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O soro de leite é reconhecido pela sua qualidade nutricional e funcional, uma vez que contém proteínas, lactose, minerais e vitaminas. A presença de proteínas no soro torna-o um produto adequado para emprego na alimentação humana, especialmente na formulação de alimentos infantis e dietéticos, devido à elevada qualidade nutricional destas proteínas (MILLER et al., 2000; GIRALDO-ZUÑIGA et al., 2004).

O soro lácteo é uma fonte de proteínas que oferece uma série de benefícios funcionais em aplicações alimentícias. Segundo KINSELLA (1987), propriedades funcionais podem ser definidas como as propriedades físicas e químicas de um componente que influenciam a manipulação, processamento, estocagem, preparação, embalagem, estabilidade, e principalmente, os atributos de qualidade padrão de um produto alimentar (cor, odor, sabor e textura) os quais são inseridos.

Dentre as propriedades funcionais das proteínas do soro de leite destacam-se: solubilidade, emulsificação e formação de espuma. Essas características garantem que esses componentes possam ser utilizados como ingredientes nos mais diversos produtos alimentícios, como formulações para crianças, carnes processadas, merengues, sorvetes, chocolates, produtos de panificação, molhos, sopas, iogurtes, suplementos alimentares e bebidas (USDEC, 1997; ANTUNES, 2003).

O soro, quando adicionado a outros produtos alimentícios, melhora a textura, realça o sabor e a cor, emulsifica e estabiliza, melhora a dispersibilidade em misturas secas ao mesmo tempo em que atua como agente anti-aglutinante, amplia a vida de prateleira e aumenta a qualidade final dos alimentos (USDEC, 1997).

Devido às propriedades funcionais, fisiológicas e biológicas específicas de cada uma das proteínas do soro, tem havido um crescente interesse no seu fracionamento. A β- lactoglobulina possui as propriedades de gelificação, emulsificação e formação de espuma; por outro lado, o leite humano não contém β-Lg e, por esse motivo, a α-lactalbumina é mais adequada para a formulação de alimentos infantis, além de ser um agente emulsificante (ZYDNEY, 1998; ANTUNES, 2003).

Na Tabela 2.5 são apresentadas algumas aplicações do soro de leite na indústria de alimentos e o efeito da sua adição a nível funcional.

Tabela 2.5 Exemplos da aplicação do soro de leite na indústria de alimentos.

Aplicação Efeito funcional

Produtos de panificação, sorvetes, molhos e

produtos cárneos Emulsões estáveis

Produtos lácteos (sobremesas e iogurtes) Gelificação, textura lisa e cremosa

Massas tipo macarrão Melhoria da textura e firmeza

Molhos para saladas e sopas Retenção de água, aumento de viscosidade, melhoria da textura

Bebidas nutricionais Melhoria da qualidade nutricional, aumento

da viscosidade

Merengues, bolos e produtos de confeitaria Mantém a estabilidade da espuma e melhoria da capacidade de aeração

Fonte: adaptado de GIRALDO-ZUÑIGA et al. (2002).

CASPER et al. (1999) compararam algumas propriedades funcionais dos concentrados proteicos de soro ovino e bovino. Os resultados mostraram que o produto fabricado a partir do soro de leite de ovelha possui melhores características para formação de géis, formação e estabilidade de espumas e valores semelhantes para capacidade emulsificante em comparação ao produto de soro de leite de vaca.

Algumas características das principais propriedades funcionais das proteínas do soro de leite estão explicadas nos tópicos a seguir.

2.4.1 Solubilidade proteica

A solubilidade proteica pode ser definida como a porcentagem de proteína que se mantém em solução ou dispersão coloidal sob condições específicas e que não sedimenta com forças centrífugas moderadas (PELEGRINE & GASPARETTO, 2005). De acordo com FENNEMA

(1996), a solubilidade de uma proteína é uma manifestação termodinâmica do equilíbrio entre interações proteína-proteína e proteína-solvente.

As proteínas do soro são extremamente solúveis, principalmente quando comparadas ao caseinato de sódio e às proteínas da soja (GIRALDO-ZUÑIGA et al., 2002). O uso de ingredientes com alta solubilidade e facilmente dispersos simplifica o processamento e

melhora a consistência dos alimentos. Devido à sua solubilidade, o soro pode ser adicionado a bebidas, sopas, molhos, carnes processadas, molhos de salada e produtos de panificação (USDEC, 1997).

Esta propriedade depende de vários fatores como massa molar e conformação das moléculas, massa específica e distribuição das cargas elétricas, que por sua vez são influenciados pelo pH, natureza e concentração de íons ou força iônica e temperatura (KINSELLA, 1987; FENEMMA, 1996). Geralmente, as proteínas são mais solúveis em pH ácido ou alcalino devido ao excesso de cargas de mesmo sinal, produzindo repulsão entre as moléculas e, consequentemente, contribuindo para sua maior solubilidade (PELEGRINE & GASPARETTO, 2005).

Segundo WIT (1984) e FENNEMA (1996), quando uma solução proteica está no seu ponto isoelétrico, as interações proteína-proteína aumentam, pois as forças eletrostáticas moleculares são mínimas, consequentemente, menos água interage com as moléculas de proteína, condição favorável para que estas se aproximem, agreguem e precipitem. Ou seja, quanto mais próximo for o pH de uma solução proteica do seu ponto isoelétrico, mais baixa será a sua solubilidade.

A solubilidade é a propriedade funcional mais importante das proteínas para a sua utilização em alimentos. Outras propriedades funcionais dependem da capacidade inicial de dispersão das proteínas em soluções aquosas, pois a sua solubilização é essencial para se avaliar outras propriedades funcionais, tais como propriedades emulsificantes e espumantes (KINSELLA, 1987; ANTUNES, 2003). As proteínas insolúveis têm usos muito limitados em alimentos (FENNEMA, 1996).

2.4.2 Emulsificação

Outra importante propriedade do soro é a sua capacidade emulsificante, ou seja, o soro é um produto que torna possível a formação ou a manutenção de uma mistura uniforme de duas ou mais fases imiscíveis em um alimento, graças à presença de grupos hidrofílicos e hidrofóbicos (SGARBIERI, 1996). As propriedades emulsificantes do soro de leite são

vantajosas para o processamento de molhos, carnes, sorvetes, maionese, bolos e molhos de salada (USDEC, 1997).

As propriedades das emulsões estabilizadas pelas proteínas são afetadas por vários fatores, como pH, força iônica, temperatura, presença de surfactantes de baixa massa molar, açúcares, volume da fase óleo, tipo de proteína, entre outros (FENNEMA, 1996).

De acordo com FENNEMA (1996) e ANTUNES (2003), as propriedades emulsificantes de proteínas são avaliadas por meio de vários métodos, citados a seguir.

Atividade emulsificante: refere-se à máxima área interfacial por unidade de peso de proteína de uma emulsão estabilizada em sistemas cuidadosamente estabelecidos.

Capacidade emulsificante: reflete a quantidade máxima de óleo emulsificado sob condições específicas por uma quantidade padrão de proteína.

Estabilidade de emulsão: refere-se à capacidade de uma proteína de formar emulsão que permanece estável durante certo período de tempo a uma dada temperatura e num campo gravitacional definido.

2.4.3 Formação de espuma

As espumas consistem de uma fase contínua aquosa e uma fase dispersa gasosa (ar). Em geral, a formação de bolhas ou o ato de bater ou agitar uma solução proteica criam espumas estabilizadas por proteínas. A propriedade de uma proteína de formar espuma refere- se a sua capacidade de formar uma película fina e resistente na interface gás-líquido, de modo que grandes quantidades de bolhas de gás possam ser incorporadas e estabilizadas. A capacidade de formar espumas ou a espumabilidade de uma proteína refere-se à quantidade de área interfacial que pode ser criada pela proteína (FENNEMA, 1996).

Os princípios que governam o processo de formação de espumas são basicamente os mesmos que determinam a formação de emulsões. A formação de espuma depende da habilidade das proteínas em formar rapidamente um filme interfacial coesivo capaz de envolver e reter ar (ANTUNES, 2003). Esta propriedade faz com que seja atrativa a adição de soro de leite em alimentos como iogurtes, cremes, pudins, sorvetes e flans (USDEC, 1997).

As maneiras mais utilizadas para medir esta propriedade são a expansão de espuma e a estabilidade espumante. Expansão de espuma indica quando uma proteína tem a capacidade de formar espuma e em que medida acontece o aumento do volume sobre o volume da solução e a estabilidade de uma espuma se refere à habilidade que uma espuma formada tem

para reter o máximo do volume após um tempo determinado de repouso (KINSELLA, 1987; SGARBIERI, 1996).