PLASTICIDADE MUSCULAR: DO MÚSCULO SADIO AO ESPÁSTICO RESUMO

PLASTICIDADE MUSCULAR: DO MÚSCULO SADIO AO ESPÁSTICO

RESUMO

O músculo esquelético é composto de fibras musculares e formado por uma unidade funcional chamada sarcômero. Ele possui plasticidade que remodela sua composição estrutural em resposta aos fatores fisiológicos e patológicos. Mas quando ocorrem lesões que levam à espasticidade no músculo sua plasticidade muda. A fisiopatologia subjacente sobre as alterações contribui para déficits funcionais, porém ainda não é claramente compreendida. Em detrimento das alterações, este estudo teve como objetivo esclarecer as adaptações que ocorrem na morfologia da plasticidade do músculo estriado esquelético sadio após se tornar espástico, com base na revisão de artigos e livros, ressaltando toda a sua anatomia. Foi realizada uma revisão bibliográfica durante o período de 25 de Fevereiro a 10 de Maio de 2010 com base nos dados de livros literários e artigos do “Medline”, “Lilacs”, “Scielo”, “PubMed”, Google acadêmico e de revistas no idioma português e inglês, utilizando como palavras chaves:

plasticidade muscular, muscles, plasticity, spasticity, titina, myosin heavy chain, entre outras. Os textos foram analisados durante reuniões semanais no período de 27 de Fevereiro a 10 de Maio de 2010. Com o conhecimento da anatomia, fisiologia e bioquímica dos músculos esqueléticos sadios pode-se reconhecer as várias mudanças que ocorrem da sua plasticidade enquanto espásticos.

PALAVRAS-CHAVE: Espasticidade; Músculo; Plasticidade.

MUSCLE PLASTICITY: THE MUSCLE SOUND TO SPASTIC

ABSTRACT

Skeletal muscle is composed of muscle fibers and comprising a functional unit called sarcomers. He has plasticity that allows the redevelopment of its structural composition in response to physiological and pathological factors. But when injuries occur that leads to muscle spasticity its plasticity changes. The underlying physiopathology with regard to those changes contribute to functional deficits, but is not yet clearly understood. Despite those amendments, this study had as goal to clarify the adaptations that occur in the morphology of the plasticity of healthy skeletal cooled muscle after being spastic, based on a review of articles and books, highlighting its entire anatomy. It was performed a literature review during the period from February 25 to May 10, 2010, based on data of literary books and articles of "Medline", "Lilacs", "Scielo", "PubMed”, academic Google and journals in Portuguese and English idioms, using as key-words: muscular plasticity, muscles, plasticity, spasticity, titin, myosin heavy chain, among others. The texts were analyzed during weekly meetings in the period from February 27 to May 10, 2010. With the knowledge of anatomy, physiology and biochemistry of healthy skeletal muscle it can be recognized the several changes that occur in its plasticity while spastic.

KEYWORDS: Spasticity; Muscle; Plasticity.

Out, Nov, Dez 2011, Jan, Fev, Mar  2012. 

ISSN 2236‐9600   

SEÇÃO: Artigos  TEMA: Fisioterapia   

DOI: 10.6008/ESS2236‐9600.2012.001.0003

Dalva Cruz Monte Alegre  Universidade Tiradentes, Brasil  dalva_cma@hotmail.com    

Josefa Flávia Santos Almeida  Universidade Tiradentes, Brasil 

http://lattes.cnpq.br/2465908221992296   godzbain@yahoo.com.br  

Tássia Virgínia de Carvalho Oliveira  Universidade Tiradentes, Brasil 

http://lattes.cnpq.br/2273361044731342   tassinhafisio@yahoo.com.br  

Edna Aragão Farias Cândido  Universidade Tiradentes, Brasil 

http://lattes.cnpq.br/8385700783273687   edna_aragao1@hotmail.com  

Recebido: 16/01/2012  Aprovado: 28/03/2012 

Avaliado anonimamente em processo de pares cegas. 

Referenciar assim: 

MONTE ALEGRE, D. C.; ALMEIDA, J. F. S.; 

OLIVEIRA, T. V. C.; CÂNDIDO, E. A. F.. 

Plasticidade muscular: do músculo sadio ao  espástico. Scire Salutis, Aquidabã, v.2, n.1, 

p.16‐34, 2012.  

INTRODUÇÃO

O ser humano é um ser móvel e consequentemente precisa de seu sistema muscular.

Esse por sua vez é adaptado para ser funcional. A força muscular é, em grande parte, determinada pelo tamanho dos músculos e pela capacidade de ativá-los totalmente (MAUGHAN, 2007).

A unidade motora (UM) é constituída por um conjunto de fibras musculares, que contem milhares de miofibrilas, as quais são compostas por milhares de miofilamentos ou elementos contráteis que constituem os sarcômeros (TUREK, 1991). A UM é inervada por um motoneurônio e é considerada a via motora final comum voluntária ou involuntária. As estruturas que estão envolvidas em uma unidade motora são compostas de dois componentes: um muscular e um neural. O primeiro contém: músculo, sarcômero, sistema T e reticulo sarcoplasmático; e o segundo: fuso muscular e a unidade motora (BRITO, 2010).

A plasticidade do músculo sadio ocorre quando o músculo esquelético possibilita remodelação da sua composição estrutural (RASCH, 1991) e tem efeito significativo no sistema músculo-esquelético (PAVAN et al., 2010). Quando ocorrem lesões que acometem o Sistema Nervoso Central e leva à espasticidade do músculo ocasionam modificações sensório-motoras, mudando assim a plasticidade da musculatura acometida.

Para a metodologia foi realizada uma revisão bibliográfica durante o período de 25 de fevereiro à 10 de maio de 2010 com base nos dados de livros literários e artigos do Medline (Literatura Internacional em Ciências da Saúde), Lilacs (Literatura Latino-Americana e do Caribe em Ciências da Saúde), Scielo (Scientifc Eletronic Library Online), PubMed (Publicações Médicas), Google acadêmico e de revistas no idioma português e inglês, utilizando como palavras chaves: plasticidade muscular, muscles, plasticity, spasticity, titina, myosin heavy chain, entre outras. Os textos foram analisados durante reuniões semanais no período de 27 de Fevereiro à 10 de Maio de 2010 a fim de obter informações consistentes no que diz respeito a anatomia da plasticidade do músculo sadio, assim como sua contração muscular, e do músculo espático.

Este estudo teve como objetivo esclarecer as adaptações que ocorrem na morfologia da plasticidade do músculo estriado esquelético sadio após se tornar espástico, com base na revisão de artigos e livros, ressaltando toda a sua anatomia.

DISCUSSÕES TEÓRICAS

Estrutura do Músculo Esquelético

Cada músculo voluntário do corpo possui milhares de células musculares denominadas

feixes de fibras musculares (HALL et al., 2002), e ao redor de cada músculo tem uma

membranácea de tecido conjuntivo, chamada de epimísio ou fáscia (MAUGHAN et al., 2004).

Cada fibra muscular é envolvida e separada por uma camada do tecido, já citado, conhecida como endomísio e uma camada do mesmo tecido recobre cada fascículo ou feixe, chamado perimísio (TUREK, 1991; HALL et al., 2002; ASTRANT et al., 2006).

As fibras musculares contêm miofribilas, que são multinucleadas resultantes da fusão de vários mioblastos mononucleados, que são formados de filamentos protéicos arranjados em unidades denominadas sarcômeros. O sarcômero é a unidade funcional do sistema contrátil no músculo e constituído, principalmente de filamentos finos de proteínas actina e filamentos grossos formados a partir da proteína miosina (GUYTON, 1998; HALL et al., 2002; ASTRANT et al., 2006;

PIOVESAN, et al.,2009).

Debaixo do endomísio e por volta de cada fibra muscular existe uma membrana lipoprotéica fina denominada sarcolema que é composta por fina camada de material polissacarídeo contendo finas fibrilas de colágeno. Na extremidade da fibra muscular essa membrana se funde com uma fibra tendinosa, que irão formar tendões e se inserir no osso (GUYTON, 1998).

O sarcoplasma é o citoplasma da célula muscular e é constituído por um líquido que contém potássio, magnésio, fosfato, mitocôndria e um extenso retículo endoplasmático chamado de retículo sarcoplasmático, que fica paralelo às miofibrilas, todos conferem ás célula sua integridade estrutural e ajuda nas contrações musculares (GUYTON, 1998; HALL et al., 2002).

Existe também na célula muscular outro sistema que é o sistema de túbulos transverso (túbulos T), que corre mais ou menos perpendicular ao longo da miofibrila, e funciona como uma rede de micotransporte para propagar o potencial de ação da membrana externa para interna através das suas invaginações tubulares no referido músculo (HALL et al., 2002; ASTRANT et al., 2006).

Fibras musculares

Os músculos esqueléticos adultos são compostos por vários tipos de fibras sendo nomeadas quanto ao tipo de contração que podem ser: lenta (tipo I) ou vermelha, pois são altamente vasculares, aeróbicas e correspondem aos músculos posturais; rápida (tipo II) ou branca que possui menor vascularização e são anaeróbicas (FOX, 1991; GRILLO, 2003;

PIOVERSAN, 2009).

As fibras rápidas ainda se subdividem em: IIb que utiliza metabolismo glicolítico para produzir energia, mais rápida; IIa intermediaria e utiliza tanto metabolismo glicolítico quanto oxidativo e de contração rápida resistente a fadiga; e IId (x) (primeiramente IIb) que são as menos oxidativas, devido a maior extensão da glicólise e de contração rápida fatigável e de cor clara (MAUGHAN et al., 2004; ASTRANT et al., 2006; PIOVERSAN,2009).

A estrutura das fibras musculares é o sarcômero, dentro do qual é limitado pelas

chamadas linhas Z (Zwischenscheibe ou discos intermediários) e contém filamentos finos (actina)

e grossos (miosina) denominados complexo protéicos do sarcômero que permitem a contração, organização e coesão da fibra (NAVES, 2006; BOFF, 2008; PIOVERSAN, 2009).

Segundo Naves, 2006, os filamentos grossos estão localizados no centro do sarcômero, são responsáveis pelas áreas escuras do padrão estriado, as chamadas bandas A (A = Anisotrópica). E Boff (2008) diz que esses são compostos primariamente de moléculas de miosina, e proteínas (proteína C, proteína H, proteína M e miomesina), e Naves (2006) acrescenta que contém uma longa cauda constituída de meromiosina leve, e uma cabeça globular fixada à cauda composta de meromiosina pesada. Já os filamentos finos estão localizados em ambos os lados das linhas Z dentro dos sarcômeros e formam o padrão claro do estriamento do músculo esquelético, isto é, a chamada banda I (I = Isotrópica). A “espinha dorsal” dos filamentos finos é composta de dois cordões de glóbulos de actina ligados em série (Figura 1).

Figura 1: Miofibrila, unidade contrátil do músculo esquelético

. Fonte: FOX, 1991.

A miosina é formada por duas cadeias pesadas de proteína denominadas Cadeia Pesada de Miosina (CPM) e um filamento fino constituídos de duas cadeias leves de proteína que se enrolam entre si (BOFF, 2008). Na região terminal de cada CPM termina formando estruturas globulares, cabeça, denominada região S1, que possui sitio de ligação para ATP (Trifosfato de Adenosina) e outro para ligação com a actina (BOFF, 2008; PIOVERSAN 2009).

Os filamentos finos contêm ainda tropomiosina, uma longa proteína fibrosa encontrada dentro do sulco formado pelas cadeias de actina, e troponina, composta de três subunidades:

troponina C, que contém locais para ligação do íon Ca++; troponina T, que se conecta a tropomiosina; e troponina I, que bloqueia fisicamente o local de fixação da ponte cruzada entre a

1 (A) observar que a faixa A é formada de actina e miosina e a faixa I apenas de actina. (B) filamentos de miosina que se projeta à maneira de uma ponte cruzada em direção ao filamento de actina. Zona H ausência de filamentos de actina. (C) uma ponte cruzada.

actina e miosina no estado de repouso (na ausência de Ca++) (NAVES, 2006; PIOVERSAN, 2009).

Os sarcômeros contêm uma variedade de outras proteínas que estão associadas às propriedades estruturais e passivas do sarcômero, e não necessariamente com a produção ativa da força. A mais importante, do ponto de vista funcional, é a titina que se estende da linha Z até a banda M o centro do filamento grosso. O papel funcional exato da titina ainda não estar claro, é geralmente aceito que “ela atua como uma mola molecular que desenvolve tensão quando os sarcômeros são alongados” (NAVES, 2006)

Para Silverthon (2003) o alinhamento dos filamentos dentro do sarcômero está assegurado tanto pela titina quanto pela nebulina. Sendo as funções da primeira proteína “estabilizar a posição dos filamentos contráteis, e com a sua elasticidade faz os músculos alongados retornarem até seu comprimento de repouso” e a segunda, é gigante, mas não elástica, e envolve os filamentos finos e une-se ao disco Z, alinhando os filamentos de actina do sarcômero (Figura 2).

Figura 2: Ilustração esquemática da titina e nebulina nos filamentos dentro de um sarcômero. Fonte:

SILVERTHON, 2003.

Para Naves (2006) a actina e miosina são normalmente referidas como proteínas contráteis, enquanto tropomiosina e troponina são proteínas reguladoras, devido a seu papel na regulação da fixação das pontes cruzadas e na produção da força. Segundo Pioversan (2009) para que ocorra a concentração esquelética necessita de interação entre actina e miosina formando a ponte cruzada, de forma cíclica na qual a energia química obtida a partir da hidrolise de ATP que é convertida em trabalho mecânico e força o encurtamento muscular.

Contração Muscular Esquelética

Segundo Maughan et al. (2000) e Astrand et al. (2006), em circunstâncias normais, para

que ocorra a contração no músculo esquelético é necessária a presença de um impulso do nervo

motor (motoneurônio) que inerva a fibra muscular, onde o contato entre as fibras nervosas, motora

e muscular é chamado de junção neuromuscular ou placa motora ou sinapse neuromuscular.

Os motoneurônios que inervam as fibras musculares são todos mielinizados e são do tipo Aα cujos axônios ao se aproximarem das fibras musculares ramificam-se e perdem a bainha de mielina. As regiões pós-sinápticas da fibra muscular formam pregas juncionais e a região pré- sináptica possui zonas ativas onde a acetilcolina (Ach), neurotransmissor exclusivo de todas as junções neuromusculares esqueléticas, é secretada (FOX et al., 1991; FOSS et al., 2000).

Para Naves (2006) a junção neuromuscular é formada por um terminal nervoso, pré- sináptico, que se encaixa em pequenas invaginações da membrana celular, a placa motora final ou terminal pós-sináptico. O espaço entre os terminais pré-sináptico e pós-sináptico é a fenda sináptica.

A partir da junção neuromuscular as vesículas sinápticas, que estão dentro do terminal, liberam Ach que serão capturadas pelos seus receptores nicotínicos (ionotrópicos) e estimulam a abertura dos canais iônicos que irão provocar influxo de sódio (Na), por difusão, de acordo com o seu gradiente de concentração eletroquímico, do fluído extracelular para célula muscular, que estimula o potencial de ação a se propagar no sarcolema da fibra muscular, também conhecido como potencial excitatório pós-sináptico (PEPS), ou potencial de placa motora (FOX et al., 1991;

FOSS et al., 2000). Isso leva a despolarização da célula dando início ao potencial de ação que é conduzido ao longo e ao redor da fibra muscular alcançando seu interior através das invaginações da membrana celular pelos túbulos T, resultando em contração de toda a fibra muscular (ASTRAND et al., 2006; NAVES, 2006; MAUGHAN et al., 2007) (FIGURA 3).

Figura 3: Transmissão da acetilcolina na junção neuromuscular.

Fonte: 4.bp.blogspot.com/.../UNIÃO+NEUROMUSCULAR.jpg. (2009)

A transmissão do potencial de ação aos locais onde os túbulos T se unem a uma estrutura membranosa em forma de saco, que armazena cálcio, conhecido como retículo sarcoplasmático (RS), que é estimulado a liberar cálcio (Ca++) para o citosol (os canais de Ca++ temporariamente se abrem) (GUYTON, 1998; ASTRAND, 2006; NAVES, 2006).

Os locais de ligação da miosina na actina que antes eram fisicamente bloqueados pelos

botões de troponina–tropomiosina sofrem uma interação com a ligação cálcio à troponina C, dos

filamentos finos, e esta move a tropomiosina para longe dos locais de ligação da miosina na cadeia de actina (MAUGHAN, 2007). As cabeças das pontes cruzada dos filamentos de miosina ativados ou levantados se ligam aos pontos ativos do filamento de actina (GUYTON, 1998). E, segundo Maughan (2007) quando isso acontece à cabeça de miosina altera-se em relação à angulação mudando seu formato para curvado e puxa o filamento fino deslizando-se em direção ao centro do sarcômero.

A formação do complexo actina-miosina representa a geração de força do ciclo de ponte cruzada, entre o filamento fino e o grosso. Como a miosina tem um sítio catalítico para a hidrólise de ATP, esta união torna a energia química disponível para o dobramento da cabeça de miosina e os filamentos finos sofrem um ciclo de arraste para o centro, isto é, os filamentos finos deslizam- se sobre os grossos. Assim, as fibras musculares, como um todo, encurtam-se (MAUGHAN, 2007).

Cada ponte cruzada dessa se une e se afasta várias vezes na contração, e, através da quebra, desintegração, do ATP da cabeça de miosina em difosfato de adenosina (ADP) e um íon fosfato (Pi), a energia necessária é fornecida para fazer com que a cabeça da ponte cruzada mova-se e assim tente puxar os filamentos finos sobre os filamentos grossos. Quando uma nova molécula de ATP se liga à cabeça de miosina no centro ativo da ATPase, a ponte cruzada de miosina separa-se da actina. Essa hidrolise fornece a energia necessária para retorno da miosina ao seu estado ativo. O desligamento dos filamentos continua enquanto o cálcio estiver presente numa concentração acima de 10 μM no sarcoplasma (NAVES, 2006; MAUGHAN, 2007).

O ciclo repete-se por si só enquanto a fibra muscular estiver estimulada. Quando a estimulação cessa, os íons Ca++ são ativamente transportados de volta ao retículo sarcoplasmático, resultando num decréscimo de íons Ca++ no sarcoplasma (NAVES, 2006). Com a hidrólise do ATP, a molécula de miosina perde a afinidade pela actina, desligando-se e restabelecendo a sua posição original. Como conseqüência, os íons Ca++ se difundem para longe de seus locais de fixação na molécula de troponina finalizando o ciclo das pontes cruzadas (NAVES, 2006).

Segundo Astrand (2006) a “chave lógica” para o relaxamento está na redução da concentração de cálcio. E segundo Fox (1991) para que isso ocorra o fluxo de impulsos nervosos deverá cessar. Maughan (2007) diz que a remoção e o sequestro de cálcio pela sua bomba, já referenciado, depende de ATP (ATPase) do retículo sarcoplasmático (RS) que restaura a inibição da tropomiosina, da formação de pontes cruzadas, e a fibra muscular sofre relaxamento.

Plasticidade do Músculo Esquelético Sadio

Hood et al. (2006), afirmam que o músculo esquelético é um tecido altamente maleável e

exibe notável capacidade de adaptação em resposta a uma série fatores fisiológicos e patológicos

quando sofre contração e para Capitanio et al. (2005) este tecido é suscetível a alterar suas características fenotípicas, proporcionando melhor adaptação funcional com estímulos variados.

Para Netherlands et al. (2006) a plasticidade é uma palavra usada desde o final dos anos 1970 para indicar todos os processos e mecanismos que permitem adaptação do músculo. É quando o músculo esquelético é maleável e possibilita a remodelação da sua composição estrutural, de acordo com alterações na demanda. Essa plasticidade é refletida pela força muscular, resistência e velocidade durante a contração do músculo esquelético.

Estímulos mecânicos influenciam a genética no músculo e alguns tipos celulares, incluindo fibroblastos e osteoblastos. Dentre os importantes fatores determinantes das características fenotípicas musculares, encontram-se o tipo de inervação, atuação de hormônios, atividade contrátil (GOLDSPINK, 2003) e condição de alongamento (STARON et al., 1987; GUNNING et al., 1991).

Lima (2004) evidencia que a densidade de tecido conjuntivo intramuscular aumentada altera o metabolismo dos fibroblastos, quando submetidos à tensão provocada pela imobilização, pois os mesmo são alterados, quer seja, pela tensão ativa ou passiva do músculo.

As adaptações musculares, ocorridas pela prática de exercício, envolvem aspectos como adaptação no metabolismo oxidativo, aumento no número e tamanho das mitocôndrias, aumento na expressão e na atividade de enzimas do metabolismo energético de vias bioquímicas como glicólise, glicogenólise, ciclo de Krebs, aumento na capacidade de armazenamento de substratos energéticos e na síntese protéica. Que aumentam a oferta de oxigênio. Estas adaptações estão diretamente envolvidas na função mecânica da fibra muscular convergindo para a melhora da contração e na geração de força, portanto, permitindo assim que as fibras da musculatura esqueléticas se adaptem ao estímulo (BOFF, 2008).

O exercício físico, espontâneo ou induzido, dependendo da duração, freqüência e intensidade podem gerar modificações na estrutura do tecido muscular (SUCRE et al., 1999;

MARTINS, 2007; RIVERO et al., 2010). Pesquisas recentes envolvendo o treinamento físico buscam esclarecer como as mudanças da carga (intensidade), o nível de treinamento e os fatores genéticos podem intervir na prevenção da sarcopenia e no aumento da massa muscular (FELISBERTO, 2007).

O uso combinado de diferentes técnicas de análise muscular no estudo das características do tecido muscular possibilita identificar corretamente o fenótipo fibrilar, determinar o tipo de metabolismo utilizado para obter energia química e transformá-la em mecânica, bem como determinar o tamanho dos diferentes tipos de fibras dos músculos (MARTINS, 2007).

A adaptação do tecido muscular esquelético frente aos estímulos recebidos também é

observada em relação aos tipos de fibras musculares podendo ocorrer, por exemplo, devido à

alteração na cadeia pesada da miosina, que altera o tipo histoquímico da fibra muscular, ou

também devido a atrofia de determinada população de unidade motora (MINAMOTO, 2004).

Todos os estímulos contribuem para modificar a atividade contrátil do músculo, desencadeando uma série de adaptações que envolvem: o número de mitocôndrias, as enzimas, o tipo de miofibrilas, o número de capilares, tipo e quantidade de nervos periféricos e quantidade de núcleos. Dentre as várias alterações decorrentes dos diversos estímulos aplicados sobre o músculo, temos a transição das fibras lentas (tipo I) para rápidas (tipo II). Em relação à transição das isoformas temos do IIA para IID e I para IIA (BOFF, 2007).

Existem múltiplas isoformas para as cadeias pesada e leve de miosina. Reggiani et al.

(2000) relatam que as isoformas são proteínas muito similares, codificadas por genes distintos, capazes de desempenharem as mesmas funções das originais (contração muscular), mas Piovesan et al. (2009) dizem que há pequenas diferenças dessas isoformas, ou seja, nas sequências de aminoácidos que as constituem.

Em pesquisa, Jockusch (1990) relata que existe mudança da miosina das fibras musculares IIA e IIB de músculos de contração rápida a exemplo do tibial anterior e o gastrocnêmio. Também existe alteração na fibra muscular do sóleo que enquanto sadio apresenta 70% de fibras do tipo I, contração lenta, e após as alterações mostra uma composição de 50% do tipo I e 50% do tipo IIA, pelo padrão de energia elétrica e mecânica desse sóleo hiperexcitado.

Em 1990, Hartner et al. relatam que a expressão da troponina nos músculos esqueléticos está sobre o controle neuronal. E nas mudanças referentes ao tipo de fibra há alteração também nos subtipos da troponina desses músculos, justificando assim a mudança da fibra muscular, quanto a sua característica.

Já o metabolismo energético muscular produz aumento da atividade nos canais de Ca

influenciados pela cadeia pesada da miosina (MyHC) e segundo Mickelson (1989) essa influência permite a liberação de Ca

de forma reforçada. Parque et al. (2009) em estudos com músculos estriados de suínos, apresentou alteração da MyHC influenciada pelo metabolismo energético de liberação dos canais de cálcio pelos gens Napoli Rendement (RN) e Halotano (Hal) que geraram liberação de Ca

forçado com maior concentração desse íon no citosol, mesmo em fase de repouso, além de ativar a proteína quinase que regula a atividade enzimática, metabolismo energético e a velocidade de contração e Depreux et al. (2000) mostrou que essa mutação produz aumento das fibras do tipo IIb em relação ao tipo I, que apresenta características de metabolismo glicolítico.

Espasticidade

Para Foran et al. (2005) e Pavan et al. (2010) diversas condições clínicas, decorrentes de

lesões congênitas ou adquiridas, podem causar danos ao sistema nervoso central (SNC). Essas

condições incluem trauma crânio-encefálico, tumor cerebral, acidente vascular cerebral (AVC),

traumatismo raquimedular, paralisia cerebral e esclerose múltipla, sendo a mais comum resultante

tardia a espasticidade. Segundo Lundy-Ekman et al. (2000) esta está associada a sinais como: o

fenômeno de canivete, verificado quando um músculo é alongado passivamente, caracterizado por uma maior resistência no início do arco de movimento que diminui rapidamente, e Satkunam (2003) diz que é proveniente também de mecanismos medulares.

Ocasiona também modificações sensório-motoras devido à alteração nas vias corticoespinhais e nos circuitos de inibição recíproca, tais como hipertonia e hiperreflexia da musculatura voluntária (alfa) e involuntária (gama) referente à área lesada no Sistema Nervoso Central, proporcionando desde a perda da destreza até deformações nos membros envolvidos (KRUEGER-BECK et al., 2010).

A espasticidade ou hipertonia espástica é quando a lesão ocorre nos neurônios motores superiores (NITRINI et al., 2005) que provoca uma alteração no mecanismo inibitório supra espinal do “reflexo miotático” (CASALIS, 1990). Embora exista controvérsia em torno da definição de espasticidade ela é definida como desordem motora caracterizada por um aumento da velocidade-dependente da resistência dos músculos ao alongamento ou movimento passivo, dos reflexos tônico de estiramento (tônus muscular) (UMPHRED, 2004; HÄGGLUND, 2008; MOURA, 2009; PAVAN et al., 2010) e estiramento do tendão (LANCE, 1981), bem como fraqueza muscular, hiperreflexia, reflexos cutâneos e autônomo com o sinal de Babinski.

Casalis (1990) ainda acrescenta que a espasticidade é uma diminuição de inibição pré- sináptica dos motoneurônios alfa, isto é, “os neurônios internunciais, que normalmente agem inibindo o motoneurônio alfa dos músculos antagonista ao músculo alongado, perdem sua ação, permitindo a contração simultânea agonista – antagonista”.

Na criança essa alteração tônica pode afetar de maneira adversa o desenvolvimento motor, causando deformidades musculoesqueléticas e atrasos na aquisição das habilidades motoras (RATLIFFE, 2000; CARGIN, 2003). Já no adulto, ocorrem posturas e padrões de movimentos anormais, equilíbrio e deformidades musculoesqueléticas (LUNDY-EKMAN, 2000;

ROTTA, 2002). No entanto, apesar destas observações clínicas e experimentais, a natureza da relação entre a espasticidade e contraturas permanece não resolvida.

A espasticidade tem efeito significativo no sistema músculo-esquelético (PAVAN et al., 2010). Dietz et al. (1986) forneceram evidências de que alterações mecânicas nas propriedades do músculo, pode contribuir para a hipertonia espástica nos pacientes. O'dwyer et al.(2008, citado por PERRY, 1980, 1996) foi um dos primeiros pesquisadores a documentar que a espasticidade normalmente se apresenta em conjunto com a contratura muscular. A fisiopatologia subjacente sobre as alterações no músculo esquelético que contribuem a déficits funcionais não é claramente compreendida.

Um movimento mais rápido causa um aumento no grau de resistência muscular e uma

diminuição do tempo até a manifestação da espasticidade (MILLER et al., 2002). O grau da

espasticidade pode ser avaliado através da escala de Alswor, sendo esta importante para

documentar variações ao longo do tempo. Esta escala possui algumas limitações apresentando

maiores divergências entre níveis intermediários de espasticidade (LIMA, 2004). Segundo Foran

et al. (2005) é necessário mais estudos para detalhar as alterações, secundária à espasticidade, intra e extracelulares do músculo esquelético para que novos tratamentos terapêuticos podem ser desenvolvido.

Plasticidade do Músculo Espástico

Andrade (2003) diz que com a diminuição ou perda da plasticidade do córtex cerebral teremos dificuldade de adaptação e de aprendizado, principalmente o sistema motor que requer associação de múltiplas outras funções como sensibilidade, a percepção e memória. Existem três categorias básicas de movimento: os reflexos, os movimentos automatizados e os movimentos voluntários que juntos realizam a contração e relaxamento muscular.

Várias pesquisas demonstram as alterações encontradas na plasticidade nos músculos espásticos, por exemplo, as realizadas com Kisner e Colby (1998) afirmam que doenças que causam espasticidade resultam alterações dos tecidos moles e amplitude do movimento com produção de tecido fibrótico.

Foran et al. (2005), afirma que os músculos espásticos apresentam alterações, de uma maneira que é o único entre modelos de plasticidade muscular, inconsistente com a simples transformação devido à estimulação crônica ou desuso. E ainda, Teixeira-Salmela (2000) evidencia que as mudanças estruturais e mecânicas nos tendões e tecido conectivo produzem restrições passivas, limitando a movimentação ativa de músculos hemiparéticos. Martin et al.

(2000) dizem que essa plasticidade muscular é decorrente das paralisias vinculadas à excitabilidade muscular.

Existem mudanças intrínsecas nos músculos esquelético, em resposta à espasticidade, com alterações das propriedades mecânicas da matriz extracelular e do citoesqueleto. A microscopia eletrônica revelou extensas alterações na estrutura nos músculos espásticos, especialmente ampliada do tecido conjuntivo, mas também a diminuição da fração de volume mitocondrial e aparência do material amorfo extracelular. Os resultados obtidos sugerem que a rigidez dos músculos espástico é causada, em certa medida, pela tensão passiva elevada dos músculos esqueléticos (OLSSON et al., 2006).

Segundo Bennett et al. (1999) em humanos a atividade neuromuscular considerável, por vezes, desenvolve-se após lesão medular na forma de espasticidade. Além disso, Hidler et al.

(2002), Thomas (1997) e Zijdewind et al. (2003) ressaltam a preservação da lenta e Hartkopp et

al. (2003) acrescenta que há resistência à fadiga. Harris et al. (2006) fala que as propriedades

contráteis do músculo têm sido observadas em conjunto com espasticidade após lesão medular

em seres humanos. Assim, em princípio, a atividade muscular espástica que se desenvolve após

a lesão medular pode, como exercício preservar as propriedades do músculo normal,

interrompendo a transformação da miofibra de lenta para rápida e levar a atrofia.

Umas das conseqüências da espasticidade é a fraqueza muscular refletida pela incapacidade de gerar força em graus normais e desejados (Teixeira-Salmela et al.,1999). Pode ocorrer em razão da perda ou da diminuição na ativação das unidades motoras ou das mudanças fisiológicas no músculo plégico, seja pela desnervação, pela diminuição da atividade física ou pelo desuso (CANNING et al., 2000).

Dobkin (2003) afirma que a espasticidade não é responsável pelo movimento voluntário, porém causa uma postura anormal, com pouca correlação do reflexo de estiramento tônico com o reflexo de estiramento fásico, afirmação essa também citada por Teasell e Heitzner (1998), que provavelmente esse aumento da resistência ao alongamento passivo, além de ser devido ao aumento da atividade reflexa, também seja pelas mudanças intrínsecas dos músculos.

Nos músculos inervados abaixo do nível da lesão (LOTTA et al., 1991). Estes músculos também sofrem transformações nos tipos da fibra muscular e isoformas da cadeia pesada de miosina (MyHC) associados as proteínas de lenta, as miofibras tornam-se resistentes à fadiga mais rápido e mais miofibras se fatigam (LIEBER et al., 1986; ROY et al., 2000; HARTKOPP et al., 2003; HARRIS et al., 2006 ).

Trócoli e Furtado (2008) demonstram que o treinamento de força muscular não influenciou, de forma negativa ou positiva, sobre o tônus muscular. Já Olsson et al., (2006) pesquisaram a nível interno da fibra muscular e encontraram elevada tensão passiva em células que expressam miosina rápida da cadeia pesada (MyHC) isoformas, especialmente MyHC-IIx, mas nada acontece na MyHC lento. Há também as fibras tipo IIx que estiveram presentes em proporções maiores do que normal nos músculos espásticos, ao passo que fibras tipo I foram reduzidas proporcionalmente.

Pontén e Stalb (2007) relatam que no músculo bíceps braquial de adultos jovens com paralisia espástica há diminuição da capilarização com menor densidade, menor número de capilares em torno dos músculos e menor quantidade de capilares quando relacionado ao tamanho da fibra muscular. E uma alteração na expressão da MyHC IIx, quando comparado a expressão da MyHC I e II, apesar de ter sido encontrado uma variabilidade significativa para o tamanho das fibras que expressam MyHC I. Essa alta proporção de fibras musculares com capacidade oxidativa baixa, MyHC IIx, e a oferta capilar baixa indica que o músculo bíceps braquial de pacientes com lesões motor superior fadigam mais facilmente do que pessoas com músculos não comprometidos com espasticidade.

Segundo O’dwyer et al. (1996) as consequências adaptativas são descritas como modificações nos tecidos musculares e conectivos decorrentes de alterações nas propriedades mecânicas e funcionais levando à adaptação dos tecidos musculares e conjuntivos, consistindo na mudança de comprimento das partes moles.

Quando os músculos em repouso são alongados, a tensão passiva é sentida pela passada

proteína titina dos sarcômeros, para os filamentos intermediários e para o tecido conjuntivo

extracelular localizado dentro e ao redor do ventre muscular (WANG et al., 1991; GRANZIER,

WANG, 1993; LINKE et al., 1996; GAJDOSIK, 2001; NEAGOE et al., 2003, PRADO et al., 2005).

Sendo assim, Granzier (1993), Linke et al. (1996), Gajdosik (2001); Neagoe et al. (2003), Prado et al. (2005) dizem que os principais determinantes da geração da tensão passiva dos músculos espásticos é o quantitativo de colágeno na ligações cruzadas, assim como a composição e o padrão da isoforma da titina.

Prado et al. (2005) diz que as isoformas de tininas são altamente variáveis em tamanho e rigidez entre os músculos de contração rápida enquanto Wang et al. (1991), Linke et al. (1996), Granzier et al. (2002) e Prado et al. (2005) dizem que nos músculo de contração lenta as isoformas de titina são longas, reduzidas e rígidas).

Em estudos, Catterall (1991) relata que nos ratos paraplégicos com tensão muscular dependente da contração, quanto mais tensão muscular mais liberação de Ca++.

Lieber et al. (2003) evidenciam pesquisa em que os músculos de indivíduos com espasticidade apresentam alta densidade de matriz extracelular, porém essa matriz apresenta-se com capacidade mecânica inferior devido a sua organização. Mirbagheri (2001) afirma que há um aumento da rigidez intrínseca dessas fibras, ao mesmo tempo em que a perda de sarcômero, levaria às contraturas subclínicas. Gracies (2005) observou que essas alterações intrínsecas são confirmadas em músculos espásticos provenientes de acidente vascular encefálico, ao relatar que o reflexo de estiramento passivo aumenta devido às alterações no tecido colágeno e tendões.

Lundy-Ekman (2004) e Patten et al. (2004) relatam essas transformações tanto em fibras musculares do tipo I como em fibras tipo II, contribuindo assim para a diminuição das atividades funcionais dos pacientes.

Está bem estabelecido que o treinamento de habilidades motoras possa induzir utilização depende da plasticidade estrutural e funcional dentro o sistema nervoso central. Os resultados de poucos estudos publicados até a data sobre as propriedades intrínsecas do músculo em pacientes com espasticidade relataram fibras musculares mais curtas por, Fridén et al. (2003), mas não por Lieber et al. (2003).

A relação entre espasticidade e fraqueza muscular tem sido relatada como fator determinante nos déficits do desempenho funcional em sujeitos com AVC. No estudo de Junqueira et al. (2004) os resultados mostraram melhora da atividade funcional com o programa de fortalecimento muscular, todavia, não foi encontrado aumento na espasticidade para os músculos testados após o tratamento proposto. Como no estudo de Fowler et al. (2001) onde observou que o fortalecimento do músculo quadríceps, em pessoas com paralisia cerebral, mostraram ausência do aumento na espasticidade como também melhorias na produção de força no local de fraqueza muscular.

A relação entre a espasticidade e a contratura muscular é ainda questionável. Os

resultados do estudo de O'Dwyer et al. (1996) indicam que a contratura, encontrada nos

músculos flexores do cotovelo nos 13 dos 24 pacientes do estudo, não foi causada pela

espasticidade. O estudo de Moura et al. (2009) demonstraram que 25,8% dos pacientes com AVC apresentam espasticidade e isso afetou significativamente o seu rendimento.

Hesse et al. (1996) investigaram o efeito da toxina botulínica (BTX), injetado nos músculos flexores plantares, em pacientes hemiparéticos crônicos portadores de espasticidade do membro inferior extensor grave, e obtiveram redução clínicas do tônus muscular e diminuição predominante da chamada atividade prematura dos flexores plantares durante a marcha funcional e o tipo qualitativa, considerado como um indicador positivo, do padrão EMG corresponde a um aumento da excitabilidade do reflexo do estiramento (tipo I). Já no estudo de Chinelato et al.

(2010) avaliaram a ação da toxina botulínica tipo A no controle espástico e os resultados mostraram-se eficaz no tratamento da espasticidade, onde se observou redução da hipertonia muscular no tratamento isolado e em adição a fisioterapia, apresentando-se assim como elemento facilitador desta injuria pela escala de Asworth Modificada (EAM).

Em crianças com paralisia cerebral, Hägglund et al. (2008), mostraram que o tônus muscular medidos com escala de Ashworth aumenta até 4 anos de idade e depois diminuiu até 12 anos de idade, esse comportamento é também observada em todos os subtipos espástica, só que recomenda mais estudo.

Após séries de alongamento passivo dos músculos espásticos da cauda de ratos, que estavam paralisados, Harris et al. (2006) observaram que ocorreu à transferência da fibra muscular do tipo IID (X) para a do tipo IIA. E, Loughna et al. (1990) observaram que com alongamento passivo no gastrocnêmio de ratos, dominado por fibras rápidas da isoformas da cadeia pesada de miosina (MyHC), com alongamento passivo aumentou o gen MyHC IIa e baixou o gen MyHC IIb.

Para Olsson et al. (2006), embora a lesão primária seja neural, em pacientes com espasticidade, profundas mudanças secundárias ocorrem nas proteínas dos músculos. A remodelação ultraestrutural em miócitos espástica inclui mudanças em direção a expressão aumentada de proporções isoforma MyHC-IIx rápido, em associação com a tensão passiva elevadas as fibras rápidas do tipo, embora o tamanho e a rigidez da titina permanecem inalterados.

CONSIDERAÇÕES FINAIS

Com o conhecimento da anatomia, fisiologia e bioquímica dos músculos esqueléticos sadios, podem-se evidenciar as mudanças das suas plasticidades após tornarem-se espásticos.

Destacando-se baixa organização; passagem de miofibras do tipo I, contração lenta, para tipo II rápida e vice-versa; aumento da liberação de íons de Ca

na cadeia pesada da miosina;

alteração também nos subtipos da troponina; redução do número de sarcômero em série;

aumento na densidade de tecido conjuntivo, consequentemente menor elasticidade e alta

densidade de matriz extracelular. Além destas alterações há diminuição da fração de volume mitocondrial.

REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

ANDRADE, J. A.; LEITE, V. M.; TEIXEIRA-SALMELA, L. F.; ARAÚJO, P. M. P.; JULIANO, Y.. A

comparative study between visual estimation and goniometry for the assessment of range of motion of the shoulder joint. Acta fisiátrica Journal, v.10, n.1, p.12-16, 2003.

ASTRAND, P.; RODAHL, K.; DAHL, H. A.; STROMME, S. B.. Tratado de fisiologia do trabalho: bases fisiológicas do exercício. 4 ed. Porto Alegre: Artmed, 2006.

BENNETT, D. J.; SANELLI, L.; COOKE, C. L.; HARVEY, P. J.; GORASSINI, M. A.. Spastic long-lasting reflexes in the awake rat after sacral spinal cord injury. J Neurotrauma,v.16, p.69-84, 1999.

BOFF, S. R.. A fibra muscular e fatores que interferem no seu fenótipo. Acta fisiátrica, v.15, n.2, p.111-116, 2008.

BOFF, S. R.. A influência do exercício de resistência associado ao esteroide anabólico sobre o perfil fenotípico da cadeia pesada de miosina do músculo de ratos. Disponível: < http://www.unimep.br/

phpg/mostraacademica/anais/4mostra/pdfs/562.pdf>. Acesso: 12 fev 2010.

BRITO, P.. O sistema motor: unidade motora e suas síndromes. Disponível: <http://www.institutopaulobrito.

com.br/pdf/pdf_programa_residencia/sistema_motor/unidade_motora_e_suas_sindromes.pdf>. Acesso: 21 mar 2010.

CANNING, C. G.; ADA, L.; O’DWYER, N. J.. Abnormal muscle activation characteristics associated with loss of dexterity after stroke. J Neurological Sci, v.176, p.45-56, 2000.

CAPITANIO, M.; CANEPARI, M.; CACCIAFESTA, P., LOMBARDI, V.. Two independent mechanical events in the interaction cycle of skeletal muscle myosin with actin. The National Academy of Sciences of the USA, Nov, 2005.

CARGNIN, A. P. M.; MAZZITELLI, C.. Proposta de tratamento fisioterapeutico para crianças portadoras de Paralisia Cerebral espástica, em ênfase nas alterações musculoesqueléticas. Revista Neurociências, v.11, n.1, p.34-39, 2003.

CASALIS, M. E. P.. Reabilitação/Espasticidade.1 ed. São Paulo: Atheneu, 1990.

CATTERALL, W. A.. Excitation-contraction coupling in vertebrate skeletal muscle: a tale of two calcium channels. Cell, v.64, p.871-874, 1991.

CHINELATO, J. C. A.; PERPÉTUO, A. M. A.; KRUEGER-BECK, E.. Espasticidade: aspectos neurológicos e musculares no tratamento com toxina botulínica do tipo A. Revista de Neurociência, n.03, 2010.

DEPREUX , F. F. S.; OKAMURA, C. S.; SWARTZ, D. R.; GRANT, A. L.; BRANDSTETTER, A. M.;

GERRARD, D. E.. Quantification of myosin heavy chain isoform in porcine muscle using an enzyme-linked immunosorbent assay. Meat Science, v.56, p.261-269, 2000.

DIETZ, V.; KETELSEN, U. P.; BERGER, W.; QUINTERN, J.. Motor unit involvement in spastic paresis.

Relationship between leg muscle activation and histochemistry. J Neurol Sci, v.75, p.89-103, 1986.

DOBKIN, B. H.. The clinical science of neurologic rehabilitation. New York: Oxford University Press, 2003.

FELISBERTO, A.; SANTOS, D.; SILVA, M. D. P.; SOUZA, R. W. A. A.; AGUIAR, F.. Análise morfológica do

músculo esquelético de ratos submetidos ao treinamento resistido. Ars Veterinaria, Jaboticabal, v.23, n.2,

p.100-107, 2007.

FORAN, J. R. H.; STEINMAN, S.; BARASH, I.; CHAMBERS, H. G.; LIEBER, R. L.. Structural and mechanical alterations in spastic skeletal muscle. Developmental Medicine & Child Neurology, v.47, p.713-717, 2005.

FOSS, M. L.; KETEYIAN, S. J. F.. Bases fisiológicas do exercício e do esporte. 6 ed. Rio de Janeiro:

Guanabara, 2000.

FOWLER , E.; TERESA, G.; AZUKA, W.. The effect of quadriceps femoris muscle strengthening exercises on spasticity in children with cerebral palsy. Journal of the American Physical Therapy Association, v.81, n.6, p.1215-1223, 2001.

FOX, E. L.; BOWERS, R. W.; FOSS, M. L.. Bases fisiológicas da educação física e dos desportos. 4 ed.

Rio de Janeiro: Koogan, 1991.

FRIDÉN, J.; LIEBER, R. L.. Spastic muscle cells are shorter and stiffer than normal cells. Muscle & Nerve, v.27, n.2, p.157-164, 2003.

GAJDOSIK, C. G.; CICIRELLO, N.. Secondary conditions of the musculoskeletal system in adolescents and adults with cerebral palsy. Phys Occup Ther Pediatr, v.21, n.4, p.49-68, 2001.

GOLDSPINK, G.. Gene expression in muscle in response to exercise. J Muscle Res Cell Motil. Journal of Muscle Research and Cell Motility, v.24, n.2-3, p.121-126, 2003.

GRACIES, J. M.. Pathophysiology of spastic paresis I: Paresis and soft tissue changes. Muscle & Nerve, v.31, p.535-551, 2005.

GRANZIER, H.; LABEIT, S.. Cardiac titin: an adjustable multi-functional spring. The Journal of Physiology, v.541, n.1, p.335-342, 2002.

GRANZIER, H. L.; WANG, K.. Passive tension and stiffness of vertebrate skeletal and insect flight muscles:

the contribution of weak cross-bridges and elastic filaments. Biophysical Journal, v.65, p.2141-2159, 1993.

GRILLO, D. E.. Atividade física convencional (musculação) e aparelho eletroestimulador: um estudo da contração muscular. Estimulação elétrica: mito ou verdade?. Revista Mackenzie de Educação Física e Esporte, v.2, n.2, p.31-43, 2003.

GUNNING, P.; HARDEMAN, E.. Multiple mechanisms regulate muscle fiber diversity. The FASEB Journal, v.5, p.3064-3070, 1991.

GUYTON, A. C.. Fisiologia humana e mecanismos das doenças. 6 ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 1998.

HÄGGLUND, G.; WAGNER, P.. Development of spasticity with age in a total population of children with cerebral palsy. BMC Musculoskeletal Disorders, v.9, p.150, 2008.

HALL, E. J. ; GUYTON, C. A.. Tratado de fisiologia médica. 10 ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2002.

HARRIS, R. L. W.; BOBET, J.; SANELLI, L.; BENNETT, D. J.. Tail muscles become slow but fatigable in chronic sacral spinal rats with spasticity. J Neurophysiol, v.95, p.1124-1133, 2006.

HARTKOPP, A.; HARRIDGE, S. D.; MIZUNO, M.; RATKEVICIUS, A.; QUISTORFF, B.; KJAER, M.;

BIERING-SÖRENSEN, F.. Effect of training on contractile and metabolic properties of wrist extensors in spinal cord-injured individuals. Muscle Nerve, v.27, n.1, p.72-80, 2003.

HARTNER K-T, AND PETTE D. Fast and slow isoforms of troponin I and troponin C: distribution in normal rabbit muscles and effects of chronic stimulation. Eur J Biochem, v. 188, p.261–267. 1990.

HEITZER, T. A.; WOLLSCHLÄGER, H.. Images in cardiovascular medicine: pectus excavatum with inferior ischemia in right lateral position. Circulation, v.98, n.6, p.605-606, 1998.

HESSE, M.; BIRN, J.. Details of current disruption and diversion in simulations of magnetotail dynamics. J

Geophys Res, v.101, n.A7, p.15345-15358, 1996.

HIDLER, J. M.; HARVEY, R. L.; RYMER, W. Z.. Frequency response characteristics of ankle plantar flexors in humans following spinal cord injury: relation to degree of spasticity. Annals of Biomedical Engineering, v.30, n.7, 2002.

HOOD, D. A.; IRRCHER, I.; LJUBICIC, V.; MARIA-JOSÉ, A.. Coordination of metabolic plasticity in skeletal muscle. Journal of Experimental Biology, v.209, p.2265-2275, 2006.

JOCKUSCH, H.. Muscle fibre transformations in myotonic mouse mutants. In: PETTE, D.. The dynamic state of muscle fibers. Berlin: De Gruyter,1990. p.429-443.

JUNQUEIRA, R. T.; RIBEIRO, A. M. B.; SCIANNI, A. A.. Efeitos do fortalecimento muscular e sua relação com a atividade funcional e a espasticidade em indivíduos hemiparéticos. Revista Brasileira de

Fisioterapia, v.8, n.3, p.247-252, 2004.

KISNER, C.; COLBY, L. A.. Exercícios terapêuticos: fundamentos e técnicas. 2 ed. São Paulo: Manole, 1998.

KRUEGER-BECK, E.; NOGUEIRA NETO, G. N.; NOHAMA, P.. Estímulo vibracional na espasticidade: uma perspectiva de tratamento. Rev Neurocienc, v.2, p.7, 2010.

LANCE J. S.; FELDMAN, R. J.; YOUNG, R. R.; KOELLA, W. P.. Spasticity disordered motor control. J Neurol Neurosurg Psychiatry, v. 44, p.961, 1981.

LIEBER, R. L.. Skeletal muscle structure, function, and plasticity: the physiological basis of rehabilitation, 2002.

LIEBER, R. L.; RUNESSON, E.; EINARSSON, F.; FRIDÉN, J.. Inferior mechanical properties of spastic muscle bundles due to hypertrophic but compromised extracellular matrix material. Muscle Nerve, v.28, p.464-471, 2003.

LIMA, C. L. A.; FONSECA, L. F.. Paralisia cerebral: neurologia, ortopedia, reabilitação. Rio de Janeiro:

Guanabara Koogan, 2004.

LINKE, W. A.; IVEMEYER, M.; OLIVIERI, N.; KOLMERER, B.; RUEGG, J. C.; LABEIT, S.. Towards a molecular understanding of the elasticity of titin. J. Mol. Biol., v.261, p.62-71, 1996.

LOTTA, S.; SCELSI, R.; ALFONSI, E.; SAITTA, A.; NICOLOTTI, D.; EPIFANI, P.; CARRARO, U..

Morphometric and neurophysiological analysis of skeletal muscle in paraplegic patients with traumatic cord lesion. Paraplegia, v.29, n.4, p.247-252, 1991.

LUNDBYE-JENSEN, J.; NIELSEN, J. B. Immobilization induces changes in presynaptic control of group Ia afferents in healthy humans. The Journal of Physiology, v.586, n.17, p.4121-4135, 2008.

LUNDY-EKMAN, L.. Neurociência: fundamentos para reabilitação. 2 ed. Rio de janeiro: Elsevier, 2004.

MARTIN, W.; BERCHTOLD, H. B.; MUNTENER, M.. Calcium ion in skeletal muscle: its crucial role for muscle function, plasticity, and disease. Physiological Reviews, v.80, n.3, 2000.

MARTINS, C. B.; OROZCO, C. A. G.; GOMIDE, L. M. W.; SILVA, M. A. G.. Efeito do condicionamento atlético sobre o músculo glúteo médio de equino puro sangue árabe. Ars Veterinaria, v.23, n.2, p.100-107, 2007.

MAUGHAN, R.; GLEESON, M.. As bases bioquímicas do desempenho nos esportes. Rio de Janeiro:

Guanabara Koogan. 2007.

MICKELSON, J. R.; GALLANT, E. M.; REMPEL, W. E.; JOHNSON, K. M.; LITTERER, L. A.; JACOBSON, B.

A.; LOUIS, C. F.. Effects of the halothane-sensitivity gene on sarcoplasmic reticulum function. J Physiol Cell, v.257, p.C787-C794, 1989.

MILLER, G.; CLARK, G. D.. Paralisias cerebrais: Causas, consequências e conduta. Barueri: Manole,

2002.

MINAMOTO, V. B.. Classificação e adaptações das fibras musculares: uma revisão. Fisioterapia e Pesquisa, v.12, n.3, p.50-55, 2005.

MIRBAGHERI, M. M.; BARBEAU, H.; LADOUCEUR, M.; KEARNEY, R. E.. Intrinsic and reflex stiffness in normal and spastic, spinal cord injured subjects. Exp Brain Res, v.141, n.4, p.446-459, 2001.

MOURA, R. C. R.; FUKUJIMA, M. M.; AGUIAR, A. S.; FONTES, S. V.; DAUAR, R. F. B.; PRADO, G. F..

Predictive factors for spasticity among ischemic stroke patients. Neuro-Psiquiatria, v.67, n.4, 2009.

NAVES, E. L. M.. Modelagem e simulação do controle da postura ereta humana quasi-estática com reflexos neuromusculares. Tese (Doutorado em Fisioterapia) – Universidade de Uberlândia, Uberlândia, 2006.

NEAGOE, C.; OPITZ, C. A.; MAKARENKO, I.; LINKE, W. A.. Gigantic variety: expression patterns of titin isoforms in striated muscles and consequences for myofibrillar passive stiffness. Journal of Muscle Research and Cell Motility, v.24, p.175-189, 2003.

NETHERLAND, J.; BOTSKO, M.; EGAN, J. E.; SAXON, A. J.; CUNNINGHAM, C. O.; FINKELSTEIN, R.;

GOUREVITCH, M. N.; RENNER, J. A.; SOHLER, N.; SULLIVAN, L. E.; WEISS, L.. Factors affecting willingness to provide buprenorphine treatment. Revista J Subst Abuse Treat, v.36, n.3, p.244-251, 2009.

NITRINI, R.. A neurologia que todo médico deve saber. 2 ed. São Paulo: Atheneu, 2005.

O'DWYER, N. J.; ADA, L.; NEILSON, P. D.. Spasticity and muscle contracture following stroke. Brain Journal of Neurology, v.119, p.1737-1749, 1996.

OLSSON, M. C.; KRÜGER, M.; MEYER, L. H.; AHNLUND, L.; GRANSBERG, L.; LINKE, W. A.; LARSSON, L.. Fibre type-specific increase in passive muscle tension in spinal cord-injured subjects with spasticity. The Journal of Physiology, v.577, n.1, p.339-352, 2006.

PARK, S. K.; GUNAWAN, A. M.; SCHEFFLER, T. L.; GRANT, A. L.; GERRARD D. E.. Myosin heavy chain isoform content and energy metabolism can be uncoupled in pig skeletal muscle. Journal of Animal Science, v.87, p.522-531, 2009.

PATTEN, C.; LEXELL, J.; BROWN, H. E.. Weakness and strength training in persons with poststroke hemiplegia: Rationale, method and efficacy. J Rehab Res Devel, v.41, n.3, p.93-312, 2004.

PAVAN, K.; MARANGONI, B. E. M.. Arquivo de Neuro-Psiquiatria, v.68, n.1, 2010.

PERRY, J., Rehabilitation of spasticity. Spasticity: disordered motor control. Miami: Symposia Specialists, p.87-100, 1980.

PIOVESANA, R. F.; DOMINGUES, M. M.. Uma revisão sobre a plasticidade do músculo esquelético:

expressão de isoformas de cadeia pesada de miosina e correlação funcional. Revista Fisioterapia em Movimento, v.22, n.2, p.211-220, 2009.

PONTÉN, E. M.; STÅLB, P. S.. Decreased capillarization and a shift to fast myosin heavy chain IIx in the biceps brachii muscle from young adults with spastic paresis. J Neurol Sci, v.15, n.253(1-2), p.25-33, 2007.

PRADO, L. G.; MAKARENKO, I.; ANDRESEN, C.; KRÜGER, M.; OPITZ, C. A.; LINKE, W.. Isoform diversity of giant proteins in relation to passive and active contractile properties of rabbit skeletal muscles.

The Journal of Cel Biology, v.126, p.5461-5480, 2005.

PRADO, L.; MAKARENKO, I.; ANDRESE N. C.; KRUGER, M.;OPITZ, C. A.;LINKE, W. A.. Isoform diversity of giant proteins in relation to passive and active contractile properties of rabbit resting tension. J. Gen.

Physiol, v.126, n.5, p.461-480, 2005.

PRADO, M.; REIS, R.; PRADO, V. F.; MELLO, M. C.; GOMEZ, M. V., MELLO, F. G.. Regulation of acetylcholine synthesis and storage. Neurochemistry International, v.41, p.291-299, 2002.

RASCH, P. J.. Cinesiologia e anatomia aplicada. 7 ed. Rio de Janeiro: Guanabara,1991.

RATLIFFE, K. T.. Fisioterapia na clínica pediátrica: guia para a equipe de fisioterapeutas. São Paulo:

Santos, 2000.

REGGIANI, C.; BOTTINELLI, R.; STIENEN, G. J. M.. Sarcomeric myosin isoforms: fine tuning of a molecularmotor. News Physiol Sci, v.15, p.26-33, 2000.

RIVERO, J. L. L.; PIERCY, R. J.. Muscle physiology: responses to exercise and training. 2010.

ROTTA, N. T.. Paralisia cerebral: novas perspectivas terapêuticas. Jorn. de Pediat., v.78, p.48-54, 2002.

ROY, R. R.; TALMADGE, R. J.; HODGSON, J. A.; OISHI, Y.; BALDWIN, K. M.; EDGERTON, V. R..

Differential response of fast hindlimb extensor and flexor muscles to exercise in adult spinalized cats.

Muscle Nerve, v.22, p.230-241, 1999.

SATKUNAM, L. E.. Rehabilitation medicine: 3. Management of adult spasticity. Canadian Medical Association or its Licensors, v.169, n.11, p.1173-1178, 2003.

SILVERTHORN, D. U.. Fisiologia humana: uma abordagem integrada. 2 ed. Barueri: Manole, 2003.

STARON, R. S.; PETTE, D.. The multiplicity of myosin light and heavy chain combinations in histochemically typed single fibres. Rabbit tibialis anterior muscle. Biochem Journal, v.243, n.3, p.695-699, 1987.

SUCRE, L. E.; HERNÁNDEZ, N.; HECKER TORRES, S.. Efecto del entrenamento sobres las actividades enzimáticas y composición fibrilar en el M. G. Medius de Caballos puro sangre Venezolanos. Revista Científica, v.9, n.6, p.489-501, 1999.

TEIXEIRA-SALMELA, L. F.;OLNEY, S. J.; NADEAU, S.; BROUWER, B.. Muscle strengthening and physical conditioning to reduce impairment and disability un chronic stroke survivors. Arch Phys Med Rehabil., v.80.

n.10. p.1211-1218, 1999.

THOMAS, C. K.. Contractile properties of human thenar muscles paralyzed by spinal cord injury. Muscle &

Nerve, v.20, p.788-799, 1997.

TRÓCOLI, T. O.; FURTADO, C.. Muscle strengthening in chronic hemiparetics after stroke and its influence in functional performance. Jornal de Neurociências, 2008.

TUREK, S. L.. Ortopedia: princípios e sua aplicação. São Paulo: Manole, 1991.

UMPHRED, D. A.. Reabilitação neurológica. 4 ed. Barueri: Manole, 2004.

WANG, K.; MCCARTER R.; WRIGHT, J.; BEVERLY, J.; RAMIREZ-MITCHELL, R.. Regulation of skeletal muscle stiffness and elasticity by titin isoforms: A test of the segmental extension model of resting tension.

Proc. Nail. Acad. Sci., v.88, p.7101-7105, 1991.

ZIJDEWIND, I.; THOMAS, C. K.. Motor unit firing during and after voluntary contractions of human thenar

muscles weakened by spinal cord injury. J Neurophysiol, v.89, p.2065-2071, 2003.