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Objetivo geral:

Avaliar a resposta do tendão em seus aspectos estruturais e bioquímicos frente a um procedimento de imobilização seguido de alongamento.

Objetivos específicos:

1. Analisar a morfologia de tendões imobilizados (grupo I), imobilizados e alongados (grupo IA), imobilizados e livres (grupo IL) e compará-los com os tendões controle (grupo controle I e grupo controle IA/IL).

2. Analisar possíveis alterações na organização da MEC dos tendões dos diferentes grupos experimentais.

3. Quantificar proteínas, glicosaminoglicanos sulfatados e hidroxiprolina dos 5 grupos estudados.

4. Analisar em gel de SDS-poliacrilamida, as populações de proteínas extraídas dos tendões dos 5 grupos experimentais.

5. Analisar em gel de agarose a presença dos glicosaminoglicanos heparam sulfato, dermatam sulfato e condroitim sulfato e de tendões somente imobilizados, assim como de tendões imobilizados e posteriormente alongados ou livres.

REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

AHTIKOSKI AM, KOSKINEM SOA, VIRTANEM P, KOVANEM V, RISTELI J and TAKALA TES. Type IV collagen in rat skeletal muscle during immobilization in shortened and lengthened positions. Acta Physiol Scand, 177: 473-481, 2003. AKESON WH, AMIEL D, ABEL MF, GARFIN SR and WOO SL. Effects of immobilization on joints. Clin Orthop, 219: 28-37, 1987.

ALEXANDER RM. Energy-saving mechanisms in walking and running. J Exp

Biol, 160: 55-69, 1991.

ALEXADER RM & BENNET-CLARK HC. Storage of elastic strain energy in muscle and other tissues. Nature, 265: 114-117, 1977.

ALMEIDA FM et al., 2006. Tese de mestrado da UNICAMP: Efeito do alongamento sobre o tendão calcanear de ratos (manuscrito em preparação).

AMIEL D, WOO SL, HARWOOD FL and AKESON WH. The effect of immobilization on collagen turnover in connective tissue: A biochemical- biomechanical correlation. Acta Orthop Scand, 53(3): 325-32, 1982.

AQUINO CF, VIANA SO and FONSECA ST. Comportamento biomecânico e resposta dos tecidos biológicos ao estresse e à imobilização. Fisioterapia em

Movimento. Curitiba, 18(2): 35-43, 2005.

BAILEY AJ, SHELLSWELL GB and DUANCE VC. Identification and change of collagen types in differentiating myoblasts and developing chick muscle. Nature, 278: 67-69, 1979.

BALDOCK C, KOSTER AJ, ZIESE U, ROCK MJ, SHERRATT MJ, KADLER KE, SHUTTLEWORTH A and KIELTY CM. The supramolecular organization of fibrillin-rich microfibrils. J Cell Biol, 152: 1045-1056, 2001.

BANES A, WEINHOLD P, YANG X, TSUZAKI M, BYNUM D, BOTTLANG M and BROWN T. Gap junctions regulate responses of tendon cell ex vivo to mechanical loading. Clin Orthop Rel Res, 367: 356-370, 1999.

BERGERON J & SINGER M. Metachromasy: an experimental and theoretical reevaluation. J biophys. biochem. Cytol, 4: 433-457, 1958.

BLOCH RJ, CAPETANAKI Y, O’NEILL A, REED P, WIILLIAMS MW, Resneck WG and Porter NJA. Costameres: repeating structures at the sarcolemma of skeletal muscle. Clin Orthop, 403: 203-210, 2002.

BURRIDGE K & CHRZANOWSKA-WODNICKA M. Focal adhesions, contractility and signaling. Annu Rev Cell Dev Biol, 12: 463-518, 1996.

CARRAGHER NO, LEVKAU B, ROSS R and RAINES EW. Degraded collagen fragments promote rapid disassembly of smooth muscle focal adhesions that correlate with cleavage of pp125FAK, paxillin and talin. J Cell Biol, 147: 619- 629, 1999.

CARSON JA & WEI L. Integrin signaling’s potential for mediating gene expression in hypertrophying skeletal muscle. J Appl Physiol, 88: 337-343, 2000. CARVALHO CMM. Efeitos da imobilização e do exercício físico em algumas propriedades mecânicas do músculo esquelético. Tese de Mestrado, Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto, 2001.

CARVALHO HF & VIDAL BC. Cell types and evidence for traumatic cell death in a pressure-bearing tendon of Rana catesbeiana. Tissue Cell, 26: 841-848, 1994. CHICUREL ME, CHEN CS and INGBER DE. Cellular control lies in the balance of forces. Curr Opin Cell Biol, 10: 232-239, 1998.

CHIQUET M. Regulation of extracellular matrix gene expression by machanical stress. Matrix Biology, 18: 417-426, 1999.

CHIQUET M, MATTHISSON M, KOCH M, TANNHEIMER M and CHIQUET- EHRISMAN R. Regulation of extracellular matrix synthesis by mechanical stress.

Biochem Cell Biol, 74: 737-744, 1996.

CHIQUET M, RENEDO AS, HUBER F and FLÜCK M. How do fibroblasts translate mechanical signals into changes in extracellular matrix production?

Matrix Biol, 22: 73-80, 2003.

COMPER I & WAYNE D. Extracellular matrix, tissue function. Amsterdam: Harwood Academic. v.1, 1996.

COOPER RR. Alterations during immobilization and regeneration of skeletal muscle in cats. J Bone Joint Surg, 54A: 919-925, 1972.

COVIZI DZ, FELISBINO SL, GOMES L, PIMENTEL ER and CARVALHO HF. Regional adaptations in three rat tendons. Tissue&Cell, 33 (5): 483-490, 2001. DeMAIO M, PAINE R and DREZ DJ. Achilles tendonitis-Sports Med Rehabil

Series, 18: 195-204, 1995.

DERWIN KA, SOSLOWSKY LJ, KIMURA JH and PLAAS AH. Proteoglycans and glycosaminoglycan fine structures in the mouse tail tendon fascicle. J Orthop

Res, 19: 269-277, 2001.

ELLIOTT DH. Structure and function of mammalian tendon. Biol Ver, 40: 392- 421, 1965.

ENGLES M. Tissue response. In: DONATELLI, R.A.; WOODEN, MJ.

Orthopaedic Physical Therapy. Philadelphia: Churchill Livingstone. 3ed. cap.1

p.1-24, 2001.

ESQUISATTO MAM, JOAZEIRO PP, PIMENTEL ER and GOMES L. Ultrastructural characteristics of tensional regions in tendons from rats of different ages. Braz J morphol Sci, 20(2): 109-114, 2003.

EYRE DR, PAZ MA and GALLOP PM. Cross-linking in collagen and elastin.

Annu Rev Biochem, 53: 717-748, 1984.

FANGER GR. Regulation of the MAPK family members: role of subcellular localization and architectural organization. Histol Histopathol, 14: 887-894, 1999. FEITOSA VLC, ESQUISATTO MAM, JOAZEIRO PP, GOMES L, FELISBINO SL and PIMENTEL ER. Variations in the glycosaminoglycan content, swelling properties and morphological aspects of different regions of the superficial digital flexor tendon of pigs. Cellular and Molecular Biology, 48: online, OL359-367, 2002.

FRISCH SM, VUORI K, RUOSLAHTI E and CHAN HP. Control of adhesion- dependent cell survival by focal adhesion kinase. J Cell Biol, 134: 793-799, 1996. GATHERCOLE LJ and KELLER A. Crimp morphology in the fibre-forming collagens. Matrix, 11: 214-234, 1991.

GELSE K, PÖSCHL E and AIGNER T. Collagens-structure, function, and biosynthesis. Advanced Drug Delivery Reviews, 55: 1531-1546, 2003.

GOLDSCHMIDT ME, McLEOD KJ and TAYLOR WR. Integrin-mediated mechanotransduction in vascular smooth muscle cells: freqüency and force response characteristics. Circ Res, 88: 674-680, 2001.

GOMES ARS, COUTINHO EL, FRANÇA CN, POLONIO J and SALVINI TF. Effect of one stretch a week applied to the immobilized soleus muscle on rat muscle fiber morphology. Brazilian Journal of Medical and Biological

Research, 37: 1473-1480, 2004.

HAMILL OP & MARTINAC B. Molecular basis of mechanotransduction in living cells. Physiol Rev, Ver 81: 685-740, 2001.

HANSON AN & BENTLEY JP. Qantitation of type I and type III collagen ratios in small samples of human tendon, blood vessels and atherosclerotic plaque. Anal

Biochem, 130: 32-40, 1983.

HAY ED. Cell biology of extracellular matrix. New York: Plenum. 2ed, 1991.

HAYEM G. Tenology: a new frontier. Joint Bone Spine, 68: 19-25, 2001.

HESS GP, CAPPIELLO WL, POOLE RM and HUNTER SC. Prevention and treatment of overuse tendon injuries. Sports Med, 8: 371-384, 1989.

IHLEMANN J, PLOUG T, HELLSTEN Y and GALBO H. Effect of tension on contraction-induced glucose transport in rat skeletal muscle. Am J Physiol

Endocrinol Metab, 277: E208-E214, 1999.

INGBER DE, DIKE L, HANSEN L, KARP S, LILEY H, MANIOTIS A, McNAMEE H, MOONEY D, PLOPPER G, SIMS J and WANG N. Cellular tensegrity: Exploring how mechanical changes in the cytoskeleton regulate cell growth, migration and tissue pattern during morphogeneis. Int Rev Cytol, 150: 173-224, 1994.

IOZZO RV & MURDOCH AD. Proteoglycans of the extracellular environment: Clues from the gene and protein side offer novel perspectives in molecular diversity and function. FASEB J, 10: 598-614, 1996.

JOZSA L & KANNUS P. Human tendons. Champaign, IL: Human Kinetics, p.1- 576, 1997.

JOZSA L, KANNUS P, BALINT BJ and REFFY A. Three-dimensional ultrastructure of human tendons. Acta Anat, 142: 306-312, 1991.

KANNUS P. Structure of the tendon connective tissue. Scand J Med Sci Sports, 10: 312-320, 2000.

KJAER M. Role of extracellular matrix in adaptation of tendon and skeletal muscle to mechanical loading. Physiol Rew, 84: 649-698, 2004.

KUBO K, HAMESHIKA H and FUKUNAGA T. Effects on transient much contrations and streching on the tendon structure in vivo. Acta Physiol Scand, 175: 157-164, 2002.

KUIST M, JOZSA L, KANNUS P, VIENO T, JÄRVINEN M and LEHTO M. Sructure and macromolecular composition of the myotendineal junction. Histochemical immunohistochemical and electron microscopc study of the rat calt muscle. Acta Morphologica Hungarica, 39(4): 287-297, 1991.

LAGERGREN & LINDHOLM A. Vascular distribution in the Achilles tendon: an angiographic and microangiographic study. Acta Chir cand, 116: 491-495, 1958- 1959.

LEACH RE, JAMES S and WASILEWSKI S. Achilles tendonitis. Am J Sports

Med, 9: 93-98, 1981.

LEMM M, BLAKE RL, COLSON JP and FERGUSON H. Achilles peritendinitis: a literature review with case report. J Am Podiatr Méd Assoc, 82(9): 482-90, 1992.

LESIC A & BUMBASIREVIC M. Disorders of the Achilles tendon. Current

Orthopaedics, 18: 63-75, 2004.

LISON L. HISTOCHIMIE ET CYTOCHIMIE ANIMALES: Principles et Methodes. Gauthier-Villar. Paris. pp. 293-294: pp. 415-417; pp. 523, 1960.

LIU SH, YANG RS, SHAIKH R and LANE JM. Collagen in tendon, ligament and bone healing. Clin Orthop Rel Res, 318: 265-278, 1995.

MELLO MLS & VIDAL BC. Anisotropic properties of toluidine blue-stained collagen. Ann. Histochem, 18: 103-122, 1972.

MILZ S, MCNEILLY C, PUTZ R, RALPHS J and BENJAMIN M. Fibrocartilages in the extensor tendons of the interphalangeal joints of human toes. Anat Rec, 252: 264-270, 1998.

MUELLER MJ & MALUF KS. Tissue adaptation to physical stress: A proposed “Physical Stress Theory” to guide physical therapist practice, education and research. Phys Ther, 82(4): 383-403, 2002.

MULLER G, MICHEL A and ALTENBURG E. Comp (cartilage oligomeric matrix protein) is synthesized in ligament, tendon, meniscus, and cartilage.

Connect tissue Res, 39: 233-244, 1998.

MYERSON MS & MANDELBAUM B. Disorders of the Achilles tendon and the retrocalcaneal region. In: Myerson MS, editor. Foot and ankle disorders. Philadelphia, London, Toronto, Sydney: WB Sounders. Co: 1367-1398, 2000. O’BRIEN M. Structure and metabolism of tendons. Scand J Med Sci Sports, 7: 55-61, 1997.

PIEZ KA & REDDI AH. Extracellular matrix biochemistry. New York: Elsevier, 1984.

RAMIREZ F & RIFKIN DB. Cell signalling events: a view from the matrix.

Matrix Biol, 22: 101-107, 2003.

RIED W, HUANG J and BRYSON S. Diaphragm injury and myofibrillar structure induced by resistive loading. J Appl Physiol, 76: 176-184, 1994.

ROMHANYI G. Uber die submikroskopische strukturelle Grundlage der metachromatischen Reaktion. Acta histochem, (Jena) 15: 201-233, 1963.

ROUSLAHTI E. Stretching is good for a cell. Science, 276: 1345-1346, 1997. SCHMIDT-ROHFLING B, GRAF J and SCHNEIDER U. The blood supply of the Achilles tendon. Int Orthop, 16: 29-31, 1992.

SCOTT JE. Extracellular matrix, supramolecular organisation and shape. J Anat, 187: 259-269, 1995.

SCOTT JE. Proteoglycan-fibrillar collagen interactions. Biochem J, 252: 313- 323, 1998.

SCOTT PG, NAKANO T and DODD CM. Isolation and characterization of small proteoglycans from different zones of the porcine knee meniscus. Biochim

Biophys Acta, 1336: 254-262, 1997.

SELL DR & MONNIER VM. Aging of long-lived proteins: extracellular matrix (collagens, elastins and proteoglycans). In: Handbook of Physiology Section 11:

Aging (Masoro EJ, ed). Oxford University Press: New York, 1106-1128, 1995.

SHADWICK RE. Elastic energy storage in tendons: mechanical differences related to function and age. J Appl Physiol, 68: 1033-1040, 1990.

SHYY JYJ & CHIEN S. Role of integrins in cellular responses to mechanical stress and adhesion. Curr Opin Cell Biol, 9: 707-713, 1997.

SILBERMANN M & FROMER J. Dynamic changes in acid mucopolysaccharides during mineralization of the mandibular condylar cartilage. Histochemie, 36: 185- 192, 1973.

SMITH-MUNGO LI & KAGAN HM. Lysyl oxidase: properties, regulation and multible functions in biology. Matrix Biol, 16: 387-398, 1997.

TIBBLES LA & WOODGETT JR. The stress-activated protein kinase pathways.

Cell Mol Life Sci, 55: 1230-1254, 1999.

TIPTON CM. MATHES RD, MAYNARD JA and CAREU RA. The influence of physical activity in ligaments and tendons. Med Sci Sports, 7(3): 165-75, 1975. TOEPFER K. Die thiazinfarbstoffe. Gustav Fischer-Verlag. Stuttgart, 1970.

TUITE DJ, RENSTRÖM PA and O’BRIEN M. The aging tendon. Scand J Med

Sci Sports, 7: 72-77, 1997.

VIDAL BC. Crimp as part of a helice structure. C R Acad Sci Paris, Sci la

Vie/Life Sci, 318: 173-178, 1995.

VIDAL BC. Image analysis of tendon helical superstructure using interference and polarized light microscopy. Micron, 34: 423-432, 2003.

VIDAL BC & CARVALHO H.F. Aggregational state and molecular order of tendons as a function of age. Matrix, 10: 48-57, 1990.

VIDAL BC & MELLO MLS. Proteoglycan arrangement in tendon collagen bundles. Cellular Mol Biol, 30: 195-204, 1984.

VIDAL BC & MELLO MLS. Supramolecular order following binding of the dichroic birefringent sulfonic dye ponceau SS to collagen fibers. Published online 22 march, 2005.

VIDAL BC. Pleochroism in tendon and its bearing to acid mucopolysaccharides.

Protoplasma, 56: 529-536, 1963.

VIDAL BC. The part played by the mucopolysaccharides in the from birefringence of the colagen. Protoplasma, 59: 472-479, 1964.

VIDAL BC & MELLO MLS. Proteoglycan arrangement in tendon collagen bundles. Cellular Mol Biol, 30: 195-204, 1984.

VIDAL BC. Métodos em Biologia Celular. In: Vidal BC e Mello MLS. Biologia Celular. Rio de Janeiro. Atheneu, 348 p. pp. 05-34, 1987.

VIDAL BC. Acid glycosaminoglycans and endochondral ossification: microespectrophotometric evaluation and macromolecular orientation. Cell Mol

VIDAL BC, MELLO MLS and PIMENTEL ER. Polarization microscopy and microspectrophotometry of sirius red, picro sirius and chlorantine fast red aggregates and their complexes with collagen. Histochem J, 14: 857-978, 1982. VIDAL BC & MELLO MLS. Absorption spectral curves of dichroism on collagen bundles. Histochemie, 23: 176-179, 1970.

VIIDIK A. Tensile strength properties of Achilles tendon systems in trained and untrained rabbits. Acta Othop Scand, 40: 261-272, 1969.

VOGEL KG & HEINEGARD D. Characterization of proteoglycans from adult bovine tendon. J Biol Chem, 260: 298-306, 1985.

VOGEL KG & MEYERS AB. Proteins in the tensile region of adult bovine deep flexor tendon. Clin Orthop Relat Res, 367: S344-S355, 1999.

VOGEL KG & KOOB TJ. Structural specialization in tendon under compression. Int Rev Cytol, 115: 267-293, 1989.

WEINER AD & LIPSCOMB PR. Rupture of muscles and tendons. Minn Med, 39(11): 731-736, 1956.

WOO SL, MATTHEWS JV, AKESON WH, AMIEL D and CONVERY FR. Connective tissue response to immobility: Correlative study of biomechanical measurements of normal and immobilized rabbit knees. Arthritis and

EFEITO DA IMOBILIZAÇÃO SEGUIDA DE ALONGAMENTO SOBRE A MATRIZ EXTRACELULAR DO TENDÃO CALCANEAR DE RATOS

ARO AA1, VIDAL BC1, TOMIOSSO TC1, GOMES L1, MATIELLO-ROSA S2 e PIMENTEL ER1

1

Departamento de Biologia Celular, Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP), Campinas- SP, 2Departamento de Fisioterapia, Universidade Federal de São Carlos, São Carlos-SP

RESUMO

Músculos, tendões e ligamentos constituem a maioria das estruturas afetadas durante a realização de atividades desportivas, assim um melhor conhecimento sobre essas estruturas é de grande interesse para profissionais que tratam da reabilitação. Pouco se sabe sobre os efeitos do alongamento sobre aspectos bioquímicos e estruturais de tendões, quando usado como modalidade terapêutica após longo período de imobilização. No presente estudo, com o objetivo de avaliar a resposta do tecido frente a procedimentos de alongamento após imobilização, ratos wistar foram divididos em cinco grupos experimentais: controle do grupo Imobilizado (ratos não imobilizados), grupo Imobilizado (ratos imobilizados por 4 semanas), controle do grupo Imobilizado Alongado e Imobilizado Livre (ratos sem imobilização e alongamento), grupo Imobilizado e Alongado (imobilizados por 4 semanas e alongados durante 3 semanas) e grupo Imobilizado e Livre (imobilizados por 4 semanas e livres na gaiola por 3 semanas). Os tendões foram retirados e separados em regiões proximal (tensão) e distal (compressão) para serem analisados. Para as análises bioquímicas as regiões distal e proximal foram extraídas com cloreto de guanidina e os extratos analisados por SDS-PAGE, dosagem de proteínas não colagênicas e glicosaminoglicanos (GAGs) sulfatados. Para quantificação de hidroxiprolina os tendões foram hidrolisados em HCl. Para as análises morfológicas os cortes de tendões foram corados com Hematoxilina-

eosina (HE), Azul de Toluidina (AT) e Ponceau SS (PSS). A análise em SDS- PAGE não mostrou diferenças marcantes entre os grupos, mas uma banda de colágeno mais proeminente foi observada no grupo IL em relação ao IA e ao grupo controle na região de compressão. A dosagem de hidroxiprolina mostrou maior concentração no grupo I na região de compressão. Nenhuma diferença foi observada na região de tensão. Com relação à concentração de proteínas não colagênicas, foram detectadas diferenças apenas na região de tensão, com maiores concentrações no grupo I. Quando comparados os grupos IA e IL, valores mais altos foram encontrados no grupo IA. Foi observado presença abundante de GAGs sulfatados, especialmente de condroitim sulfato, na região de compressão do grupo IA. A presença de dermatam sulfato foi marcante nas regiões de compressão e tensão dos grupos I e IL. A análise em microscopia de polarização de cortes corados com PSS indicou maior desorganização dos feixes de colágeno no grupo I, com parcial recuperação após alongamento ou apenas remobilização. Uma revisão no procedimento de alongamento deveria ser considerada em experimentos futuros, considerando a duração e periodicidade das sessões, visando melhorar sua eficiência em casos de tendões previamente imobilizados.

Palavras-chave: imobilização, alongamento passivo, tendão calcanear, matriz

1. INTRODUÇÃO

O tendão calcanear transmite forças de tensão geradas pelos músculos sóleo e gastrocnêmio ao osso calcâneo, promovendo o movimento articular. É formado por um tecido conjuntivo denso modelado, constituído por uma abundante matriz extracelular (MEC) que consiste principalmente de fibras de colágeno tipo I altamente organizadas (BIRK et al., 1996) e arranjadas em feixes (BIRK & IRELSTAD, 1986), proteoglicanos (PGs) e proteínas não colagênicas (PNC). Também estão presentes os colágenos tipo II, III, IV (AHTIKOSKI et al., 2003; HANSON & BENTLEY, 1983), V e VI (JÓZSA et al., 1991; VIIDIK, 1969). O arranjo estrutural das fibrilas de colágeno especialmente do tipo I, e a associação dessas fibrilas com outros elementos de matriz resultando na formação de fibras, refletem nas propriedades biomecânicas do tendão (BENEVIDES et al., 2004).

As fibras de colágeno são estruturas resistentes à tensão, enquanto que os PGs, especialmente os de alto peso molecular, são responsáveis pela resistência às forças de compressão que atuam no tecido (SCOTT et al., 1997). Além dos PGs de alto peso molecular, estão presentes na matriz interfibrilar os pequenos proteoglicanos como o fibromodulim e decorim (SCOTT, 1995) com o possível papel de regular o diâmetro das fibrilas de colágeno, além de outras funções (IOZZO & MUROCH, 1996). Esses PGs atuam na organização do tecido e agem na fibrilogênese do colágeno (SCOTT et al., 1997; HEDBOM & HEINERGARD, 1989) durante o desenvolvimento (BIRK et al., 1995) e na maturação de animais adultos (ROSENBERG et al., 1985; OLDBERG et al., 1989).

Os PGs podem se associar às proteínas fibrosas da matriz, como o colágeno, gerando estruturas supramoleculares (VIDAL & MELLO, 1984). O conteúdo de PGs pode variar de acordo com a força biomecânica atuante. É baixo em regiões onde o tendão está apenas sob forças de tensão, mas atinge valores altos em regiões

sujeitas às forças de compressão e fricção em adição às forças de tensão. Os glicosaminoglicanos (GAGs) promovem resistência osmótica à compressão devido a sua elevada carga negativa (GILLARD et al, 1979; KOOB & VOGEL, 1987). Na região de compressão tem sido observada a presença de condroitin sulfato (CS) e de dermatan sulfato (DS), enquanto que apenas o DS está presente na região de tensão (VOGEL & KOOB, 1989; MERILEES & FLINT, 1980; BENEVIDES et

al., 2004; FEITOSA et al., 2002; FEITOSA et al., 2005).

Estudos morfológicos têm mostrado presença de fibroblastos com núcleos alongados especialmente na região de tensão, responsáveis pela intensa atividade na síntese de macromoléculas da matriz extracelular (O’BRIEN, 1997). A celularidade e a espessura dos feixes de fibra de colágeno variam de acordo com a idade, sendo que tendões de animais adultos têm feixes de colágeno mais compactos e menor número de células, enquanto que animais mais jovens apresentam grande celularidade e feixes de fibras mais finos (VIDAL & CARVALHO, 1990).

Apesar da ampla utilização de várias técnicas de alongamento no processo de reabilitação, a literatura é escassa com relação aos aspectos moleculares responsáveis pelo ganho de amplitude de movimento com o alongamento (AQUINO et al., 2005). Sobre o efeito desse procedimento sobre o tendão, trabalho realizado recentemente (ALMEIDA et al., 2006 – manuscrito em preparação) mostrou que há aumento dos diferentes componentes da MEC e aumento de resistência biomecânica do tecido após um programa de várias sessões de alongamento. É conhecido que o músculo responde a remobilização mais rapidamente que outras estruturas de tecido conjuntivo. A recuperação do músculo após um período de imobilização começa dentro de 3 a 5 dias após o início de um programa de exercícios, mas não se sabe se todos os efeitos lesivos de uma imobilização prolongada sobre os tecidos podem ser totalmente revertidos com

técnicas de remobilização (CARVALHO, 2001). Também não se conhece o efeito do alongamento sobre tendões previamente imobilizados.

Em geral, após a imobilização há perda de componentes básicos dos tecidos que podem repercutir negativamente em suas funções teciduais básicas (ENGLES, 2001). Essas alterações parecem ser mais facilmente revertidas no tecido muscular quando comparado com o tecido conjuntivo (COOPER, 1972). Sendo assim, o conhecimento das alterações estruturais e funcionais do tendão decorrentes do uso do alongamento como modalidade terapêutica após imobilização, poderia contribuir amplamente para o desenvolvimento de um protocolo para o tratamento de determinadas desordens tendíneas, em especial do tendão de Aquiles.

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