ENZIMA TEMPO (MIN) RENDIMENTO (%)
5.7 PROPRIEDADES FUNCIONAIS DA FRAÇÃO PROTÉICA DO HIDROLISADO
Os dados referentes as propriedades funcionais diz respeito a solubilidade (%), índice de atividade emulsificante (IAE, m².g-1), índice de estabilidade de emulsão (IEE,
minutos), capacidade de formação de espuma (CFE, %) e estabilização de espuma (EE, %) dos tratamentos que obtiveram grau de hidrólise (GH) acima de 50%, são evidenciados na Tabela 10.
Tabela 10 - Resultado5 de Solubilidade, Índice de Atividade Emulsificante,
Estabilidade da Emulsão, Capacidade de Formação de Espuma e Estabilização de Espuma referente aos tratamentos da fração proteica de hidrolisado de coprodutos (vísceras e cabeças) de atum (Thunnus alalunga) com GH maior que 50%
Amostras Solubilidade1 IAE2 IEE3 CFE4 EE4
T-1 0,9036 ab± 1,25 31,21 b± 0,04 0,0503 b± 0,00 40,00 e± 5,00 35,00 b± 7,50
T-4 0,8823 ab± 0,85 42,23 a± 0,20 0,0462 b± 2,48 123,33 b± 2,89 96,67 a± 2,89
T-5 0,9226 a± 0,88 23,07 c± 0,06 0,0817 a± 0,85 146,67 a± 2,89 100,00 a± 5,00
T-9 0,9055 ab± 0,67 20,89 c± 0,03 0,0740 a± 0,73 56,67 d± 7,64 35,00 b± 6,61
T-10 0,9277 a± 2,49 23,67 c± 0,07 0,0806 a± 0,75 73,33 c± 2,89 37,50 b± 2,50
1Expresso em partes por cem;
2Índice de Atividade Emulsificante (IAE) Expresso em (m2.g-1);
3Índice de Estabilidade de Emulsão (IEE) Expresso em partes por cem (%); 4Os resultados são valores médios de três determinações ± desvio padrão.
4Capacidade de Formação de Espuma (CFE) e Estabilização de Espuma (EE) Expresso em partes por cem (%). 5Médias seguidas de letras minúsculas distintas nas linhas diferem entre si pelo teste de Tukey, a 5 % de probabilidade.
Analisando os dados apresentados na Tabela 10, nota-se que não houve diferenças significativas (p < 0,05) apenas para o índice de solubilidade da fração
protéica do hidrolisado de atum (Thunnus alalunga). Os valores de solubilidade foram estatisticamente semelhantes entre sí, variando com mínima de 0,8823 (T-4) e máxima de 0,9277 (T-10). Os estudos feitos por Bougatef et al. (2012) que trabalhou com hidrolisados protéicos de atum rabilho (Thunnus thynnus) observou níveis semelhantes de solubilidade (> 90%) e GH a 15% e pH 6, e afirmou que quanto maior o GH maior o nível de solubilidade.
Os hidrolisados têm excepcional atividade emulsificante e estabilidade (KRISTINSSON & RASCO, 2000). O índice de atividade emulsificante (IAE) o tratamento 4 obteve uma máxima de 42,23 m².g-1 seguindo do T-1 31,21 m².g-1. A
pesquisa de Klompong et al. (2007) obteve resultados semelhantes, o hidrolisado estabilizado em pH 6, com níveis de 40,00 m².g-1 e observou que o aumento do pH
aumenta gradativamente o índice de atividade emulsificante. Para o índice de estabilidade de emulsão (IEE) observou uma mínima no tratamento 4 de 4,62% e máxima de 8,17% para o tratamento 5, segundo Santos et al. (2009), que trabalharam com Prionotus punctatus obteveram resultados semelhantes em pH 6 e uso de Alcalase® 2.4L, com valor aproximado de 4,0%. De acordo com Wilding, Lillford e Regenstein, (2015) citam que os valores indicados para a indústria de IEE é de 3 - 25,3%.
Sobre a capacidade de formação de espuma (CFE) todos os resultados foram diferentes estatisticamente entre sí, com a máxima do tratamento 5 e a mínima do tratamento 1 (146,67 - 40,00%) respectivamente, a estabilizade de espuma (EE) foi encontrado valores semelhantes entre os tratamentos 1 (35%), 9 (35%) e 10 (37,5%). Nos estudos de Intarasirisawat et al. (2012) observou os seguintes resultados para CFE, amostras com GH de 50%, uma expansão de até 210%, em relação a EE com o mesmo nível de GH o valor de 50%, resultados superiores, porém, aproximados do presente estudo.
6 CONCLUSÃO
A partir do exposto, conclui-se que os coprodutos de atum (Thunnus alalunga) tem um grande potencial para produção de hidrolisado protéico de pescado (FPH), de acordo com os dados observados de sua composição centesimal a espécie apresenta como matéria prima viável para a produção de hidrolisado. Após o desenvolvimento da fração protéica do hidrolisado (centrifugação dos lipídeos) obteve um produto com um teor mais elevado de proteínas, os tratamentos T-3 (22,44%) e T-1 (21,64%) obtiveram o maior valor para proteína, sendo significativamente semelhantes (p < 0,05). Para as propriedades funcionais, em solubilidade, todos tiveram índices semelhantes a nível (p < 0,05) com mínima de 88,23% (T-4) e máxima de 92,77% (T- 10), no IAE T-4 (42,23%) e T-1 (31,21%) observou-se maiores índices de atividade emulsificante. No IEE, T-5 (0,0817%), T-9 (0,0740%) e T-10 (0,0806%) foram estaticamente semelhantes e tiveram maiores índices de estabilidade de emulsão. Os índices de formações de espuma, CFE todos os tratamentos foram diferentes estatisticamente (p < 0,05), os maiores valores apresentados por T-4 (123,33%) e T- 5 (146,67%), inclusive, esses mesmos tratamentos apresentaram maiores índices para EE (96,67 - 100%) respecivamente.
A respeito sobre o gráfico de Superfície de Resposta, evidenciou que é possível obter o mesmo percentual de grau de hidrólise com valores menores de concentração de enzima e tempo de reação, otimizando e tornando o processo mais econômico. Contudo, o modelo matemático apresentou-se ineficiente devido ao coeficiente de regressão apresentar um nível muito baixo, um modelo com variações menores de concentração de enzima e tempo fixo, para um resultado mais consistente e seguro.
7 SUGESTÃO
A sugestão para trabalhos futuros, é que seja alterado o planejamento fatorial das variáveis independentes (concentração de enzima e tempo de reação) para posterior desenvolvimento do concentrado protéico liofilizado da hidrólise enzimática de coprodutos de atum (Thunnus alalunga) para diferentes análises e uma possível aplicação em rações para avaliar o desempenho zootécnico de espécies cultivadas, visando o mercado da aquicultura, ou até mesmo para aumento de palatabilidade em rações para pets.
REFERÊRENCIAS
AGUILA, J.; CUZON, G.; PASCUAL, C.; DOMINGUES, P.M.; GAXIOLA, G.;
SÁNCHEZ, A.; MALDONADO, T.; ROSAS, C. The effects of fish hydrolysate (CPSP) level on Octopus maya (Voss and Solis) diet: Digestive enzyme activity, blood
metabolites, and energy balance. Aquaculture 273, 641-655, 2007.
AMAROWICZ, R.; SHAHIDI, F. Antioxidant activity of peptide fractions of capelin protein hydrolysates. Food Chemistry, [s.l.], v. 58, n. 4, p.355-359, 1997. Elsevier BV. http://dx.doi.org/10.1016/s0308-8146(96)00229-4.
AMBIGAIPALAN, P.; SHAHIDI, F. Antioxidant potential of date (Phoenix dactylifera L.) seed protein hydrolysates and carnosine in food and biological systems. Journal
of Agricultural and Food Chemistry, 63(3), 864–871, 2008.
AOAC. ASSOCIATION OF OFFICIAL ANALYTICAL CHEMISTS. Official methods
of analysis of aoac international. 18. Ed. Revision 3. Gaithersburg, 2010.
ARASON, S. Advances in Seafood Byproducts: 2002 Conference
Proceedings. Alaska Sea Grant College Program, [s.l.], v. 1, n. 1, p.46-66, 2003. Alaska Sea Grant, University of Alaska
Fairbanks.http://dx.doi.org/10.4027/asbcp.2003.
ARVANITOYANNIS, I.S.; NAKAYAMA, A.; AIBA, S. Chitosan and gelatin based edible films: state diagrams, mechanical and permeation properties. Carbohydrate
Polymers, [s.l.], v. 37, n. 4, p.371-382, 1998. Elsevier BV.
http://dx.doi.org/10.1016/s0144-8617(98)00083-6.
BAKKE, S.; JORDAL, A.-E.O.; GÓMEZ-REQUENI, P.; VERRI, T.; KOUSOULAKI, K.; AKSNES, A.; RONNESTAD, I. Dietary protein hydrolysates and free amino acids affect the spatial expression of peptide transporter PepT1 in the digestive tract of Atlantc cod (Gadus morhua). Comp. Biochem. Physiol. B. Biochem. Mol. Biol. 156, 48-55, 2010.
BATISTA, I.; GONÇALVES, A.A. Hidrolisado proteico de pescado. Tecnologia do pescado: Ciência, Tecnologia, Inovação e Legislação. São Paulo, 2011.
BATISTA, I.; PIRES, C. Estudo de viabilidade da produção de hidrolisados proteicos de pescado. Lisboa: Instituto Português do Mar e da Atmosfera, 2014. Color. Disponível em:
<https://www.ipma.pt/export/sites/ipma/bin/docs/relatorios/pescas.mar/Estudo_viabili dade_producao_hidrolizados_proteicos_pescado_Projeto_SECUREFISH_Irienu_Bat ista.pdf>.
BENJAKUL, S.; MORRISSEY, M.T. Protein hydrolysates from Pacific whiting solid wastes. J. Agric. Food Chem. 45, 3423–3430, 1997.
BHASKAR, N.; BENILA, T.; RADHA, C.; LALITHA, R.G. Optimization of enzymatic hydrolysis of visceral waste proteins of Catla (Catla catla) for preparing protein hydrolysate using a commercial protease. Bioresour. Technol. 99, 335–343, 2008. BOUGATEF, A.; BALTI R.; HADDAR A.; JELLOULI K.; SOUISSI N.; NASRI M. Protein hydrolysates from Bluefin Tuna (Thunnus thynnus) heads as influenced by the extent of enzymatic hydrolysis. Biotechnology And Bioprocess Engineering, [s.l.], v. 17, n. 4, p.841-852, 28 jul. 2012. Springer Nature.
http://dx.doi.org/10.1007/s12257-012-0053-y.
BRASIL. Política Nacional de Resíduos Sólidos; Altera A Lei no 9.605, de 12 de Fevereiro de 1998; e Dá Outras Providências. Brasília, DF: O Diário Oficial da
União, 1998.
CAHU, C.L.; ZAMCONINO INFANTE, J.L.; QUAZUGUEL, P.; LE GALL, M.M. Protein hydrolysate vs. fish meal in compound diets for 10-days old sea bass Dicentrarchus labrax larvae 171, 109-119, 1999.
CAILLIET, M.G.; ANDREWS, A.H. Age-validated Longevity of Fishes: its importance for sustainable fisheries.In: Tsukamoto K, Kawamura T, Takeuchi T, Beard TD Jr, Kaiser MJ (eds) Fisheries for global welfare and environment, 5th World Fisheries Congress 2008, pp 103–120, 2008.
CELUS I.; BRIJS K.; DELCOUR J.A. Enzymatic hydrolysis of brewers’ spent grain proteins and technofunctional properties of the resulting hydrolysates. J Agric Food
Chem 55:8703–8710, 2007.
CHALAMAIAH, M.; HEMALATHA, R.; JYOTHIRMAYI, T. Fish protein hydrolysates: Proximate composition, amino acid composition, antioxidant activities and
applications: a review. Food Chemistry, 135(4), 3020–3038, 2012.
COLLETTE, B.B.; NAUEN C.E., FAO species 1983, catalogue. Vol. 2. Scombrids of the world. An annotated and illustrated catalogue of tunas, mackerels, bonitos and related species known to date. FAO Fish.Synop., (125) Vol.. 2: 137 p, 1983. ISBN 92-5-101381-0.
COSTA, L.M. O ATUM EM PORTUGAL DE 1896 a 2011: CONTRIBUTOS PARA A SUA HISTÓRIA AMBIENTAL, ECOLÓGICA E ECONÓMICA. 2013. 84 f.
Dissertação (Mestrado) - Curso de Biologia (Ecologia e Gestão Ambiental), Universidade de Lisboa, Lisboa, 2013.
CHURCH, F.C.; HAROLD E.; SWAISGOOD D.; PORTER H.; CATIGNANI G.L. Spectrophotometric Assay Using o-Phthaldialdehyde for Determination of Proteolysis in Milk and Isolated Milk Proteins. Journal Of Dairy Science, [s.l.], v. 66, n. 6,
p.1219-1227, jun. 1983. American Dairy Science Association.
http://dx.doi.org/10.3168/jds.s0022-0302(83)81926-2. Disponível em:
<http://www.sciencedirect.com.ez120.periodicos.capes.gov.br/science/article/pii/S00 22030283819262>.
DIETERICH, F.; BOSCOLO, W.R.; PACHECO, M.T.B.; SILVA, V.S.N.D.;
GONÇALVES, G.S.; VIDOTTI, R.M. Development and Characterization of Protein Hydrolysates Originated from Animal Agro Industrial Byproducts. Journal of Dairy, Veterinary & Animal Research, v.1, n.2, p.1-7, 2014.
DONG, S.; ZENG, M.; WANG, D.; LIU, Z.; ZHAO, Y.; YANG, H. Antioxidant and biochemical properties of protein hydrolysates prepared from Silver carp
(Hypophthalmichthys molitrix). Food Chemistry, 107(4), 1485–1493, 2008.
FAO. FOOD AND AGRICULTURE ORGANIZATION OF THE UNITED NATIONS. The state of world fisheries and aquaculture: opportunities and challenges. Rome: FAO, 2014a. Available from: <http://bit.ly/1sLsLw1>. Acessado em: 21 mai. 2018.
FAO. GLOBEFISH HIGHLIGHTS A QUARTERLY UPDATE ON WORLD SEAFOOD MARKETS: January 2018 ISSUE, with Jan-Sept 2017 Statistics. Rome, 73 p, 2018. ISBN 978-92-5-130349-8.Página 16.
FAO. The state of world fisheries and aquaculture 2012. FAO, Rome, 2012. FAO. The State of World Fisheries and Aquaculture 2014: Opportunities and Challenges, Food and Agriculture Organization of The United Nations, Rome, 2014.
FAO. The State of World Fisheries and Aquaculture 2016. Contributing to food security and nutrition for all. Rome. 200 pp página 10 - 12, 2018. ISBN 978-92-5- 109185-2.
FAO. Departamento de Pesca e Aquicultura da FAO: Recursos. Características biológicas do atum. Michel Goujon e Jacek Majkowski, 2010. Disponível em: <http://www.fao.org/fishery/topic/16082/en>. Acesso em: 20 mai. 2018. GARCÍA-MORENO P.J.; BATISTA I.; PIRES C.; BANDARRA N.M.; ESPEJO-
CARPIO F.J.; GUADIX A.; GUADIX E.M. Antioxidant activity of protein hydrolysates obtained from discarded Mediterranean fish species. Food Res Int 65:469–476, 2014.
GBOGOURI, G.A.; LINDER, M.; FANNI, J.; & PARMENTIER, M. Influence of hydrolysis degree on the functional properties of salmon byproducts hydrolysates.
Journal of Food Science, 69(8), C615–C622, 2004.
GHALY A.E.; RAMAKRISHNAN V.V.; BROOKS M.S.; BUDGE S.M.; DAVE D. Fish processing wastes as a potential source of proteins, amino acids and oils: a critical review. J Microb Biochem Technol 5:107–129, 2013.
GILLETT, R. Tuna for Tomorrow. Working Paper 11, Indian Ocean Commission, SmartFish Programme, Mauritius, 2013.
GONÇALVES, A.A. Tecnologia do Pescado: Ciência, Tecnologia, Inovação e Legislação. São Paulo : Atheneu, 2011.
GOOSEN, N.K.; DE WER, L.F.; GORGENS, J.F. The effects of protein hydeolysates on the immunity and growth of the abalone Haliotis midae. Aquaculture. 428-429, 243-248, 2014.
GUÉRARD, F.; DUFOSSÉ L.; DE LA BROISE D.; BINET A. Enzymatic hydrolysis of proteins from yellowfin tuna (Thunnus albacares) wastes using Alcalase. Journal Of Molecular Catalysis B: Enzymatic, [s.l.], v. 11, n. 4-6, p.1051-1059, 2001.
Disponível em:
<http://www.sciencedirect.com.ez120.periodicos.capes.gov.br/science/article/pii/S13 8111770000031X>.
HALIM, N.R.A.; YUSOF, H.M.; SARBON, N.M. Functional and bioactive properties of fish protein hydolysates and peptides: A comprehensive review. Trends In Food Science & Technology, [s.l.], v. 51, p.24-33, 2016. Elsevier BV.
http://dx.doi.org/10.1016/j.tifs.2016.02.007.
HAYES, M.; & FLOWER, D. Bioactive peptides from marine processing byproducts. In B. Hernández-Ledesma & M. Herrero (Eds.), Bioactive compounds from marine
foods: Plant and animal sources (pp. 57–71). Chichester, UK: John Wiley & Sons
Ltd, 2013.
HSU K.C. Purification of antioxidative peptides prepared from enzymatic hydrolysates of tuna dark muscle by-product. Food Chem 122:42–48, 2010.
INTARASIRISAWAT, R.; BENJAKUL, S.; VISESSANGUAN, W.; WU, J. Antioxidative and functional properties of protein hydrolysate from defatted skipjack (Katsuwonous pelamis) roe. Food Chemistry, 135(4), 3039–3048, 2012.
Doi:10.1016/j.foodchem.2012.06.076.
ISSF (2011) Status of the world fisheries for tuna: management of tuna stocks and fisheries. ISSF Technical Report 2011–05. Virginia: International Seafood Sustainability Foundation, 2011.
JAO, C.; KO, W. Utilization of cooking juice of young tuna processed into canned tuna as condiments: Effect of enzymatic hydrolysis and membrane treatment. Fisheries Science, [s.l.], v. 68, n. 6, p.1344-1351, 2002. Springer Nature. http://dx.doi.org/10.1046/j.1444-2906.2002.00574.x.
JE J.Y.; QIAN Z.J.; BYUN H.G.; KIM S.K. Purification and characterization of an antioxidant peptide obtained from tuna backbone protein by enzymatic hydrolysis.
Process Biochem 42:840–846, 2007.
JEMIL I.; JRIDI M.; NASRI R.; KTARI N.; SALEM R.B.S.; MEHIRI M.; HAJJI M.; NASRI M. Functional, antioxidant and antibacterial properties of protein hydrolysates prepared from fish meat fermented by Bacillus subtilis A26. Process Biochem 49:963–972, 2014.
JUN S.; PARK, P.; JUNG W.; KIM S. Purification and characterization of an
antioxidative peptide from enzymatic hydrolysate of yellowfin sole (Limanda aspera) frame protein. European Food Research And Technology, [s.l.], v. 219, n. 1, p.20- 26, 1, 2004. Springer Nature. http://dx.doi.org/10.1007/s00217-004-0882-9.
KATO, S.; KUNISAWA, N.; KOJIMA, T.; MURAKAMI, S. Evaluation of ozone treated fish waste oil as a fuel for transportation. Journal of Chemical Engineering of
Japan, v. 37, p. 863–870, 2004.
KIM S.K.; WIJESEKARA I. Development and biological activities of marine-derived bioactive peptides: a review. J Funct Foods 2:1–9, 2010.
KISTINSSON, H.G.; RASCO, B.A. Biochemical and functional properties of Atlantic salmon (Salmo salar) muscle proteins hydrolyzed with various proteases. J. Agric. Food Chem. 48, 657-666, 2000.
KLOMKLAO, S.; BENJAKUL, S. Utilization of Tuna Processing Byproducts: Protein Hydrolysate from Skipjack Tuna (Katsuwonus pelamis) Viscera. Journal Of Food Processing And Preservation, [s.l.], v. 41, n. 3, p.567-572, 2016. Wiley-Blackwell. http://dx.doi.org/10.1111/jfpp.12970.
KLOMPONG, V.; BENJAKUL, S.; KANTACHOTE, D.; SHAHIDI, F. Antioxidative activity and functional properties of protein hydrolysate of yellow stripe trevally (Selaroides leptolepis) as influenced by the degree of hydrolysis and enzyme type.
Food Chemistry, 102(4), 1317–1327, 2007. doi:10.1016/j.foodchem.2006.07.016
KRISTINSSON, H.G.; RASCO, B.A. Fish protein hydrolysates: production, biochemical, and functional properties. Critical Reviews in Food Science and Nutrition, v. 40, n. 1, p. 43-81, 2000. doi: 10.1080/10408690091189266.
KUMAR, M. N. A review of chitin and chitosan applications. Reactive and
Functional Polymers. v. 45, p. 1–27. 2000.
KUMAR, N.S.; NAZEER, R.A.; JAIGANESH, R. Purification and biochemical characterization of antioxidant peptide from horse mackerel (Magalaspis cordyla) viscera protein. Peptides, 32(7), 1496–1501, 2011.
LEE, H.J.; HWAN P.S.; YOON E.S.; Heu M.-S. Chemical composition of protein concentrate prepared from Yellowfin tuna Thunnus albacares roe by cook-dried process. Fisheries And Aquatic Sciences, [s.l.], v. 19, n. 1, p.200-204, 10 maio 2016. Springer Nature. http://dx.doi.org/10.1186/s41240-016-0012-1.
LEITE, S.B.P.; SUCASAS, L.F.A.; OETTERER, M. Resíduos da comercialização de pescado marinho – volume de descarte e aspectos microbiológicos. Revista
Brasileira de Tecnologia Agroindustrial, v. 10, n. 1, p. 2112-2125, 2016. doi:
10.3895/rbta.v10n1.2692
LITTLE T.M.; HILLS F.J. Agricultural Experimentation. John Wiley and Sons, New York, USA. 350 pp, 1978.
LOWRY, O.H.; ROSENBROUGH N.J.; FARR A.L. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem., 193: 265-275, 1951.
MARTÍNEZ-ALVAREZ, O.; CHAMORRO, S.; BRENES, A. Protein hydrolysates from animal processing by-products as a source of bioactive molecules with interest in animal feeding: A review. Food Research International, 73, 204–212, 2015.
MARTINS, A.S.; DOXSEY, J.R. Diagnóstico da Pesca no Estado do Espírito Santo. Vitória: Institutos do Milênio – RECOS. 41 p, 2004.
NAGAI, T.; SUZUKI, N. Isolation of collagen from fish waste material – skin, bone and fin. Food Chemistry, v. 68, p. 277–281, 2000.
NAGAI, T.; SUZUKI, N. PREPARATION AND CHARACTERIZATION OF SEVERAL FISH BONE COLLAGENS. Journal Of Food Biochemistry, [s.l.], v. 24, n. 5, p.427- 436, 2000. Disponível em: <http://onlinelibrary-
wiley.ez120.periodicos.capes.gov.br/doi/10.1111/j.1745-4514.2000.tb00711.x/full>.
NAZEER, R.A.; KUMAR, N.S.S. Purification and identification of antioxidant peptide from black pomfret, Parastromateus niger (Bloch, 1975) viscera protein hydrolysate.
Food Science and Biotechnology, 20(4), 1087–1094, 2011.
NGO D.H.; QIAN Z.J.; RYU B.; PARK J.W.; KIM S. In vitro antioxidant activity of a peptide isolated from Nile tilapia (Oreochromis niloticus) scale gelatin in free radical- mediated oxidative systems. J Funct Foods, 2:107–117, 2010.
NGUYEN, H.T.M.; PÉREZ-GÁLVEZ, R.; BERGÉ, J.P. Effect of diets containing tuna head hydrolysates on the survival and growth of shrimp Penaeus vannamei.
Aquaculture, 324-325, 127-134, 2012.
NGUYEN, H.T.M.; SYLLA, K.S.B.; RANDRIAMAHATODY, Z., DONNAY‐MORENO, C.; MOREAU, J.; TRAN, L.T. BERGE, J.P. Enzymatic hydrolysis of yellowfin tuna (Thunnus albacores) by‐products using Protamex protease. Food Technol. Biotechnol. 49, 48–55, 2011.
NILSANG, S.; LERTSIRI S.; SUPHANTHARIKA M.; ASSAVANIG A. Optimization of enzymatic hydrolysis of fish soluble concentrate by commercial proteases. Journal Of Food Engineering, [s.l.], v. 70, n. 4, p.571-578, 2005. Disponível em:
<http://www.sciencedirect.com.ez120.periodicos.capes.gov.br/science/article/pii/S02 60877404005072>.
NIELSEN, P.M.; PETERSEN, D.; DAMBMANN, C. Improved Method for Determining Food Protein Degree of Hydrolysis. Journal Of Food Science, [s.l.], v. 66, n. 5, 41 p.642-646, 2001. Disponível em: <http://onlinelibrary-
wiley.ez120.periodicos.capes.gov.br/doi/10.1111/j.1365-2621.2001.tb04614.x/full>. OETTERER, M. Produção de silagem a partir da biomassa residual de pescado.
OETTERER, M. Produtos Obtidos por Interferência na Fração Proteica do Pescado. Piracicaba: ESALQ, 2001.
OETTERER, M.; SPOTO, M.H.F.; D'ARCE, M.A.B.R. Fundamentos de Ciencia E Tecnologia de Alimentos. São Paulo: Manole Ltda, 2006.
OLIVEIRA, D.; BERNARDI, D.; DRUMMOND, F.; DIETERICH, F.; BOSCOLO, W.; LEIVAS, C.; WASZCZYNSKYJ, N. Potential Use of Tuna (Thunnus albacares) by- product: Production of Antioxidant Peptides and Recovery of Unsaturated Fatty Acids from Tuna Head. International Journal of Food Engineering, 13(7), 2017.
doi:10.1515/ijfe-2015-0365.
OLSEN, R.L.; TOPPE, J.; KARUNASAGAR, I. Challenges and realistic opportunities in the use of by-products from processing of fish and shellfish. Trends In Food
Science & Technology, [s.l.], v. 36, n. 2, p.144-151, 2014. Elsevier BV.
http://dx.doi.org/10.1016/j.tifs.2014.01.007.
OVISSIPOUR, M.; GHOMI, M. R. Biotechnology in seafood production (1st ed., pp. 1–198). Tehran: Islamic Azad University Publication, 2009.
OVISSIPOUR, M.; KENARI A.A.; MOTAMEDZADEGAN A.; NAZARI R.M.
Optimization of Enzymatic Hydrolysis of Visceral Waste Proteins of Yellowfin Tuna (Thunnus albacares). Food And Bioprocess Technology, [s.l.], v. 5, n. 2, p.696- 705, 2010. Springer Nature. http://dx.doi.org/10.1007/s11947-010-0357-x.
PASUPULETI V.K.; BRAUN S. In: Pasupuleti V.K., Demain A.L. (eds) Protein hydrolysates in biotechnology. Springer Dordrecht Heidelberg, New York, 2010. PEARCE, K.N.; KINSELLA, J.E. Emulsifying properties of proteins: evaluation of a turbidimetric technique. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2017, Vol.26(3), pp.716-723.
PEÑA-RAMOS, E.A; XIONG, Y.L. Whey and soy protein hydrolysates inhibit lipid oxidation in cooked pork patties. Meat Science, [s.l.], v. 64, n. 3, p.259-263, 2003. Elsevier BV. http://dx.doi.org/10.1016/s0309-1740(02)00187-0.
QUAGLIA, G.B.; ORBAN, E. Influence of Enzymatic Hydrolysis on Structure and Emulsifying Properties of Sardine (Sardina pilchardus) Protein Hydrolysates. Journal
Of Food Science, [s.l.], v. 55, n. 6, p.1571-1573, nov. 1990. Wiley.
http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2621.1990.tb03571.x.
RAA, J.; GILDBERG, A. Fish silage: a review. CRC Critical Reviews in Food
Science and Nutrition, 16, 383–419, 1982.
RAGHAVAN S.; KRISTINSSON H.G. Antioxidative efficacy of alkali-treated tilapia protein hydrolysates: a comparative study of five enzymes. J Agric Food Chem 56:1434–1441, 2008.
RAMAKRISHNAN V.V.; GHALY A.E.; BROOKS M.S.; BUDGE S.M. Extraction of Proteins from Mackerel Fish Processing Waste Using Alcalase Enzyme. Journal Of
Bioprocessing & Biotechniques, [s.l.], v. 03, n. 02, p.17-21, 2013. OMICS
Publishing Group. http://dx.doi.org/10.4172/2155-9821.1000130.
RAO, Q.; KLAASSEN KAMDAR, A.; LABUZA, T.P. Storage stability of food protein hydrolysates: A review. Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 56(7), 1169–1192, 2016.
ROBERT, M.; ZATYLNY-GAUDIN, C.; FOURNIER, V.; CORRE, E.; LE CORGUILLÉ, G.; BERNAY, B.; HENRY, J. Molecular characterization of peptide fractions of a Tilapia (Oreochromis niloticus) by-product hydrolysate and in vitro evaluation of antibacterial activity. Process Biochemistry, 50(3), 487–492, 2015.
RUSTAD, T. Physical and Chemical Properties of Protein Seafood by-products. CRC Press, Boca Ratón (USA), 2007.
RYAN, J.T.; ROSS, R.P.; BOLTON, D.; FITZGERALD, G.F.; STANTON, C. Bioactive peptides from muscle sources: meat and fish. Nutrients, 3(9), 765–791, 2011.
SACHINDRA, N.M.; BHASKAR, N.; MAHENDRAKAR, N.S. Recovery of carotenoids from shrimp waste in organic solvents. Waste Management, [s.l.], v. 26, n. 10, p.1092-1098, 2006. Elsevier BV. http://dx.doi.org/10.1016/j.wasman.2005.07.002. SAKANAKA, S.; TACHIBANA Y.; ISHIHARA N.; JUNEJA L.R.; Antioxidant activity of egg-yolk protein hydrolysates in a linoleic acid oxidation system. Food Chemistry, [s.l.], v. 86, n. 1, p.99-103, jun. 2004. Elsevier BV.
http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2003.08.014.
SANTOS, S.D.; MARTINS, V.G.; SALAS-MELLADO, M.; PRENTICE, C. Evaluation of Functional Properties in Protein Hydrolysates from Bluewing Searobin (Prionotus punctatus) Obtained with Different Microbial Enzymes. Food and Bioprocess
Technology, 4(8), 1399–1406, 2009. doi:10.1007/s11947-009-0301-0
SARMADI, B.H.; ISMAIL, A. Antioxidative peptides from food proteins: A review.
Peptides, 31(10), 1949–1956, 2010.
SATHIVEL, S.; PRINYAWIWATKUL, W.; KING, J. M.; GRIMM C. C.; LLOYD, S. Oil production from catfish viscera. Journal of the American Oil Chemists’ Society, Urbana, v. 80, n. 4, p. 377-312, 2003.
SATHE, S.K.; SALUNKHE, D.K. Functional Properties of the Great Northern Bean (Phaseolus vulgaris L.) Proteins: Sorption, Buffer, Ultraviolet, Dielectric, and Adhesive Properties. Journal Of Food Science, [s.l.], v. 46, n. 6, p.1910-1913, 1981. Wiley. http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2621.1981.tb04517.x.
SCHMIDT, C.G.; SALAS-MELLADO, M. Influência da ação das enzimas alcalase e flavourzyme no grau de hidrólise das proteínas de carne de frango. Química Nova, [s.l.], v. 32, n. 5, p.1144-1150, 2009. Disponível em:
<http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100- 40422009000500012>.
SENEVIRATHNE, M.; KIM, S. Development of Bioactive Peptides from Fish Proteins and Their Health Promoting Ability. Marine Medicinal Foods - Implications And
Applications - Animals And Microbes, [s.l.], p.235-248, 2012. Elsevier.
http://dx.doi.org/10.1016/b978-0-12-416003-3.00015-9.
SHAHIDI F.; HAN X.Q.; SYNOWIECKI J. Production and characteristics of protein hydrolysates from capelin (Mallotus villosus). Food Chem 53:285–293, 1995. SHAHIDI, F. Maximixing the Value of Marine by-products. CRC Press, Boca Ratón (USA), 2007.
SHAHIDI, F.; METUSALACH, G.; BROWN, J.A. Carotenoid pigments in seafoods and aquaculture. Critical Reviews in Food Science, v. 38, p. 1–67, 1998.
SILA A.; BOUGATEF A. Antioxidant peptides from marine by-products: isolation, identification and application in food systems: a review. J Funct Foods 21:10–26, 2016.
ŠLIŽYTĖ, R.; DAUKŠAS, E.; FALCH, E.; STORRØ, I.; RUSTAD T. Characteristics of protein fractions generated from hydrolysed cod (Gadus morhua) by-products.
Process Biochemistry, 40(6), 2021–2033, 2005.
SOUISSI, N.; BOUGATEF, A.; TRIKI-ELLOUZ, Y.; NASRI, M. Biochemical and functional properties of sardinella (Sardinella aurita) by-product hydrolysates. Food
Technology and Biotechnology, 45(2), 187, 2007.
STONE, R. A BUSINESS MANUAL ON VALUE ADDED PRODUCTS FROM TUNA AND TUNA BY-CATCH: Development of Tuna Fisheries in the Pacific ACP Countries (DEVFISH) Project. Bruxelas: Processing Of Fishery Products, 2007.
SUANZES-CARPEGNA, D. Relatório sobre o atum: frota e indústria. Situação e perspectivas de futuro na UE e no mundo. Comissão de Pescas, Parlamento Europeu, 2003.
SUETSUNA K. Antioxidant peptides from the protease digest of prawn (Penaeus japonicus) muscle. Mar Biotechnol. 2000;2:5–10.
TANUJA, S.; VIJI P.; ZYNUDHEEN A.A.; JOSHY C.G. Composition, functional properties and antioxidative activity of hydrolysates prepared from the frame meat of Striped catfish (Pangasianodon hypophthalmus). Egyptian Journal Of Biology, [s.l.], v. 14, n. 1, p.27-35, 9 jul. 2012. Disponível em:
<https://www.ajol.info/index.php/ejb/article/view/78593>.
TAVARES, J.F.P.; BAPTISTA, J.A.B.; MARCONE, M.F. Milkcoagulating enzymes of tuna fish waste as a rennet substitute. International Journal of Food Science and
Nutrition,v. 48, p. 169–176, 1997.
VILA DOS PESCADORES, O SUSTENTO QUE VEM DO MAR. Guaçui: Safra, 2013. Disponível em: <http://www.safraes.com.br/site/conteudo.asp?codigo=80>. Acesso em: 20 mai. 2018.
WANG W.; LI Z.; LIU J.; WANG Y.; LIU S.; SUN M. Comparison between thermal hydrolysis and enzymatic proteolysis processes for the preparation of tilapia skin collagen hydrolysates. Czech J Food Sci 31:1–4, 2013.
WILDING, P.; LILLFORD, P.J.; REGENSTEIN, J.M. Functional properties of proteins in foods. Journal Of Chemical Technology And Biotechnology, [s.l.], v. 34, n. 3, p.182-189, 2015.
WU, R.; WU, C.; LIU, D.; YANG, X.; HUANG, J.; ZHANG, J.; LI, H. Overview of antioxidant peptides derived from marine resources: the sources, characteristic, purification, and evaluation methods. Applied Biochemistry and Biotechnology,