Aula 005_aminoácido_Biomoléculas

Proteínas

(c) The protein keratin,

formed by all vertebrates, is the chief structural component of hair, scales, horn, wool, nails, and feathers.

(a) The light produced by fireflies is the result of a

reaction involving the molecule luciferin and ATP, catalyzed by the enzyme luciferase

(b) Erythrocytes contain

large amounts of the oxygen-transporting protein

hemoglobin.

The black rhinoceros is nearing extinction in the wild because of the belief prevalent in some parts of the world that a powder derived from its horn has aphrodisiac properties. In reality, the chemical properties of powdered rhinoceros horn are no different from those of powdered bovine hooves or human fingernails.

Composição molecular de uma

célula de E. coli

Estrutura geral dos amionoácidos

de ocorrência biológica

Essa parte é que define as propriedades cada aminoácido de acordo com suas características de estrutura, tamanho,

caga elétrica , solubilidade prolina

Os aminoácidos possuem (pelo

menos) um carbono quiral

Estéreo isômeros

Ópticamente ativos,

isto é mudam o plano de polarização da luz polarizada (enantiomeros)

glicina

Os aminoácidos utilizados nas proteínas são L-estereoisômeros

Exceção:

Centro

quiral

A

B

C

D

A

B

C

D

Apolares alifáticos

Alanina , valina, leucina e isoleucina

tendem a se agrupar no interior das proteínas, estabilizando sua esrutura por meio de interações hidrofóbicas.

Metionina possui um grupamento tioéter

apolar (contendo enxofre) na sua cadeia lateral.

Prolina: tem uma cadeia alifática

ciclica na sua cadeia lateral. Sua amina secundária (imino) confere rigidez à região do polipeptídeo onde está presente.

Glicina: É o que tem a estrutura mais

simples. Embora esteja classificada como apolar, sua cadeia lateral é muito pequena para contribuir com as

Polares não carregados

São mais hidrofílicos que os

aminoácidos apolares porque contém

grupamentos funcionais capazes de fazer pontes de hidrogênio com a água.

A polaridade as serina e da treonina é devida ao seus grupamentos hidroxila

(–OH).

A polaridade da cisteína é devida ao seu grupamentoa sulfidrila (-SH).

Os grupamentos amida conferem polaridade às cadeias laterais da asparagina e da glutamina

Asparagina e glutamina são amidas de

outros dois aminoácidos também

encontrados em proteínas: aspartato e

glutamato

Cisteína e Cistina

A cisteína é facilmente oxidada para formar um dímero através de uma ligação covalente do tipo dissulfeto . Esse dímero, que se chama cistína, é extremamente apolar .

As ligações dissulfeto tem um papel muito importante na estrutura de muitas proteínas formando ligações covalentes entre diferentes partes de uma molécula de proteína

Aminoácidos aromáticos

São relativamente apolares (hidrofóbicos). Os três podem participar de

interações hidrofóbicas

O grupamento hidroxila da tirosina pode formar pontes de hidrogênio, é um importante

grupamento funcional no sítio catalítico de algumas enzimas.

Tirosina e triptofano são significativamente

mais polares do que fenilalanina, devido a

hidroxila fenólica da tirosina e ao nitrogênio indólico do triptofano

fenol

Grupamentos R com carga positiva

(básicos)

Muito hidrofílicos

Apresentam carga elétrica positiva em pH fisiológico

Lisina contem uma amina primária

Arginina contém um grupamento guanidino Histidina contém um grupamento imidazol

amina

guanidino

Grupamentos R com carga negativa

(ácidos)

Os aminoácidos podem se comportar

como ácidos e como bases

Doador de H+

Aceptor de H+

Curva de titulação da glicina

Dois patamares de tamponamento, um para cada grupamento ativo do ponto de vista ácido-base: uma amina e uma carboxila. Em pH extremamente baixo temos a predominância da forma totalmente protonada

Em pH 2.34 ( pH =pKa temos a carboxila semititulada e quantidades equimolares das espécies negativa e neutra.

Em pH 5,97 a carboxila está totalmente titulada, a espécie zwiteriônica é a

predominante

Informações obtidas com a curva de titulação: Dois patamares de tamponamento

Valores de pK₁ e pK₂

Espécies envolvidas e suas cargas elétricas

1-Curva de titulação do glutamato

1+

0

1-

2-Quantos patamares? R: três Quais os valores de pKs?

Quais as espécies (os estados de protonação do glutamato) envolvidas?

Propriedades químicas e convenções

relacionadas aos aminoácidos

Código de três letras Código de

três letrasCódigo _{uma letra}Código _{uma letra} Peso molecular Peso molecular pK do carboxilato pK do carboxilatopK da amina pK da amina pK da cadeia lateral pK da cadeia lateral !!!?? !!!??

É uma escala teórica que procura estimar se das cadeias laterais dos aminoácios vão procurar ambientes aquosos (como o citoplasma) ou lipídicos (como as membranas celulares). Valores negativos indicam hidrofilicidade, enquanto valores positivos indicam hidrofobiciadade. Pode ser usado para estimar como uma proteína de

membrana se insere na bicamada lipídica

É uma escala teórica que procura estimar se das cadeias laterais dos aminoácios vão procurar ambientes aquosos (como o citoplasma) ou lipídicos (como as membranas celulares). Valores negativos indicam hidrofilicidade, enquanto valores positivos indicam hidrofobiciadade. Pode ser usado para estimar como uma proteína de

membrana se insere na bicamada lipídica

Propriedades químicas e convenções

relacionadas aos aminoácidos (cont.)

isoelétrico pI – Ponto isoelétrico Ponto isoelétrico é o

valor de pH no qual a

soma total das cargas de uma molécula (carga

líquida) é igual a zero

Ponto isoelétrico é o

valor de pH no qual a

soma total das cargas de uma molécula (carga

líquida) é igual a zero pI > 7

básicos pI > 7 básicos pI < 7 ácidos pI < 7 ácidos O que é Ponto isoelétrico? O que é Ponto isoelétrico? Índice de hidrofobici dade Índice de hidrofobici dade O que é Índice de hidrofobicidade? O que é Índice de hidrofobicidade? Frequencia (%) Frequencia (%) É simplesmente uma

estatística que mostra o percentual com que cada aminoácido aparece num universo de 1500

proteínas seqüenciadas É simplesmente uma

estatística que mostra o percentual com que cada aminoácido aparece num universo de 1500

Peptídeos são cadeias de

aminoácidos

Dois aminoácidos podem se ligar covalentemente através de uma ligação peptídica (amarelo) pra formar um dipeptídeo

Essa ligação ocorre com a liberação de uma molécula de água.

Trata-se de uma reação de condensação Em condições bioquímicas padrão o

equilíbrio está favorece a formação de aminoácidos em fez de dipeptídeos.

Mais aminoácidos podem ser adicionados de forma parecida formando tri-, tetra-, pentapeptídeos e assim por diante...

Para deslocar a reação no sentido de polimerização é nescessário ativar o ácido carboxílico.

Peptídeos e Proteínas

Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu

Seril-glicil-tyrosil-alanil-leucina

A nomenclatura começa pela ponta amino-terminal, que é escrita à esquerda

Embora a hidrólise das ligações peptídicas seja uma reação exergônica (favorável termodinamicamente) ela ocorre lentamente devido à sua alta energia de ativação. Isso quer dizer que as ligações peptídicas são bem estáveis, apresentam uma meia-vida de sete anos na maioria das condições fisiológicas.

Carboxi terminal Amino

terminal Ligações peptídicas

Dados moleculares sobre algumas

proteínas

Composição de aminoácidos de

duas proteínas

Algumas proteínas apresentam outros

grupamentos químicos além de

Lipoproteina (ex.)

Glicoproteína (ex.)

Heme proteína (ex. 1)

Hemoglobina Funções:

Transporte de O₂ Transporte de CO₂

Heme proteína (ex. 2)

Heme proteína (ex. 3)

Níveis na estrutura de proteínas

A estrutura primária  seqüência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e

inclui todas as pontes dissulfeto.

Estrutura secndária  padroês em hélice, folhas, e alças frequentemente assumidos

Estrutura terciária  como os blocos (domínios) de estrutura secundária se agrupam

para formar monomêros

Fatores que participam no

enovelamento de uma proteína

Pontes de hidrogênio

Pontes dissufeto Interações hidrofóbicas

Interações eltroestáticas

As cadeias laterais dos aminoácidos determinam o

enovelamento das