PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS PIGMENTOS DA CARNE E DEFEITOS DA CARNE

PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS

PIGMENTOS DA CARNE

PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

as moléculas de proteína e a água.

• Solubilidade: depende de sua capacidade de interagir com o solvente (água), através e ligações de hidrogênio, interações dipolo-dipolo e iônicas. Depende do pH e temperatura.

• pH > ou < do que pI: grupos ionizáveis carregados positiva ou negativamente  moléculas de água podem interagir com essas cargas   solubilização; moléculas de proteína com cargas de mesmo sinal tendem a se repelir   solubilização.

• no pI: maior interação proteína-proteína  agregados de proteínas que precipitam   solubilização.

PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

• Propriedades de hidratação: dependem de interações entre

as moléculas de proteína e a água.

• 0 a 40-50º C:  solubilidade.

• T> 50º C: rompimento de ligações de hidrogênio, desestabilização de estruturas secundária e terciária  desnaturação. Exposição de grupos hidrofóbicos, que na forma nativa localizam-se no interior da molécula de proteína enrolada, com consequente redução da solubilidade. A agregação de moléculas de proteínas que frequentemente ocorre após a desnaturação também resulta em redução da solubilidade.

PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

as moléculas de proteína e a água.

• Capacidade de retenção de água (CRA): quantidade de água retida pelo proteína ou alimento proteico após exposição a um excesso de água e aplicação de uma força de centrifugação ou pressão.

• pI:  CRA

• Decréscimo muito rápido de pH + T elevada no post

mortem  desnaturação de proteínas   CRA da

PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

• Propriedades relacionadas à interações proteína-proteína

• Formação de gel: moléculas de proteínas desnaturadas podem se agregar, formando uma rede tridimensional ordenada de moléculas – um gel

• Capacidade de formação de gel: responsável pela estrutura de diversos alimentos – queijos, produtos cominuídos de carne, gelatina, tofu.

• Geralmente, tratamento térmico é essencial para formação de gel; resfriamento subsequente pode ser necessário – gelatina.

PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

• Propriedades relacionadas à interações proteína-proteína

• Formação de glúten: rede proteica tridimensional (formada quando gliadinas e gluteninas - presentes no trigo, centeio, cevada - são amassadas na presença de água em temperatura ambiente) que engloba grânulos de amido, lipídios e proteínas solúveis.

PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

• Propriedades de superfície

• Capacidade de formação de espuma

Batimento da solução proteica na presença de ar  espuma. Incorporação de ar na forma de bolhas.

A capacidade e retenção das bolhas é fundamental para a estabilidade da espuma e depende da capacidade de as proteínas em solução formarem um filme proteico estável, semi-rígido e elástico, que envolve as pequenas bolhas formadas. Exemplo: clara de ovo (contém proteínas solúveis em água – globulinas – atuam como agentes tensoativos.

PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

• Propriedades de superfície

• Capacidade de emulsificação: devida à presença de regiões hidrofílicas (polares), que tem afinidade com a fase aquosa da emulsão e regiões lipofílicas, que tem afinidade com a fase lipídica da emulsão.

• Leite – emulsão natural de gordura em água: glóbulos de gordura dispersos em uma solução aquosa de proteínas, lactose e vários outros componentes. Essa emulsão é estabilizada por uma espécie de “membrana” ao redor das gotículas de gordura, formada por sucessivas camadas de fosfolipídios, lipoproteínas insolúveis e proteínas solúveis, adsorvidas na superfície dessas gotículas.

Cor

Consumidor compra com os olhos...

Aparência

Definição de cor

Cor é uma impressão do sentido originária da luz

incidente sobre os olhos. A informação de cor de um

material é uma interação entre as características do

material e sua reação com a luz incidente.

Cor da carne e produtos cárneos

• Definida pela concentração e estado de

oxidação dos pigmentos Heme (Mioglobina +

Hemoglobina)

• Em animais com sangria adequada: 80%

MIOGLOBINA  Principal proteína presente

nas Proteínas Sarcoplasmáticas

MIOGLOBINA

 Consiste de uma cadeia polipeptídica típica e uma molécula heme não protéica

 Porção Heme: Responsável pela cor dos produtos e da carne in natura – papel do Ferro hemínico

 Porção proteica: incolor - importante à estabilidade do grupo heme, afetando a cor indiretamente

Estados de oxidação da mioglobina em carne fresca, cozida e curada

CONVERSÃO DO MÚSCULO EM

CARNE

CONVERSÃO DO MÚSCULO EM CARNE

• Estoque de oxigênio torna-se pequeno após a sangria  a etapa aeróbia do ciclo de Krebs e da cadeia de transporte de elétrons deixa de funcionar  metabolismo anaeróbio.

• O ácido lático produzido pelo metabolismo anaeróbio no animal vivo é transportado através do músculo para o fígado  glicose e glicogênio ou ao coração  CO₂ e água.

• O sistema circulatório não está disponível por muito tempo no animal já sangrado  o ácido lático permanece nos tecidos musculares, tendo sua concentração aumentada. Assim que o metabolismo acontece, continua o acúmulo de ácido lático até que quase todo o glicogênio original estocado no músculo é diminuído (depleção) ou até o pH do tecido tornar-se tão baixo que as enzimas que realizam a glicólise tornam-se inativas.

CONVERSÃO DO MÚSCULO EM CARNE

• A redução do pH no músculo devido ao acúmulo de ácido lático é uma das mais importantes reações post mortem.

• A velocidade na qual se dá a queda do pH após a sangria e a extensão total da queda são muito variáveis.

- O acúmulo precoce de ácido lático no músculo no período post

mortem  efeitos adversos na qualidade da carne. - Aquecimento proveniente do metabolismo contínuo  desnaturação das proteínas no músculo.

- A temperatura tem um papel importante na desnaturação, uma vez que o músculo pode atingir um pH baixo (5,2 – 5,4) após ter sido resfriado sem ter ocorrido a desnaturação excessiva das

proteínas.

- Proteínas de algumas espécies animais são muito mais sensíveis a este tipo de desnaturação do que de outras espécies. Ex: peixes

DESNATURAÇÃO

• Perda de solubilidade das proteínas

• Perda de capacidade de retenção de água (CRA) • Perda de coloração do pigmento do músculo.

Variação na produção de calor e dissipação que ocorre no músculo de suíno que pode ocorrer pelas diferentes vias metabólicas

DEFEITOS DA CARNE

Fatores responsáveis:

Animal estressado antes do abate 

Grande concentração de ácido lático 

Declínio muito rápido do pH da carcaça do animal (em 1 hora, o ponto isoelétrico das proteínas miofibrilares – 5,2 é

atingido) 

Baixo pH + temperatura entre 35 e 40º C 

Desnaturação das proteínas miofibrilares  perda da capacidade de retenção de água  carne PSE

DEFEITOS DA CARNE

Fatores responsáveis:

Animal cansado e com fome antes do abate (pouca reserva de glicogênio)



Muito baixa concentração de ácido lático 

Declínio muito lento do pH 

pH final da carcaça aproximadamente 7,0 (bem distante do ponto

isoelétrico das proteínas miofibrilares) 

Aumento da capacidade de retenção de água pelas proteínas miofibrilares  a água fica retida na carne  carne mais escura,

Carne suína: PSE (esquerda) e normal (direita)

Presunto com defeito de estrutura, possivelmente devido ao uso de carne suína PSE