Prof. William VolinoMETABOLISMO DE PROTEÍNAS

UNIVERSIDADE ESTÁCIO DE SÁ CURSO DE MEDICINA VETERINÁRIA BIOQUÍMICA RELACIONADA À ANIMAIS

Prof. William Volino

METABOLISMO DE PROTEÍNAS

Metabolismo das proteínas  

•Digestão das proteínas -No estômago

Liberação de HCl – é bactericida, causa desnaturação protéica e ativação do zimogênio

Liberação do zimogênio da pepsina – pepsinogênio

É cataliticamente inativo e ativado em pepsina pelo pH ácido Resulta em peptídeos e poucos aminoácidos livres

- No intestino delgado  

Ação de proteases pancreáticas  

Liberação de zimogênios – tripsinogênio, quimiotripsinogênio Controlada pela colecistoquinina (CCK)

Ativação dos zimogênios – feita por enteropeptidades e autocatálise Origina tripsina e quimiotripsina

Resulta em oligopeptídeos e aminoácidos

- Digestão dos oligopeptídeos  

Feita por enzimas do intestino delgado – amilopeptidase  

Resulta em aminoácidos livres e dipeptídeos  

- Absorção  

São absorvidos aminoácidos e dipeptídeos

No citoplasma os dipeptídeos são quebrados em aminoácidos

• Destino dos aminoácidos  

- Produzir produtos especializados  

Histamina

Serotonina, melatonina

Adrenalina, noradrenalina, dopamina, melanina  

     Surgem de modificações estruturais dos aminoácidos

- Utilizados na síntese de novas proteínas Essenciais e naturais

- Gerar intermediários metabólicos como o Acetil-coA

- Gerar bases nitrogenadas purinas e pirimidinas

- Formar ureia  

É uma reação irreversível  

Feita no fígado a partir da amônia (NH3) e CO2, proveniente do  metabolismo das proteínas

Tem gasto de ATP

É excretada pelos rins principalmente  

Ureia contém 80 % de N que excretamos, cerca de 6 - 17 g de ureia são  excretadas por dia.

2 moléculas de 

NH

1 molécula de N

H

CO (ureia)

• Retirada do N dos aminoácidos  

O N protege os aminoácidos da oxidação

Após a sua retirada o esqueleto de C do aminoácido pode ser  metabolizado

Feita de duas formas:

Transaminação

Desaminação

- Transaminação – transferência do grupo amino do aminoácido feita por  transaminases ou aminotransferases

Reação na qual um ou mais aminoácidos são convertidos em outros  aminoácidos.

Todos as aminoácidos podem ser convertidos para ácido glutâmico  (glutamato) pela transaminação

Feita por duas enzimas:

Alanina-aminotransferase (ALT ou TGP) Aspartato-aminotransferase (AST ou TGO)  

H

N

 - CH -C -O

O

R

O        C -C -O

R

O O O O

O

- C - CH

 - CH

 - C - C - O

O O

O

- C - CH

 - CH

 - CH - C - O

NH

glutamato transaminase

+ +         um

alfaminoácido   

     alfa-

cetoglutarato um alfa-

cetoácido

glutamato

- Desaminação oxidativa – resulta na liberação do grupo amina na forma  de amônia

É uma reação de catabolismo na qual o grupo alfa-amino de um  aminoácido é removido formando um alfa-cetoácido e amônia.

A desaminação ocorre principalmente no fígado e nos rins, sob catálise  da enzima aminoácido oxidase.

NH ₃         alanina

(um -aminoácido) ácido pirúvico (um -cetoácido)

amônia

aminoácido oxidase

CH ₃  - CH - COOH NH ₂

CH ₃  - C - COOH O

+

- O alfa-cetoácido produzido por esse processo pode sofrer vários tipos de  reações:

Ele pode sofrer catabolismo para gerar gás carbônico, água e energia, no  ciclo do ácido cítrico.

Ele pode ser convertido em carboidratos (glicogênio) ou lipídeos

Ele pode ser reconvertido em um aminoácido diferente por transaminação

Proteínas  animais

Produtos de excreção nitrogenados

Amônia (solo) Nitratos

(solo)

Aminoácidos (planta)

Bactérias N

Bactérias ANABOLISMO

(assimilação) CATABOLISMO

(desassimilação)

Ciclo do nitrogênio, se liga ao metabolismo de animais, plantas e microrganismos

• Degradação dos aminoácidos  

- Aminoácidos glicogênicos – o seu catabolismo produz piruvato ou outro  intermediário do ciclo do ácido cítrico

- Aminoácidos cetogênicos – o catabolismo produz acetoacetato ou seus 

precursores, como o Acetil-coA

• Biossíntese de aminoácidos não essenciais  

Feita a partir de intermediários do metabolismo ou a partir de  aminoácidos essenciais