3.2.3. Caracterização do aço UNS S31254 em meios de NaCl 0,11 mol L

(1)

3.2.3. Caracterização do aço UNS S31254 em meios de NaCl 0,11 mol L

^-1

contendo soroalbumina bovina por diferentes técnicas

3.2.3.1. Medidas de polarização anódica potenciostática e potenciodinâmica

Até este ponto, foi verificado o efeito da albumina no potencial de elevação da corrente, mas não foi discutido o efeito da proteína na transpassivação do aço UNS S31254, ou seja, na oxidação de cromo(III) a Cr(VI). Esta reação foi atribuída à onda anódica, com pico a E ≈ 800 mV vs. ECS, observada em meio de NaCl 0,11 mol L

^-1

. A ampliação dos voltamogramas (pontenciostáticos e potenciodinâmicos) na região de passivação (figura 3.42) mostra que a albumina tem o efeito de diminuir a intensidade da onda anódica; e a 20.000 mg L

^-1

a onda anódica torna- se inexistente. Estes resultados sugerem que a albumina altera o mecanismo de transpassivação do aço 254 atuando como um inibidor em todas as concentrações estudadas, sendo o efeito inibidor mais efetivo quanto maior a concentração de proteína em solução.

200 400 600 800 1000

0,00 0,01 0,02 0,03 0,04

j/mA cm-2

E / mV vs. ECS Sem albumina Albumina 2 mg L^-1 Albumina 20 mg L^-1 Albumina 200 mg L^-1 Albumina 2.000 mg L^-1 Albumina 20.000 mg L^-1

(a)

0 200 400 600 800 1000

0,00 0,01 0,02 0,03 0,04

j / mA cm-2

E / mV vs. ECS

(b)

Figura 3.42. Região de passivação ampliada correspondente às curvas de polarização anódica (a) potenciostática e (b) potenciodinâmica (ν=1 mV s^-1) do aço UNS S31254 em NaCl 0,11 mol L^-1 sem e com várias concentrações de albumina. θ = (36,0 ± 0,5)ºC.

(2)

0 200 400 600 800 1000 0

10 20 30 40 50

850 mV 900 mV 950 mV

j / µA.cm-2

t / s (a)

0 200 400 600 800 1000

0 10 20 30 40 50

850 mV 900 mV 950 mV

j / µAcm-2

t / s (b)

0 200 400 600 800 1000

0 10 20 30 40 50

850 mV 900 mV 950 mV

j / µA.cm-2

t / s (c)

0 200 400 600 800

0 10 20 30 40 50

850 mV 900 mV 950 mV

j / µA.cm-2

t/ s (d)

Figura 3.43. Cronoamperogramas registrados para o aço UNS S31254 em NaCl 0,11 mol L^-1 contendo diferentes concentrações de albumina: (a) 2 mg L^-1, (b) 20 mg L^-1, (c) 200 mg L^-1 e (d) 2000 mg L^-1. θ = (36,0 ± 0,5)ºC.

3.2.3.3. Estudos por espectroscopia de impedância eletroquímica A. Estudos com superfícies diferentes

Os estudos de EIE foram efetuados, numa primeira parte, utilizando superfícies diferentes, i.e., para cada concentração de albumina o eletrodo foi removido do eletrólito e submetido ao tratamento superficial descrito no capítulo 2.

Os diagramas de Nyquist registrados a vários potenciais para três concentrações de

albumina (2, 20 e 200 mg L

^-1

) encontram- se representados nas figuras 3.44a, 3.45a, e

3.46a.

(3)

0 2x10⁴ 4x10⁴ 6x10⁴ 0

2x10⁴ 4x10⁴ 6x10⁴

0,05 Hz 0,05 Hz 0,05 Hz

0,05 Hz

0 4x10³ 8x10³ 0

4x10³ 8x10³

Ecorr E = 200 mV E = 400 mV E = 600 mV E = 800 mV E = 900 mV E = 950 mV E = 1000 mV E = 1050 mV

-Z im / Ω cm2

Z_Real / Ω cm² 0,05 Hz

(a)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10⁶ 10¹

10² 10³ 10⁴ 10⁵

Log|Z|/Ω cm2 )

Log(F/Hz)

(b)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10⁶ 0

20 40 60 80

Φ / º

Log(F/Hz)

(c)

Figura 3.44. Diagramas de impedância na forma de (a) Nyquist e de Bode (b) módulo da impedância e (c) ângulo de fase vs. freqüência, correspondentes ao aço UNS S31254 em meio de NaCl 0,11 mol L^-1 + albumina 2 mg L^-1 em todos os potenciais estudados, Eac = 5 mV (pp) vs. ECS. θ = (36,0 ± 0,5 ) ºC.

Pode ver-se que o comportamento dos meios contendo albumina é semelhante ao

(4)

de mais de um processo. Na concentração mais baixa de proteína o comportamento do ângulo de fase com o potencial é semelhante ao observado no branco onde o ombro detectado na região de freqüências mais baixas a E

dc

= (900 e 950) mV, parece estar também presente neste meio, emb ora menos pronunciado.

0 1x10⁴ 2x10⁴ 3x10⁴ 4x10⁴ 0

1x10⁴ 2x10⁴ 3x10⁴ 4x10⁴

0,05 Hz 0,05 Hz 0,05 Hz 0,05 Hz

0,05 Hz

0 2x10³ 4x10³ 0

2x10³ 4x10³

-Z im / Ω cm2

(a)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10⁶ 10¹

10² 10³ 10⁴ 10⁵

Log|Z|/Ω cm2 )

Log(F/Hz)

(b)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10⁶ 0

20 40 60 80

Φ / º

Log(F/Hz)

(c)

Figura 3.45. Diagramas de impedância na forma de (a) Nyquist e de Bode (b) módulo da impedância e (c) ângulo de fase vs. freqüência, correspondentes ao aço UNS S31254 em meio de NaCl 0,11 mol L^-1 + albumina 20 mg L^-1 em todos os potenciais estudados, Eac = 5 mV (pp) vs. ECS. θ = (36,0 ± 0,5 ) ºC.

(5)

0 1x10⁴ 2x10⁴ 3x10⁴ 0

1x10⁴ 2x10⁴ 3x10⁴

0,05 Hz 0,05 Hz 0,05 Hz 0,05 Hz

0,05 Hz

0 2x10³ 4x10³ 0

2x10³ 4x10³

-Z im / Ω cm2

(a)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10⁶ 10¹

10² 10³ 10⁴ 10⁵

Log|Z|/Ω cm2 )

Log(F/Hz)

(b)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10⁶ 0

20 40 60 80

Φ / º

Log(F/Hz)

(c)

Figura 3.46. Diagramas de impedância na forma de (a) Nyquist e de Bode (b) módulo da impedância e (c) ângulo de fase vs. freqüência, correspondentes ao aço UNS S31254 em meio de NaCl 0,11 mol L^-1 + albumina 200 mg L^-1 em todos os potenciais estudados , Eac = 5 mV (pp) vs. ECS. θ = (36,0 ± 0,5 ) ºC.

Os valores das componentes real e imaginária da impedância medidos na

freqüência mais baixa aplicada (0,05 Hz) correspondentes aos três meios contendo

albumina nos vários potenciais são apresentados na tabela 3.33. Nesta tabela foram

(6)

sem proteína quando o potencial é aumentado de E

_corr

para E = 200 mV ambas as componentes da impedância se tornam mais elevadas, sugerindo que o potencial teve o efeito de melhorar as características protetoras sobre a liga. A E = 400 mV a componente imaginária decai de forma menos significativa nos meios contendo albumina, enquanto a componente real não é significativamente afetada quando comparada com o potencial anterior (E = 200 mV). Acima de E = 400 mV as duas componentes da impedância começam a decair, o que significa, como referido anteriormente, que os sistemas estão a se afastar gradualmente do comportamento de um capacitor, ou seja, os filmes superficiais estão a perder as suas características protetoras. A alteração significativa nos valores das duas componentes da impedância é observada quando o potencial é aumentado de E = 900 mV para E = 950 mV: a componente real da impedância decai de uma ordem de grandeza sugerindo que os sistemas não se encontram mais protegidos contra a corrosão.

Ainda neste potencial a componente imaginária da impedância medida na freqüência mais baixa nos meios de albumina (2 e 20) mg L

^-1

é positiva, enquanto no branco e no meio contendo albumina na concentração mais alta os valores são negativos. O aparecimento do arco indutivo sugere que espécies adsorvidas estejam sendo transferidas para a solução.

Tabela 3.33.Valores das componentes imaginária (Zim) e real (ZReal) da impedância correspondentes à freqüência mais baixa aplicada (0,05 Hz) em meio de NaCl 0,11 mol L^-1 sem e com albumina (2, 20, e 200) mg L^-1.

Zim (f = 0,05Hz)/kΩ cm² ZRea l (f = 0,05Hz)/kΩ cm² Conc.albumina. / mg L^-1 Conc.albumina / mg L^-1 Edc / mV

0 2 20 200 0 2 20 200

Ecorr 42,91 35,25 25,67 14,21 15,65 17,40 9,03 7,25 200 55,90 57,71 34,51 29,21 22,38 20,05 12,85 13,93 Região 1

400 39,23 48,76 29,97 23,84 25,52 23,25 14,54 14,21 600 15,91 19,84 10,80 8,85 13,6 13,34 8,21 7,07 800 14,72 17,32 8,81 8,41 4,1 15,85 8,48 9,01 Região 2

900 5,26 15,07 4,34 3,44 13,0 19,70 8,99 8,30 950 -0,10 0,50 0,01 -0,12 3,75 7,44 3,21 2,42 1000 -0,11 -0,13 -0,10 -0,08 1,09 1,47 1,03 0,73 Região 3

1050 -0,04 -0,04 -0,04 -0,03 0,47 0,49 0,44 0,28

(7)

De uma forma geral, os valores de Z

_Real

e Z

_{i m}

são mais baixos em toda a gama de potencial estudado, a partir da concentração de albumina 20 mg L

^-1

o que aponta para meios mais agressivos.

Em todos os meios, o comportamento é majoritariamente capacitivo até 600 mV, sendo, em geral, mais capacitivo no meio de albumina 2 mg L

^-1

e menos capacitivo na presença de BSA 200 mg L

^-1

. Estes resultados indicam que até 600 mV, a albumina presente em baixas concentrações (2 mg L

^-1

) influencia mais fortemente a componente imaginária da impedância, ou seja, interfere com o filme de forma não destrutiva. Quando E

_dc

= 800 mV ambas as componentes da impedância tornam- se comparáveis, notando-se a tendência de o meio contendo albumina na concentração de 200 mg L

^-1

se tornar resistivo.

A E = 900 mV o comportamento passa a ser predominantemente resistivo em todos os meios, sendo mais resistivo no meio sem proteína.

A tabela 3.34 mostra o valor do ângulo de fase máximo registrado para todos os meios estudados nos vários potenciais. Pode ver- se que este diminui gradualmente com o aumento do potencial exceto no potencial E = 200 mV onde se observa um aumento pouco significativo.

Tabela 3.34. Ângulos de fase correspondentes à defasagem máxima (φmax) observada nos meios estudados.

φmax /º Edc / mV

0 2 mg L^-1 20 mg L^-1 200 mg L^-1

Ecorr 79,9 80,0 75,4 75,71

200 80,7 81,6 75,9 78,01

400 77,7 79,9 73,5 75,82

600 71,4 71,6 69,2 70,69

800 74,8 73,9 69,9 72,79

(8)

base nos resultados obtidos por técnicas voltamétricas de a albumina apresentar dois comportamentos antagônicos: a baixas concentrações predomina a adsorção e em concentrações mais altas predomina a complexação. Nas concentrações mais altas dois processos podem ocorrer: formam-se complexos solúveis, ou simplesmente surge uma competição metal – oxigênio, metal – proteína, reduzindo a interação metal (liga) – óxido.

O fato de no meio de albumina 2 mg L

^-1

a contribuição da componente imaginária da impedância ser maior em toda a região de passivação, reforça a hipótese de a proteína interagir com o filme passivo de forma “construtiva”, sendo atraída para a superfície do eletrodo que se encontra cada vez mais positivo (recorde-se que nestes meios a carga total da proteína é negativa), contribuindo para melhorar a resposta capacitiva do filme. Este aumento da componente imaginária não poderia ter sido detectado pelas técnicas estacionárias utilizadas neste trabalho, uma vez que, correspondem a técnicas que utilizam regime de corrente contínua.

Quando a concentração de proteína é igual a 20 mg L

^-1

Z

_{i m}

se torna comparável a Z

_Real

a E = 600 mV, sugerindo que nesta concentração o efeito complexante começa a se dar em maior extensão, alterando as características do filme passivo. Acima desta concentração de proteína a componente imaginária da impedância se torna mais baixa porque o efeito complexante se torna preponderante. A hipótese aqui formulada está de acordo com o trabalho de Wassel [41] onde foi sugerido que as proteínas se encontram fortemente adsorvidas a concentrações mais baixas.

B. Estudos com a mesma superfície

Numa tentativa de verificar se as diferenças observadas entre os quatro meios estudados, podem ser devidas a terem sido utilizadas superfícies diferentes, foi feita uma série de ensaios no potencial estacionário (E

_corr

), onde se manteve sempre o eletrodo imerso no eletrólito, tendo sido adicionadas alíquotas de albumina, de forma a aumentar gradualmente a concentração de proteína de 0 a 94 mg L

^-1

. Por outras palavras, nestes ensaios foi sempre utilizada a mesma superfície, sem novo tratamento (lixamento). Neste caso a freqüência mais baixa aplicada foi de 3 mHz.

Os diagramas de Nyquist e de Bode obtidos para estes ensaios encontram- se

representados nas figuras 3.47a. e 3.47b, respectivamente. Nestes estudos surgiu um

problema de ordem experimental devido ao fato de a instrumentação não ter sido a mesma

(9)

utilizada anteriormente: os espectros obtidos apresentaram ruído sistematicamente na região de freqüências situada entre 1 Hz e 17 Hz. Estes pontos foram removidos como pode ser visto na figura 3.47b.

0,0 8,0x10⁴ 1,6x10⁵ 2,4x10⁵ 3,2x10⁵ 0,0

8,0x10⁴ 1,6x10⁵ 2,4x10⁵ 3,2x10⁵

-Z im / Ω cm2

ZReal / Ω^cm² C_albumina Branco 0,03 Hz

(

a)

10^-410^-310^-210^-110⁰10¹10²10³10⁴10⁵10⁶ 10¹

10² 10³ 10⁴ 10⁵

Log(f/Hz) Log(|Z|/

Ω

cm

2

)

Calbumina

-10 0 10 20 30 40 50 60 70 80

Φ

/ º

(

b)

Figura 3.47. Diagramas de (a) Nyquist e (b) Bode correspondentes ao aço inoxidável UNS S31254 em meio de NaCl 0,11 mol L^-1 com várias concentrações de albumina (4, 8, 15, 30, 40, 60 80 e 94 mg L^-1) registrados nos potenciais de circuito aberto estacionário. Eac = 5 mV (pp). θ = (36,0 ± 0,5) ºC.

Os valores das componentes real e imaginária da impedância medidos na

freqüência mais baixa estudada (3 mHz) são mostrados na tabela 3.35. Pode ver-se que a

tendência é a de a albumina tornar o sistema mais capacitivo, exceto quando se passa de

15 mg L

^-1

para 30 mg L

^-1

. Apesar de o valor da componente real da impedância se tornar

progressivamente mais baixo com o aumento da concentração de proteína, como pode ser

visto na figura 3.48, a forma dos diagramas de Nyquist indica um melhoramento das

características do filme no potencial de corrosão.

(10)

Tabela 3.35. Valores das componentes imaginária (Zim) e real (ZReal) da impedância correspondentes à freqüência mais baixa aplicada (3 mHz) em Meio de NaCl 0,11 mol L^-1 com diferentes concentrações de albumina. E = Ecorr.

Meio de NaCl 0,11 mol L^-1 +

albumina / mg L^-1 Zim / kΩ cm² ZReal / kΩ cm²

0 220 149

4 253 145

8 275 137

15 287 135

30 286 135

42 296 134

60 306 132

76 310 132

94 315 128

0 20 40 60 80 100

220 240 260 280 300 320

-Zim / Ω.cm2

c_albumina / mg.L^-1

(a)

0 20 40 60 80 100

1,25x10⁵ 1,30x10⁵ 1,35x10⁵ 1,40x10⁵ 1,45x10⁵ 1,50x10⁵

ZReal/Ω.cm2

c_albumina/mg.L^-1

(b)

Figura 3.48. Representações gráficas de (a) Zim medida na freqüência mais baixa estudada (3mHz) e (b) ZReal em função da concentração de albumina, utilizando a mesma superfície.

Os valores de Z

_Real

nos dois tipos de ensaio (superfícies diferentes e mesma

superfície) diminui com o aumento da concentração de BSA. Os valores de Z

_{i m}

divergem,

i.e., quando os experimentos foram feitos com a mesma superfície Z

_{i m}

cresce com o

aumento da concentração da proteína. O comportamento diferente neste caso pode: ser

atribuído ao fato de Z

im

depender, como será visto na simulação por circuito equivalente,

do elemento de fase constante que é função da composição química da superfície e da

rugosidade desta, variáveis, no primeiro caso, e mantidas praticamente constantes no

(11)

segundo caso. Por outro lado, os valores decrescentes de Z

_{Re al}

, observados nos dois casos no limite de mais baixa freqüência, sugerem que a proteína altera as características do filme passivo tornando-o menos protetor. Resta saber se no limite de freqüência mais baixa estudada (3 mHz) o Z

Real

se aproxima de R

p

, i.e., se os dados experimentais permitem tirar esta conclusão.

3.2.3.4. Influência da albumina na capacitância da dupla camada elétrica

Admitindo que a dupla camada elétrica é definida na região de altas freqüências (resposta rápida), então a componente real da impedância pode ser desprezada, e a capacitância da dupla camada elétrica pode ser estimada pela expressão:

im

d f Z

C 2. . . 1

= π

, sendo f a freqüência em Hz , e C

d

a capacitância da dupla camada elétrica em µF cm

²

. Na tese de doutorado de Célia Aparecida Lino dos Santos, realizada neste laboratório [87], admitiu-se que a capacitância da dupla camada elétrica pode ser medida entre 8 e 10 kHz para o cobre e platina. No entanto, num aço inoxidável, sendo um sistema mais complexo, contendo na sua superfície óxidos e hidróxidos de vários metais de transição, pode não ser possível determinar a capacitância da dupla camada elétrica nessa região de freqüências. Ou melhor, a capacitância medida, no caso do aço, representa uma medida resultante de vários capacitores acoplados.

A. Estudos com superfícies diferentes

A figura 3.49 ilustra a variação da capacitância determinada pela expressão

referida, apesar de esta só definir processos apenas capacitivos (não faradaicos) onde a

componente real da impedância pode ser desprezada. A expressão foi aplicada em toda a

gama de freqüências com o intuito de determinar a região onde se observa um valor

constante, no limite de altas freqüências.

(12)

0.0 5.0x10⁴ 1.0x10⁵ 0.0

2.0x10^{- 5} 4.0x10^{- 5} 6.0x10^{- 5} 8.0x10^{- 5}

8 kHz 22 kHz 13 kHz

C / F.cm-2

f / Hz

Figura 3.49. Variação da capacitância com a freqüência em meio de NaCl 0,11mol L^-1 + albumina 50 mg L^-1 correspondente aos ensaios onde foram utilizadas superfícies diferentes. E = Ecorr.

A figura 3.49 mostra o comportamento típico da capacitância em função da

freqüência correspondente aos ensaios onde foram utilizadas superfícies diferentes

(ensaios realizados em dias diferentes onde se aguardou quatro horas após imersão do

eletrodo na solução antes de se registrar o diagrama de impedância). Como pode ser visto,

a capacitância não atinge um valor constante. Por este motivo foram escolhidas três

freqüências (8 kHz, 14 kHz e 22 kHz) com o intuito de verificar as diferenças observadas

nos valores de capacitância com a variação da concentração de proteína A variação da

capacitância determinada a 8kHz, 14 kHz e 22 kHz, com a concentração de albumina é

mostrada nas figuras 3.50a 3.50b e 3.50c, respectivamente. Pode ver- se que a tendência a

8 e 14 kHz é semelhante: nas concentrações mais baixas a albumina diminui a

capacitância e a partir de 20 mg L

^-1

a capacitância começa a aumentar, mostrando uma

inversão do comportamento a partir desta concentração de albumina.

(13)

0 2 0 4 0 6 0 8 0 1 0 0 1 , 2 x 1 0^-5

1 , 4 x 1 0^-5 1 , 6 x 1 0^-5 1 , 8 x 1 0^-5

C / F cm-2

ca l b u m i n a / mg L^-1 8 k H z

(a)

0 2 0 4 0 60 80 1 0 0

1,0x10^-5 1,1x10^-5 1,2x10^-5 1,3x10^-5 1,4x10^-5 1,5x10^-5 1,6x10^-5

C / F cm-2

c_albumina / mg L^-1 14 kHz

(b)

0 2 0 4 0 6 0 8 0 100

7,0x10^-6 8,0x10^-6 9,0x10^-6 1,0x10^-5 1,1x10^-5 1,2x10^-5 1,3x10^-5 1,4x10^-5

C / F cm-2

ca l b u m i n a / mg L^-1 22 kHz

(c)

Figura 3.50. Valores de capacitância calculados a partir das freqüências (a) 8 kHz, (b) 14 kHz e (c) 22 kHz em função da concentração de albumina em meio de NaCl 0,11mol L^-1 correspondentes aos ensaios onde foram utilizadas superfícies diferentes. E = Ecorr.

B. Estudos com a mesma superfície

A figura 3.51 mostra o comportamento típico da capacitância em função da freqüência correspondente aos ensaios onde foi utilizada sempre a mesma superfície.

Pode ver- se que a 9 kHz a capacitância não atinge um valor constante, e a partir de

30 kHz a variação é muito pequena. Tal como nos ensaios onde foram utilizadas

superfícies diferentes, foram escolhidas três freqüências (9 kHz, 14 kHz e 30 kHz) com o

(14)

0.0 4.0x10⁴ 8.0x10⁴ 1.2x10⁵ 0.0

5.0x10^-5 1.0x10^-4 1.5x10^-4 2.0x10^-4 2.5x10^-4

9 kHz

14 kHz

C / F.cm-2

f / Hz 30 kHz

Figura 3.51. Variação da capacitância com a freqüência em meio de NaCl 0,11mol L^-1 + albumina 4mg L^-1 correspondente ao ensaio onde se utilizou sempre a mesma superfície. E = Ecorr.

0 20 40 60 80 100

1,20x10^-5 1,22x10^-5 1,24x10^-5 1,26x10^-5 1,28x10^-5 1,30x10^-5

C / F cm-2

c_albumina / mg.L^-1 9 kHz

(a)

0 20 40 60 80 100

1,06x10^-5 1,08x10^-5 1,10x10^-5 1,12x10^-5 1,14x10^-5 1,16x10^-5

C / F cm-2

(b)

0 20 40 60 80 100

8,00x10^-6 8,50x10^-6 9,00x10^-6 9,50x10^-6 1,00x10^-5

C / F cm-2

(c)

Figura 3.52. Valores de capacitância calculados a partir das freqüências (a) 9kHz, (b) 14 kHz e (c) 30 kHz em função da concentração de albumina em meio de NaCl 0,11mol L^-1 correspondentes ao ensaio onde se utilizou sempre a mesma superfície. E = Ecorr.

Pode ver- se que a variação da capacitância com a concentração de proteína medida

na freqüência de 8 kHz (figura 3.50a) reproduz os resultados obtidos para a mesma

(15)

superfície. Estes resultados são interessantes e parecem estar de acordo com a existência de dois comportamentos distintos da albumina no tocante às estruturas das interfaces metal- óxido e óxido- solução.

Existe clarame nte uma mudança de mecanismo. Por este motivo, com o intuito de entender melhor as diferentes interfases estudadas recorreu-se à simulação dos dados de impedância utilizando o programa de simulação Boukamp já explicado anteriormente.

3.2.3.5. Ajuste dos dados de espectroscopia de impedância eletroquímica por utilização de circuitos equivalentes

A. Estudos com superfícies diferentes

Como foi visto, através dos diagramas de Bode na forma de ângulo de fase, o aumento da concentração de proteína no eletrólito parece ter o efeito de alterar o mecanismo de passivação do aço 254 a partir da concentração de 20 mg L

^-1

mesmo nos potenciais mais baixos. De fato, foi necessário utilizar circuitos equivalentes diferentes para ajustar os dados experimentais em todos os potenciais. Os circuitos equivalentes utilizados para todos os sistemas sem e contendo proteína nos vários potenciais são mostrados nas figuras 3.53 a 3.56 e os parâmetros de ajuste respectivos são apresentados nas tabelas 3.36 a 3.38.

(a) (b)

(c)

Figura 3.53. Circuitos equivalentes utilizados para ajustar os dados de impedância do aço UNS S31254 em meio de NaCl 0,11 mol L^-1 a vários potenciais: (a) Ecorr (-20 mV vs. ECS),

(16)

Figura 3.54. Circuitos equivalentes utilizados para ajustar os dados de impedância do aço UNS S31254 em meio de NaCl 0,11 mol L^-1 + albumina 2 mg L^-1 a vários potenciais: (a) Ecorr (-20 mV vs. ECS) e E = 200 mV vs. ECS, (b) E = (400 e 600) mV vs. ECS e (c) E = (800 e 900) mV vs. ECS.

θ = (36,0 ± 0,5)ºC.

Figura 3.55. Circuitos equivalentes utilizados para ajustar os dados de impedância do aço UNS S31254 em meio de NaCl 0,11 mol L^-1 + albumina 20 mg L^-1 a vários potenciais: (a) Ecorr (-190 mV vs. ECS) e E = 200 mV vs. ECS e (b) E = (400, 600, 800 e 900) mV vs. ECS. θ = (36,0 ± 0,5)ºC.

Figura 3.56. Circuitos equivalentes utilizados para ajustar os dados de impedância do aço UNS S31254 em meio de NaCl 0,11 mol L^-1 + albumina 200 mg L^-1 a vários potenciais: (a) Ecorr (-145 mV vs. ECS) e E = (200 e 400) mV vs. ECS e (b) E = (600, 800 e 900) mV vs. ECS. θ = (36,0 ± 0,5)ºC.

(17)

Tabela 3.36. Parâmetros obtidos a partir da simulação dos dados experimentais aos circuitos equivalentes propostos para o meio de NaCl 0,11 mol L^-1contendo albumina 2 mg L^-1. Potenciais vs. ECS.

CPE1 CPE2

E / mV Rel

/Ωcm² RF

/kΩcm² Y0/µFcm^-2 n

R2

/kΩcm² Y0/Ω^-1 s^-n cm^-2 n ZW χ²

Ecorr 13 128 17,8 0,90 ^___ ^___ ^___ ^___ 8 x 10^-4

200 13 297 12,5 0,91 ^___ ^___ ^___ ^___ 10 x 10^-4

400 13 137 44,6 0,89 ^___ ^___ ^___ 3,6 x 10^-5 9 x 10^-4

600 13 31 79,3 0,82 ^___ ^___ ^___ 5,4x 10^-5 5 x 10^-4

800 13 71 53,2 0,85 10 3,8x 10^-5 0,62 ^___ 4 x 10^-4

900 13 44 44,6 0,87 14 2,6x 10^-5 0,65 ^___ 4 x 10^-4

Tabela 3.37. Parâmetros obtidos a partir da simulação dos dados experimenta is aos circuitos equivalentes propostos para o meio de NaCl 0,11 mol L^-1contendo albumina 20 mg L^-1. Potenciais vs. ECS.

CPE1 CPE2

E / mV Rel

/Ωcm² RF

/kΩcm² Y0/ µFcm^-2 n

R2

/kΩcm² C

/ µFcm^-2 Y0/Ω^-1 s^-n cm^-2 n χ²

Ecorr 14 196 16,1 0,89 27 14,6 ^___ ^___ 7 x 10^-4

200 14 203 13,5 0,89 37 8,3 ^___ ^___ 6 x 10^-4

400 13 308 49,6 0,87 8 ^___ 2,6 x 10^-5 0,66 6 x 10^-4

600 13 108 73,9 0,83 3 ^___ 9,6 x 10^-5 0,62 5 x 10^-4

800 13 63 53,9 0,86 3 ^___ 11,9x 10^-5 0,59 4 x 10^-4

900 13 15 47,1 0,87 3 ^___ 8,2x 10^-5 0,68 4 x 10^-4

Tabela 3.38. Parâmetros obtidos a partir da simulação dos dados experimentais aos circuitos equivalentes propostos para o meio de NaCl 0,11 mol L^-1contendo albumina 200 mg L^-1. Potenciais vs. ECS.

CPE1 CPE2

E / mV Rel

/Ωcm² RF

/kΩCm² Y0

/µFcm^-2 n

R2

/kΩcm² C /

µFcm^-2 Y0

/Ω^-1 s^-n cm^-2

n ZW χ²

Ecorr 8 115 82,5 0,89 29 136,4 ^___ ^___ 5,1 x 10^-5 7 x 10^-4

200 8 172 50,0 0,90 59 46,1 ^___ ^___ 2,0 x 10^-5 6 x 10^-4

400 8 115 53,2 0,88 50 54,6 ^___ ^___ 1,9 x 10^-5 4 x 10^-4

600 8 73 113,6 0,81 6 ^___ 9,3 x 10^-5 1,2x 10^-5 4 x 10^-4

800 8 69 55,0 0,87 3 ^___ 11,2 x 10^-5 0,52 ^___ 4 x 10^-4

900 8 13 47,1 0,89 3 ^___ 8,2 x 10^-5 0,65 ^___ 5 x 10^-4

(18)

no potencial E = 400 mV; a E = 800 mV o circuito equivalente correspondente ao meio contendo proteína na concentração referida contém um sub- circuito, constituído por um elemento de fase constante ligado em paralelo com um resistor, enquanto no branco o mesmo circuito equivalente só é introduzido no potencial E = 900 mV. O valor de n do elemento de fase constante correspondente a este sub- circuito difere para ambos os meios:

no meio de albumina n aproxima - se de 0,5 e, portanto contém maior contribuição difusiva enquanto que no branco se aproxima de um capacitor. Estes resultados sugerem alguma atuação da proteína, nos processos que ocorrem na interfase, já em baixa concentração.

O aumento da concentração de proteína para 20 mg L

^-1

induziu o aparecimento de um segundo sub- circuito (figura 3.55) em todos os potenciais, sugerindo que, nesta concentração a presença de albumina no eletrólito altera os processos que ocorrem na interfase relativamente ao meio sem proteína. A E = E

corr

e 200 mV, o segundo sub - circuito contém um capacitor ligado em paralelo com o resistor, enquanto que nos potenciais mais altos o capacitor é substituído por um elemento de fase constante que não pode ser atribuído a um capacitor, por o valor de n correspondente ser baixo ( ≈0,6) em todos os potenciais, ver tabela 3.37). Estes valores de n sugerem a existência de fenômenos de transporte de massa, embora o processo não seja puramente difusivo, pois contém alguma contribuição capacitiva.

Na concentração de BSA de 200 mg L

^-1

(figura 3.56) os circuitos equivalentes que

melhor se adaptaram aos dados experimentais contêm à semelhança do meio 20 mg L

^-1

um sub-circuito. Desde o E

corr

até E = 400 mV o sub-circuito é constituído por um

capacitor ligado em paralelo com o resistor e com uma impedância de Warburg. O valor

da capacitância correspondente ao potencial estacionário (136,4 µF cm

^-2

) é elevado, (ver

tabela 3.38) sugerindo maior número de espécies carregadas. A partir de E = 600 mV o

capacitor é substituído por um elemento de fase constante e a impedância de Warburg é

retirada. O valor de n do elemento de fase constante (tabela 3.38) sugere grande

contribuição de fenômenos de transporte de massa, ou seja, apesar da impedância de

Warburg ser retirada do circuito equivalente, o elemento de fase constante continua a

apontar para a presença de fenômenos de transporte de massa.

(19)

Os resultados da simulação indicam que a presença de albumina no eletrólito induz o aparecimento de fenômenos difusivos nos potenciais situados acima do potencial de transpassivação, além do aparecimento de um sub circuito a concentrações mais altas, em todos os potenciais. Este sub circuito pode ser devido à presença de um processo inexistente no branco e na concentração mais baixa de proteína (2 mg L

^-1

).

Nas figuras de 3.57 a 3.62 são apresentados os diagramas de impedância contendo os pontos experimentais e os simulados para visualização da qualidade dos ajustes.

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Log(f / Hz) Log(|Z| /

Ω

cm2 )

0 10 20 30 40 50 60 70 80 90

Φ

/ º

(a)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Ω

cm2 )

0 10 20 30 40 50 60 70 80

Φ

/ º

(b)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Log(f / Hz) Log(|Z| / Ω cm2 )

0 10 20 30 40 50 60 70 80

Φ / º =Pontos experimentais

____ Simulação

(20)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Ω

cm2 )

0 10 20 30 40 50 60 70 80 90

Φ

/ º

(a)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Ω

cm2 )

0 10 20 30 40 50 60 70 80

Φ

/ º

(b)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

0 10 20 30 40 50 60 70 80

Φ / º

(c)

Figura 3.58. Diagramas de Bode correspondentes aos dados experimentais e simulados do aço UNS S31254 em meio de NaCl 0,11 mol L^-1 + (a) albumina 2 mg L^-1 (b) albumina 20 mg L^-1 e (c) albumina 200 mg L^-1nopotencial E = 200 mV vs. ECS. θ = (36,0 ± 0,5)ºC. Estudos com superfícies diferentes.

=Pontos experimentais

____

Simulação

(21)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Ω

cm2 )

0 10 20 30 40 50 60 70 80 90

Φ

/ º

(a)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Ω

cm2 )

0 10 20 30 40 50 60 70 80

Φ

/ º

(b)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Ω

cm2 )

0 10 20 30 40 50 60 70 80

Φ

/ º

(c)

Figura 3.59. Diagramas de Bode correspondentes aos dados experimentais e simulados do aço UNS S31254 em meio de NaCl 0,11 mol L^-1 + (a) albumina 2 mg L^-1 (b) albumina 20 mg L^-1 e (c) albumina 200 mg L^-1nopotencial E = 400 mV vs. ECS. θ = (36,0 ± 0,5)ºC. Estudos com superfícies

____

Simulação

(22)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Ω

cm2 )

0 10 20 30 40 50 60 70 80

Φ

/ º

(a)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Ω

cm2 )

0 10 20 30 40 50 60 70

Φ

/ º

(b)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

0 10 20 30 40 50 60 70 80

Φ / º

(c)

____

Simulação

(23)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Log(f / Hz)

Log(|Z| / Ω cm

2

)

0 10 20 30 40 50 60 70 80

Φ / º

(a)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Log(f / Hz) Log(|Z| / Ω cm

2

)

0 10 20 30 40 50 60 70

Φ / º

(b)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Ω

cm2 )

0 10 20 30 40 50 60 70 80

Φ

/ º

____

Simulação

(24)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Ω

cm2 )

0 10 20 30 40 50 60 70 80

Φ

/ º

(a)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Ω

cm2 )

0 10 20 30 40 50 60 70 80

Φ

/ º

(b)

10^-2 10^-1 10⁰ 10¹ 10² 10³ 10⁴ 10⁵ 10¹

10² 10³ 10⁴

Ω

cm2 )

0 10 20 30 40 50 60 70 80

Φ

/ º

(c)

B. Estudos com a mesma superfície

Os circuitos equivalentes empregados na simulação dos dados correspondentes aos ensaios onde foi utilizada sempre a mesma superfície são mostrados na figura 3.63. Como pode ser visto, nas concentrações de albumina inferiores a 15 mg L

^-1

o circuito equivalente é idêntico ao empregado na simulação dos dados do meio de albumina 2 mg L

^-1

, quando foram empregadas superfícies diferentes. A partir de 15 mg L

^-1

o

____

Simulação

(25)

circuito equivalente é idêntico ao empregado no meio de 20 mg L

^-1

(superfície diferentes), mas neste caso o capacitor foi substituído pelo elemento de fase constante com n > 0,8.

Na tabela 3.39 são mostrados os valores dos parâmetros dos ajustes. Pode ver-se que o valor de R

F

estimado pelo ajuste dos dados a circuitos equivalentes aumentou com a concentração de proteína, tendência idêntica à obtida pela simulação dos ensaios, onde foram utilizadas superfícies diferentes, para a resistência R

_F

. A resistência de polarização estimada pelo modelo (R

F

) aponta para um melhoramento das características protetoras do filme passivo com o aumento da concentração de proteína.

(a) (b)

Figura 3.63. Circuitos equivalentes utilizados para ajustar os dados de impedância a todas as concentrações de albumina no potencial estacionário. (a) Conc.albumina = (0, 4 e 8) mg L^-1 e (b) Conc.albumina

[15-94] mg L^-1.

Tabela 3.39.Parâmetros obtidos a partir da simulação dos dados experimentais aos circuitos equivalentes propostos para o meio de NaCl 0,11 mol L^-1 com várias concentrações de albumina, utilizando sempre a mesma superfície. E = Ecorr.

CPE1 CPE2

Meio de NaCl 0,11mol L^-1 +

albumina /mg L^-1

Rel/Ωcm² RF/kΩcm²

Y0/µFcm^-2 n R2/ Ωcm²

Y0/µFcm^-2 n χ²

0 13 868 92,9 0,83 ^____ ^____ ^____ 1 x 10^-3

4 12 1.176 89,3 0,84 ^____ ^____ ^____ 8 x 10^-4

8 13 1.789 86,8 0,84 ^____ ^____ ^____ 8 x 10^-4

15 12 1.879 56,4 0,84 4 29,1 0,85 7 x 10^-4

30 12 1.837 52,1 0,84 3 34,2 0,84 7 x 10^-4

42 11 2.092 51,8 0,84 4 33,0 0,84 6 x 10^-4