Bioquímica de biomoléculas: Aminoácidos e proteínas

UNIVERSIDADE ESTÁCIO DE SÁ CURSO DE MEDICINA VETERINÁRIA BIOQUÍMICA RELACIONADA À ANIMAIS

Prof. William Volino

Bioquímica de biomoléculas:

Aminoácidos e proteínas

Aminoácidos

- São encontrados polimerizados formando proteínas ou livres

- São degradados, originando moléculas intermediárias da síntese de glicose e lipídeos, gerando energia.

- Alguns são essenciais, que não podem ser sintetizados ou produzidos em quantidades suficientes e por isso precisam ser ingeridos através da

dieta.

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- Funções dos aminoácidos:

Fonte de energia (ATP)

Tampão de pH intracelular

Matéria prima para produção de proteínas Alguns atuam como neurotransmissores

Alguns são biotransformados em neurotransmissores

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- Alguns atuam como neurotransmissores

Ácido gama amino butírico (GABA) - inibitório Glicina - inibitório

Aspartato - excitatório Glutamato – excitatório Taurina – inibitório

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- Alguns são biotransformados em neurotransmissores

Tirosina – adrenalina, noradrenalina e dopamina Triptofano - serotonina

Histidina - histamina

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- Alguns são biotransformados em hormônios.

Tirosina – T3 e T4

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- Apresentam uma fórmula básica: um átomo central de carbono onde se ligam:

• Um grupo amino (-NH

)

• Um ácido carboxílico (-COOH)

• Um átomo de Hidrogênio (-H)

• Uma cadeia lateral (-R), que caracteriza cada aminoácido

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O grupo amino encontra-se protonado, na forma de íons amônio (-NH

)

O grupo carboxílico está desprotonado, na forma de íons carboxilato (-COO

)

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- Possuem um centro assimétrico no carbono central, por isso apresentam isomeria óptica

Forma L – grupo amino na esquerda Forma D – grupo amino na direita

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Quando dissolvidos em água são íons dipolares, podendo doar prótons (ácidos) ou receber prótons (bases)

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- Atuam como sistema tampão, como bases ou ácidos

- Existem vinte aminoácidos comuns diferentes, que compõem as proteínas, e reconhecidos por siglas

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tirosina Tyr CH₂ OH valina Val CH(CH₃)₂

leucina Leu CH₂CH(CH₃)₂ lisina Lys CH₂CH₂CH₂CH₂NH₂

metionina Met CH₂CH₂SCH₃ fenilalanina Phe CH₂ prolina Pro CH₂ CH₂ serina Ser CH₂OH

CH₂

treonina Thr CHOH triptofano Trp CH₃

N CH₂ Tabela de aminoácidos

Aminoácido Abreviatura Cadeia lateral Tabela de aminoácidos

Aminoácido Abreviatura Cadeia lateral

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alanina Ala CH₃ arginina Arg CH₂CH₂CH₂NH C NH₂

NH

asparagina Asn CH₂ C NH₂ ácido aspártico Asp CH₂ C OH

O O

cisteína Cys CH₂ SH ácido glutâmico Glu CH₂CH₂ C OH O

glutamina Gln CH₂CH₂ C NH₂ glicina Gly H O

histidina His

N CH₂ N

H

isoleucina Ile CHCH₂CH₃ CH₃

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- Os vinte aminoácidos estão presentes no código genético

- Se dividem em classes diferentes, de acordo com o R

Grupo R não polares – são hidrofóbicos e apolares

Grupo R aromático – são hidrofóbicos e apolares

Grupo R não carregados, porém polares - são hidrofílicos

Grupo R carregados positivamente (básicos) – são hidrofílicos

Grupo R carregados negativamente (ácidos) – são hidrofílicos

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Peptídeos e Proteínas

- São polímeros de aminoácidos Dipeptídeos

Oligopeptídeos Polipeptídeos Proteínas

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Funções das proteínas



Catálise de transformações químicas (enzimas)



Controle metabólico (hormônios)



Transporte (gases, hormônios, íons)



Contração (célula muscular)



Matriz para tecidos, dando estrutura e forma aos organismos



Proteção (infecções e hemorragias)



Controle genético (estrutura dos cromossomos, replicação e

transcrição)

- Polimerização dos aminoácidos

Formam cadeias polipeptídicas através de ligações peptídicas

O grupo carboxílico se liga ao grupo amino liberando uma molécula de água

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Estrutura das proteínas

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• Estrutura primária – é a sua sequência de aminoácidos da proteína, que é determinada geneticamente

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• Estrutura secundária – se deve aos arranjos estáveis feitos pelos aminoácidos, através de pontes de hidrogênio

Ex. alfa-hélice, beta-pregueada

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• Estrutura terciária – se refere ao dobramento tridimensional da proteína, que ocorre durante a sua síntese e auxiliado por chaperonas.

Segmentos distantes passam a interagir através de ligações não covalentes como:

Interações hidrofóbicas Pontes de hidrogênio Pontes salinas

Interações eletrostáticas Pontes de dissulfeto

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• Estrutura quaternária – quando a proteína possui duas ou mais subunidades polipeptídicas

A estrutura quaternária é mantida por ligações não-covalentes entre as subunidades, dos mesmos tipos que mantêm a estrutura terciária.

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- Alterações na estrutura primária

Mutações

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- Desnaturação das proteínas

Quando ocorre a perda da estrutura secundária, terciária ou quaternária da proteína.

A estrutura primária não se altera

Ocorre a perda da função da proteína, que pode ser reversível ou irreversível

Causas da desnaturação:

Mudança do pH

Mudança nas forças iônicas Mudança de temperatura Detergentes

Metais pesados

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Exemplos de agentes desnaturantes

• Álcool

Formação de pontes de hidrogênio que competem com ligações que ocorrem naturalmente nas proteínas.

PROCESSO IRREVERSÍVEL.

• Sais de Metais Pesados

Cloreto de mercúrico ou nitrato de prata precipitam as proteínas através da dissociação das ligações de pontes salinas e pontes de dissulfeto.

PROCESSO IRREVERSÍVEL.

Essas substâncias são venenosas, quando ingeridas, porque precipitam as proteínas do corpo. O antídoto é a clara de ovo, os sais reagem com a clara, por possuir carga oposta, e precipitam.

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• Calor

Aquecimento moderado causa desnaturação reversível.

Aquecimento vigoroso causa desnaturação irreversível.

• Reagentes Alcaloidicos

Ácido tânico e ácido pícrico formam compostos insolúveis com proteínas.

PROCESSO IRREVERSÍVEL.

Ácido tânico é usado no tratamento de queimaduras. No local queimado ela causa precipitação das proteínas na forma de um revestimento tenaz, o que reduz a perda de água e exposição ao ar.

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• Radiação

Luz ultravioleta e raio X podem causar coagulação das proteínas, rompendo ligações de ponte de hidrogênio e hidrofóbicas.

PROCESSO IRREVERSÍVEL.

• pH

Variações de pH podem romper pontes de hidrogênio e pontes salinas.

PROCESSO IRREVERSÍVEL.

As proteínas são coaguladas pela presença de ácidos como ácido clorídrico, sulfúrico e nítrico.

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- Proteínas simples e conjugadas

• Proteínas simples

Quando hidrolisadas, essas proteínas produzem apenas aminoácidos ou derivados de aminoácidos.

• Proteínas conjugadas

Quando hidrolisadas, essas proteínas produzem aminoácidos e mais algum outro tipo de composto.

Proteínas conjugadas consistem em uma proteína simples combinada com um composto não proteico, chamado de grupo prostético.

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PROTEÍNAS CONJUGADAS

TIPO GRUPO PROSTÉTICO

(porção não-proteica da combinação)

exemplos

Nucleoproteínas Ácido nucléico Cromossomos Glicoproteínas Carboidratos Mucina na saliva Fosfoproteínas Fosfato Caseína no leite Cromoproteínas Grupo cromóforo (grupo

gerador de cor) Hemoglobina, hemocianina, flavoproteínas, citocromo

Lipoproteínas Lipídios Fibrina no sangue

Metalproteínas metais Ceruluplasmina (contendo Cu) e siderofilina (contendo Fe) no plasma sangüíneo.

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Dúvidas???