A protease é a enzima mais significativa do ponto de vista industrial, ocupando 60% do mercado mundial de vendas de enzimas em um mercado estimado de US$ 2,3 bilhões (Banerjee, et al. 1999; Mussato et al., 2007). Dois terços das proteases produzidas industrialmente são de fonte microbiana (Moon e Parulekar, 1992). A maior aplicação destas enzimas é nas indústrias de alimentos, farmacêuticas e de detergentes. A maioria das proteases alcalinas é utilizada em detergentes em pó e tem uma menor utilidade no processamento de alimentos, como por exemplo, na maturação de cerveja e na produção de proteína hidrolisada (Phadatare et al., 1993). As proteases ácidas são importantes para aumentar a maciez da carne e na produção de alimentos fermentados por fungos de grão de soja, arroz e outros cereais (Nout e Roubouts, 1990). As proteases são também utilizadas na indústria de panificação para modificação de proteínas de trigo na produção de pão e em laticínios para coagular leite na fabricação de queijo (Boing, 1982). São utilizadas ainda no processamento de couro, recuperações da prata, produção de ração, bem como no tratamento de resíduos (Kumar e Takagi, 1999). A produção destas enzimas por diferentes microrganismos tem sido bastante relatada na literatura, especialmente por fermentação submersa (Romero et al., 2001; Ereno, 2005; Ramnani et al., 2005; Joo e chang, 2006; Oskouie et al., 2007; Reddy et al., 2007).
Proteases podem hidrolisar proteína proveniente de vegetais, peixes ou animais para produção de hidrolisados. A protease alcalina encontrada comercialmente tem especificidade para aminoácidos terminais hidrofóbicos. Usando-se esta enzima produz-se um hidrolisado com menos gosto amargo. O hidrolisado protéico comumente gerado a partir de caseína, soro de leite e proteína de soja é muito usado em formulações infantis. Outra potencial aplicação das proteases é no bioprocesso de recuperação de prata de filme de raio-X. Filme
de raio-X contém aproximadamente 1,5 a 2,0% (em peso) de prata em sua camada gelatinosa. A prática convencional de recuperação da prata pela queima provoca um grande problema de poluição ambiental. Assim, a hidrólise enzimática das camadas de gelatina do filme permite não só a recuperação da prata como também a reciclagem do filme a base de poliéster (Kumar e Takagi, 1999).
Proteases alcalinas têm a capacidade de tornar o couro mais elástico e degradar a queratina, possuindo uma grande eficácia no biotratamento do couro. As condições alcalinas permitem o inchaço das raízes do cabelo e subseqüente ataque das proteases sobre os pêlos permitindo sua fácil remoção. Apesar das fortes condições alcalinas, este processo é mais seguro e agradável ao meio ambiente do que os métodos tradicionais de tratamento com sulfeto de sódio (Malathi e Chakraborty, 1991).
As proteases desempenham um papel proeminente no amaciamento da carne, especialmente na carne bovina. Elas têm a habilidade de hidrolisar a proteína do tecido conjuntivo e das fibras musculares. O processo pode ser realizado por aspersão em pó da preparação enzimática ou por imersão em uma solução contendo a enzima ou ainda por injeção da protease na carne. Um método foi desenvolvido em que a enzima é introduzida diretamente no sistema circulatório do animal pouco antes de ser abatido ou logo após sua morte cerebral. Hidrolisados com maior grau de hidrólise (em torno de 90%) são utilizados na produção de pasta de carne, que é usada na fabricação de produtos à base de carne em conserva, sopas, e temperos, ou hidrolisados de osso, que pode ser utilizado como uma excelente matéria-prima para a produção de gelatina (Kumar e Takagi, 1999).
As proteases alcalinas fornecem um potencial de aplicação para o tratamento de resíduos da indústria alimentícia ou de atividades domésticas. Estas proteases podem solubilizar as proteínas nos resíduos e recuperar o efluente líquido. Trabalhos têm relatado o uso de processos enzimáticos em tratamento de efluentes de frigoríficos de aves, matadouros de bovinos, suínos, indústrias de laticínios, entre outros (Dalev, 1994; Mussatto et al., 2007).
A demanda industrial de preparações de enzimas proteolíticas com alta atividade, com especificidade e estabilidade apropriada ao pH, à temperatura, aos íons do metal, aos surfactantes e aos solventes orgânicos continua a estimular a busca para novas fontes de enzimas. As proteases com atividade e estabilidade
elevadas em altas temperaturas e ambientes alcalinos são interessantes para aplicações biotecnológicas (Ghorbel, 2003; Hadj-Ali et al., 2007). Sua aplicação principal está na indústria de detergentes porque o pH de detergentes está geralmente na escala de 9,0-12,0. As proteases alcalinas são usadas como aditivos nos detergentes para degradação de compostos tipicamente proteináceos como sangue, manchas de ovos e leite (Sellami-Kamoun et al., 2006). A principal vantagem da formulação de detergentes contendo enzimas é sua característica biodegradável, ideal para substituir produtos cáusticos, ácidos e solventes, que agridem o ambiente e provocam o desgaste de materiais e instrumentos (Ereno, 2005).
As enzimas utilizadas como aditivos em detergentes constituem cerca de 40% do mercado enzimático mundial. Sendo as proteases alcalinas responsáveis por uma grande parte deste mercado (Chauhan e Gupta, 2004). Em decorrência disso, proteases alcalinas com novas propriedades tem sido foco de interesse para a pesquisa (Reddy et al., 2007). As proteases utilizadas na indústria de detergentes são alcalinas (alta atividade em pH acima de 7,0), são termoestáveis e consistem geralmente em serino proteases secretadas por Bacillus subtilis e Bacillus licheniformis. As metaloproteases não podem ser utilizadas devido à presença de agentes quelantes nas soluções de detergentes, que podem reduzir a atividade destas enzimas por seqüestrarem os íons metálicos necessários para seu mecanismo catalítico (Wiseman, 1985).
As enzimas proteolíticas usadas na formulação dos detergentes devem ter algumas características: atividade e estabilidade em pH alcalino, estabilidade e atividade boa em altas temperaturas (acima de 40°C), compatibilidade com os compostos do detergente como surfactantes, perfumes e descolorantes (estabilidade durante o armazenamento e a lavagem), especificidade para hidrólise de diferentes proteínas (Sellami-Kamoun et al., 2006), além de ser facilmente produzida em larga escala (Joo e Chang, 2006).