PREPARATÓRIO: RESMULTI – NUTRIÇÃO
CONTEÚDO: Digestão, absorção, transporte, captação e excreção das proteínas.
PROFESSOR(A): Caio Henrique Gomes Farias.
MATERIAL TEÓRICO
Introdução.
Ao contrário do que ocorre com as gorduras e os carboidratos, os aminoácidos não são armazenados pelo organismo, isto é, não há proteínas cuja única função seja manter um suprimento de aminoácidos para utilização posterior. Assim, os aminoácidos devem ser obtidos da dieta, sintetizados de novo ou produzidos pela degradação proteica normal. Quaisquer aminoácidos em excesso em relação às necessidades biossintéticas da célula são rapidamente degradados.
A primeira fase do catabolismo envolve a remoção dos grupos a-amino (em geral por transaminação e subsequente desaminação oxidativa), formando amônia e o a-cetoácido correspondente - os "esqueletos carbonados" dos aminoácidos. Parte da amônia livre é excretada na urina, mas a maior parte é utilizada na síntese de ureia quantitativamente a via mais importante para o descarte do nitrogênio do organismo.
Na segunda fase do catabolismo dos aminoácidos,os esqueletos carbonados dos a-cetoácidos são convertidos em intermediários comuns das vias metabólicas produtoras de energia. Esses compostos podem ser metabolizados a C02 e H20 , glicose, ácidos graxos ou corpos cetônicos pelas vias centrais do metabolismo.
Sistemas de degradação proteíca.
Há dois sistemas enzimáticos principais, responsáveis pela degradação de proteínas danificadas ou desnecessárias: o sistema ubiquitina-proteassomo, dependente de energia (ATP), no citosol, e o sistema lisossomal. Sendo o sistema ubiquitina-proteassomo o principal.
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Digestão das proteínas da dieta.
As proteínas são geralmente grandes demais para serem absorvidas pelo intestino. (Nota: um exemplo de exceção a essa regra é o caso de recém-nascidos, que podem absorver anticorpos maternos presentes no leite, quando amamentados.)
As proteínas, portanto, devem ser hidrolisadas, produzindo di e tripeptídeos, além de aminoácidos livres, compostos estes que podem ser absorvidos. As enzimas proteolíticas responsáveis pela degradação das proteínas são produzidas por três diferentes órgãos: estômago, pâncreas e intestino delgado
Digestão das proteínas no estômago.
A digestão das proteínas começa no estômago, que secreta o suco gástrico - uma solução ímpar, ácido clorídrico e a pró-enzima pepsinogênio que é a forma inativa da pepsina. Na figura as células G estimulam a produção de gastrina que vão estimar as células parietais á produção de HCL. Esse HCL é o responsável pela conversão do pepsinogênio em pepsina (forma ativa) para degradação inícial das proteínas no estômago. Após ação da pepsina no estômago o produto final dessa digestão são os polipeptídeos e aminoácidos.
Digestão das proteínas no intestino delgado pelas proteases pancreáticas.
Ao entrar no intestino delgado, os grandes polipeptídeos produzidos no estômago pela ação da pepsina são clivados por um grupo de proteases pancreáticas, resultando em oligopeptídeos e aminoácidos. Essas enzimas, assim como a pepsina, descrita anteriormente, são sintetizadas e secretadas na forma de zimogênios inativos. A liberação e a ativação dos zimogênios pancreáticos é mediada pela secreção de colecistocinina e de secretina, dois hormônios polipeptídicos do trato digestório.
A enteropeptidase (anteriormente chamada de enterocinase) - é uma enzima sintetizada por células da mucosa intestinal e ali presente na superfície luminal da membrana em forma de escova - converte o zimogênio pancreático tripsinogênio em tripsina. Posteriormente, a tripsina converte outras moléculas de tripsinogênio em tripsina pela clivagem de um número limitado de ligações peptídicas
PEPSINA.
É uma endopeptidase, que cliva ligações
peptídicas nas quais o grupo carbonila é fornecido por um aminoácido aromático ou Acídico.
Atividade ótima em um pH de 2,0 a 3,0;
inativa em pH acima de 5,0.
• Alta capacidade de digerir colágeno, importante constituinte do tecido conjuntivo das carnes.
• Para que outras enzimas do trato digestório possam digerir outras proteínas das carnes, é preciso primeiramente que as fibras do colágeno sejam digeridas
• Em pessoas que não produzem pepsina nos sucos estomacais, as carnes ingeridas são
menos processadas
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A enteropeptidase, desse modo, desencadeia uma cascata de atividades proteolíticas, pois a tripsina é o ativador comum de todos os zimogênios pancreáticos. Ao final desse processo digestivo os produtos residuais são os oligopeptídeos e aminoácidos.
Legenda: Observe a enteropeptidase convertendo o zimogênio tripsinogênio em tripsina, a tripsina converte outras moléculas de tripsinogênio em tripsina. Após é possível perceber a tripsina pegando os zimogênios e os transformando em suas formas ativas, dessa forma as proteases pancreáticas degradam mais uma parte das proteínas da dieta, Proteases pancreáticas: tripsina, quimotripsina, elastase, carboxipeptidase A e carboxipeptidase B
Digestão de oligopeptídeos por enzimas do intestino delgado
A superfície luminal do intestino contém a enzima aminopeptidase - uma exopeptidase que cliva repetidamente o resíduo N-terminal dos oligopeptídeos, produzindo peptídeos (dipeptídeos e tripeptídeos) ainda menos e aminoácidos livres.
Absorção de aminácidos e os dipeptídeos e tripeptídeos.
Os aminoácidos livres são captados pelos enterócitos por meio de um sistema de transporte secundário ligado ao Na+ da membrana apical. Os dipeptídeos e os tripeptídeos, por outro lado, são captados por um sistema de transporte ligado a H+. Os peptídeos são hidrolisados no citosol, produzindo aminoácidos, antes de serem liberados para o sistema porta por difusão facilitada. Desse modo, apenas os aminoácidos livres são encontrados na veia porta após uma refeição contendo proteína.
Esses aminoácidos são metabolizados pelo fígado ou liberados na circulação geral.
Parte dos aminoácidos absorvidos permanecem e são utilizados pelos enterócitos. A outra parte é lançada na veia porta Do sangue, os aminoácidos são captados por diferentes tecidos (fígado, músculo, rins e outros), também por co-transporte dependente de Na e em menor extensão por difusão facilitada.
Descarte do nitrogênio dos aminoácidos.
A presença do grupo a-amino mantém os aminoácidos a salvo da degradação oxidativa. Sua remoção, essencial para a produção de energia a partir de qualquer aminoácido, é um passo obrigatório no catabolismo de todos os aminoácidos. Uma vez removido, esse nitrogênio pode ser incorporado em outros compostos ou excretado, enquanto o esqueleto carbonado é metabolizado. Esta seção descreve a transam inação e a desaminação oxidativa - reações que fornecem, em última análise, a amô-nia e o aspartato, as duas fontes de nitrogênio para a ureia.
Transaminação: o afunilamento dos grupos amino em direção à síntese de glutamato.
O primeiro passo no catabolismo da maioria dos aminoácidos é a transferência de seus grupos a amino para o a-cetoglutarato. Os produtos são um a-cetoácido (derivado do aminoácido original) e o glutamato.
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O a-cetoglutarato desempenha papel central no metabolismo dos aminoácidos, aceitando grupos amino da maioria dos aminoácidos e transformando-se no glutamato.
O glutamato produzido por transaminação pode ser desaminado oxidativamente ou utilizado como doador de grupo amino na síntese de aminoácidos não essenciais.
Essa transferência de grupos amino de um esqueleto carbonado para outro é catalisada por uma família de enzimas denominadas aminotransferases (anteriormente chamadas transaminases)todas as aminotransferases requerem a coenzima piridoxal-fosfato (um derivado da vitamina B6)Essas enzimas são encontradas no citosol e na mitocôndria das células em todo o organismo especialmente aquelas do fígado, rins, intestino e músculo. Todos os aminoácidos, com exceção da lisina e da treonina, participam em transaminações em algum ponto de seus catabolismos.
Desaminação oxidativa dos aminoácidos
Nos hepatócitose e no rim, o glutamato é transportado do citosol para a mitocôndria, onde sofre desaminação oxidativa.Em contraste com as reações de transaminação, a desaminação oxidativa pela glutamato-desidrogenase resulta na liberação do grupo amino como amônia livre. Essa amônia é tóxica e não pode cair na corrente sanguínea na sua forma livre, para isso precisam ser transportadas para serem eliminadas na forma de ureia, vamos discutir sobre esses transportes no próximo tópico.
Transporte de amônia para o fígado.
Dois mecanismos são utilizados em humanos para o transporte da amônia dos tecidos periféricos até o fígado para sua conversão final em ureia. O primeiro, presente na maioria dos tecidos, utiliza glutamina-sintetase para combinar amônia (NH3) com glutamato e formar glutamina - forma não tó- xica de transporte da amônia. A glutamina é transportada no sangue para o fígado, onde é clivada pela glutaminase para produzir glutamato e amônia livre.
O segundo mecanismo de transporte, utilizado principalmente pelo músculo, envolve a transaminação do piruvato (produto final da glicólise aeróbia) para formar alanina. A alanina é transportada pelo sangue para o fígado, onde é novamente convertida em piruvato por transaminação.
No fígado, a via da gliconeogênese pode utilizar o piruvato para sintetizar glicose, que pode ir para o sangue e ser utilizada pelo músculo - via denominada ciclo da glicose-alanina.
O ciclo da ureia.
Ureia é a principal forma de eliminação dos grupos amino oriundos dos aminoácidos, perfazendo cerca de 90% dos compostos nitrogenados da urina. Isso permite a ocorrência de baixos níveis de amônia circulante, que é tóxica. Um dos nitrogênios da ureia é fornecido pela amônia, o outro é fornecido pelo aspartato. Glutamato é precursor de ambas essas fontes de nitrogênio para a ureia.
As duas primeiras reações do ciclo da ureia ocorrem na mitocôndria, enquanto as outras são localizadas no citosol.
O destino da ureia depois de sair do fígado por difusão, a ureia é transportada no sangue até os rins, onde é filtrada e excretada na urina. Parte da ureia difunde do sangue para o intestino, onde é clivada em C02 e NH3 pela urease bacteriana. Essa amônia é parcialmente perdida nas fezes e parcialmente reabsorvida para o sangue.
REFERÊNCIAS
MURRAY, Robert K.; BENDER, David A.; BOTHAM, Kathleen M. Harper: bioquímica ilustrada. McGraw-Hill,2010
HARVEY, R.A.; FERRIER, D.R. Bioquímica Ilustrada, 5ª ed., Artmed, 2012
