PROTEÍNAS BIOLOGIA MOLECULAR

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PROTEÍNAS

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PROTEÍNAS

CONTEÚDO: Fabiana Scarpa D'Angelo

CURADORIA: Pedro Sultano

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SUMÁRIO

INTRODUÇÃO ... 4

ESTRUTURA QUÍMICA DAS PROTEÍNAS ... 4

AS FORMAS DAS PROTEÍNAS ... 5

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INTRODUÇÃO

Proteínas são macromoléculas orgânicas formadas pela união em cadeia de vários aminoácidos que originam, assim, um polí-mero de aminoácido. Trata-se do com-posto orgânico mais abundante do corpo humano e no conteúdo celular que desem-penha funções dinâmicas e estruturais como manutenção de estruturas, geração de movimento e percepção de sinais. Sua função estrutural corresponde, por exemplo, ao papel na composição do cito-esqueleto celular e dos tendões, formados basicamente por colágeno. Sua função de transporte pode ser exemplificada pela he-moglobina, uma proteína de estrutura qua-ternária com a imprescindível função de transportar o oxigênio aos tecidos. Além disso, também podemos citar a função das proteínas na composição dos hormônios peptídicos, como a prolactina, leptina, in-sulina e gastrina. Sua função energética se dá em um cenário de baixa oferta de car-boidratos e lipídeos, sendo o catabolismo proteico a fonte de ATP. Por fim, mas não menos importante, podemos citar a função enzimática das proteínas, as quais funcio-nam como catalisadores de reações quími-cas presentes em todo organismo.

ESTRUTURA QUÍMICA DAS

PRO-TEÍNAS

Como mencionado anteriormente, as pro-teínas são formadas por aminoácidos liga-dos entre si, formando, assim, um polímero de aminoácidos. Os aminoácidos apresen-tam em sua estrutura básica um grupo amino (NH2) e um grupo carboxila (COOH) ligados ao carbono alfa. O que os difere é a cadeia lateral, ou grupo R, que determina sua estrutura, bem como a estrutura das proteínas, suas funções e polaridade.

FONTE: NELSON, D.L. & COX, M. M. Princípios da Bioquímica de Lehninger, 6ª edição, Porto Alegre:

Artmed, 2014.

Existem 20 tipos de aminoácidos conheci-dos, sendo eles classificados em essenciais e não essenciais. Os essenciais são produ-zidos por nosso corpo, logo, devemos ob-ter na dieta. Já os não essenciais podem ser produzidos pelo nosso corpo. Como as proteínas são compostas por centenas de aminoácidos, podendo estes estarem

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5 representados mais de uma vez, a

possibi-lidade de construção de moléculas diferen-tes é quase infinita.

Os aminoácidos do polímero são ligados covalentemente entre si pela chamada li-gação peptídica estabelecida entre o gru-pamento hidroxila do ácido carboxílico de um aminoácido e um grupamento amino do aminoácido subsequente. Esta intera-ção forma uma molécula de H2O que é li-berada, de modo a formar uma ligação en-tre o carbono do ácido carboxílico de um aminoácido com o nitrogênio do outro. Quando dois aminoácidos são unidos, forma-se um dipeptídeo. Quando mais um aminoácido é adicionado, forma-se um tri-peptídeo, e assim por diante. As proteínas são formadas por centenas de resíduos de aminoácidos. Um polipeptídeo passa a ser chamado de proteínas quando sua massa molecular ultrapassa 10.000.

Artmed, 2014.

AS FORMAS DAS PROTEÍNAS

A estrutura e forma das proteínas pode ser descrita em vários quatro níveis de com-plexidade, sendo tal estrutura determi-nante para a função da proteína. Essa or-ganização espacial é determinada pelo tipo de aminoácido que a compõem e pela ma-neira como estão dispostos entre si. As proteínas com estrutura primária nada mais são do que aminoácidos interagindo entre si por ligações peptídicas, ou seja, é a sequência de aminoácidos da cadeia po-lipeptídica. Tal sequência é geneticamente determinada e específica para cada prote-ína.

Quando essas cadeias polipeptídicas as-sumem forma tridimensional, chamamos sua estrutura de secundária. As cadeias podem se apresentar espacialmente em duas formas: alfa hélice ou folha beta pre-gueada. Na alfa hélice, ocorre o enrola-mento da cadeia ao redor de um eixo e a interação entre as cadeias laterais peptídi-cas por pontes de hidrogênio a cada qua-tro aminoácidos. É justamente essas pon-tes de hidrogênio que permitem o enrola-mento da proteína. A interação entre ca-deias diferentes ou entre segmentos dis-tantes de uma mesma cadeia estabelece a estrutura da folha beta pregueada, tam-bém estabilizada por pontes de hidrogê-nio.

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Artmed, 2014.

São exemplos de proteínas de estrutura secundária a mioglobina, proteína muscu-lar em alfa hélice responsável pelo trans-porte de oxigênio, e a toxina diftérica, a qual exibe tanto a conformação em alfa hé-lice quanto em folha beta pregueada. A estrutura terciária de uma proteína é determinada pela interação de regiões de uma estrutura regular (alfa hélice ou folha beta pregueada) ou de regiões sem

estrutura definida. As cadeias laterais dos resíduos de aminoácido são aproximadas e interagem por meio de ligações não cova-lente, consideradas fracas. São elas: liga-ções de hidrogênio, ligaliga-ções iônicas, força de van de Waals. As ligações covalentes atuam na estrutura terciária para estabi-lizá-la. Esta ligação chamada de ponte dis-sulfeto (S – S) é estabelecida entre dois re-síduos de cisteína. É o caso, por exemplo, do hormônio insulina, o qual apresenta três pontes dissulfeto.

Por fim, uma estrutura quaternária é de-terminada pela associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas, também man-tidas por ligações não covalentes, e que formam proteínas funcionais. A hemoglo-bina, por exemplo, é formada por quatro cadeias polipeptídicas, duas α e duas β, unidas principalmente por interações hi-drofóbicas.

FONTE: NELSON, D.L. & COX, M. M. Princípios da Bio-química de Lehninger, 6ª edição, Porto Alegre: Artmed,

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REFERÊNCIAS

Bioquímica – Ácidos Nucleicos – Proteínas (Professor Dimitri Marques). Jaleko Acadêmicos. Disponível em: < https://www.jaleko.com.br>.

LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 6ª Edição, 2014. Ed. Artmed.

MARZZOCO, A.; TORRES, B.B. Bioquímica Básica. 3a Edição. Editora Gua-nabara Koogan. 2007.