presença da glicose (um monossacarídeo) do que
na presença de lactose (um dissacarídeo). Isso se deve
a dois fatos: primeiro, a lactose não é tão facilmente
incorporada pelas bactérias; segundo, porque a lactose
necessita ser hidrolisada pela enzima B-galactosidase,
em glicose e galactose. O gráfico a seguir resultou de
experimento em que 'E.coli' foi inoculada num meio
contendo uma mistura de glicose e lactose. As curvas
no gráfico adiante representam a concentração da
enzima B-galactosidase, a concentração de glicose e o
número de bactérias no meio de cultura em função do
tempo.
Identifique as curvas da figura, correlacione os parâmetros
concentração de B-galactosidase, concentração de glicose e número de bactérias e explique o comportamento da curva da enzima B-galactosidase.
Os círculos pretos representam o número de
bactérias; os círculos brancos representam a
concentração de glicose; os triângulos pretos
a concentração da enzima B-galactosidase.
Enquanto existe glicose no meio a
B-galactosidase está reprimida. Quando a
glicose se esgota a expressão dessa enzima é
induzida.
UFRJ 2008
Logo após a colheita, os grãos de milho apresentam sabor
adocicado, devido à presença de grandes quantidades de açúcar em seu interior. O milho estocado e vendido nos mercados não tem mais esse sabor, pois cerca de metade do açúcar já foi convertida em amido por meio de reações enzimáticas. No entanto, se o milho for, logo após a colheita , mergulhado em água fervente, resfriado e mantido num congelador, o sabor adocicado é preservado.
Por que esse procedimento preserva o sabor adocicado dos grãos
Porque as enzimas responsáveis pelo processo de conversão de
glicose em amido são desnaturadas pela fervura e o
Vunesp
A figura ilustra um modelo do sistema "chave-fechadura", onde observamos enzima, substrato e produto do sistema digestivo humano.
a) Se o substrato fosse uma proteína que estivesse sendo degradada no estômago, qual seria a enzima específica e o produto obtido neste órgão?
b) Se a digestão de um determinado alimento ocorresse no intestino delgado e os produtos obtidos fossem glicerol e ácidos graxos, quais seriam, respectivamente, o substrato e a enzima?
a) A enzima que age em proteínas no estômago é uma proteinase
denominada pepsina. Os produtos são denominados polipeptideos.
b) Os lipídeos são digeridos no duodeno, sob ação das enzimas
denominadas lípases. Os produtos da digestão são ácidos graxos e glicerol.
A um pedaço de carne triturada acrescentou-se água, e essa mistura foi igualmente distribuída por seis tubos de ensaio (I a VI). A cada tubo de ensaio, mantido em certo pH, foi adicionada uma enzima digestória, conforme a lista abaixo.
I. pepsina; pH = 2 II. pepsina; pH = 9 III. ptialina; pH = 2 IV. ptialina; pH = 9 V. tripsina; pH = 2 VI. tripsina; pH = 9
Todos os tubos de ensaio permaneceram durante duas horas em uma estufa a 38oC.
Assinale a alternativa da tabela que indica corretamente a ocorrência (+) ou não (-) de digestão nos tubos I a VI.
I II III IV V VI a) + - + - + -b) + - - + - -c) + - - - - + d) - + + - - + e) - + - + +
Nos anos 50 e 60, quando se iniciavam as pesquisas sobre como o DNA codificava os aminoácidos de uma proteína, um grupo de pesquisadores desenvolveu o seguinte experimento:- Sintetizaram uma cadeia de DNA com três nucleotídeos repetidos muitas vezes em uma sequência conhecida:
...AGCAGCAGCAGCAGCAGCAGCAGC...
- Essa cadeia de DNA foi usada em um sistema livre de células, porém no qual haviam todos os componentes necessários à síntese proteica, incluindo os diferentes aminoácidos.- Nesse sistema, essa cadeia de DNA sempre produzia uma proteína com um único tipo de aminoácido. Diferentes repetições do experimento demonstraram que até três proteínas diferentes poderiam ser produzidas, cada uma delas com um único tipo de aminoácido: serina ou alanina ou glutamina.
a) Por que as proteínas obtidas possuíam apenas um tipo de aminoácido? b) Por que foram obtidos 3 tipos de proteínas?
a) As proteínas obtidas possuíam apenas um tipo de
aminoácido porque o DNA utilizado apresentava um único tipo de códon (AGC).
b) O tipo de aminoácido utilizado na produção da proteína
poderá variar dependendo do local onde os ribossomos iniciam a tradução do código genético. O aminoácido utilizado é a serina quando a leitura começa no A, do códon AGC. O aminoácido é a alanina quando a leitura começa no G, do códon GCA. O
aminoácido utilizado é a glutamina, quando a leitura começa no C, do códon CAG.
Na espécie humana há dois tipos de hemoglobinas, conhecidas como hemoglobinas A e S, que diferem apenas em um aminoácido:
Hemoglobina A:...valina-histidina-leucina-treonina-prolina-ácido glutâmico... Hemoglobina S:...valina-histidina-leucina-treonina-prolina-x...
Essa pequena diferença é suficiente para determinar que uma pessoa portadora de hemoglobina S sofra de anemia falciforme. Os códons de RNA-m que codificam esses aminoácidos são:
valina - GUU, GUG, GUC, GUA
histidina - CAU, CAC
leucina - UUG, UUA
treonina - ACU, ACC, ACG, ACA
prolina - CCU, CCC, CCG, CCA
A mutação pode ocorrer no DNA como mostra o esquema a seguir:
a) Qual é o aminoácido que aparece, na hemoglobina S, no lugar do ácido glutâmico? Justifique sua resposta.
b) Todas as células, a partir da célula que sofre a mutação, serão anômalas? Justifique sua resposta.
a) Valina, porque houve uma substituição (T x A) no codon do DNA
correspondente a esse aminoácido.
Os gráficos a seguir representam o efeito inibitório de dois
antibióticos (I e II) sobre a síntese proteica em culturas de 'Staphylococcus aureus'. As setas nos gráficos indicam o momento em que foram administrados os antibióticos nas culturas.
Com base nos gráficos, explique a atuação dos antibióticos I e II
O antibiótico I atua sobre a tradução, pois, ao ser administrado,
reduz imediatamente a síntese protéica. O antibiótico II pode atuar inibindo a transcrição e/ou a replicação gênica, pois no momento da administração até o início da redução da síntese protéica, decorrem20 minutos; isso significa que havia ácido ribonucléico mensageiro sendo traduzido e produzindo proteína.
O código genético está todo decifrado, isto é, sabe-se quais trincas de bases no DNA correspondem a quais aminoácidos nas proteínas que se formarão
De acordo com a tabela:
a) Se um RNAm tem a sequência de trincas
UUAUUUCUUGUUUCUGGC, qual será a
sequência dos aminoácidos no polipetídeo correspondente?
A) Leu – Fen – Leu – Val – Ser – Gli
As duas sequências referem-se a moléculas de RNA mensageiros obtidas a partir de células pertencentes a dois organismos diferentes:
Organismo 1: CCU GCU GGC ACA Organismo 2: CCA GCG GGU ACU
Durante a síntese de proteínas, a tradução ocorre da esquerda para a direita.
a) Utilizando as informações da tabela, represente a
cadeia de aminoácidos obtida da tradução das
moléculas de RNA mensageiros dos organismos 1 e 2.
b) Cite três características do DNA e três diferenças do RNA em relação ao DNA.
a) Organismo 1 = Pro - Ala - Gly - Thr Organismo 2 = Pro - Ala - Gly - Thr.
b) Dupla-fita, fita simples, Ribose – desoxirribose – Uracila – Timina, localização e função.
