3.3 Criopreservação
3.3.2 Componentes dos crioprotetores
Como maneira de otimizar a qualidade do sêmen, precisa-se acrescentar crioprotetores com função de proteger as células e tecidos, independente das técnicas ou protocolos utilizados, dos efeitos deletérios causados na morfologia dos espermatozoides durante o congelamento e descongelamento (ALVARENGA et al., 2005).
Um crioprotetor ideal deve proporcionar: pressão osmótica compatível com a dos espermatozoides; apropriado equilíbrio mineral e adequada combinação de nutrientes; capacidade de neutralizar catabólitos espermáticos; substâncias com capacidade protetora para as mudanças de temperatura, principalmente para o frio; capacidade de estabilizar membranas e sistema enzimático; ambiente livre de microorganismos patogênicos; baixo custo; não oferecer toxicidade ao espermatozoide; baixa irritabilidade ao sistema genital e fácil aquisição (CANISSO et al., 2008; AIDAR, 2013).
3.3.2.1 Crioprotetores não penetrantes
Classificam-se nesta categoria os açucares (lactose, frutose, rafinose ou trealose) e os polímeros sintéticos (metil celulose). Os crioprotetores não penetrantes protegem as células basicamente por meio de efeitos osmóticos, onde que, em suspenção em meio hipertônico, as células perdem seu conteúdo de água, o que reduz a possibilidade de formação de cristais de gelo intracelular, onde que esses componentes agem como soluto ou colóides, não servindo como solventes (GRAHAM, 1996).
Algumas substâncias, dentre as quais os lipídeos, proteínas e macromoléculas, são eficientes na proteção da célula espermática durante o processo de criopreservação, sem que para isto precisem penetrar no espermatozoide. São estes a gema de ovo, leite, alguns açucares e a albumina sérica bovina (KEITH, 1998).
A gema de ovo é comumente utilizada nos diluentes para criopreservação de sêmen de mamíferos com o intuito de proteger contra o choque térmico (MOUSSA et al, 2002). Sua ação se dar pela presença de lipoproteínas de baixa densidade (LDL), que aderem à membrana celular durante o processo de criopreservação, preservando a membrana do espermatozoide atuando na superfície da membrana plasmática, restaurando a perda de fosfolipídeos e aparentemente induzindo a uma alteração transitória de sua composição, consequentemente prevenindo a ruptura da membrana plasmática (MOUSSA et al, 2002).
3.3.2.2 Crioprotetores penetrantes
São substâncias que atuam tanto no meio intracelular como no extracelular. Os mais rotineiramente utilizados são o glicerol, o etilenoglicol, o DMSO e as amidas
(KEITH, 1998). WATSON (2000), sugere que estas substâncias atuem através de propriedade coligativa com a água, ou seja, reduzindo seu ponto de congelamento. Uma solução que contém glicerol, por exemplo, disporá de mais água não congelada do que outra sem o glicerol, aumentando o volume dos canais de solventes não congelados, diminuindo a concentração de sais das porções não congeladas. Portanto, atuam tanto como solvente quanto como soluto.
A descoberta da ação do glicerol foi de grande importância na criopreservação de sêmen, pois até então este evento não era possível e ainda é o agente mais utilizado (HOLT, 2000). O glicerol penetra na membrana celular por meio de difusão passiva, permanecendo na membrana e no citoplasma (PARKS & GRAHAM, 1992), reduz o estresse osmótico através da reposição de água necessária para manutenção do volume celular, das interações com íons e macromoléculas, assim como pela redução do ponto de congelamento da água (MEDEIROS et al., 2002).
O uso do glicerol na criopreservação do sêmen equino pode estar relacionado à baixa motilidade pós-descongelamento e redução da fertilidade (GOMES et a., 2002). O efeito tóxico do glicerol tem sido relatado por muitos autores (WATSON, 1995; AGCA & CRITSER, 2002), onde sua toxicidade parece causar desnaturação das proteínas, alteração nas interações de actina, além de ocasionar mudanças nos eventos citoplasmáticos devido ao aumento da viscosidade pelo glicerol intracelular, modificações na polimerização da tubulina, na associação de microtúbulos, atuação direta na membrana plasmática, alterações no glicocálix e nas proteínas da superfície celular (ALVARENGA et al., 2000a).
A concentração de glicerol ideal para a sobrevivência do espermatozoide é espécie dependente, e varia de acordo com a curva de congelamento, de outros componentes do diluente e ainda do método de envase. Em bovinos, varia entre 7 a 9%, nos caprinos, de 3 a 4%, em cães varia de 2 a 10% e em humanos é congelado com 5 a 10 % (FARSTAD, 1996). Em equinos, existem grandes variações nas concentrações de glicerol utilizadas, mas se considera necessário o uso de um percentual inferior ao que é utilizado para bovinos (KEITH, 1998).
Em estudo comparativo do glicerol e outros crioprotetores, dentre eles etileno glicol, dimetil formamida e dimetil sufóxido, em que foram utilizados 10 ejaculados de 10 garanhões, constatou-se a equivalência no uso dos crioprotetores, com exceção do
dimetil sufóxido, que apresentou resultado inferior (ALVARENGA et al., 2000b). Outro estudo comparativo entre etilenoglicol e glicerol demonstrou atuação semelhante destes, que quando combinados, possibilitou a redfução do teor de glicerol, reduzindo assim o seu efeito tóxico (ALVARENGA et al., 2000a).
Dimetilformamida e metilformamida são crioprotetores que vem sendo utilizados com grande sucesso no congelamento de sêmen equino. Seu uso para congelamento de sêmen de garanhões com boa congelabilidade não proporciona aumento da motilidade e sim resultados semelhantes ao glicerol (KEITH, 1998).
Porém, a utilização desses agentes em garanhões com baixa resistência ao processo de criopreservação, manifestou melhores resultados quando comparados com o glicerol. O uso combinado de crioprotetores confere maior proteção em relação ao seu uso isolado (GOMES et al., 2002).
4. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
AGCA, Y. ;CRITSER, J.K. Cryopreservation of spermatozoa in assisted reproduction.
Seminars in Reproductive Medicine, v. 20, n. 21, p. 15-23, 2002.
AIDAR, N.B. Criopreservação de sêmen equino. Monografia – Universidade de Brasília – UnB/Faculdade de Agronomia e Medicina Veterinária, 2013.
AURICH, J.E.; KUHNE, A.; HOPPE, H.; AURICH, C. Seminal plasma affects membrane integrity and motility of equine spermatozoa after cryopreservation.Theriogenology. v. 46, p. 791-797.1996.
ALVARENGA, M.A.; LANDIM-ALVARENGA, F.C.; MOREIRA, R.M.; CESARINO, M.M. Acrossomal ultrastructure of stallion spermatozoa cryopreserved with ethylene glycol using two packaging systems. Equine Vet. J., v. 32(6), p. 541-545, 2000a.
ALVARENGA, M.A.; KEITH, S.L.; GRAHAM, J.K.; LANDIM-ALVARENGA, F.C.; SQUIRES, E.L. Alternative cryoprotectors for freezing stallion spermatozoa. Proc. Int.
Congr. Anim Reprod., p. 157, 2000b. (abstract).
ALVARENGA, M.A. et al. Amides as cryoprotectants for freezing stallion semen: a review.Animal Reproduction Science, v.89, p.105–113, 2005.
ALVAREZ, J.G.; STOREY B.T. Role of superoxide dismutase in protecting rabbit spermatozoa from O2 toxicity due to lipid peroxidation. Biol Reprod, v.28, p.1129- 1136, 1983.
AMANN RP, PICKETT BW. Principles of cryopreservation and a review of cryopreservation of stallion spermatozoa. Journal of Equine Veterinary Science, v.7, p.145-173, 1987.
ARRUDA R.P.; Avaliação dos efeitos de diluidores e crioprotetores para o espermatozóide eqüino pelo uso de microscopia de epifluorescência, citometria de fluxo, análises computadorizadas da motilidade (CASA) e da morfometria (ASMA). 121f. Tese (Livre Docência) - Faculdade de Medicina Veterinária e Zootecnia, Universidade de São Paulo, São Paulo, SP, 2000.
BAILEY R. W.; ARONOW B.; HARMONY J.A.; GRISWOLD M.D. Heat shock- initiated apoptosis is accelerated and removal of damaged cells is delayed in the testis of clusterin/ apoJ knock-out mice. Biology of Reproduction, v. 66, p. 1042-1053, 2002.
BARRETO, M. A. P.; SILVA, J. F. S.; FAGUNDES, B.; CAIADO, J. R. C.; SOUZA, G. V.; SHIMOYA, A.. Efeito de proteínas do plasma seminal equino com massa superior a 10 kDa concentradas 10 vezes sobre a congelabilidade do sêmen. Revista
Brasileira de Zootecnia, v.37, n. 12, p. 2115-2119, 2008.
BEN, W.X. et al. Effect of various concentrations of native seminal plasma in cryoprotectant on viability of human sperm. Archives of Andrology, v. 39, p. 211-216, 1997.
BERGERON A.; CRÊTE M.H.; BRINDLE Y.; MANJUNATH P. Low-Density Lipoprotein Fraction from Hen’s Egg Yolk Decreases the Binding of the Major Proteins of Bovine Seminal Plasma to Sperm and Prevents Lipid Efflux from the Sperm Membrane. Biology of Reproduction. v.70, p.708–717, 2004.
BRADFORD, M. M.; Anal. Biochem, v. 72, p. 248, 1976.
CANDEIAS, M. L. Avaliação de diferentes protocolos de criopreservação de sêmen de garanhões da raça Mangalarga marchador. Dissertação de mestrado. Universidade Federal Fluminense, Niterói-RJ, 2010.
CANISSO, I.F. et al. Inseminação artificial em eqüinos: sêmen fresco, diluído, resfriado e transportado. Revista acadêmica: Ciências Agrárias e Ambientais, v. 6, n. 3, p. 389-398, 2008.
CALVETE, J.J. et al. Amino acid sequence of HSP-1, a major protein of stallion seminal plasma: effect of glycosylation on its heparin- and gelatin-binding capabilities.
Biochem J, v. 310, p. 615-622, 1995.
CALVETE, J.J. et al. The primary structure of BSP-30K, a major lipid-, gelatin-, and heparin-binding glycoprotein of bovine seminal plasma. FEBS Lett, v. 399, p. 147-152, 1996.
COLÉGIO BRASILEIRO DE REPRODUÇÃO ANIMAL. Manual para exame
andrológico e avaliação de sêmen de animal, 3ed. Belo Horizonte: CBRA, 2013.
COLETO, Z.F.; GUERRA, M.M.P.; BATISTA, A.M. Avaliação do sêmen congelado de caprinos com drogas fluorescentes. Rev. Bras. Med. Vet., v. 24, p. 101-104, 2002.
CUNNINGHAM. Tratado de fisiologia veterinária / Bradley G. Klein. - 5. ed. - Rio de Janeiro : Elsevier., 2014.
CÔRREA, L.M.; CHO, C.; MYLES, D.G; PRIMAKOFF, P. A role for a TIMP-3- sensitive, Zn2+dependent metalloprotease in mammalian gamete membrane fusion.
Developmental Biology, v. 225, n.1, p. 124-134, 2000.
DALIMATA, A.M.; GRAHAM, J.K. Cryopreservation of rabbit spermatozoa using acetamide in combination with trehalose and methyl celulose. Theriogenology, v.48, p. 831-841, 1997.
D’CRUZ, O.J. Adhesion molecules in human sperm-oocyte interaction: relevance to infertility. Front Biosci, v. 1, p. 161-176, 1996.
DENHARDT, D.T. The third international conference on osteopontin and related proteins, 3, 2002, San Antonio, TX. Calcif Tissue Int, v.74, p.213-219, 2004.
DE VITA, B. Biotecnologia e inseminação artificial com sêmen congelado eqüino.
Monografia (Mestrado) – Faculdade de Medicina Veterinária e Zootecnia,
Universidade Estadual Paulista, Botucatu, 2006.
DE VITA, B. et al. Utilização de sistemas de refrigeração de sêmen equino na estabilização das amostras seminais previamente à congelação. Ciência Animal
Brasileira, [S.l.], v. 12, n. 1, p. 120 - 125, mar. 2011.
DOSTALOVA Z.; CALVETE J.J.; SANZ L.; HETTEL C.; RIEDEL D., SCHONECK C., EINSPANIER R.; TOPFER-PETERSEN E. Immunolocalization and quantitation of acidic seminal fluid protein (aSFP) in ejaculated, swim-up, and capacited bull spermatozoa. Biological chemistry Hoppe-Seyler, v. 375, p. 457-461, 1994.
EINSPANIER R.; AMSELGRUBER W.; SINOWATZ F.; HENLE T.; ROPKE R.; SCHAMS D. Localization and concentration of a new bioactive acetic seminal fluid protein (aSFP) in bulls (Bos taurus). Journal of Reproduction and Fertility, Standford, v.98, p. 241-244, 1993.
ELZANATY, S. et al. The impact of epididymal and accessory sex gland function on sperm motility. Hum Reprod. v. 7, p. 2904-11, 2002.
ELZANATY, S; ERENPREISS, J; BECKER, C. Seminal plasma albumin: origin and relation to the male reproductive parameters. Andrologia, v. 39, p. 60-65, 2007.
ERIKSON, D.W. et al. Detection of osteopontin on Holstein bull spermatozoa, in cauda epididymal fluid and testis homogenates, and its potential role in bovine
FAHY, G.M. The relevance of cryoprotectant toxicity to cryobiology. Cryobioloy, v. 3, p. 1-13, 1996.
FARSTAD, W. Semen cryopreservation in dogs and foxes. Animal Reproduction
Science, v. 42, p. 251-260, 1996.
FRANZEN A.; HEINEGARD D. Isolation and characterization of two sialoproteins present only in bovine calcified matrix. Biochemical Journal, v. 232, p. 715-724, 1985.
FURST, R. Efeito de diferentes tempos de equilíbrio, taxas de congelamento e
concentrações espermáticas na fertilidade do sêmen eqüino. Tese (Doutorado) –
Universidade Federal de Viçosa, 2006.
GARTNER L.P.; HIATT J.L. Tratado de histologia em cores / Leslie P. Gartner e James L. Hiatt; – Rio de Janeiro : Elsevier, 2007.
GEORGIEV G.H. Isoeletric focusinf of bull seminal plasma proteins. International
Journal of Biochemistry, Amsterdam, v. 9, p. 327-330, 1978.
GERENA RL, IRIKURA D, URADE Y, EGUCHI N, CHAPMAN DA, KILLIAN GJ. Identification of a fertility-associated protein in bull seminal plasma as lipocalin-type prostaglandin D synthase. Biol Reprod, v.58, p.826-833, 1998.
GOMES, G.M.; JACOB, J.C.F.; MEDEIROS, A.S.L.; PAPA, F.O., ALVARENGA, M.A. Improvement of stallion spermatozoa for the Mangalarga Marchador breed.
Theriogenology, v. 58, p. 277-279, 2002.
GONÇALVES, R.F; WOLINETZ, C.D; KILLIAN, G.J. Influence of arginine-glycine- aspartic acid (RGD), integrins (αv and α5) and osteopontin on bovine sperm-egg binding, and fertilization in vitro. Theriogenology, v. 67, p. 468-474, 2007.
GHAOUI, R.E. et al. Autologous whole ram seminal plasma and its vesicle-free fraction improve motility characteristics and membrane status but not in vivo fertility of frozen–thawed ram spermatozoa. Reprod Domest Anim, v. 42, p. 541–549, 2007.
GRAHAM, J.K. Cryopreservation of stallion spermatozoa. Veterinary Clinics of
North America: Equine Practice, v. 12, p. 131-147, 1996.
GWATHMEY TM, IGNOTZ GG, MUELLER JL, MANJUNATH P, SUAREZ SS. Bovine seminal plasma proteins PDC-109, BSP-A3, and BSP-30-kDa share functional roles in storing sperm in the oviduct. Biol Reprod, 75:501-507, 2006.
HAASE B.; SCHLOTTERER C.; HUNDRIESER M.E.; KUIEPER H.; DISTL O.; TOPFER-PETERSEN E.; LEEB T. Evolution of the espermadesins gene family.
Gene, Nova York, v. 352, p. 20-29, 2005.
HABERT, A.C.; BORGES C.P.; NOBREGA R. Processos de separação com membranas. Escola Piloto em Engenharia Química, COPPE/UFRJ, 2003.
HINTON, B.T. et al. The epididymis as protector of maturing spermatozoa. Reprod
Fertil Dev, v. 7, p. 731-745, 1995.
HOLT, W.V. Basic aspects of frozen storage of semen, Animal Reproduction Science, v. 62, p. 3-22, 2000.
HUGUES, J.P. Curso de Equinos. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE REPRODUÇÃO ANIMAL, 9, 1991, Belo Horizonte. Anais... Belo Horizonte : CBRA, 1991.
HUMPHREYS DT, CARVER JA, EASTERBROOK-SMITH SB, WILSON MR. Clusterin has chaperone-like activity similar to that of small heat shock proteins. J Biol
IBRAHIM N.M.; ROMANO J.E.; TROEDSSON M.H.; CRABO B.G. Effect of scrotal insulation on clusterin-positive cells in ram semen and their relationship to semen quality. Journal of Andrology, v. 22, p. 863–77, 1999.
JOBIM, M.I.M. et al. Albumina e osteopontina - proteínas do plasma seminal bovino relacionadas com a congelabilidade do sêmen 1. Rev Bras Reprod Anim, v. 26, p. 296- 305, 2002.
JOBIM, M.I.M. et al. Two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis of bovine seminal plasma proteins and their relation with semen freezability. Theriogenology, v. 61, p. 255-266, 2004.
JOBIM, M.I.M. et al. Proteínas do plasma seminal rel
acionadas a congelabilidade do sêmen bovino. Rev Bras Reprod Anim Supl, Belo Horizonte, n.6, p. 25-31, dez. 2009.
JOBIM, M.I.M. Perfil eletroforético das proteínas do plasma seminal e sua relação com a congelabilidade do sêmen bovino. 2001. 156f. Tese (Doutorado em Medicina
Veterinária) - Faculdade de Veterinária, Universidade Federal de Santa Maria, Santa
Maria, RS, 2011.
JUMP, U.P., Ammonium Sulfate Calculator. EnCor Biotechnology Inc. Retrieved 19 April 2013.
JUYENA N.S.; STELLETTA C. Seminal Plasma : An Essential Attribute to Spermatozoa. Journal of Andrology, v. 33, p.536–551, 2012.
KARESKOSKI, M.; KATILA, T. Components of stallion seminal plasma and the effects of seminal plasma on sperm longevity. Anim Reprod Sci. v.107, p. 249-56, 2008.
KATILA, T.; et al. Post-thaw motility and viability of fractionated and frozen stallion ejaculates. Theriogenology, v. 58, p. 241-244, 2002.
KEITH, S.L. Evaluation of new cryoprtectants for the preservation of equine spermatozoa. Dissertação (Doutorado) – Colorado StateUniversity, 1998.
KELLY V.C.; KUY S.; PALMER D.J.; XU Z.; DAVIS S.R.; COOPER G.J. Characterization of bovine seminal plasma by proteomics. Proteomics, v. 6, n. 21, p. 5826-5833, 2006.
KILLIAN, G.J; CHAPMAN, D.A.; ROGOWSKI, L.A. Fertility-associated proteins in Holstein bull seminal plasma. Biol Reprod, v. 49, p. 1202-1207, 1993.
KOBLITZ M.G.B.; PASTORE M.G. Purificação parcial, por dois diferentes métodos cromatográficos, da lipase produzida por Rhizopus sp. Ciência e Tecnologia de
Alimentos, Campinas, v. 24, p. 287-292, 2004.
KRAUS, M.; TICHÁ, M.; ZELEZNÁ, B. Characterization of human seminal plasma proteins homologous to boar AQN spermadhesins. J Reprod Immunol, v. 65, p. 33-46, 2005.
LAGARES, M. A.; MEIRELLES, L. S.; WALD, V. B.; GREGORY, R. M.; MATTOS, R. C. Efeito de diferentes diluidores sobre a membrana plasmática do espermatozoide equino e fertilidade do sêmen resfriado. Revista Brasileira de Ciência Veterinária, v. 7, n. 3, p. 153-156, set./dez, 2000.
LASSO, J.L.; NOILES, E.E.; ALVAREZ, J.G.; STOREY, B.T. Mechanism of superoxide dismutase loss from human sperm cells during cryopreservation. J androl, 15 (3), 255-265, 1994.
LARSON B. L.; SALISBURY G.W. The proteins of bovine seminal plasma I. Preliminary and electrophoretics studies. Journal Biology Chemistry, v. 206, n.2, p. 741-749, 1954.
MANJUNATH P.; CHANDONNET I.; LEBLOND E.; DESNOYER L. Major proteins of bovine seminal vesicles bind to spermatozoa. Biology of Reproduction, v.50, p.27- 37, 1994.
MANJUNATH, P. et al. New nomenclature for mammalian BSP genes. Biol Reprod, v. 80, p. 394-397, 2009.
MARTINS, C.F. Liofilização de espermatozoides bovinos: viabilidade estrutural e funcional. Tese de doutorado pela Universidade de Brasília - Faculdade de Ciências Biológicas. Brasília/DF. p.110, 2006.
MCCAULEY, T.C.; ZHANG, H.M.; BELLIN, M.E.; AX, R.L. Identification of a heparin-binding protein in bovine seminal fluid as tissue inhibitor of metalloproteinases-2. Molecular Reproduction and Development, v.58, n.3, p.336- 341, 2001.
MEDEIROS, C.M.O.; FORELL, F.; OLIVEIRA, A.T.D.; RODRIGUES, J.L. Current status of sperm cryopreservation: why isn’t it better? Theriogenology, v. 57, 327-344, 2002.
MERI, S.; ARVA, H. Complement regulatory proteins. In: Nature encyclopedia of life
sciences. London: Nature Ed, p.1-7, 2001.
MERKT, H. Exame andrológico e problemas de cobertura no garanhão. Esquema para o exame andrológico. In: ENCONTRO NACIONAL DE EQÜIDEOCULTURA, 4, 1986, São Paulo, SP. Anais… São Paulo : Sociedade Brasileira de Hipologia, 1986. p.33–34.
METZ, K.W.; BERGER, T.; CLEGG, E.D. Adsorption of seminal plasma proteins by boar spermatozoa. Theriogenology, v. 34, p. 691-700, 1990.
MEMILI, E.; KAYA, A. Sperm macromolecules associated with bull fertility. Anim
Reprod Sci, 169:88-94, 2016.
MOUSSA, M.; MARTINET, V.; TRIMECHE, A.; TAINTURIER, D.; ANTON, M. Low density lipoproteins extracted from hen egg yolk by na easy method: cryoprotective effect on frozen – thawed bull semen. Theriogenology, v. 57, p. 1695- 1706, 2002.
MOURA, A.A. Seminal plasma proteins and fertility indexes in the bull: the case for osteopontin. Anim Reprod, v. 2, p. 3-10, 2005.
MOURA, A.A. et al. Identification of accessory sex gland fluid proteins as related to fertility indexes of dairy bulls: a proteomic approach. J Androl, v. 27, p. 201-211, 2006a.
MOURA A. A.; HASAN K.; CHAPMAN DAVID A.; GARY J.K. Identification of Proteins in the Accessory Sex Gland Fluid Associated With Fertility Indexes of Dairy Bulls: A Proteomic Approach. Journal of Andrology, v. 27, n. 2, p. 201-211, 2006b.
MOURA A.A.; CHAPMAN D.A.; KOC H.; KILLIAN G.J. A comprehensive proteomic analysis of the accessory sex gland fluid from mature Holstein bulls. Animal
Reproduction Science, v. 98, n. 3-4, p. 169-188, 2007.
MOURA, A.A. et al.. Proteomics of cauda epididymal fluid from mature Holstein bulls.
J Proteomics, v. 73, p. 2006-20, 2010.
MOURA, A.A. et al. Proteínas do plasma seminal, funções espermáticas e marcadores moleculares da fertilidade. Rev. Bras. Reprod. Anim., Belo Horizonte, v.35, n.2, p.139-144, abr./jun. 2011.
MOURA, A.A.A., MEMILI, E. Functional aspects of seminal plasma and sperm proteins and their potential as molecular markers of fertility. Anim. Reprod., v.13, n.3, p.xxx-xxx, Jul./Sept. 2016.
MORAES C.S.; OLIVEIRA JUNIOR F.O.R.; MASSON G.; REBELLO K.M.; SANTOS L.O.; BASTOS N.F.P.; FARIA R.C.R. Métodos experimentais no estudo de proteínas. (Série em biologia celular e molecular). Rio de Janeiro: IOC., p. 84, 2013.
MURADAS, P.R; WEISS, R.R.; KOZICKI, L.E.; Avanço na avaliação espermática de equinos (revisão). Rev. Acad., Ciênc. Agrár. Ambient., Curitiba, v. 11, n. 3, p. 299- 313, 2013.
PURDY, P. H. A review on goat sperm cryopreservation. Small Ruminant Research, v.63, p.215-225, 2006.
OLLERO M, BESCÓS O, CEBRIÁN-PÉREZ JA, MUIÑO-BLANCO T. Loss of plasma membrane proteins of bull spermatozoa through the freezing-thawing process.
Theriogenology, v.49, p.547-55, 1998.
OLIVEIRA, G. C.; OLIVEIRA, B; M. M.; CELEGHINI, E. C. C.; FERNANDES, C. B.; MATTOS, C. B. Criopreservação do sêmen equino: uma revisão. Revista
Brasileira Reprodução Animal, Belo Horizonte, v.37, n.1, p.23-28, jan./mar. 2013a.
PARKS, E.J.; GRAHAM, J.K. Effects of cryopreservation procederes on sperm Membranes. Theriogenology, v. 38, p. 209-222, 1992.
RÊGO J.P.A. Proteínas do plasma seminal e das células espermáticas de touros Bos
indicus das raças brahman e guzerá associadas com os parâmetros seminais. 2014. 248
f. Tese (Doutorado em Zootecnia) Universidade Federal do Ceará, Fortaleza-CE, 2014.
RODRÍGUEZ C.M.; DAY J.R.; KILLIAN G.J. Osteopontin Gene Expression in the Holstein Bull Reproductive Tract. Journal of Andrology, Hoboken, v. 21, p. 414-421, 2000.
ROMERO A.; ROMAO M. J.; VARELA P.F.; KOLLN I.; DIAS J.M.; CARVALHO A.L.; SANZ L.; TOPFER-PETERSEN E.; CALVETE, J.J. The crystal structures of two spermadesins reveal the CUB domain fold. Nature Structural & Molecular Biology, Boston, v. 4, p. 783-788, 1997.
RONCOLETTA, M.; MORANI. E.S.C.; FRANCESCHINI, P.H. 14 kDa seminal plasma protein identification and its relation with bull semen freezability.
Theriogenology, v. 57, p. 479, 2002.
ROSA, EVERTON LUÍS SANTOS DA. Análise morfológica e proteômica da captação de nanopartículas de dióxido de titânio por neutrófilos humanos in vitro. 2012. 219 f., il.
Tese (Doutorado em Patologia Molecular)—Universidade de Brasília, Brasília, 2012.
SCHÖNECK C.; BRAUN J.; EINSPANIER R. Sperm viability is influenced in vitro by the bovine seminal protein aSFP: effects on motility, mitochonrial activity and lipid peroxidation. Theriogenology, v. 45, p. 633-642, 1996.
SOUZA, C.E.A. et al. Binding patterns of bovine seminal plasma proteins A1/A2, 30 kDa and osteopontin on ejaculated sperm before and after incubation with isthmic and ampullary oviductal fluid. Anim Reprod Sci, v. 105, p. 72-89, 2008.
SOUZA, C.E.A.; REGO, J.P.; LOBO, C.H.; OLIVEIRA, J.T.; NOGUEIRA, F.C.; DOMONT, G.B.; FIORAMONTE, M.; GOZZO, F.C.; MORENO, F.B.; MONTEIRO- MOREIRA, A.C.; FIGUEIREDO, J.R.; MOURA, A.A. Proteomic analysis of the reproductive tract fluids from tropically-adapted Santa Ines rams. J Proteomics, 75:4436-4456, 2012.
SOUSA S.D. Proteômica do fluido da Rete Testis de carneiros Morada Nova. 2015. 133 f. Dissertação (Mestrado) - Universidade Federal do Ceará, Centro de Ciências, Departamento de Zootecnia, Programa de Pós-Graduação em Zootecnia. Fortaleza-CE, 2015.
SUAREZ, S.S. Mammalian sperm interactions with the female reproductive tract. Cell
Tissue Res, 363:185-194, 2016.
SULLIVAN, J.J., TURNER, p.C.; SELF, L.C., et al. Survey of reproductive efficiency
in the quarter horse and thoroughbred. J Reprod Fertil, Supl.23, p.315-318, 1975.
SHIVAJI S.; SCHEIT K.H.; BHARGAVA P.J. Proteins of seminal plasma. New York,
John Wiley and Sons, Inc., 1990.
SQUIRES, E.L. et al. Cooled and frozen Stallion Semen. Fort Collins: Colorado State University.. (Animal Reproduction and Biotechnology Laboratory, Bulletim, N. 9, p. 80, 1999.
STABENFELDT G.H.; EDQVIST L. Processos reprodutivos no macho. In: SWENSON M.J.; REECE, W.O. Dukes – Fisiologia dos animais domésticos. Rio de Janeiro: editora Guanabara Koogan S. A., 1996. Cap. 35, p. 603 – 614.
TERRACIANO, P. B. et al. Criopreservação de espermatozoides equinos comparando duas curvas de congelamento combinadas com diluentes comerciais: uma análise laboratorial. Artigo dissertação de mestrado. Revista Ciência Rural – Universidade Estadual de Santa Maria, 2008.
THÉRIEN, I.; MOREAU, R.; MANJUNATH, P. Major proteins of bovine seminal plasma and high density lipoprotein induces cholesterol efflux from epididimal sperm.
THÉRIEN, I.; MOREAU, R.; MANJUNATH, P. Bovine seminal plasma phopholipid binding Proteins stimulate phospholipid efflux from epididymal sperm. Biol Reprod, v. 61, p. 590-598, 1999.
TROEDSSON, M.H.T. et al. Components in seminal plasma regulating sperm transport and limination. Anim Reprod Sci. v.89,p. 86-171, 2005.
VIDAMENT, M. French field results (1985-2005) on factors affecting fertility of frozen stallion semen. Animal Reproduction Science, v.89, p.115-136, 2005.
WATSON, P.F. The preservation of semen in mammals. In: FINN CA, ed. Oxford
reviews of Reproduction Biology. New York: Oxford University, v. 1, p. 283-330,
1979.
WATSON, P. F. The causes of reduced fertility with cryopreserved semen. Animal
5. ARTIGOS CIENTÍFICOS
Artigo 1
Purificação de fração enriquecida de Binder of SPerm Protein 1 (BSP 1) do fluido seminal bovino através da técnica de precipitação por sulfato de amônio Purification of enriched fractionof Binder of SPerm Protein 1 (BSP1) from bovine
seminal fluid by ammonium sulphate precipitation technique
A.R. Viana1, K.S. Otávio2, A.A. Moura², G.F. Carneiro1
1Unidade Acadêmica de Garanhuns, Universidade Federal Rural de Pernambuco, Av.
Bom Pastor, SN – Boa Vista – Garanhuns – PE, CEP 55.296-901; 2Laboratório de Fisiologia animal, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, Ceará, Brasil.
Autora para correspondência: andrezarviana@hotmail.com
Resumo
O fluido seminal obtido das glândulas vesiculares de touros tem sido objeto de estudo de diversas pesquisas devido a sua importância para a fisiologia espermática de bovinos. Esses estudos nos fornecem informações sobre os mecanismos de atuação de proteínas associadas à membrana espermática no momento da ejaculação. Objetivou-se no