Licenciatura em Ciências Exatas - IFSC

Monitora: Natália Karla Bellini Professora: Dra. Ilana Camargo

Biologia IV

Licenciatura em Ciências Exatas

-IFSC

Proteínas e enzimas

Moléculas orgânicas – grupos

funcionais

Amina Ác. carboxílico Carbonila Álcool Alceno Fosfodiéster Éster

Composição celular

As proteínas são moléculas orgânicas que contêm carbono,

hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Algumas também contêm

enxofre.

Funções das proteínas

• Essenciais em todos os aspectos da estrutura e função celulares • As enzimas são as proteínas que aceleram as reações químicas.

• As proteínas transportadoras auxiliam no transporte de certos compostos químicos para dentro e para fora das células.

• Bacteriocinas, produzidas por muitas bactérias, destroem outras bactérias.

• Toxinas, denominadas exotoxinas, produzidas por certos microrganismos causadores de doença;

• Algumas proteínas participam da contração das células musculares animais e do movimento de células microbianas ou de outros tipos. • Outras proteínas são partes integrantes das estruturas celulares, como

as paredes, as membranas e os componentes citoplasmáticos. • Hormônios de certos organismos têm funções reguladoras.

• As proteínas chamadas de anticorpos desempenham um papel no sistema imune dos vertebrados.

➢ Transportadores (importar, exportar metabólitos)

➢ Receptores (reconhecimento)

Proteínas: estuturais ou catalíticas (enzimas)

➢ Vias metabólicas

Síntese de proteínas

Proteínas estruturais

Suporte estrutural, transporte no interior celular, segregação DNA na divisão celular Toda movimentação de organelas é mediada por proteínas (filamentos de actina e miosina)

Biopolímeros

Subunidade monomérica de proteínas = Aminoácidos (a.a.)

➢ Tamanho, estrutura, carga da proteína

levógiros (formas L) desviam a luz para a esquerda, e dextrógiros (formas D) desviam a luz para a direita. Observe que as duas estruturas correspondem a imagens especulares uma da outra, uma marca de isômeros ópticos.

➢ Tamanho, estrutura, carga da proteína

Cadeia lateral: vai desde H da glicina à anéis aromáticos;

A variação da cadeia lateral dos a.a. é o que os difere um do outro e confere diferentes estrutura às proteínas, diferentes funções e cargas

22 aminoácidos

➢ Se há 22 a.a. e cada proteína tem em média 300 a.a. temos 22300_{chances de produzir}

diferentes polipeptídios.

Selenocisteina (Sec, U)

Pirrolisina (Pyl, O)

➢ Nas proteínas já foram encontrados mais de 100 a.a. diferentes (modificações dos canonicos).

O que os agrupa?

Selenocisteina (Sec, U)

Pirrolisina (Pyl, O)

Grupamento estrutural/químico

Cadeias laterais hidrofóficas que estabilizam a estrutura de proteínas

Relativamente apolares e absorvem luz UV

Grupamento estrutural/químico

Grupamento estrutural/químico

Carga líquidapositiva em pH 7

Carga líquidanegativaem pH 7 Grupo R carregado negativamente

Dógma central da biologia molecular

Correspondência do ácido nucleíco para sequência de a.a.

N terminal

C terminal Amino ácido carboxílico

Níveis hierarquicos de complexidade

➢ Estrutura primária: sequência linear dos a.a. em proteínas

Estrutura primária

➢ Estrutura primária: sequencia linear dos a.a. em proteínas

Estrutura secundária

Uma vez linear, se enovela pra assumir estados mais estáveis.

➢ Estrutura secundária: hélices α e folhas β

1 ponte de H é fraca. Mas “a união faz a força”.

➢ Estrutura primária: sequencia linear dos a.a. em proteínas

Estrutura secundária

Uma vez linear, se enovela pra assumir estados mais estáveis.

➢ Estrutura primária: sequencia linear dos a.a. em proteínas

Estrutura terciária

Uma vez linear, se enovela pra assumir estados mais estáveis.

➢ Estrutura secundária: folhas β e hélices α

Interação entre cadeia lateral do a.a de dois polipeptídeos gera o 3D

➢ Estrutura terceária: estrutura tridimensional dos polipeptídios (estabilizada po pontes de dissulfeto)

➢ Estrutura primária: sequencia linear dos a.a. em proteínas

Estrutura quaternária

Uma vez linear, se enovela pra assumir estados mais estáveis.

➢ Estrutura secundária: folhas β e hélices α

Interação entre cadeia lateral do a.a de dois polipeptídeos gera o 3D

➢ Estrutura terceária: estrutura tridimensional dos polipeptídios

União de mais de uma subunidade

Estrutura quaternária – interações que a estabilizam

Estrutura SPS - Dímero

SelD/SPS

Enzimas

(quebra) e anabolismo (síntese) . ➢ Tudo nas células é formado e quebrado.

Classificação das enzimas

Respiração aeróbia

➢ 4 complexos enzimáticos com funções distintas

Cinética enzimatica

➢ Energia (E) → capacidade de realizar trabalho (W)

Requerida (reações X) Liberada (reações Y) kJ

A + B → C + D

➢ Energia livre (G) → Energia disponível para realizar trabalho (W) ➢ Troca de energia livre durante a reação (ΔG)

ΔG < O = reação libera energia Reação exergônica(produz E)

ΔG > O = reação requer energia pra acontecer Reação endergônica(requer E)

ΔG = G

(C + D) – G

(A + B)

Reação enzimática

➢ Catalisador (enzima) = diminiu a energia de ativação da reação, facilita a reação mas não é consumido ou transformado.

½ O

+ H

→ H

0

Energia de ativação Ligações químicas devem ser quebradas pra

então haver ligação (formação de água)

½ O2+ H2

H20

½ O2+ H2

➢ Cada enzima catalisa um único tipo de reação química → ESPECIFICIDADE (se deve à estrutura 3D da molécula)

E + S ↔ ES ↔ P

Reação catalisada por enzima

região da proteína na qual liga-se o substrato.

Sítio ativo (sítio catalítico) → especificidade Enzima/Substrato

Polissacarídios informacionais

Carboidratos → Energéticos, estruturias, reconhecimento celular

Lisozima

Peptideoglicano

➢ Cada enzima catalisa um único tio de reação química → ESPECIFICIDADE (se deve à estrutura 3D da molécula)

E + S ↔ ES ↔ P

Reação catalisada por enzima

Complexo citoplasmático multiproteíco Função química: síntese de ATP

Reação REVERSÍVEL

➢ Moléculas não proteícas que auxiliam na catálise mas não são substrato. Subdivididas de acordo com força de interação.

Grupos prostéticos e Coenzimas

1. Grupo Heme (citocromo)

2. Coenzima (co-fatores)

→

Regulação enzimática

Excesso de glicose

Gasto de C e energia

Síntese de glicose

Controlar a quantidade da enzima ou a atividade da mesma.

Controle à nível gênico Resultado de alterações estruturais. (controle químico)

Feedback de inibição (feedback negativo)

Excesso do produto final (via x) inibe enzimas das etapas iniciais desta via.

Enzimas (alostéricas)

Feedback negativo (inibição alostérica)

Ao diminuir novamente o produto, a via é reativada para síntese do mesmo.

reversível

Mudança conformacional (não acomoda mais o substrato)

[produto final] diminui, nada se liga ao sítio alostérico =

Temperatura pH

Fatores que influenciam a

atividade enzimática

Perde estrutura

Fatores que influenciam a atividade enzimática

TºC e pH

Fatores que influenciam a

atividade enzimática

Temperatura

Cianobactéria termófila Microcolônia de procariotos vivendo

em nascente de águas ferventes.