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Semana 8 As Proteínas

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Academic year: 2021

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Semana 8

As Proteínas

Prof. Saul Carvalho

• As Proteínas

– São as biomoléculas mais abundantes São os constituintes básicos da vida CHON(S)

seu nome deriva da palavra grega "proteios",

(2)

• As Proteínas

– Para os animais:

– Alimentos ricos em proteínas são chamados construtores

– Fontes de aminoácidos

– Principalmente:

carnes, peixe, leite e ovos

(3)

• Titulação

de

(4)

• Peptídeos Pequenos

Glutationa Homo-Glutationa

• Funções das Proteínas

– Enzimas – catalizadores de reações (Rubisco) – Proteínas de transporte (hemoglobina)

– Proteínas nutritivas (albumina,caseína, zeína) – Proteínas contrácteis (actina, tubulina)

(5)

• As Proteínas

– Polímeros de aminoácidos – Unidos por ligações peptídicas – De dois a milhares de a.a. – Dois aminoácidos = dipeptídio – Três aminoácidos = tripeptídio – Proteínas = polipeptídeos

• Ligação Peptídica

– Ligação covalente entre:

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• As Proteínas

Independente do n° de a.a. peptídios apresentam, em um extremidade, grupamento amina livre – AMINA TERMINAL; e, na outra, um

grupo carboxila livre – CARBOXILA TERMINAL

• Proteína

organização espacial de proteína = depende do tipo de aminoácido e disposição deste em relação a outros

(7)

• Estrutura das Proteínas

• Estrutura primária

Composta por apenas 20 aminoácidos

Varia quanto ao número e seqüência dos aminoácidos Mantida pela ligação peptídica

(8)
(9)

• Estrutura terciária

– Enovelamento

– Estrutura globular

Além das ligações peptídicas:

Covalente - ponte dissulfeto Ponte de Hidrogênio

Interações hidrofóbicas Forças de van der Waals

Garantem estabilidade e conformação tridimensional única da proteína

(10)

P192

Tribenuron

1t9a.pdb

ALS – herbicida sulfoniluréia

M

Classificação: simples ou conjugadas

Proteínas Simples

também chamadas de homoproteínas e são constituídas somente por aminoácidos.

Ex: albuminas (reserva), histonas (núcleo), globulinas (fonte de N e C para germinação), prolaminas (zeína, avenina),

(11)

Queratina: cabelo, unhas e penas A forma de um fio de cabelo é

determinada em parte pelo padrão de pontes dissulfeto

A alta força de tensão da pele ou do osso é devida à presença do

colágeno, uma proteína fibrosa O couro é quase puro colágeno

Classificação: simples ou conjugadas

Proteínas Conjugadas

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Proteínas

conjugadas Grupo prostético Exemplo

Cromoproteínas pigmento hemoglobina, hemocianina e citocromos

Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite)

Glicoproteínas carboidrato mucina (muco)

Lipoproteínas lipídio encontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos

Nucleoproteínas ácido nucléico ribonucleoproteínas e desoxirribonucleoproteínas

Classificação das quanto à conformação

• Fibrosas proteínas insolúveis em água e

resistentes à digestão. São alongadas – Ex: colágeno, elastina (ponte dos

ligamentos e artérias), queratinas

• Globulares proteínas solúveis em água e em soluções salinas

(13)

DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

mudança nas propriedades físicas, químicas e biológicas alterações na estrutura terciária e algumas vezes na secundária.

reversibilidade pode ocorrer, mas não é comum depende:

– da intensidade e duração do agente desnaturante – da estrutura da proteína

• em outra disposição ↑N° grupos SH = rompimento das pontes dissulfeto

DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

Desnaturação Renaturação Proteína desnaturada Proteína normal

(14)

Mudanças devido à desnaturação

-

na solubilidade

- alterações na estrutura (sem romper a

ligação peptídica)

-

da reatividade química

-

da hidrólise por enzimas proteolíticas

-

ou perda da atividade biológica

Agentes desnaturantes

• pH afeta cargas (COOH/COO-e NH

2/NH3+)

• Uréia (CO(NH2)2) capacidade de formar pontes de H

• solventes orgânicos etanol e acetona alteram as interações hidrofóbicas e polares dos grupos R

• calor vibrações rompe pontes de H e dissulfeto • radiação UV (ultravioleta) e vibração de ultrassom

– deformação nas ligações peptídicas – alteram pontes de H

• Agitação Vigorosa: causa espalhamento da proteína

• OBS: Nutrição: desnaturação é uma vantagem (↑digestibilidade)

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Hidrólise de proteínas

Rompimento das ligações peptídicas

Libera aminoácidos na forma livre

Identificar e quantificar os a.a.

H

idrólise enzimática

Exemplo de proteases: Papaína (mamão),

Bromelina (abacaxi), Ficina (figo), Tripsina e

pepsina (enzimas digestivas)

Hidrólise ácida solução de ácido clorídrico 6 N

quebra das ligações peptídicas - destrói completamente o triptofano; - serina e treonina = lentamente destruídos

Hidrólise alcalina soluções de NaOH 2-4 N ou Ba(OH)2

saturada hidrolisam ligações peptídicas a 100°C durante 4 a 8 horas

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• Questões para reflexão

– Cite algumas proteínas com importância biológica? – Quais as formas de organização estrutural de uma

proteína? Comente.

– Cite exemplos de proteínas conjugadas e o respectivo

grupo prostético?

– O que o calor causa em uma proteína? Por que?

Referências

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