Proteínas
Moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas
células
Totalizam 50% ou mais do peso seco das células
Encontradas em todas as partes de todas as células, uma
vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares.
Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.
Proteínas
Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas.
Ligação peptídica = união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto à Composição: Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas
aminoácidos.
Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos
mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia
polipeptídica.
Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia
polipeptídica; são as proteínas de estrutura e função mais complexas.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto à Forma:
Fibrosas ou Filamentosas – maioria é insolúvel em
água e possui pesos moleculares muito elevados. Formadas geralmente por longas moléculas, lineares e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos.
Globulares - estrutura espacial mais complexa,
esféricas. Geralmente solúveis em água e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Ex: enzimas, proteínas transportadores como a hemoglobina,
Estrutura Primária
A estrutura primária da proteína resulta
em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
Sua estrutura é somente a sequência dos
aminoácidos, ligados por ligações covalentes.
É destruída por hidrólise química ou
enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.
Estrutura Secundária
Dada pelo arranjo espacial de
aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína.
É o último nível de organização das
proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
O arranjo secundário de um
polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando as dobras ou voltas que a molécula
estabelece repetem-se
regularmente. A proteína pode formar uma estrutura similar a uma espiral, denominada α-hélice, ou em zigue-zague, denominada estrutura β.
Estrutura Terciária
Ocorre nas proteínas globulares,
mais complexas estrutural e funcionalmente.
Cadeias polipeptídicas muito longas
podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.
Essas interações incluem ligações
de H, pontes dissulfeto, força de van
der Waals , interações eletrostáticas
e interações hidrofóbicas.
Frequentemente incluem uma
Estrutura Quaternária
Dada pela distribuição espacial de
mais de uma cadeia polipeptídica no espaço.
Estas subunidades se mantém
unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
As subunidades podem atuar de
forma independente ou
cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.
Proteínas simples
Classe Característica importante Ocorrência
Albuminas Proteínas globulares, solúveis em água,
coaguláveis pelo calor, bem equilibradas em aa, ricas em lisina.
Presentes principalmente em
alimentos de origem animal (leite e ovo)
Globulinas Proteínas globulares insolúveis em água e solúveis em sol. fracamente salina, coaguláveis pelo calor. As de origem vegetal são deficientes em metionina.
Presentes em alimentos de origem animal (carne, leite) e vegetal (leguminosas, cereais).
Gluteninas Solúveis em sol. ácidas e alcalinas diluídas, não são coaguláveis pelo calor. São relativamente bem equilibradas em aa.
Presentes só em alimentos de origem vegetal, principalmente cereais.
Prolaminas Solúveis quase que exclusivamente em álcool à 70%. São extremamente pobres em lisina e algumas em triptofano.
Presentes principalmente em cereais.
Histonas Solúveis em água e em sol. levemente ácidas, não coaguláveis pelo calor. Caracterizam-se pela predominância de aa básicos.
Presentes principalmente em tecidos glandulares, como o pâncreas
Protaminas Moléculas de baixo PM, solúveis em água, não coaguláveis pelo calor.
Presentes principalmente em agentes de reprodução (esperma, ovas de peixe).
Esclero-proteínas
Proteínas fibrosas, insolúveis em água e em sol. ácidas e básicas diluídas. São prot. estruturais.
Principalmente como constituintes de tecido de animais, músculos e órgãos.
Proteínas conjugadas
Classe
Grupo prostético Exemplo
Lipoproteínas
Lipídios Β-lipoproteína do sangueGlicoproteínas
Carboidratos Lactoalbumina, lactoglobulinaFosfoproteínas
Grupos fosfato Caseínas do leiteHemoproteínas
Heme (ferro) MioglobinaFlavoproteínas
Flavina-nucleotídios Desidrogenase succínicaMetaloproteínas
Ferro, Zinco ferritina, desidrogenase alcoólicaAlterações das proteínas no processamento de alimentos
Desnaturação → principal alteração.
Modificação da estrutura secundária, terciária ou quaternária, sem
envolver a quebra de ligações peptídicas, portanto sem alteração de sua estrutura primária → Modificação do arranjo espacial → Desenrolamento.
Calor, frio, ação mecânica, alteração de pH podem provocar a
desnaturação de proteínas.
Favorece algumas propriedades funcionais de proteínas, como
gelatinização, capacidade de emulsificação, capacidade de retenção de água, formação de espuma, viscosidade e solubilidade.
CONTEÚDO PROTEICO DE
ALGUNS ALIMENTOS
Leite integral 3.5%
Leite me pó 22-25%
Ovo integral 13%
Ovo integral desidratado 35%
Carne assada 25%
Arroz integral* 7.5-9% (deficiente em metionina) Arroz polido 5-7.5% (deficiente em lisina)
Farinha de trigo 9.8-13.5% (deficiente em lisina) Farinha de milho 7.0-9.4% (deficiente em lisina e
triptofano)
Soja 33-45% (deficiente em metionina) Amendoim 25-35% (deficiente em metionina)
PRINCIPAIS PROTEÍNAS
PRESENTES NOS
Proteínas do leite
Caseína → 80% do total
Proteínas do soro de leite → 20% do total
As caseínas (α-caseína, αS1-caseína βS2-caseína e κ-caseína) estão dispersas no leite e organizadas na forma de micelas São bastante estáveis a altas temperaturas.
As proteínas do soro (lactoalbumina e lactoglobulina) são solúveis em água e não coagulam por ação do coalho. São instáveis ao aquecimento, sendo completamente desnaturadas a 90ºC por 10 minutos.
Proteínas do leite
Caseína
→ 0,85% de fósforo e 0,8% de enxofre.
Proteínas do soro
→ 1,7% de enxofre, e não
contêm fósforo.
Possuem PI diferentes. As proteínas do soro não se
precipitam a pH 4,6. O PI da lactoalbumina é
4,2-4,5 e o da lactoglobulina é 5,2.
A
κ-caseína contém uma porção hidrofílica e outra
hidrofóbica. É responsável pela estabilidade da
micela.
Proteínas do Trigo
Somente o trigo consegue formar a rede de glúten ao
ser misturado com a água, formando uma massa
consistente, capaz de reter o CO
2para expansão e
suportar o forneamento.
Glúten: gliadina + glutenina.
Gliadina: alta extensibilidade e baixa elasticidade.
Glutenina: baixa extensibilidade e alta elasticidade.
Proteínas do Trigo
Massa com glúten fraco e pouca quantidade: não
consegue reter o CO
2 o pão não cresce.
Com glúten forte: retém o CO
2e consegue a
expansão da massa pão com bom volume.
Formação da rede de glúten: explicada pela
polaridade das proteínas. Ao se adicionar água para
formação da rede (massa), a molécula se inverte e
possibilita a formação. A agregação é a rede de
glúten formada.
Proteínas da Carne
Estrutura da carne
A carne é composta basicamente de tecido epitelial, conectivo, nervoso e muscular.
Tecido muscular
Pela representatividade, a estrutura do tecido muscular será
definida como aquela do tipo esquelético. O músculo esquelético representa de 35 a 65% do peso das carcaças exceto nos animais excessivamente gordos.
A unidade de organização estrutural do músculo esquelético é a
fibra muscular, uma célula altamente especializada, longa, cilíndrica. Cerca de 75 a 92% do volume total do tecido muscular é constituído pelas fibras musculares.
O músculo é constituído por uma unidade estrutural, a fibra, e por
Músculo
Conjuntos de feixes de fibras musculares formam uma
estrutura organizada, o músculo. Esta estrutura é
envolta por uma película de tecido conjuntivo, o
epimísio, que tem a função de unir o músculo aos
pontos de origem e inserção, formando, em muitos
casos, os tendões dos músculos.
Organização do tecido muscular
Fibras individuais ↓ Endomísio ↓ Feixes primários ↓ Feixes secundários ↓ Perimísio ↓ Músculo ↓ EpimísioMiofilamentos
Os músculos são constituídos por uma série de proteínas, sendo estas
dispostas em forma de filamentos.
As proteínas dos miofilamentos possuem basicamente função motora,
enquanto as sarcoplasmáticas função regulatória.
As principais proteínas dos miofilamentos são a actina (filamentos finos) e a
miosina (filamentos grossos), que respondem por cerca de 75% a 80% do total das proteínas dos miofilamentos e encontram-se sobrepostas de maneira a tornar possível o deslizamento de uma sobre a outra no momento da contração muscular. Uma série de outras proteínas, principalmente com função reguladora e estrutural (ligação), constituem os miofilamentos, como as que formam os discos Z.
Miofibrilas
A organização dos miofilamentos formam as miofibrilas, nas quais é
possível identificar a unidade funcional do músculo, o sarcômero, que é definido como a distância entre dois discos Z.
Proteínas
A proteína miofibrilar da carne apresenta elevado valor
biológico pela disponibilidade em aminoácidos essenciais e pela digestibilidade dos mesmos, sendo que o tecido conjuntivo apresenta menor valor biológico.
A digestibilidade da fração proteica da carne varia de 95% a
100% e a proteína da carne contém todos os aminoácidos essenciais ao ser humano.
Existem variações no teor proteico da carne em relação aos
cortes cárneos, idade, alimentação, sexo e raça do animal, embora não sejam significativas.
O estabelecimento destas bandas e regiões é
consequência, como já foi dito, do arranjo dos filamentos
grossos e finos no interior da miofibrila, e o conhecimento
de suas funções é importante para entender os
fenômenos que ocorrem no músculo.
Actina e Miosina
Constitui-se na fração mais importante do ponto de vista tecnológico
e nutricional.
Totalizam cerca de 52-56% do valor total das proteínas do músculo
esquelético.
• As proteínas miosina e actina constituem de 75 a 80% das proteínas miofibrilares, sendo a porção restante constituída pelas proteínas reguladoras da função muscular, atuando direta ou indiretamente no complexo actina-miosina.
São solúveis em alta força iônica (0,6M) para romper e liberar as
miofibrilas.
São as responsáveis pelas propriedades de emulsificação,
capacidade de retenção de água e gelatinização.
