Diversos estudos estruturais foram realizadas para diferentes tipos de proteínas, em que se utilizou variadas técnicas experimentais.
A proteína Lisozima foi estudada em duas soluções tampões diferentes e não houve diferenças nos resultados. Porém ao variarmos a concentração da proteína na so- lução, é possível observar que para as amostras mais concentradas existe um fator de interação entre as partículas, próximo ao de esferas rígidas. Além disso, tem-se a indica- ção de que a proteína em solução tem estrutura semelhante à apresentada pelo cristal, mostrado tanto pelo ajuste com o programa CRYSOL [28], quanto pelo modelo ab initio. O peso molecular calculado é ≈ 15���, que está em bom acordo com a literatura.
Em relação ao sistema de crioglobulinas: não foi possível obter resultados con- Ąáveis para a amostra não caracterizada. Haja vista serem inúmeras as variáveis pre- sente no sistema.
Não foi possível puriĄcar a amostra de paciente com crioglobulemia. Mesmo tentando-se duas maneiras de puriĄcação distintas. No processo de cromatograĄa, não é possível controlar a temperatura. Sendo assim, a agregação e a precipitação, podem ter impedido a ligação na coluna. Portanto, para puriĄcação do sistema de crioglobulinas é
Além dos resultados da modelagem mais avançada apresentou-se em plena concordância com a modelagem simples utilizando o modelo analítico para cilindro vazado, mas a uti- lização da estrutura do proteassomo na modelagem forneceu informações adicionais. A mudança que ocorre na estrutura do proteassomo, indicada como abertura e fechamento no modelo analítico [24] [4], pôde ser compreendida através das mudanças ocorridas nos modelos. Os modelos também fornecem subsídios para a compreensão das micrograĄas vistas nos experimentos de MET[24] [4].
Para os dados de SAXS da amostra mutante os resultados apresentados mostraram que houve a formação de agregados. Isso torna difícil a análise dos dados.
Há indicações de que as seções transversais para PT / PT + GSSG / PT + GSH são semelhantes, sinalizando que os aditivos não acionam o fechamento do canal interno. Por outro lado, o proteassomo estudado com a adição de DTT apresentou muita agregação. Como consequência, não foi possível recuperar conclusões conĄáveis.
Diferentemente da amostra do proteassomo selvagem, as amostras do proteassomo mutante apresentaram, em todos os casos, a tendência de agregação. Esta formação de agregados, impede uma análise mais detalhada dos dados de SAXS.
Para o estudo realizado com o crescimento do Proteassomo em meios distintos, observou-se com as micrograĄas que o meio de crescimento rico em Glicose pode favorecer a abertura da molécula.
Como mostrado nesta dissertação, dependendo do tipo de sistema e da quantidade de informação conhecida, diversas metodologias de análise podem ser aplicados.
Indicações sobre Ćexibilidade das partículas do meio podem ser obtidos dos dados de SAXS, sendo possível utilizar métodos de modelagem também nestes casos.
Quando possivel, modelos simples podem ser utilizados na análise dos dados. O uso de modelos simples têm a principal vantagem da utilização de um baixo número de parâmetros, o que facilita a interpretação dos dados. Por outro lado, modelagem avan- çadas, guiadas por informações e vínculos estruturais podem fornecer resultados únicos sobre o sistema.
Os resultados desta dissertação além de fornecerem dados inéditos sobre os sis- temas estudados, pode servir de guia para o uso da técnica no estudo de proteínas em solução.
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