4. PROTEÍNAS AG/indice-iodo-pratica#

BIOLOGIA SÉRIE: 9° ANO TURMA:____ Data: ____/_____/______

Professor: Norton/ Diogo MATERIAL Nº: 04 Aluno (a):____________________________________________________________________

4. PROTEÍNAS

https://www.ebah.com.br/content/ABAAAA7vo AG/indice-iodo-pratica#

5.1. Características gerais das proteínas

Proteínas são moléculas orgânicas formadas pela união de vários aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. Elas participam da formação de muitas estruturas, podendo exercer um papel plástico e energético.

5.2. Aminoácidos: “blocos” constituintes das proteínas

As proteínas são grandes moléculas (também chamadas de macromoléculas) constituídas por diversas moléculas menores conhecidas como aminoácidos. Grande parte dos seres vivos – incluindo o homem – utiliza somente cerca de vinte tipos diferentes de aminoácidos para a constituição de suas proteínas.

5.2.1. Estrutura dos aminoácidos

Cada aminoácido é diferente um do outro. Entretanto, comparando as fórmulas dos vinte aminoácidos que entram

na composição das proteínas nota-se que todos possuem alguns componentes em comum. Todo aminoácido possui um

átomo de carbono (carbono α) ao qual estão ligados um grupo carboxila (COOH), um grupo amina (NH

) e um átomo de

hidrogênio (H). A quarta ligação é ocupada por um grupo genericamente denominado de radical (R) que é a parte

variável de cada aminoácido (Figura 5.1).

Figura 5.1. Fórmula estrutural geral das moléculas de aminoácidos.

5.2.2. Ligação peptídica

A ligação entre dos aminoácidos em uma molécula de proteína é denominada de ligação peptídica e ocorre sempre entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila do aminoácido vizinho. Durante essa ligação o grupo amina perde um átomo de hidrogênio (H) enquanto o grupo carboxila perde um grupo hidroxila (OH) que então e unem formando uma molécula de água (H

O). Logo, assim como na união de monossacarídeos, ocorre uma síntese por desidratação (Figura 5.2).

Figura 5.2. Esquema da síntese e da hidrólise de dipeptídeo.

Dois aminoácidos ligados formam um dipeptídeo. Três, um tripeptídeo. Quatro, um tetrapeptídeo. Como o aumento do número de aminoácidos em uma determinada cadeia tem-se um polipeptídeo, denominação usada até o número de 70 aminoácidos – a partir desse número considera-se que o composto formado é uma proteína.

5.2.3. Classificação nutricional dos aminoácidos

Todos os seres vivos produzem proteínas, portanto nem todos produzem os 20 tipos de aminoácido necessários para a síntese das proteínas. O ser humano, por exemplo, é capaz de sintetizar – no fígado – apenas 12 dos 20 tipos de aminoácidos. Esses 12 aminoácidos são tidos como naturais para a nossa espécie e, os outros 8 tipos os quais não sintetizamos, são tidos como essenciais e devem ser obtidos através da alimentação (Tabela 5.1).

AMINOÁCIDOS NATURAIS AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS

Alanina (Ala) Fenilalanina (Phe)

Arginina (Arg) Isoleucina (Ile)

Asparagina (Asn) Leucina (Leu)

Aspartato (Asp) Lisina (Lys)

Cisteína (Cys) Metionina (Met)

Glicina (Gly) Treonina (Thr)

Glutamato (Glu) Triptofano (Trp)

Glutamina (Gln) Valina (Val)

Histidina (His) Prolina (Pro)

Serina (Ser) Tirosina (Tyr)

Tabela 5.1. Aminoácidos naturais e essenciais para o ser humano.

5.3. Estrutura de uma proteína

Uma molécula de proteína é fundamentalmente formada por uma simples sequência de aminoácidos (cuja sequência é determinada geneticamente) que então constitui sua estrutura primária. No entanto, uma molécula de proteína não é apenas um fio esticado. Ela apresenta dobramentos e enrolamentos determinados por atrações químicas entre os aminoácidos. Esses dobramentos conferem às proteínas formas tridimensionais, que correspondem às estruturas secundárias e terciárias (Figura 5.3).

Figura 5.3. Esquema dos quatro níveis de complexidade estrutural das proteínas usando como exemplo a hemoglobina, moléculas formada por quatro cadeias polipeptídicas, cada uma associada a um grupo heme que contém ferro.

Quando duas ou mais cadeias se unem para formar uma proteína, temos a estrutura quaternária. A função de cada proteína está associada à sua forma, que é determinada pela estrutura primária, ou seja, pela sequência dos aminoácidos na proteína.

Além da sequência de aminoácidos as proteínas se diferem entre si devido à quantidade e aos tipos de aminoácidos na molécula.

5.3.1. Desnaturação proteica

O aquecimento de uma proteína a determinadas temperaturas ou alterações no pH do meio onde se encontra promovem a quebra das ligações internas entre os aminoácidos, responsáveis pelas estruturas secundária e terciária. Não se rompem as ligações peptídicas, os aminoácidos não se separam, mas a proteína perde sua estrutura original e consequentemente sua função biológica. Dizemos assim que ocorreu uma desnaturação proteica.

Figura 5.4. Esquema da desnaturação de uma proteína.

5.4. Papel biológico das proteínas

No organismo humano, existem tipos diferentes de proteínas responsáveis pela execução das mais diversas funções.

Mas, basicamente, esses compostos orgânicos podem ser agrupados em cinco grandes categorias, de acordo com sua função: estrutural, hormonal, nutritiva, de defesa e enzimática.

• Função estrutural: participam da composição dos tecidos. Como exemplos têm-se:

– colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nos ossos e tendões;

– actina e miosina: proteínas contráteis dos músculos - participam do mecanismo da contração muscular;

– queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas que evita a dessecação, o que contribui para a adaptação à vida terrestre.

• Função hormonal: muitos hormônios de nosso organismo são de natureza proteica; é o caso da insulina, hormônio

produzido no pâncreas e que se relaciona com a manutenção da taxa de glicose no sangue.

• Função nutritiva: as proteínas servem como fontes de aminoácidos, que podem ser usados como fonte de energia na respiração. Nos ovos de muitos animais (como os das aves, por exemplo), o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião e é particularmente rico em proteínas.

• Função de defesa: existem células no organismo capazes de “reconhecer” a presença de proteínas não específicas, isto é, “estranhas” a ele. Essas proteínas “estranhas” são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos, o organismo produz proteínas de defesa, denominadas anticorpos. O anticorpo combina-se com o antígeno, de maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno – anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável por sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células do corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulos brancos do sangue).

• Função enzimática: as enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar as lípases, enzimas que digerem lipídios.

5.5. Enzimas

A vida depende da realização de inúmeras reações químicas que ocorrem no interior das células e também fora delas (em cavidades de órgãos, por exemplo). Por outro lado, todas essas reações dependem, para a sua realização, da existência de uma determinada enzima. Enzimas são proteínas que participam de processos biológicos acelerando sua velocidade (Figura 5.5), portanto sem se alterar durante o processo. Por essa característica fundamental, são consideradas catalisadores biológicos.

Figura 5.5. Representação lúdica de reações sem enzima e com enzima.

5.5.1. Especificidade e substrato: o modelo chave-fechadura

Geralmente as enzimas apresentam grande tamanho e enrolam sobre si mesmas ganhando um aspecto globular. Em sua superfície existem espécies de reentrâncias (os centros/sítios ativos) que permitem o encaixe de seus substratos. As enzimas são muito específicas, ou seja, uma enzima atua somente em uma ou em poucas reações biológicas. Isto se explica pelo fato de seus centros/sítios ativos se encaixarem especificamente a seus substratos específicos como uma chave se encaixa em uma fechadura (modelo chave-fechadura). Veja a Figura 5.5.

Figura 5.6. O modelo chave-fechadura prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura.

A nomenclatura das enzimas costuma utilizar o nome do substrato enzimático acrescido do sufixo ‘ase’. Assim, enzimas que digerem lipídios, por exemplo, são denominadas de lipases; enzimas que digerem proteínas, proteases. Esse sufixo (‘ase’) também é utilizado para denominações mais específicas.

5.5.2. Fatores que influenciam na ação enzimática

Como toda proteína, as enzimas têm suas atividades reguladas principalmente pelos fatores pH e temperatura e possuem uma atividade máxima dentro de uma determinada faixa desses fatores.

A ptialina (amilase da saliva), por exemplo, tem um pH ótimo em torno de 7,0. A pepsina (protease do suco digestivo

do estômago), por sua vez, tem um pH ótimo ao redor de 2,0. Além ou aquém de seu pH ótimo, as enzimas diminuem

gradativamente sua atividade, até se tornarem inativas. Isso demonstra que a atividade enzimática é profundamente

influenciada pelo pH, que, quando inadequado, pode promover a inativação da molécula enzimática.

Com exemplo do fator temperatura, nas células humanas, a temperatura ótima de atuação das enzimas está em torno de 35 ºC a 40 ºC como evidenciado na Figura 5.7. Note também que valores altos, no entanto, podem levar à desnaturação das enzimas e assim à sua desativação.

Figura 5.7. Atividade de enzimas humanas em função da temperatura.

→ REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

• AMABIS, J. M. e MARTHO, G. R. Biologia das células – 3ª ed. – São Paulo: Moderna, 2009.

• CATANI, A., et al. Ser protagonista: biologia, 1º ano: ensino médio – 2ª ed. – São Paulo: Edições SM, 2014.

• LOPES, S. e ROSSO, S. Biologia: edição especial: sequência clássica, vol. 1 – 1ª ed. – São Paulo: Saraiva, 2010.

• PRADO, T e AURÉLIO, W. Biologia: corpo, ambiente e saúde, vol. 1 – 1ª ed. – Goiânia: Editora W, 2014.

• UZUNIAN, A. e BIRNER, E. Biologia 1 – 4ª ed. – São Paulo: Harbra, 2013.

→ FONTES DAS FIGURAS E TABELA

• Figura Inicial: <http://www.mdlatino.com.br/blog/los-aminoacidos-y-las-proteinas/> Acesso em 10/01/17.

• Figuras 5.1, 5.2, 5.3 e 5.4: LOPES, S. e ROSSO, S. Biologia: edição especial: sequência clássica, vol. 1 – 1ª ed. – São Paulo: Saraiva, 2010.

• Figura 5.5: <https://djalmasantos.files.wordpress.com/2011/09/033.jpg> Acesso em 10/01/17.

• Figura 5.6: <http://1.bp.blogspot.com/-

X_G4bTNt6P4/T3CU6AvKnHI/AAAAAAAAAVE/9w8sh2xKywQ/s1600/ENZ_CHAV_SUBSTR_FECH_exerc_img.jpg> Acesso em 10/01/17.

• Figura 5.7: UZUNIAN, A. e BIRNER, E. Biologia 1 – 4ª ed. – São Paulo: Harbra, 2013.

• Tabela 5.1: LOPES, S. e ROSSO, S. Biologia: edição especial: sequência clássica, vol. 1 – 1ª ed. – São Paulo: Saraiva, 2010. Adaptada.

EXERCÍCIOS

QUESTÃO 01 – (UERN – RN / 2012) - Kwashiorkor, uma palavra africana que significa ‘primeira criança segunda criança’, vem da observação de que a primeira desenvolve kwashiorkor quando a segunda criança nasce e substitui a primeira no peito da mãe. A primeira criança, desmamada, passa a ser alimentada com uma dieta exclusiva de carboidratos, que tem baixa qualidade nutricional comparada com o leite materno, assim a criança não se desenvolve. A deficiência acaba resultando em retenção fluida (edema), pois o sangue fica menos concentrado em relação aos tecidos e aparecem outros sintomas como: doença de pele, descoloração do cabelo e unhas enfraquecidas. O kwashiorkor, também chamado de desnutrição úmida, está relacionado à falta de

a) aminoácidos naturais ausentes na dieta rica em carboidratos.

b) aminoácidos essenciais necessários à síntese de proteínas, principalmente às do sangue.

c) condições sanitárias, propiciando o aparecimento de verminoses que debilita o organismo.

d) controle de natalidade e planejamento familiar, levando famílias a ter uma dieta pobre em calorias.

QUESTÃO 02 – (IFSP – SP / 2015) - Os animais de estimação mais comuns são os gatos e os cães, que são carnívoros.

Como o próprio nome já diz, animais de estimação são os bichos que foram antropomorfizados, recebendo nomes, roupas, brinquedos etc... Apesar de “domesticados”, as necessidades nutricionais são as mesmas de um animal carnívoro selvagem, isto é, precisam comer carne. Se um dono de animal de estimação resolver que seu cão ou gato passará a ter uma dieta vegetariana, privará o animal de componentes orgânicos importantes, que são

a) os carboidratos, fontes de energia.

b) ácidos nucleicos, para a renovação celular.

c) os lipídios, reserva de energia e isolamento térmico.

d) vitaminas, importantes para o metabolismo energético.

e) as proteínas, essenciais para a construção das células e tecidos.

QUESTÃO 03 – (PUC – MG / 2015) - A forma e a estrutura específicas de uma proteína permitem sua ligação à ocorrência de outros eventos biológicos importantes. São exemplos de processos do modo como a proteína funciona de acordo com a sua estrutura, exceto

a) difusão facilitada.

b) aceleração de reações químicas.

c) sinalizadores químicos hormonais.

d) determina a rigidez da parede celulósica.

QUESTÃO 04 – (Mackenzie – SP / 2016) - A anemia falciforme é uma condição genética na qual há a substituição de um aminoácido na cadeia que compõe a hemoglobina. A esse respeito, considere as seguintes afirmativas e assinale a alternativa correta.

I. Nessa condição, as hemácias se apresentam deformadas.

II. A substituição do aminoácido altera apenas a estrutura quaternária da molécula.

III. A substituição de um único nucleotídeo na cadeia de DNA pode resultar em condições como essa.

a) Apenas a afirmativa I está correta.

b) Apenas a afirmativa III está correta.

c) Apenas as afirmativas I e III estão corretas.

d) Apenas as afirmativas II e III estão corretas.

e) Todas as afirmativas estão corretas.

QUESTÃO 05 – (IFCE – CE / 2016) - Sobre as proteínas e sua formação, é correto afirmar-se que a) não apresentam função energética.

b) leite, ovos e pão são reconhecidos como alimentos ricos em proteínas.

c) apresentam função plástica, também conhecida como função construtora.

d) são formadas pela união de vários aminoácidos por meio de ligações glicosídicas.

e) as ligações peptídicas, que formam as proteínas, ocorrem entre os grupos carboxila de aminoácidos diferentes.

QUESTAO 06 – (UniRV – GO / 2016) - As proteínas são os compostos orgânicos mais abundantes em um organismo e os de maior variedade molecular. Estão presentes em todas as estruturas celulares, desde a membrana até o núcleo, compondo as substâncias intercelulares, hormônios, anticorpos, etc. Em relação às proteínas, assinale V (verdadeiro) ou F (falso) para as alternativas.

a) Uma proteína formada por 20 ligações peptídicas apresenta 21 aminoácidos.

b) O pH ótimo de ação das enzimas ptialina, pepsina e tripsina são, respectivamente, neutro, ácido e básico.

c) Na desnaturação proteica, as estruturas espaciais das proteínas são alteradas sempre de modo irreversível.

d) Os aminoácidos essenciais são produzidos apenas por vegetais, enquanto que os aminoácidos não essenciais são

produzidos por vegetais e animais.

QUESTÃO 07 – (UECE – CE / 2016) - Atente à seguinte representação química-estrutural de um aminoácido.

Considerando a figura acima, assinale a afirmação verdadeira.

a) Observa-se a presença de um carbono central  (alfa) responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos.

b) Um grupamento carboxila, um grupamento amina, um grupo R e um átomo de hidrogênio estão ligados ao carbono central.

c) O quarto ligante é um radical chamado genericamente de R ou cadeia lateral R, de forma constante ou inalterada nos 20 aminoácidos.

d) Além desses 20 tipos de aminoácidos principais, há alguns aminoácidos especiais que só aparecem em alguns tipos de proteínas e não possuem o grupo amina.

QUESTÃO 08 – (FPS – PE / 2017) - As proteínas constituem macromoléculas abundantes nos seres vivos, desempenhando funções estruturais e enzimáticas. Assinale, a seguir, a alternativa que indica corretamente os grupamentos químicos envolvidos na ligação entre dois aminoácidos vizinhos de uma proteína qualquer:

a)

b)

c)

d)

e)

QUESTÃO 09 –

(Fonte: UMC – SP.)

Para formar proteínas a célula une aminoácidos, como está esquematizado entre dois deles acima. Baseando-se no esquema,

a) indique em que partes das moléculas dos aminoácidos se dá a ligação e como esta ligação se denomina.

b) explique o significado de R

e R

nas moléculas dos aminoácidos.

QUESTÃO 10 – (OBB / 2014) - O gráfico a seguir corresponde à atividade da enzima ^ -galactosidase em função da temperatura.

(Fonte: http://www.scielo.br/)

Às temperaturas de 30°C, 45°C e 60°C observamos, respectivamente, que a enzima se encontra a) com atividade aumentada – no ponto ótimo - desnaturada.

b) no ponto ótimo - desnaturada – com atividade aumentada.

c) desnaturada - com atividade aumentada - no ponto ótimo.

d) no ponto ótimo - com atividade aumentada – desnaturada.

e) com atividade aumentada – desnaturada - no ponto ótimo.

QUESTÃO 11 – (UNIFOR – CE / 2015) - A fenilcetonúria é uma doença que acomete aproximadamente 1 em cada 10.000 indivíduos nascidos vivos da população caucasiana, sendo identificado vários casos no Nordeste brasileiro, caracterizada pelo acúmulo de fenilalanina na corrente sanguínea e aumento da excreção urinária de ácido fenilpirúvico e fenilalanina, em decorrência da ausência da enzima fenilalanina hidroxilase. Esta última está envolvida na hidroxilização da fenilanina em tirosina que, por sua vez, participa da síntese de melanina. O acúmulo de fenilalanina no organismo resulta em deficiência mental.

(Fonte: http://www.infoescola.com/doencas/fenilcetonuria/ Acesso em 29 abr. 2015. (com adaptações))

Considerando o texto acima, sobre a fenilcetonúria, marque a alternativa correta:

a) A fenilcetonúria pode ser transmitida através de transfusões sanguíneas.

b) O acúmulo de fenilalanina no organismo ocorre por ação de parasita intracelular.

c) A tirosina é um aminoácido não essencial, portanto sua deficiência é insignificante.

d) A fenilcetonúria é um erro inato do metabolismo causado por infecções bacterianas.

e) A fenilcetonúria é resultante de mutação no gene da enzima fenilalanina hidroxilase.

QUESTÃO 12 – (UniCESUMAR – SP / 2015) - As transformações químicas ocorridas em uma célula requerem a participação de diversas enzimas que atuam em um grande número de vias metabólicas interconectadas. O esquema fornecido a seguir representa uma via metabólica ramificada em que as conversões químicas efetuadas por sete enzimas diferentes (e1 a e7) estão demonstradas. As letras A a H representam substratos e produtos dessa via metabólica.

No esquema, as setas tracejadas indicam a ação inibitória exercida por um produto metabólico sobre uma determinada enzima. Esse tipo de inibição ocorre quando a quantidade celular desse produto se torna excessiva. Se considerarmos que haja excesso dos produtos F e H em uma célula, irá prevalecer, após algum tempo, a transformação catalisada pela enzima a) e1

b) e2 c) e3 d) e6 e) e7

QUESTÃO 13 – (UFRR – RR / 2017) - Enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos. Elas fazem com que as reações químicas sejam realizadas com muito mais rapidez por diminuírem a energia de ativação necessária para que a reação aconteça. A maioria das enzimas são

a) lipídios.

b) glicídios.

c) proteínas.

d) glicerídeos.

e) carboidratos.

QUESTÃO 14 –

(Fonte: UNESP – SP.)

O gráfico apresentado acima descreve os diagramas energéticos para uma mesma reação química, realizada na ausência

e na presença de uma enzima. De acordo ele escreva qual curva – I ou II – representa a reação na presença da enzima e

justifique sua escolha com base no modo de ação desse tipo de molécula (enzima).