Anexo III:

Lorsque la fibre musculaire est à l'état de repos, la longueur d'un sarcomère est d'environ

2/im. L'interpénétration des filaments est partielle et la région centrale de la zone A ne

comporte que des filaments de myosine (zone H).

Huxley (1963) a montré que les filaments d'actine et de myosine ont une longueur

constante. Cette longueur est identique chez tous les vertébrés, quel que soit le muscle

examiné, que le muscle soit raccourci ou étiré. La longueur d'un sarcomère, elle, peut

varier entre 1,5/t et 3,5/i en fonction du degré d'étirement de la fibre musculaire (fig.4).

---1.5 yuni--- ►

I (((((( I

--- 2.25 yi» ni---►

I m))) (((((( ]

^---3.5 --- ►

Fig.4 - Variation de longueur d'un sarcomère

En effet, lors d'un changement de longueur de la fibre musculaire (allongement ou

raccourcissement), la longueur de la bande A reste constante; par contre la longueur des Vi

bandes I et la bande H est modifiée.

Lors d'une contraction concentrique, les filaments d'actine glissent entre les filaments de

myosine qui restent immobiles (Huxley, 1957). Le glissement des filaments est provoqué

par la formation et la destruction cyclique de ponts formés entre les molécules de myosine

et les molécules d'actine .

Ce cycle comporte les étapes suivantes:

attachement des têtes de myosine aux molécules d'actine par pliure d'une région

spécifique du filament de myosine ( fig.Sa);

bascule des têtes de myosine entraînant le déplacement des filaments d'actine vers

l'intérieur du sarcomère. Les métabolites (ADP + Pi) fixés sur la tête de myosine

se détachent ( fig.5b);

fixation d'une molécule d'ATP sur la tête de la myosine et hydrolyse de cette

molécule d'ATP en ADP + Pi par action de l'ATPase permettant à la tête de

myosine de se détacher du filament d'actine et de former un nouveau cycle (fig.5c).

L'ensemble de la manoeuvre aboutit à un avancement des filaments d'actine au

sein des filaments de myosine et à un raccourcissement du sarcomère .

actine

myosine

A

C

Fig.5 - Illustration adaptée d’une séquence d'événements produisant le glissement du filameru d'actine lors de la contraction (adaptée d'après Marieb, 1993)

Au repos, les forces d'attraction entre les filaments d'actine et de myosine sont inhibées,

mais le passage d'un potentiel d'action sur la membrane de la fibre musculaire libère

l'ion Calcium ( Ca^^) du RS dans le sarcoplasme entourant les myofibrilles. Celui-ci

diffuse entre les filaments d'actine et de myosine et déclenche leur interaction,

responsable de la contraction.

La myosine, filament épais, est maintenu au centre des sarcomères grâce à l'existence de

filaments connecteurs constimés par des proteines appelées connectines (fig 6). La

connectine est formée d'un mélange de proteines dont la titine est le principal constituant.

11 semblerait que cette proteine présente comme caractéristique principale une importante

flexibilité (Waterman-Storer, 1991).

connecting thin thick filament niameot f4ament

I-briOge A-bridge M-bhdge 43 nm Z-iine

--- I-barvd *4- ■ A-band - — , __1-band______

sarcomère

Fig.6 - Structure d'un sarcomère (d'après Pollack, 1990)

Le filament d'actine est composé de trois éléments: l'actine, la tropomyosine et la

troponine (fig.7). Dans les conditions de repos, les sites d'attachement des têtes de

myosine situés sur les filaments d'actine sont masqués par la tropomyosine.

A c t in e /

Tr opomyosine

Fig. 7 - Structure de la F-actine

Deux chaînes d'unités globulaires de G-actine s'enroulent l'une autour de l'autre. Elles sont intimement liées au complexe tropomyosine et troponine (d'après Ebashi et Endo, 1968)

Un complexe de trois molécules globulaires troponine I, T, C sert à fixer la tropomyosine

à l'actine. La première de ces protéines globulaires (troponine I) a une forte affinité pour

l'actine, la deuxième (troponine T) pour la tropomyosine et la troisième (troponine C)

pour Ca^"^. Lorsque le calcium libéré par le réticulum sarcoplasmique se fixe sur la

troponine C, celle-ci subit un changement de conformation qui entraîne un déplacement de

la molécule adjacente de tropomyosine. Il en résulte un démasquage des sites de fixation

des têtes de myosine sur l'actine permettant ainsi l'interaction des myofilaments

contractiles.

L'activation des protéines contractiles est donc le résultat de la fixation du Ca^^ sur les

sites spécifiques des myofilaments d'actine. Dès que la concentration sarcoplasmique en

calcium (Ca^^) diminue, le complexe troponine C - Ca^''' se dissocie et l'interaction entre

l'actine et la myosine s'arrête.

La relaxation consécutive à la contraction est un phénomène actif consommant de

l'énergie (ATP). En effet une pompe à calcium située dans la membrane de réticulum

sarcoplasmique repompe le calcium du sarcoplasme, la tropomyosine masque à nouveau le

site actif de l'actine, la contraction prend fin et les filaments reprennent leur position

initiale. La diminution du taux de calcium dans les myofibrilles entraîne donc le relâche­

ment de la contraction musculaire ou relaxation.

La source instantanée d'énergie pour la contraction musculaire est fournie par l'hydrolyse

de la molécule d'ATP en ADP et phosphate inorganique. La quantité d'énergie dégagée

par cette hydrolyse est suffisante pour assurer la formation de ponts entre les filaments

d'actine et de myosine. Cependant les réserves d'ATP dont disposent le muscle sont

faibles, elles ne permettent de faire un exercice maximal que pendant une à deux

secondes. Cela signifie qu'un mécanisme doit entrer en action pour réaliser une resynthèse

immédiate d'ATP. La phosphocréatine (PC) constitue donc le premier réservoir

d'énergie. Lors de la contraction, une transphosphorylation catalysée par la créatine

phosphokinase génère l'ATP nécessaire aux dépéns de la réserve en phosphocréatine. Ce

mécanisme ne fonctionne cependant que durant quelques secondes, jusqu'à ce que l'apport

de PC soit épuisé. Pour des efforts plus longs, le muscle utilise d'autres substrats

énergétiques comme le glycogène par les voies de la glycolyse aérobie et anaérobie et les

triglycérides.