SÉRIE: EXTENSIVO DATA: 31 / 03 /2018
Professor:
STUART
BIOLOGIA
LISTA EXTRA
PROTEÍNAS E ENZIMAS – LIVRO 1 – FRENTE B – MÓDULO 2 1. (G1 - cps)
TEXTO PARA A PRÓXIMA QUESTÃO:
O aleitamento materno é a mais sábia estratégia natural de vínculo, afeto, proteção e nutrição para a criança e constitui a mais sensível, econômica e eficaz intervenção para redução da morbimortalidade infantil. Permite ainda um grandioso impacto na promoção da saúde integral da dupla mãe/bebê.
Nos primeiros dias após o nascimento, o leite materno é chamado de colostro. O leite de mães de recém-nascidos prematuros é diferente do de mães de bebês a termo.
A principal proteína do leite materno é a lactoalbumina e a do leite de vaca é a caseína, de difícil digestão para a espécie humana.
A tabela apresenta as diferenças entre o colostro e o leite maduro, entre o leite de mães de bebês a pré-termo e de bebês a termo e entre o leite materno e o leite de vaca.
Leite Materno Nutriente Colostro (3 – 5 dias) Leite maduro (26 – 29 dias) Leite de Vaca a termo(1) a pré-termo(2) a termo(1) a pré-termo(2) Calorias (kcal dL) 48 58 62 7,0 69 Lipídios (g dL) 1,8 3,0 3,0 4,1 3,7 Proteína (g dL) 1,9 2,1 1,3 1,4 3,3 Lactose (g dL) 5,1 5,0 6,5 6,0 4,8
(1) Bebê a termo: gestação de 39 a 40 semanas. (2) Bebê a pré-termo: gestação de 37 a 38 semanas.
De acordo com o texto e a tabela, pode-se afirmar que
a) um bebê a termo de 27 dias, ao ser amamentado, ingere 7,0 g dL de lactose.
b) a lactoalbumina, a principal proteína do leite de vaca, é de fácil digestão para o bebê.
c) o leite de vaca, por ter mais proteína que o colostro e que o leite maduro, é mais adequado para a criança.
d) o leite maduro consumido pelo bebê a pré-termo contém mais lactose que o leite de vaca e menos proteína que o colostro. e) o colostro apresenta mais lipídios, menos proteína e menos
lactose do que o leite maduro, independentemente dos dias de vida do bebê.
2. (Fmp) O gráfico a seguir mostra como a concentração do substrato afeta a taxa de reação química.
O modo de ação das enzimas e a análise do gráfico permitem concluir que
a) todas as moléculas de enzimas estão unidas às moléculas de substrato quando a reação catalisada atinge a taxa máxima. b) com uma mesma concentração de substrato, a taxa de reação
com enzima é menor que a taxa de reação sem enzima. c) a reação sem enzima possui energia de ativação menor do que
a reação com enzima.
d) o aumento da taxa de reação com enzima é inversamente proporcional ao aumento da concentração do substrato. e) a concentração do substrato não interfere na taxa de reação
com enzimas porque estas são inespecíficas.
3. (Uece) Atente à seguinte representação químico-estrutural de um aminoácido.
Considerando a figura acima, assinale a afirmação verdadeira. a) Observa-se a presença de um carbono central (alfa)
responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos. b) O quarto ligante é um radical chamado genericamente de R
ou cadeia lateral R, de forma constante ou inalterada nos 20 aminoácidos.
c) Um grupamento carboxila, um grupamento amina, um grupo R e um átomo de hidrogênio estão ligados ao carbono central.
d) Além desses 20 tipos de aminoácidos principais, há alguns aminoácidos especiais que só aparecem em alguns tipos de proteínas e não possuem o grupo amina.
4. (Upf) A maioria das reações metabólicas de um organismo somente ocorre se houver a presença de enzimas. Sobre as enzimas, analise as afirmativas abaixo.
I. A ação enzimática sofre influência de fatores como temperatura e potencial de hidrogênio; variações nesses fatores
alteram a funcionalidade enzimática.
II. São formadas por aminoácidos e algumas delas podem conter também componentes não proteicos adicionais, como, por exemplo, carboidratos, lipídios, metais ou fosfatos.
III. Apresentam alteração em sua estrutura após a reação que catalisam, uma vez que perdem aminoácidos durante o processo.
IV. A ligação da enzima com seu respectivo substrato tem elevada especificidade. Assim, alterações na forma tridimensional da enzima podem torná-la afuncional, porque impedem o encaixe de seu centro ativo ao substrato. Está correto apenas o que se afirma em:
a) I, II e IV. b) I , II e III. c) II, III e IV. d) III e IV. e) I, III e IV.
5. (Fatec) Na indústria têxtil, é uma prática comum aplicar goma aos tecidos no início da produção, para torná-los mais resistentes. Esse produto, entretanto, precisa ser removido posteriormente, no processo de desengomagem. Nesse processo, os produtos têxteis são mergulhados em um banho aquoso com uma enzima do grupo das amilases.
Os gráficos nas figuras 1 e 2 representam a eficiência da atividade dessa enzima em diferentes valores de temperatura e pH.
Com base nas informações apresentadas, está correto afirmar que, para se obter a máxima eficiência da ação da enzima no processo industrial citado no texto, seria necessário manter o banho aquoso de desengomagem a
a) 50 C e pH ácido, sendo que a enzima age especificamente sobre proteínas.
b) 50 C e pH ácido, sendo que a enzima age especificamente sobre polissacarídeos.
c) 50 C e pH básico, sendo que a enzima age especificamente sobre polissacarídeos.
d) 70 C e pH ácido, sendo que a enzima age especificamente sobre polissacarídeos.
e) 70 C e pH básico, sendo que a enzima age especificamente sobre proteínas.
6. (Uece) As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão seletiva para efetuar funções específicas, e suas propriedades funcionais dependem da sua estrutura tridimensional.
Sobre essas biomoléculas, é correto afirmar que
a) a estrutura tridimensional das proteínas surge porque sequências de aminoácidos em cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia enovelada em domínios compactos com estruturas tridimensionais específicas.
b) as cadeias polipeptídicas das proteínas são normalmente compostas por 20 aminoácidos diferentes que são ligados não covalentemente durante o processo de síntese pela formação de uma ligação peptídica.
c) as interações que governam o enovelamento e a estabilidade das proteínas são: interações não covalentes, forças eletrostáticas, interações de Van de Waals, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.
d) os 20 aminoácidos que compõem proteínas possuem em comum somente o Carbono alfa e o grupamento amino
2
(NH ).
7. (Uepg) Na célula, as enzimas realizam importante função na realização de reações químicas. Com relação aos fatores que alteram a velocidade das reações enzimáticas, assinale o que for correto.
01) Aumentando a concentração de moléculas de enzima, a velocidade de reação aumenta, desde que haja quantidade de substrato suficiente para receber as enzimas.
02) Aumentando a concentração de substrato, aumenta-se a velocidade de reação até o momento em que haja saturação de ocupação dos sítios ativos das enzimas.
04) Variações na temperatura não alteram o funcionamento enzimático.
08) No mecanismo de retroinibição, também chamado de mecanismo de feedback negativo, o excesso de uma substância inibe a sua própria produção.
16) Uma enzima é capaz de funcionar em amplas variações de pH sem alteração na atividade catalítica.
8. (Uerj) Existem dois tipos principais de inibidores da atividade de uma enzima: os competitivos e os não competitivos. Os primeiros são aqueles que concorrem com o substrato pelo centro ativo da enzima.
Considere um experimento em que se mediu a velocidade de reação de uma enzima em função da concentração de seu substrato em três condições:
• ausência de inibidores;
• presença de concentrações constantes de um inibidor competitivo;
• presença de concentrações constantes de um inibidor não competitivo.
Os resultados estão representados no gráfico abaixo:
A curva I corresponde aos resultados obtidos na ausência de inibidores.
As curvas que representam a resposta obtida na presença de um inibidor competitivo e na presença de um não competitivo estão indicadas, respectivamente, pelos seguintes números:
b) II e III c) III e II d) IV e III
9. (Ifsp) Considerando o esquema que representa, simplificadamente, algumas etapas do metabolismo do aminoácido fenilalanina, foram feitas as seguintes afirmativas.
I. Na falta da enzima 1, há o acúmulo do aminoácido fenilalanina, gerando também outras substâncias derivadas (ácido fenilpirúvico, fenilacético e fenil-láctico), característicos da doença metabólica fenilcetonúria.
II. O albinismo clássico é uma doença causada pela falta da enzima 2 que converte a tirosina em DOPA, substância intermediária na produção de melanina, pigmento que dá cor à pele, cabelo e olhos.
III. A falta da enzima 3 leva ao acúmulo do ácido homogentísico que não é metabolizado em gás carbônico e água.
É válido o que se afirma em a) I, apenas.
b) II, apenas. c) I e II, apenas. d) II e III, apenas. e) I, II e III.
10. (Ufpe) Considerando alguns processos biológicos representados nos gráficos a seguir, analise as proposições a seguir.
( ) Mantendo-se constante a concentração de uma enzima, à medida que se eleva a concentração de seu substrato, a velocidade da reação deverá obedecer à curva mostrada em (1). ( ) O crescimento de uma colônia de bactérias em meio adequado (condições ideais) pode ser ilustrado pela curva mostrada em (2).
( ) Sabendo-se que cada enzima tem um pH ótimo, em que sua atividade é máxima, pode-se deduzir que a atividade ilustrada em (3) refere-se à enzima pepsina humana.
( ) A curva mostrada em (4) ilustra a resposta (contração) de uma célula muscular isolada, ao ser estimulada.
( ) A difusão facilitada ocorre de uma região de maior concentração para outra de menor concentração de partículas, o que é ilustrado em (5).
11. (Uerj) A velocidade de uma reação enzimática corresponde à razão entre quantidade de produto formado e tempo decorrido. Essa velocidade depende, entre outros fatores, da temperatura de incubação da enzima. Acima de uma determinada temperatura, porém, a enzima sofre desnaturação.
Considere um experimento no qual foi medida a velocidade máxima de uma reação enzimática em duas diferentes temperaturas. Observe a tabela:
Tempo (minutos)
Velocidade máxima de reação - Vmax
45 °C 50 °C
1 96 128
2 85 106
3 74 84
4 63 62
Para cada temperatura calculou-se a taxa de desnaturação da enzima, definida como a queda da Vmax da reação por minuto de
incubação.
Se D1 é a taxa de desnaturação da enzima a 45 °C e D2 a taxa de
desnaturação a 50 °C, a razão 1 2 D D é: a) 0,5 b) 1,0 c) 2,5 d) 4,0
12. (Enem 2ª aplicação) Alguns fatores podem alterar a rapidez das reações químicas. A seguir, destacam-se três exemplos no contexto da preparação e da conservação de alimentos:
1. A maioria dos produtos alimentícios se conserva por muito mais tempo quando submetidos à refrigeração. Esse procedimento diminui a rapidez das reações que contribuem para a degradação de certos alimentos.
2. Um procedimento muito comum utilizado em práticas de culinária é o corte dos alimentos para acelerar o seu cozimento, caso não se tenha uma panela de pressão. 3. Na preparação de iogurtes, adicionam-se ao leite bactérias
produtoras de enzimas que aceleram as reações envolvendo açúcares e proteínas lácteas.
Com base no texto, quais são os fatores que influenciam a rapidez das transformações químicas relacionadas aos exemplos 1, 2 e 3, respectivamente?
b) Concentração, superfície de contato e catalisadores. c) Temperatura, superfície de contato e catalisadores. d) Superfície de contato, temperatura e concentração. e) Temperatura, concentração e catalisadores.
GABARITO
Resposta da questão 1: [D]Há diferenças nutricionais entre leite materno nos primeiros dias de nascimento (colostro), leite materno após alguns dias do nascimento (maduro) e leite de vaca. Além de diferenças no leite quando os bebês nascem prematuros (pré-termo) e bebês que nascem no tempo previsto (termo). Assim, o leite materno maduro consumido por bebê a pré-termo apresenta mais lactose que o leite de vaca e menos proteína que o colostro.
Resposta da questão 2: [A]
[A] Correta. A velocidade da reação enzimática se estabiliza quando todas as moléculas de enzimas estão unidas ao substrato sob o qual atuam.
[B] Incorreta. Numa mesma concentração de substrato, a taxa de reação será maior com enzima do que sem a presença dela.
[C] Incorreta. A enzima atua como um catalisador, ou seja, aumenta a velocidade de reação, diminuindo sua energia de ativação.
[D] Incorreta. Pela análise do gráfico pode-se observar que com o aumento do substrato aumenta-se a taxa de reação até um determinado limite onde ela se manterá constante.
[E] Incorreta. Pela análise do gráfico observa-se que a concentração aumenta a taxa de reação até a taxa máxima. Resposta da questão 3: [C]
Resposta da questão 4: [A]
[III] Falsa. As enzimas não sofrem a perda de aminoácidos após as reações que catalisam.
Resposta da questão 5: [B]
A máxima eficiência da ação da enzima no processo de desengomagem é obtido, segundo os gráficos fornecidos, a 50 C e pH ácido. As amilases aceleram a hidrólise de polissacarídeos.
Resposta da questão 6: [C]
As principais interações químicas que determinam a forma e a estabilidade das proteínas são: interações não covalentes, forças eletrostáticas, interações de Van der Waals, ligações de hidrogênio e interações hidrofóbicas.
Resposta da questão 7: 01 + 02 + 08 = 11.
[04] Falso. As enzimas são proteínas termolábeis, isto é,
apresentam modificações em sua estrutura quando sujeitas a variações da temperatura do ambiente em que atuam. [16] Falso. A atividade enzimática depende de uma faixa de pH ótimo para realizarem sua atividade catalítica.
Resposta da questão 8: [B]
[Resposta do ponto de vista da disciplina de Biologia] Os inibidores competitivos interferem na velocidade da reação enzimática, mas não impedem a reação. Os inibidores não competitivos alteram a estrutura da enzima e, portanto, reduzem a velocidade da reação enzimática.
[Resposta do ponto de vista da disciplina de Química] Na presença de inibidores é necessária uma quantidade maior de substrato para que uma determinada velocidade seja atingida comparando-se com a curva sem o inibidor e verifica-se isto na curva I.
A velocidade máxima da reação é atingida na inibição competitiva e neste caso é necessária uma quantidade muito maior de substrato na reação o que é indicado na curva II. No caso da inibição não competitiva o inibidor se liga fora da enzima, como as enzimas não atuam no substrato, a velocidade máxima da reação não é atingida o que é indicado na curva III. A partir da curva IV, podemos deduzir que sem substrato a velocidade é máxima, o que é impossível. Sem substrato, não existe atuação da enzima.
Resposta da questão 9: [E]
Não há qualquer inconsistência entre o esquema e as afirmativas propostas.
Resposta da questão 10: V F F F F Resposta da questão 11: [A]
A queda da atividade da enzima por minuto representa a taxa de desnaturação. Assim, no experimento apresentam-se as seguintes taxas de desnaturação:
1 2 96 85 85 74 74 63 D 11 1 1 1 128 106 106 84 84 62 D 22 1 1 1 Desse modo:
1 2 D 11 0,5 D 22 Resposta da questão 12: [C]
São fatores que aceleram a velocidade das reações químicas: aumento da temperatura e da superfície de contato e a presença de catalisadores.
