As ações promovidas por radicais livres podem causar danos ao DNA, alterando a síntese proteica e influenciando o envelhecimento celular através da estimulação da oxidação [29]. Por esse motivo a eliminação ou diminuição desses radicais é de extrema importância para os fenômenos biológicos [30].
A partir dos resultados obtidos é possível afirmar que todas as amostras foram capazes de sequestrar os radicais ABTS e DPPH. As amostras com maior atividade antioxidante para o radical ABTS foram SF1 e SF3 nas quais ocorrer uma diferença significativa entre os volumes testados. SR e SF2 apresentaram baixa atividade para os três volumes (Figura 2). Ambas frações, SF1 e SF3, apresentam um predomínio de α-lactalbumina.
Na capacidade antioxidante mensurada pelo radical DPPH, a concentração com melhor atividade para todas as amostras foi de 50µ L (Figura 3), devido se tratar de um método sensível para a detecção de pequenas concentrações. Os mecanismos envolvidos no sequestro dos radicais livres estão diretamente relacionado ao tamanho e composição da sequência peptídica da amostra [31].
No experimento realizado por Power e Jackson [32], foi encontrado um peptídeo constituído por três resíduos de aminoácidos cisteína, ácido glutâmico e glicina que demonstrou elevada capacidade de eliminação de radicais livres e espécies reativas de oxigênio (ROS) por meio de interação e transferência de átomos de hidrogênio, corroborando com os resultados do presente estudo. Segundo Zhou e colaboradores [33], a presença de aminoácidos hidrofóbicos, tais como prolina, histidina, tirosina e triptofano também possuem tal atividade.
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Figura 2: Efeito das diferentes concentrações proteicas das amostras SR, SF1, SF2 e SF3 na atividade antioxidante pelo método ABTS (*P < 0.05, **P < 0.01). O percentual de atividade antioxidante de cada amostra foi comparado a uma curva-padrão de trolox.
Figura 3: Efeito das diferentes concentrações proteicas das amostras SR, SF1, SF2 e SF3 na atividade antioxidante pelo método DPPH (*P < 0.05, **P < 0.01). O percentual de atividade antioxidante de cada amostra foi comparado a uma curva-padrão de trolox.
A sequência peptídica de tirosina, fenilalanina, prolina, ácido glutâmico e leucina mostraram uma forte atividade, especificamente no segmento de ácido glutâmico e leucina, conforme relatado por Rival et al. [34] em teste realizado pelo método DPPH, corroborando com os resultados apresentados.
Kitts [35] atribuiu a capacidade de eliminar radicais livres aos resíduos de aminoácidos como metionina, tirosina, arginina e prolina. Alguns pesquisadores investigaram os
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mecanismos de ação das proteínas do soro, atribuindo sua atividade antioxidante a um conjunto de fatores como a dependência de grupos sulfidrilas, sequestro de radicais livres, inativação de espécies reativas de oxigênio (ROS) e quelação de íons metálicos [36,37].
3.5 Atividade de proteção contra danos no DNA
O estresse oxidativo promovido por radicais livres e ROS podem causar danos estruturais irreversíveis na molécula de DNA, conduzindo consequentemente a alterações relacionadas a patologias ou levando à morte celular. Dentre as patologias relacionadas ao acúmulo desses produtos oxidativos estão as cardiovasculares, carcinogênese química e perturbações neurodegenerativas [38,39].
Os radicais hidroxila produzidos pela reação de Fenton são capazes de clivar o DNA [40], contudo agentes com capacidade antioxidante podem exercer uma atividade de proteção ao DNA frente a tais radicais. No presente estudo, as amostras foram avaliadas quanto ao seu potencial de sequestrar os radicais e preservar a integridade da molécula de DNA. A Figura 2 mostra o efeito protetor de SR e SF3 contra os danos oxidativos no DNA induzido por H2O2 e FeSO4, em duas diferentes concentrações de proteína (10µg e 5µg/mL).
Tal atividade pode ser atribuída aos aminoácidos constituintes das proteínas do soro (Tabela 2), principalmente ácido glutâmico e leucina [34]; aos resíduos de serina que catalisam a oxidação do ferro em estado ferroso (Fe+2) para o férrico (Fe+3), originando um complexo ferro-proteína estável [35]; assim como também a capacidade das proteínas do soro quelar íons metálicos [37].
A partir da análise visual do gel é possível observar que o soro apresentou atividade apenas na concentração de 10µg/mL, sendo SF3 a amostra com maior ação protetora, preservando a integridade da molécula em ambas as concentrações testadas (10µg e 5µ g/mL) (Figura 4). Devido SF3 ser a fração proveniente do último grau de saturação, apresenta um predomínio da α-lactalbumina, seguida de -lactoglobulina e lactoferrina em uma menor concentração como observado anteriormente na Figura 1.
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Figura 4: Capacidade de proteção contra danos oxidativos ao DNA. DNA plasmidial de E. coli (C+), água DEPC (C-). 10µg (a), 5µg (b). SR (1), SF1 (2), SF2 (3), SF3 (4). As setas indicam as bandas integras de DNA.
3.6 Atividade antibacteriana
Com relação aos resultados dos ensaios de inibição do crescimento bacteriano na presença do soro caprino integral (SR) e das frações 0-30% (SF1), 30-60% (SF2), 60-90% (SF3), as amostras possuem uma CIM específica para cada cepa testada.
As amostras apresentaram atividade inibitória tanto para as bactérias gram-negativas quanto para as gram-positivas, utilizadas no presente estudo. O tempo de inibição do crescimento bacteriano se deu a partir de 8h após incubação para as cepas Salmonella spp 29, Escherichia coli, Acinetobacter baumannii HSI3 e Listeria monocytogenes ATCC 7644, como pode ser observado na Figura 5.
Resultados semelhantes foram relatados por Yadav [41], onde o colostro bovino apresentou atividade antibacteriana significativa para as cepas E. coli, e Salmonella. Estudos realizados por Chae [42] mostraram que o colostro bovino reduziu significativamente a associação de E. coli e Salmonella à células epiteliais Caco-2 após 30 minutos de incubação. A atividade foi caracterizada como bacteriostática, com evidências de bactérias viáveis após 24h de incubação.
Para as cepas Pseudomonas aeruginosa HSI4 e Klebsiella pneumoniae HSI2 a inibição ocorreu a partir de 10h após incubação, já para Streptococcus mutans ATCC25175 ocorreu a partir de 15h e para Streptococcus salivarius ATCC7073 foi 14h após a incubação no leitor de placa (Figura 6). Mamatha, Nishimura e Aparna [43], demostraram que a IgG do colostro de búfalo, uma glicoproteína multifuncional, apresentou atividade bacteriostática inibindo o crescimento de K. pneumoniae.
Nos ensaios realizados por Costa et al. [44] com frações proteicas do leite caprino precipitado com sulfato de amônio, apenas a fração 60-90% mostrou ser capaz de inibir o
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crescimento deE. coli e P. aeruginosa. Em contrapartida, as proteínas presentes no soro do colostro caprino apresentaram potencial de inibição para todas as cepas testadas. Desse modo, tais proteínas podem estar atuando no estabelecimento de ligação eletrostática com os componentes da membrana bacteriana, formando um canal transmembranar capaz de alterar a permeabilidade e promover a ruptura da célula [45].
Embora não tenham estudos sobre as propriedades antibacterianas das frações proteicas obtidas a partir do soro do colostro, sabe-se que proteínas como as lactoferrinas e α- lactoalbumina, podem ser capazes de inibir bactérias patogênicas [13,14,25]. A lactoferrina atua na inibição do crescimento bacteriano tanto por meio da ligação com íon ferro, um dos nutrientes para o desenvolvimento dos microrganismos, como pela ligação a membrana externa de bactérias Gram-negativas, promovendo a liberação dos lipopolisacarídeos e aumento na permeabilidade da membrana [46].
44 Figura 5: Atividade inibitória do soro do colostro e frações (SF1, SF2, SF3) frente as cepas Salmonella spp 29 (A), Escherichia coli (B), Listeria monocytogenes ATCC 7644 (C) e Acinetobacter baumannii HSI3 (D) (*P < 0.05, **P < 0.01, ***P < 0.001, ****P<0.0001).
T i m e ( h ) D .O ( 6 3 0 n m ) 0 5 1 0 1 5 2 0 0 . 0 0 . 2 0 . 4 0 . 6 0 . 8 1 . 0 S a l m o n e l l a S R * S F 1 * S F 2 * S F 3 * A * T i m e ( h ) D .O ( 6 3 0 n m ) 0 5 1 0 1 5 2 0 0 . 0 0 . 2 0 . 4 0 . 6 0 . 8 E . c o l i S R * * * S F 1 * * * S F 2 * * * S F 3 * * * B * T i m e ( h ) D .O ( 6 3 0 n m ) 0 5 1 0 1 5 2 0 0 . 0 0 . 2 0 . 4 0 . 6 0 . 8 L . m o n o c y t o g e n e s S R * * * S F 1 * * * S F 2 * * * * S F 3 * * * * C * T i m e ( h ) D .O ( 6 3 0 n m ) 0 5 1 0 1 5 2 0 0 . 0 0 . 5 1 . 0 1 . 5 A . b a u m a n n i i S R * * S F 1 * S F 2 * * S F 3 * D *
45 Figura 6: Atividade inibitória do soro do colostro e frações (SF1, SF2, SF3) frente as cepas Pseudomonas aeruginosa HSI4 (A), Klebsiella pneumoniae HSI2 (B), Streptococcus mutans ATCC25175 (C) e Streptococcus salivarius ATCC7073 (D) (*P < 0.05, **P < 0.01, ***P < 0.001, ****P<0.0001).
T i m e ( h ) D .O ( 6 3 0 n m ) 0 5 1 0 1 5 2 0 0 . 0 0 . 2 0 . 4 0 . 6 0 . 8 P . a e r o g i n o s a S R * * * * S F 1 * * S F 2 * * * * S F 3 * * * A * T i m e ( h ) D .O ( 6 3 0 n m ) 0 5 1 0 1 5 2 0 0 . 0 0 . 2 0 . 4 0 . 6 0 . 8 K . p n e u m o n i a e S R * S F 1 * * * S F 2 * * * S F 3 * B * T i m e ( h ) D .O ( 6 3 0 n m ) 0 5 1 0 1 5 2 0 0 . 0 0 . 5 1 . 0 1 . 5 S . m u t a n s S R * S F 1 * S F 2 * S F 3 * C * T i m e ( h ) D .O ( 6 3 0 n m ) 0 5 1 0 1 5 2 0 0 . 0 0 . 2 0 . 4 0 . 6 0 . 8 1 . 0 S . s a l i v a r i u s S R * * S F 1 * S F 2 * S F 3 * * D *
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1. CONCLUSÃO
As proteínas do soro do colostro caprino e suas frações proteicas possuem massas moleculares entre 12 e 160kDa e um excelente teor de aminoácidos essenciais e não essenciais. Apresentam atividade antioxidante e de proteção ao DNA, além de inibir o crescimento de linhagens bacterianas Gram positivas e negativas. Os resultados sugerem que o soro do colostro apresenta uma potencial aplicação biotecnológica e de interesse farmacêutico.
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2. REFERÊNCIAS
ALBISHI, T. et al. Antioxidant, anti-inflammatory and DNA scission inhibitory activities of phenolic compounds in selected onion and potato varieties. Journal of Functional Foods, v. 5, n. 2, p. 930–939, 2013.
ARGUELLO, A. et al. Effects of the number of lactations and litter size on chemical composition and physical characteristics of goat colostrum. Small Rumin. Res, v. 64, p. 53– 59, 2006.
BALDASSO, C.; BARROS, T. C.; TESSARO, I. C. Concentration and purification of whey proteins by ultrafiltration. Desalination, v. 278, p. 381-386, 2011.
BRADFORD, M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analytical Biochemistry, v. 72, p. 248-254, 1976.
BENKERROUM, N. Antimicrobial peptides generated from milk proteins: a survey and prospects for application in the food industry. A review. International Journal of Dairy Technology, v.63, p. 320-338, 2010.
CHAE, A. et al. Bovine colostrum demonstrates anti-inflammatory and antibacterial activity in in vitro models of intestinal inflammation and infection. Journal of Functional Foods, v. 28, p. 293–298, 2017.
CHATTERTON, D. et al. Bioactivity of -lactoglobulin and α-lactalbumin - Technological implications for processing. International Dairy Journal, v. 16, p. 1229-1240, 2006.
COSTA, W. K. A. et al. Comparative Protein Composition Analysis of Goat Milk Produced by the Alpine and Saanen Breeds in Northeastern Brazil and Related Antibacterial Activities. PLOS ONE, v. 9, 2014.
EGITO, A.S. et al. Método eletroforético rápido para detecção da adulteração do leite caprino com leite bovino. Arq. Bras. Med. Vet. Zootec., v.58, n.5, p.932-939, 2006.
HARAGUCHI F.K.; ABREU W.C.; PAULA H. Proteínas do soro do leite: composição, propriedades nutricionais, aplicações no esporte e benefícios para a saúde humana. Revista Brasileira de Nutrição, v.19, n.4, p. 479-488, 2006.
HERNANDEZ-CASTELLANO, L. E. et al. The colostrum proteome, ruminant nutrition and immunity: A review. Curr. Protein Pept. Sci. v. 15, p. 64–74, 2014.
JEONG, J. B.; LUMEN, B. O. D.; JEONG, H. J. Lunasin peptide purified from Solanum nigrum L. protects DNA from oxidative damage by suppressing the generation of hydroxyl radical via blocking fenton reaction. Cancer Letters, v.293, p. 58–64, 2010.
KHALDI, N.; HOLTON, T. A.; SHIELDS, D. C. Amino acid enrichment and compositional changes among mammalian milk proteins and the resulting nutritional consequences. Journal of Dairy Science, n. 97, p. 1248-1258, 2014.
KITTS, D.D. Antioxidant properties of casein-phosphopeptides. Trends Food Sci Technol, v.16, n. 12, p. 549-54, 2005.
48
LAEMMLI, U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the bacteriophage t4. Nature, v. 227, n. 5259, p. 680-685, 1970.
MADUREIRA, A. R. et al. Bovine whey proteins – overview on their main biological properties. Food Research International, v. 40, p. 1197-1211, 2007.
MAMATHA B. L.S.; NISHIMURA S. I.; APARNA H.S. Inhibitory potential of Buffalo (Bubalus bubalis) colostrum immunoglobulin G on Klebsiella pneumoniae. International Journal of Biological Macromolecules, v.88, p. 138–145, 2016.
MARQUES, M. S.; COELHO JUNIOR, L. B.; SOARES, P. C. Avaliação da qualidade microbiológica do leite pasteurizado tipo “C” processado no estado de Goiás. In: Congresso Latino-Americano 7; Brasileiro de Higienistas de Alimentos, 2., Búzios. Anais. Búzios, 2005. v.19, n.130, 2005.
MCKENZIE, H.; RALSTON, G.; SHAW, D. Location of sulphydryl and disulfide groups in bovine -lactoglobulin and effect of urea. Biochemistry, v. 11, p. 4539, 1972.
MORALES-DELANUEZ, A. et al. Sodium dodecyl sulfate reduces bacterial contamination in goat colostrum without negative effects on imune passive transfer in goat kids. J. Dairy Sci. v. 94, p. 410–415, 2011.
MORALES, F. J.; JIMÉNEZ-PÉREZ, S. Free radical scavenging capacity of Maillard reaction products as related to colour and fluorescence. Food Chemistry, v. 72, p. 119-125, 2001.
MURATA, M. et al. Identification of milk proteins enhancing the antimicrobial activity of lactoferrin and lactoferricin. Journal of Dairy Science, v. 96, n. 8, p. 4891-4898, 2013. NCCLS – National Comite for Clinical Laboratory Standards. Methods for Dilution
Antimicrobial Susceptibility Tests for Bacteria That Grow Aerobically; Approved Standard - 6th ed. NCCLS document M7 – A6 (ISBN 1-56238-486-4). NCCLS, 940 West Valley Road, Suite 1400, Wayne, Pennsylvania 19087-1898 USA, 2003.
OLIVEIRA D.F.; BRAVO C.E.C.; TONIAL I.B. Soro de leite: Um subproduto valioso. Revista do Instituto de Laticínios Cândido Tostes, v. 67, n. 385, p. 64-71, 2012.
PENG, X. et al. Reducing and radical-scavenging activities ofwhey protein hydrolysates prepared with alcalase. International Dairy Journal, v. 20, p. 360–365, 2010.
PHELAN, M. et al. Casein-derived bioactive peptides: Biological effects, industrial uses, safety aspects and regulatory status. International Dairy Journal, v. 19, p. 643–654, 2009. PIRES, C.V. et al. Qualidade nutricional e escore químico de aminoácidos de diferentes fontes proteicas. Ciência e Tecnologia de Alimentos, Campinas, v. 26, n. 1, p. 179-187, 2006. POWER, S. K; JACKSON, M.J. Exercise-induced oxidative stress:
cellular mechanisms and impact on muscle force production. Physiol Rev, v. 88, n. 4, p. 1243–1276, 2008.
49
POWER, O.; JAKEMAN, P.; FITZGERALD, R. J. Antioxidative peptides: enzymatic
production, in vitro and in vivo antioxidant activity and potential applications of milk-derived antioxidative peptides. Amino Acids, v. 44, p. 797–820, 2013.
PRAZERES, A. R.; CARVALHO, F.; RIVAS, J. Cheese whey management: a review. Journal of Environmental Management, v. 110, p. 48-68, 2012.
RAFIQ, S. et al. Chemical Composition, Nitrogen Fractions and Amino Acids Profile of Milk from Different Animal Species. Asian Australas. J. Anim. Sci. v. 29, p. 1022-1028, 2016. RAIMONDO, R. F. S. et al. Proteínas do soro do lácteo de vacas Jersey diante a lactação. Pesquisa Veterinária Brasileira, v. 33, n. 1 p. 340-348, 2013.
RENHE, I. R. T. O papel do leite na nutrição. Revista do Instituto de Laticínios Cândido Tostes, v.63, nº363, p. 36-43, 2008.
RIVAL, S.; BOERIU, C.; WICHERS, H. J Caseins and casein hydrolysates: Antioxidative properties and relevance to lipoxygenase inhibition. J Agric Food Chem, v. 49, n. 1, p.:295– 302, 2001.
RONCADA, P. et al. Farm animal milk proteomics. Journal of Proteomics, v. 75, n.14, p.4259-4274, 2012.
RUFINO, M do S. M. et al. Metodologia científica: determinação da atividade antioxidante total em frutas pela captura do radical livre ABTS. Fortaleza: Embrapa Agroindústria Tropical, 2007.
SINHA, R. et al. Whey protein hydrolysate: functional properties, nutritional quality and utilization in beverage formulation. Food Chemistry, v. 101, p. 1484-1491, 2007.
SGARBIERI, V.C., Revisão: Propriedades estruturais e físico-químicas das proteínas do leite. Brazilian Journal of Food Technology, v.8, n.1, p. 43-56, 2005.
SMITHERS, G.W. Whey and whey proteins - From ‘gutter-to-gold’. International Dairy Journal, v. 18, p. 695–704, 2008.
SOUSA, G.T. et al. Dietary whey protein lessens several risk factors for metabolic diseases: a review. Lipids in Health and Disease, 2012.
STADTMAN, E.R. Protein oxidation and aging. Free Radicals Research, v 40, p. 1250–1258, 2006.
TERADA, L. C.et al. Efeitos metabólicos da suplementação do Whey protein em praticantes de exercícios com pesos. Revista Brasileira de Nutrição Esportiva, v. 3, n. 16, p. 295-305, 2009.
TONG, L. M. Mechanisms of the Antioxidant Activity of a High Molecular Weight Fraction of Whey. J. Agric. Food Chem, v. 48, p. 1473-1478, 2000.
TSUTSUI, H.; KINUGAWA, S.; MATSUSHIMA, S. Mitochondrial oxidative stress and dysfunction inmyocardial remodelling. Cardiovasc Res; v. 81, p. 449–456, 2009.
50
WHITE, J. A.; HART, R. J.; KRY, J. C. An evaluation of the waters pico-tag system for the amino acid analysis of food materials. Journal of Automatic Chemistry, v. 8, n. 4, p. 170-177, 1986.
XIAO, Y. et al. Enhancement of the antioxidant capacity of chickpeas by solid state
fermentation with Cordyceps militaris SN-18. Journal of Functional Foods, v.10, p.210–222, 2014.
YADAV, R. et al. Antibacterial and Antiinflammatory Properties of Bovine Colostrum. Recent Pat Inflamm Allergy Drug Discov, v. 10, n. 1, p. 49-53, 2016.
ZGODA, J. R; PORTER, J.R. A convenient microdilution method for screening natural products against bacteria and fungi. Pharm Biol, v. 39, p. 221-225, 2001.
51
REFERÊNCIAS DA INTRODUÇÃO
AGUIAR, C. L.; CORÓ, F. A. G.; PEDRÃO, M. R. Componentes ativos de origem animal. B. CEPPA, v.23, n.2, p.413-434, 2005.
AISEN, P.; LEIBMAN, A. Lactoferrin and transferrin: a comparative study. Biochim Biophys Acta, v. 257, p. 314–23, 1972.
ALICHANDIS, E.; POLYCHRONIADOU, A. Special features of dairy products from ewe and goat milk from the physicochemical and organoleptic point of view. Sheep Dairy News, v. 14, p. 11-18, 1997.
ALVES, F.S.F; PINHEIRO, R.R. A importância do leite de cabra na nutrição humana. In: Revista Agropecuária Catarinense, v.16, n.1, 2003.
AMIGO, L.; FONTECHA, J. Milk Goat Milk. In: FUQUAY, J. W., FOX P. F.;
MCSWEENEY, P. L. H. (eds.), Encyclopedia of Dairy Sciences, v. 3, San Diego: Academic Press, p. 484-493, 2011.
ANDRÉN, A.; HÖGBERG, M.; JOHANSSON, M. Relation between αS1-casein content and coagulation properties of milk from swedish dairy goats. The Open Food Science Journal, v. 9, p. 1-4, 2015.
ARAIN, H. H. et al. Heat stability and quality characteristics of postpartum buffalo milk. Pakistan J. Nutr, v. 7, p. 303–307, 2008.
BALDASSO, C.; BARROS, T. C.; TESSARO, I. C. Concentration and purification of whey proteins by ultrafiltration. Desalination, v. 278, p. 381-386, 2011.
BALLABIO, C. et al. Goat milk allergenicity as a function of αS1-casein genetic polymorphism. Journal of Dairy Science, v. 94, n. 2, p. 998-1004, 2011.
BOZA, J.; SANZ SAMPELAYO, M.R. Aspectos nutricionales de la leche de cabra. Anales de la Academia Ciencias Veterinárias de Andalucia Oriental, v.10, p. 109-139, 1997. BOžANIĆ, R.; TRATNIK, L.; DRGALIĆ, I. Kozje mlijeko: karakteristike i moguænosti (Goat’s milk: characteristics and possibility). Mljekarstvo (Dairy), v. 52, p. 207-237, 2002. BRASIL. Ministério da Agricultura, Pecuária e do Abastecimento. Aprova Regulamento Técnico de Produção, Identidade e Qualidade de Leite de Cabra. Instrução Normativa n° 37, de 18 de setembro de 2000. Diário Oficial da União, Brasília, DF, 8 nov. 2000, Seção 1, Página 23.
BRANS, G. et al. Membrane fractionation of milk: State of the art and challenges. Journal of Membrane Science, v. 243, p. 263-272, 2004.
BREW, K. Α–Lactalbumina. In: Fox PF, Mcsweeney PLH. Advanced dairy chemistry: proteins. New York: Kluwer Academic; 2003.
BROWNLOW, S. M. C. J. H. et al. Bovine -lactoglobulin at 1.8 a resolution-still an enigmatic lipocalin. Structure, v. 5, p. 481-95, 1997.
52
CASTRO, N. et al. The effects of diet and age on serum complemente system activity in goat kids. Livest. Sci, v. 119, p. 102–106, 2008.
CEBALLOS L.S. et al. Composition of goat and cow milk produced under similar conditions and analyzed by identical methodology. J Food Comp Anal, v.22, p. 322–329, 2009.
CHATTERTON, D. et al. Bioactivity of -lactoglobulin and α-lactalbumin - Technological implications for processing. International Dairy Journal, v. 16, p. 1229-1240, 2006.
CHILLIARD, Y. et al. A review of nutritional and physiological factors affecting goat milk lipid synthesis and lipolysis. J Dairy Sci, v. 86, p. 1751-1770, 2003.
CHILLIARD, Y; FERLAY, A. Dietary lipids and forages interactions on cow and goat milk fatty acid composition and sensory properties. Reproduction Nutrition and Development, v.44, p.467-492, 2004.
CLARE, D. A., CATIGNANI, G. L.; SWAISGOOD, H. E. Biodefense properties of milk: the role of antimicrobial proteins and peptides. Current Pharmaceutical Design, v.9, p. 1239– 1255, 2003.
CONAB - Companhia Nacional de Abastecimento. Conjuntura trimestral caprino- ovinocultura pernambuco. Nota técnica – N°1. Abril, 2016.
COSTA, R. G. et al. Caracterização dos Rebanhos Caprinos e Ovinos na Região Semiárida do Estado da Paraíba. Ver. Cient. Prod. Anim, v. 9, p. 127-136, 2007
DONNELLY, W.J. New functions of dairy products for human health. In: CONGRESSO PAN-AMERICANO DO LEITE, 9. Tendências e avanços do Agronegócio de leite nas américas: mais leite = mais saúde. Ed. Carlos
Eugênio Martins et al. Porto Alegre-RS, p.63-68, 2006.
DUBEUF, J. P., MORAND-FEHR, P., RUBINO, R. Situation, changes and future of goat industry around the world. Small Ruminants Research, v. 51, n. 2, p. 165-173, 2004.
DREWNOWSKI, A.; FULGONI V. Nutrient profiling of foods: creating a nutrientrich food index. Nutr Ver, v. 66, p. 23–39, 2008.
EBNER, K.; SCHANBACHER, F. Biochemistry of lactose and related carbohydrates. Pg 77. In: Lactation: A Comprehensive Treatise. v. 2. B.L. Larson and V.R. Smith, ed.
Academic Press, New York, NY, 1974.
ERIKSEN, E.K. et al. Effect of milk proteins and their hydrolysates on in vitro immune responses. Small Ruminant
Research, v. 79, p. 29–37, 2008.
FAGUNDES, L. A. Ômega-3 & Ômega-6: o equilíbrio dos ácidos gordurosos essenciais na prevenção de doenças. Porto Alegre: Fundação de Radioterapia do Rio Grande do Sul, p. 111, 2002.
FAO – Food and Agriculture Organization of the United Nations. Disponível em: <http://www.fao.org.br >. Acesso em 13 de Março de 2017.
53
FISBERG, M. et al. Aceitação e tolerância de leite de cabra em pré-escolares. In: de Pediatria moderna, São Paulo, v. 35, n.7, p. 526-537, 1999.
FONTANELI, R.S. Fatores que afetam a composição química e as características físico- químicas do leite. 2001. Disponível em:
http://people.ufpr.br/~freitasjaf/artigos/composicaoleite.pdf>. Acesso em: 10 de março de 2017.
HAENLEIN, G.F.W. Past, present and futures perspectives of small ruminant dairy research. Small Ruminant Research, v.84, n.9, p.2097-2115, 2001.
HAENLEIN, G. F. W. Goat milk in human nutrition. Small Ruminant Research, v. 51, p. 154-163, 2004.
HAENLEIN, G. F. W.; WENDORFF, W. L. Sheepmilk – Production and utilization of sheep milk. In: PARK, Y. W.; HAENLEIN, G. F. W. Handbook of Milk of Non-Bovine Mammals. Oxford: Blackwell Publishing Professional, p. 137-194, 2006.
HARAGUCHI F.K.; ABREU W.C.; PAULA H. Proteínas do soro do leite: composição, propriedades nutricionais, aplicações no esporte e benefícios para a saúde humana. Revista Brasileira de Nutrição, v.19, n.4, p. 479-488, 2006.
HERNANDEZ-CASTELLANO, L. E. et al. The colostrum proteome, ruminant nutrition and immunity: A review. Curr. Protein Pept. Sci, v 15, p. 64–74, 2014.
HERNÁNDEZ-LEDESMA, B. et al. Dairy protein hydrolysates: peptides for health benefits. International Dairy Jounal, v.38, p. 82-100, 2014.
HURLEY, W. L. Immunoglobulins im mammary secretions In: Fox PF, McSweeney PLH. Advanced dairy chemistry: proteins. New York: Kluwer Academic; 2003.
IAMETTI, S. et al. Modifications
occur at different structural levels during the heat denaturation of -lactoglobulin. Eur. J. Biochem, v. 237, p. 106-12, 1996.
JACOPINI, L.A. et al. Leite de cabra: características e qualidades. Revista ACTA Tecnológica, v.6, n.1, 169-180, 2011.
JENNESS, R. Composition and characteristics of goat milk: Review 1968 – 1979. Journal of Dairy Science, v. 63, n.10, p.1605-1630, 1980.
KRISSANSEN, G.W. Emerging health properties of whey proteins and their clinical
implications. Journal of the American College of Nutrition, v. 26, n. 6, p. 713-723, 2007. LU D. L. Determination of convertional componentes and minerals in bovine colostrum. Xinjiang Agricultural Sciences, v. 38, p. 299–301, 2001.
LU, J. et al. Comparative proteomics of milk fat globule membrane in different species reveals variations in lactation and nutrition. Food Chemistry, v. 196, p. 665–672, 2016. MADUREIRA, A. R. et al. Bovine whey proteins – overview on their main biological properties. Food Research International, v. 40, p. 1197-1211, 2007.
54
MASSIMINI, G. et al. Effect of passive transfer status on preweaning growth performance in dairy goat kids. J. Am. Vet. Med. Assoc, v. 231, p. 1873– 1877, 2007.
MASTELLONE, V. et al. Effects of passive transfer status on growth performance in buffalo calves. Asianaustralas. J. Anim. Sci, v. 24, p. 952–956, 2011.
McCULLOUGH, F.S.W. Nutritional evaluation of goat’s milk. British Food Journal, v.105, n.4/5, p.239-251, 2003.
MCKENZIE, H.; RALSTON, G.; SHAW, D. Location of sulphydryl and disulfide groups in bovine -lactoglobulin and effect of urea. Biochemistry, v. 11, p. 4539, 1972.
METZ-BOUTIGNE M .H. et al. The present state of the human lactotransferrin sequence. Study and alignment of the cyanogen bromide fragments and characterization of N- and C- terminal domains. Biochim. Biophys. Acta, v. 670, p. 243-54, 1981.
METZ-BOUTIGNE MH, Jolles J, Mazurier J, Schoentgen F, Legrand D, Spik G, et al. Human lactotransferrin: amino acid sequence and structural comparisons with other transferrins. Eur. J. Niochem, v. 145, p. 659-76, 1984.
MICHAELIDEOU A, STEIJINS J. Nutritional and technology aspects of minor bioactive components in milk and whey: growth factors, vitamins and nucleotides. International Dairy Journal, v.16, p. 1421-6. 2006.
MORALES-delaNUEZ, A. et al. Sodium dodecyl sulfate reduces bacterial contamination in goat colostrum without negative effects on imune passive transfer in goat kids. J. Dairy Sci, v. 94, p. 410–415, 2011.
MORENO-INDIAS, I. et al. Docosahexaenoic acid in the goat kid diet: Effects on immune system and meat quality. J. Anim. Sci, v. 90, p. 3729–3738, 2012.
MURATA, M. et al. Identification of milk proteins enhancing the antimicrobial activity of