aula 3 base_MOLECULAS DA VIDA2015

(1)

* Átomos para as

MOLÉCULAS DA VIDA

(macromoléculas)

BC 0304 - Origem da Vida e Diversidade dos Seres Vivos

(2)

(3)

(4)

(5)

(6)

(7)

(8)

(9)

(10)

Element

o

% na

célula

Função fisiológica

Carbono 50 Constituinte de todos os componentes orgânicos

Oxigênio 20 Constituinte da água celular e componentes orgânicos Nitrogênio 14 Constituinte das proteínas, ácidos nucléicos, coenzimas Hidrogênio 8 Constituinte da água celular e componente orgânicos Fósforo 3 Constituinte de ácidos nucléicos, fosfolipídios, coenzimas Enxofre 1 Constituinte de alguns aminoácidos e coenzimas

Potássio 1 Importante cátion inorgânico e cofator de atividades enzimáticas

Sódio 1 Um dos principais cátions inorgânicos no transporte de membrana

Cálcio 0.5 Importante cátion inorgânico e cofator de atividades enzimáticas

Magnésio 0.5 Importante cátion inorgânico e cofator de atividades enzimáticas

Ferro 0.2 Constituinte do citocromo e de algumas proteínas Restante ~0.3

(11)

30% compostos químicos 70% H₂O íons, moléculas pequenas (4%) fosfolipídios (2%) DNA (1%) RNA (6%) proteínas (15%) polissacarídeos (2%)

M

A

C

R

O

M

O

LÉ

C

U

LA

S

CÉLULA DE

BACTERIA

Micromo

léculas

(12)

•Ácidos nucleicos •Carboidratos ou açúcares •Lípidios •Proteínas

Origem e informações

relevantes sobre os

elementos químicos

que constituem as

macromoléculas

biológicas

(13)

(14)

(15)

(16)

Como sabemos Os elementos presentes numa estrela ? Devido ao espetro de emissão especifica para cada átomo Quanto este é muito aquecido seus eletrons mudam de niveis Ao voltarem pro nivel mais baixo Emitem fotons num

determiando espectro

(17)

H

Fe

(18)

(19)

(20)

(21)

(22)

(23)

(24)

Organismo gastam muita energia para

converter formas inorgânicas de C como CO2

em carbono organismo como glicose

(25)

ESTABILIDADE DE ISOTOPOS DE

CARBONO 14

(26)

ISOTOPO : CARBONO 14

(27)

(28)

(29)

(30)

(31)

(32)

(33)

(34)

(35)

(36)

(37)

(38)

(39)

(40)

(41)

(42)

(43)

(44)

(45)

(46)

(47)

(48)

O que diferencia um organismo

vivo de um não-vivo ?

• Alto grau de complexidade química e de organização

microscópica;

• _{A existência de sistemas para extrair, transformar e}

utilizar a energia do ambiente

;

• _{Capacidade de auto-replicação}

_{e auto-organização;}

• A existência de mecanismos para sentir e responder às

mudanças ambientais;

• Ter funções definidas para cada um dos seus

componentes e a capacidade de regular a interação

entre eles.

(49)

Do que são constituídos os organismos vivos ?

Bacteria

Cel vegetal

(50)

Os organismos vivos podem ser:

(51)

E o que há dentro das células para que o

organismo vivo execute todas as funções

anteriormente citadas ?

MOLÉCULAS

(52)

Biomoléculas

Inorgânicas •Água •Gases •Sais minerais Biomoléculas •Ácidos nucleicos •Carboidratos ou açúcares •Lípidios •Proteínas Orgânicas

•Vitaminas e outras moléculas organicas pequenas

macromoléculas macromoléculas

(53)

Composição celular

(54)

Fundamental importância da água na química de moléculas

orgânicas evolução ocorreu na presença de água

(55)

Papel fundamental da água na estrutura das proteínas...

Afinal a química pré-biótica evoluiu na água

(56)

(57)

Forma de estudo Forma de estudo Moléculas biologias Moléculas biologias interações interações DNA

(58)

Macromoléculas no metabolismo celular podem ser interconvertidas para a utilização como fonte energética, ou são armazenadas ou excretadas.

(59)

Analysis of metabolism

(60)

ESTRUTURA E FUNÇÃO

DAS MACROMOLÉCULAS

• Carboidratos

• Lipídios

• Proteínas

• Ácidos nucléicos

(61)

•São polímeros construídos por ligações covalentes de moléculas menores chamadas de monômeros.

•As propriedades especiais de ligação covalente do carbono permitem a formação de uma grande variedade de moléculas…

POLÍMERO

MONÔMERO

Proteínas

Aminoácido

Ácidos nucleicos

Nucleotídeo

Carboidratos

monosacarídeo

(62)

(63)

Carboidratos ou Açúcares

• Para muitos carboidratos, a fórmula geral é: [C(H₂O)]n, daí o nome "carboidrato", ou "hidratos de carbono" .

• Contém apenas 3 elementos na sua fórmula: C, H, O

• Contém vários grupos químicos funcionais hidroxila e um aldeído • Biomoléculas orgânicas mais abundantes na natureza

• Os animais não são capazes de sintetizar carboidratos, sendo necessária sua obtenção através da alimentação

• Glicose é a principal forma pela qual o carboidrato absorvido no intestino é apresentado às células do corpo e é o principal

(64)

Monossacarídeos (simples)

• Açúcar simples formado de uma molécula

• Possuem pelo menos 3 átomos de carbono

• Trioses, tetroses, pentoses, hexoses, heptoses...

• Hexoses são os mais abundantes

(65)

• São formados a partir da ligação de 2 monossacarídeos, através das Ligações Glicosídicas.

• Sua fórmula geral C₁₂H₂₂O₁₁. Exemplos:

• Maltose, Sacarose e Lactose .

(66)

• São formadas por três ou mais moléculas de açúcares. • Funções biológicas principais:

 _{Armazenamento de energia.}  Elemento estrutural.

• Os mais encontrados são o amido, o glicogênio e a celulose.

(67)

Algumas funções dos

polissacarídeos

• Amido

nos vegetais e

glicogênio

nos

animais: exemplos de polissacarídeos

armazenadores de carboidratos como

fonte de energia para o organismo.

• Quitina (artrópodes)

e

celulose (plantas)

(68)

Outras funções de carboidratos

(69)

Características e Funções:

• Macromoléculas mais abundantes nas células;

• Constituídas por aminoácidos (monômeros);

• Com diferentes números de aminoácidos e

funções

biológicas:

enzimas,

hormônios,

anticorpos, transportadores, fibras musculares,

etc;

Proteínas

(70)

Monômero

Aminoácidos

Fórmula de

estrutura

Existem 20

aminoácidos

diferentes que

originam diferentes

proteínas. Todos

contém um grupo

amina (NH3) e um

grupo ácido

carboxílico (COOH)

ligados ao Cα

α amina ácido carboxílico

Define propriedades

como a polaridade e o

grau de ionização

(71)

PROTEÍNAS SÃO CONSTITUÍDAS POR L AMINOÁCIDOS

Os esteroisômeros especulares dos aminoácidos são chamados de enântiomêros. Os enantiômeros podem ser D ou L,

classificação referente à semelhança com a estrutura do D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído

Estereoisômeros : identificados através de analise de luz polarizada

(72)

(73)

(74)

Por que somente L – aminoacidos estão

presentes em organismo

vivos

?

(existem alguns D aminoácidos presentes mais são exceções especificas)

Seleção ?

adsorção seletiva em minerais como calcita radiação estelar (fonte meteoritos)

(75)

(76)

(77)

(78)

(79)

Formação de ligação peptídica por hidrólise

entre o grupo amina (R-NH-) de um aminoácido e o

grupo carboxila (R-CO-) de outro aminoácido, com

(80)

Diagrama esquemático de uma cadeia polipeptidica

(81)

Estrutura das Proteínas

• Cerca de 4000 estruturas. • São moléculas empacotadas.

• Proteínas com funções similares geralmente apresentam estruturas

similares (aminoácidos constituintes).

Níveis de organização das proteínas:

•Estrutura Primária

•Estrutura Secundária

•Estrutura Terciária

(82)

Interações químicas que estabilizam os polipeptídios

(83)

Estrutura Primária

Seqüência de aminoácidos

Nt

(84)

Estrutura Secundaria

(85)

Folhas beta

(86)

Alfa helices :

... são estruturas cilíndricas versáteis estabilizadas por uma rede

de pontes de hidrogênio no backbone

(87)

Estrutura Terciária

(88)

Estrutura Quaternária :

ligação entre múltiplas subunidades (monômeros)

S

i

m

e

t

r

i

a

(89)

(90)

(91)

Interações químicas que estabilizam os polipeptídios

(92)

Folding

(93)

Papel fundamental da água na estrutura das proteínas...

Afinal a química pré-biótica evoluiu na água

(94)

(95)

Representação esquemática do folding de uma cadeia polipeptídica em

água

(96)

Porcine pancreatic elastase ...

“concha de hidratação” em torno da

proteína

(97)

Já proteínas de membrana ....

(98)

Folding (dobra)

Proteínas de membrana tipo alfa hélcie precisam de uma bicamada lipidia para formar sua estrutura secundária e depois seu folding correto

A condensação de múltiplos elementos de estrutura secundária leva a estrutura terciaria

O folding de uma proteína e determinado diretamente por sua estrutura primária

(99)

Folding

(100)

Tem que seguir um seqüência Como num origami

(101)

Dinâmica molecular

(102)

(103)

(104)

A estrutura nativa tende a um minímo energético

paisagem com vários minimos locais !

(105)

(106)

Toda informação para

proteína se dobrar em sua

forma nativa esta contida

em sua seqüencia

primaria !

Prova :

Proteínas purificadas podem

ser desnaturadas por

temperaturas elevadas e

posteriormente se redobrarem

e voltar para sua forma nativa

após o retorno das condições

ideais

.

> 100 ºC

(107)

Considerações

Paradoxo de Levinthal

Numero de todos estados estruturais “possíveis” é enorme!

Como uma proteína consegue se dobrar tão rápido ?

Estima-se que com base em 3 estados

estruturais possíveis para cada aminoácido (aa). Teríamos :

Para um proteína de 100 aa

10 estados estruturais possíveis⁴⁸

se a proteína fosse testar todos e consegui-se consegui-se dobrar 10 ¹¹ consegui-seg levaria ainda sim 10² ⁻ ⁹ anos ...o universo tem 15x10 anos⁹

(108)

Exemplo de proteína que se “reproduz” prion

A forma infecciosa PrPsc converte PrPc em mais PrPsc , criando assim

um ciclo infecioso

Note que a seqüencia primaria das duas é a mesma a diferença esta na estrutura secundaria e terciaria , essa alteração é propagada para outras proteínas

(109)

Príons :

Príons : proteínas que se “multiplicam”

(convertem um forma comum de proteína na forma priônica e assim o ciclo se repete e causam doenças

Doenças:

* Encefalopatias Espongiformes Transmissíveis (proteínas de príon, PPr) * Scrapie

* Doença de Creutzfeldt-Jakob (DCJ) * Kuru

* Encefalopatia Espongiforme Bovina (BSE) ou Mal da Vaca-Louca * Síndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker

(110)

(111)

(112)

Transporte de gases: hemoglobina

Transporte : O2

(113)

Sistema imune : anticorpos

(114)

Contração muscular

Filamento grosso : miosina

Filamento fino: actina, Troponina, tropomiosina

(115)

Hormônios

Color Atlas of Biochemistry, 2005

Insulina

(116)

Proteínas Conjugadas

Algumas proteínas

apresentam a

cadeia de

aminoácidos

ligada a um grupo

prostético

Glicoproteínas. Exemplos:

mucina (saliva) e

imunoglobulina

Fosfoproteínas: Exemplos:

vitelina (gema do ovo) e

caseína (leite)

Lipoproteínas:

Exemplos: HDL, LDL, IDL,

VLDL, Quilomicrons

Transporte de

lípidos através do

plasma

(117)

Funções das

Proteínas

Funções das

Proteínas

Enzimática Ex: lipases Nutricional Hormonal Transporte Armazenamento Sistemas contrácteis Estrutural Imunidade Ex: ferritina Ex: hemoglobina Ex: insulina Ex: colagénio Ex: imunoglobolina Ex: caseína Ex: troponina

(118)

•Os lipídios definem um conjunto de substâncias químicas que, ao contrário das outras classes de compostos orgânicos, não são caracterizadas por algum grupo funcional comum, e sim pela sua alta solubilidade em solventes orgânicos como o éter, o clorofórmio e o benzeno, e baixa solubilidade em água.

•Estão distribuídos em todos os tecidos, principalmente nas membranas celulares e , claro,nos vertebrados, nas células do tecido adiposo.

Lipídios

(119)

Características químicas e Atividades

biológicas

• Reserva energética

• Função estrutural

• Função protetora

• Função vitamínica

• Função hormonal

• Ácidos Graxos

• Triacilgliceróis

• Fosfolipídios

• Ceras

• Esteróis

(120)

Estrutura de alguns lipídios

Constituintes de membranas Reserva energética

(121)

Estrutura de alguns lipídios

Constituintes de membranas Reserva energética

(122)

Ácidos Graxos

Ácidos orgânicos de cadeia linear.

• Possuem uma cadeia longa de hidrocarbonetos (14 a 22 átomos de carbono).

• Possuem um grupamento carboxila em uma das extremidades. • Podem ser saturados ou insaturados.

(123)

(124)

(125)

Estrutura dos ácidos graxos

Grupo carboxila

Cadeia de hidrocarbonetos

(126)

É formada por moléculas de glicerol e

moléculas de ácido graxo

Triacilgliceróis - estrutura

Ésteres do álcool glicerol ligados a três cadeias de ácidos graxos. Reserva energética: animais e vegetais.

(127)

1. Glicerol: álcool de 3 carbonos, com cada carbono

com um grupo hidroxila (OH)

H

|

H—C—ácido graxo

|

H—C—ácido graxo

|

H—C—grupo fosfato

|

H

Glicerolipídeo

(128)

(129)

(130)

Agrupamentos de lipídios:

Importante para o surgimento das

membranas

(131)

(132)

Outros lipídios

(133)

• são polímeros em que os monômeros, os nucleotídeos, são constituídos por:

– Uma pentose (ribose ou desoxirribose); – Um grupo fosfato (ou ácido fosfórico);

– Uma base nitrogenada (adenina, guanina, citosina, timina ou uracila).

Compostos de nucleotídeos

• DNA e o RNA

• Polímeros lineares especializados no armazenamento, na

transmissão e uso da informação genética

• Biomoléculas de grande importância no controle celular

Á c i d o s N u c l e i c o s

• Contém elementos na sua fórmula os elementos : C, H, O , N e P

(134)

Bases

Nitrogenadas

Pentoses

Nucleotídeos e Nucleosídeos

(135)

Ligações fosfodiéster

Polarização 5’ – 3’

(136)

Á c i d o s N u c l e i c o s: t i p o s

Existem dois tipos de ácidos nucleicos com constituição e

estrutura distintas:

(137)

Á c i d o s N u c l e i c o s : R N A e D N A

O RNA (ácido ribonucleico) pode possuir diferentes tipos de estrutura conforme a função que desempenham: RNA_t •RNA_m •RNA_r O DNA (ácido desoxirribonucleico) é formado por cadeia

dupla antiparalela enrolada em dupla

(138)

Complementaridade

Dupla hélice

A-T e C-G, no DNA Interações

(139)

(140)

DNA é que codifica a informação genética

trechos específicos de DNA correspondem aos genes

(141)

(142)

Flexibilidade

Interação

(143)

Baixa salinidade, formamida, uréia favorecem desnaturação

Hibridização

(144)

As possibilidades estruturais do RNA Reatividade do OH em C2

Ribozimas

(145)

Bibliografia

• LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.;

COX, M. M. Princípios de

Bioquímica. Worth Publishers, 3a.

ed. 2002

• STRYER, L. Bioquímica, 5a. ed.

• Molecular Biology of the Cell, Alberts

et al, 4ª. Ed.

• Marzzoco A, Bayardo B.T, Bioquímica

Básica 3ª. Ed.

• Koolman, J., Roehm, KH. Color Atlas

of Biochemistry. 2.ed. 2005.

(146)