Semana 8
As Proteínas
Prof. Saul Carvalho
• As Proteínas
– São as biomoléculas mais abundantes São os constituintes básicos da vida CHON(S)seu nome deriva da palavra grega "proteios",
• As Proteínas
– Para os animais:
– Alimentos ricos em proteínas são chamados construtores
– Fontes de aminoácidos
– Principalmente:
carnes, peixe, leite e ovos
• Titulação
de
• Peptídeos Pequenos
Glutationa Homo-Glutationa
• Funções das Proteínas
– Enzimas – catalizadores de reações (Rubisco) – Proteínas de transporte (hemoglobina)
– Proteínas nutritivas (albumina,caseína, zeína) – Proteínas contrácteis (actina, tubulina)
• As Proteínas
– Polímeros de aminoácidos – Unidos por ligações peptídicas – De dois a milhares de a.a. – Dois aminoácidos = dipeptídio – Três aminoácidos = tripeptídio – Proteínas = polipeptídeos
• Ligação Peptídica
– Ligação covalente entre:
• As Proteínas
Independente do n° de a.a. peptídios apresentam, em um extremidade, grupamento amina livre – AMINA TERMINAL; e, na outra, um
grupo carboxila livre – CARBOXILA TERMINAL
• Proteína
organização espacial de proteína = depende do tipo de aminoácido e disposição deste em relação a outros
• Estrutura das Proteínas
• Estrutura primária
Composta por apenas 20 aminoácidosVaria quanto ao número e seqüência dos aminoácidos Mantida pela ligação peptídica
• Estrutura terciária
– Enovelamento– Estrutura globular
Além das ligações peptídicas:
Covalente - ponte dissulfeto Ponte de Hidrogênio
Interações hidrofóbicas Forças de van der Waals
Garantem estabilidade e conformação tridimensional única da proteína
P192
Tribenuron
1t9a.pdb
ALS – herbicida sulfoniluréia
M
Classificação: simples ou conjugadas
Proteínas Simples
também chamadas de homoproteínas e são constituídas somente por aminoácidos.Ex: albuminas (reserva), histonas (núcleo), globulinas (fonte de N e C para germinação), prolaminas (zeína, avenina),
Queratina: cabelo, unhas e penas A forma de um fio de cabelo é
determinada em parte pelo padrão de pontes dissulfeto
A alta força de tensão da pele ou do osso é devida à presença do
colágeno, uma proteína fibrosa O couro é quase puro colágeno
Classificação: simples ou conjugadas
Proteínas Conjugadas
Proteínas
conjugadas Grupo prostético Exemplo
Cromoproteínas pigmento hemoglobina, hemocianina e citocromos
Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite)
Glicoproteínas carboidrato mucina (muco)
Lipoproteínas lipídio encontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos
Nucleoproteínas ácido nucléico ribonucleoproteínas e desoxirribonucleoproteínas
Classificação das quanto à conformação
• Fibrosas proteínas insolúveis em água eresistentes à digestão. São alongadas – Ex: colágeno, elastina (ponte dos
ligamentos e artérias), queratinas
• Globulares proteínas solúveis em água e em soluções salinas
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
mudança nas propriedades físicas, químicas e biológicas alterações na estrutura terciária e algumas vezes na secundária.
reversibilidade pode ocorrer, mas não é comum depende:
– da intensidade e duração do agente desnaturante – da estrutura da proteína
• em outra disposição ↑N° grupos SH = rompimento das pontes dissulfeto
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Desnaturação Renaturação Proteína desnaturada Proteína normalMudanças devido à desnaturação
-
↓
na solubilidade
- alterações na estrutura (sem romper a
ligação peptídica)
-
↑
da reatividade química
-
↑
da hidrólise por enzimas proteolíticas
-
↓
ou perda da atividade biológica
Agentes desnaturantes
• pH afeta cargas (COOH/COO-e NH2/NH3+)
• Uréia (CO(NH2)2) capacidade de formar pontes de H
• solventes orgânicos etanol e acetona alteram as interações hidrofóbicas e polares dos grupos R
• calor vibrações rompe pontes de H e dissulfeto • radiação UV (ultravioleta) e vibração de ultrassom
– deformação nas ligações peptídicas – alteram pontes de H
• Agitação Vigorosa: causa espalhamento da proteína
• OBS: Nutrição: desnaturação é uma vantagem (↑digestibilidade)
Hidrólise de proteínas
Rompimento das ligações peptídicas
Libera aminoácidos na forma livre
Identificar e quantificar os a.a.
H
idrólise enzimática
Exemplo de proteases: Papaína (mamão),
Bromelina (abacaxi), Ficina (figo), Tripsina e
pepsina (enzimas digestivas)
Hidrólise ácida solução de ácido clorídrico 6 N
quebra das ligações peptídicas - destrói completamente o triptofano; - serina e treonina = lentamente destruídos
Hidrólise alcalina soluções de NaOH 2-4 N ou Ba(OH)2
saturada hidrolisam ligações peptídicas a 100°C durante 4 a 8 horas
• Questões para reflexão
– Cite algumas proteínas com importância biológica? – Quais as formas de organização estrutural de uma
proteína? Comente.
– Cite exemplos de proteínas conjugadas e o respectivo
grupo prostético?
– O que o calor causa em uma proteína? Por que?