Galectina-3

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Evidência da dualidade funcional de galectina-3 no crescimento de melanoma murin...

Evidência da dualidade funcional de galectina-3 no crescimento de melanoma murin...

Weinberg, 2000; Gatti & Zunino, 2005). Dentre as inúmeras funções de galectina-3 relacionadas à progressão de tumores, seu envolvimento no processo de morte por apoptose é o aspecto mais explorado por diferentes grupos de pesquisa (Liu e Rabinovich, 2005). Surpreendente é o fato de que essa proteína pode atuar como uma molécula anti- ou pró-apoptótica, o que depende da sua localização celular. De um modo geral, quando no citoplasma, galectina-3 atua como uma molécula anti-apoptótica (Califice et al., 2004; Dumic et al., 2006). Muitos trabalhos demonstraram a atividade anti-apoptótica de galectina-3 em resposta a diferentes estímulos de morte, incluindo agentes quimioterápicos, em uma série de tumores (Akahani et al., 1997; Lin et al., 2000; Takenaka et al., 2004; Califice et al., 2004; Choi et al., 2004; Hoyer et al., 2004; Oka et al., 2005; Fukumori et al., 2006). Embora tal mecanismo de ação de galectina-3 na apoptose ainda não seja totalmente compreendido, existem evidências de que essa lectina transloca-se para a mitocôndria em resposta a um estímulo apoptótico (Yu et al., 2002), bloqueando alterações no potencial transmembrânico mitocondrial, impedindo, assim, a morte das células (Mataresse et al., 2000). Em adição, alguns trabalhos mostram que tal ação anti-apoptótica de galectina-3 é dependente do domínio NWGR (domínio de homologia a Bcl-2 1) (Yu et al., 2002) e da fosforilação no resíduo de serina na posição 6 (Ser6) (Yoshii et al., 2002), ambos sítios localizados na porção amino-terminal da molécula. Por outro lado, existem evidências de que galectina-3 induz apoptose via CD95 em linhagem celular de linfoblastoma humano (Fukumori et al., 2004) e aumenta a sensibilidade à morte e a emigração de timócitos do timo de animais infectados com Trypanossoma cruzi (Silva-Monteiro et al., 2007).
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Galectina-3 em tumores de próstata: imuno-histoquímica e análise digital de imagens.

Galectina-3 em tumores de próstata: imuno-histoquímica e análise digital de imagens.

galectina-1 foi expressa nos fragmentos de próstata nor- mal, neoplasia intra-epitelial prostática e adenocarcinoma. Entretanto, a galectina-3 apresentou expressão diminuída em adenocarcinoma e metástases do câncer de próstata em comparação com o tecido normal e o HPB. Esse resul- tado confirma os dados obtidos por este estudo quando comparamos os casos de adenocarcinoma prostático com tecido normal e lesão benigna (HPB).

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Imunoexpressão da proteína galectina-3 no câncer colorretal e sua relação com sobrevida

Imunoexpressão da proteína galectina-3 no câncer colorretal e sua relação com sobrevida

Nossos resultados também vão de encontro ao mostrado por Schoeppner e cols em 1995 que encontraram maior sobrevida nos pacientes com tumores grau 1 em relação aos graus 2 e 3 (p= 0,021). Estes autores atribuem a dificuldade de se obter resultados estatisticamente significantes à heterogeneidade da expressão da galectina-3 no câncer colorretal. Essa heterogeneidade, enfatizam os mesmos, é freqüente no câncer colorretal humano, e por isso os estudos realizados com esse material devem ser realizados com um grande número de amostras de tecido. Também dão como explicação para o fato de terem obtido dados estatísticos significativos o fato de terem usado um método semiquantitativo de classificação histopatológica, com uma média numérica da coloração apresentada pelo tecido.
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Estudo da expressão imunoistoquímica da proteína galectina-3 associada à -catenina...

Estudo da expressão imunoistoquímica da proteína galectina-3 associada à -catenina...

observarmos que tanto os carcinomas adenóides císticos quanto os adenocarcinomas polimorfos de baixo grau estudados apresentaram acúmulo citoplasmático da -catenina e evidência de marcação nuclear dessa proteína. Analisando-se os trabalhos da literatura juntamente com os resultados do presente trabalho, podemos sugerir que a -catenina pode exercer algum papel no mecanismo de carcinogênese dessas duas lesões, porém ela não participa da ativação da ciclina D1 juntamente com a galectina-3 como foi proposto por alguns autores já citados anteriormente. Além disso, observou-se perda de expressão da - catenina junto à membrana celular no carcinoma adenóide cístico e no adenocarcinoma polimorfo de baixo grau sem diferença estatisticamente significante. Como o adenocarcinoma polimorfo de baixo grau é uma lesão que, ao contrário do carcinoma adenóide cístico, raramente apresenta metástases à distância, a perda de expressão da -catenina em membrana celular não parece exercer um papel tão importante nas metástases como sugeriram Zhou e Gao (2006).
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Expressão imunoistoquímica da proteína galectina-3 em carcinoma adenóide cístico...

Expressão imunoistoquímica da proteína galectina-3 em carcinoma adenóide cístico...

As lectinas são proteínas ou glicoproteínas capazes de reconhecer e ligar-se com certa especificidade a carboidratos de maneira reversível. Essas proteínas foram isoladas de diversos organismos tanto animal como vegetal e estão envolvidas em inúmeros processos celulares. As superfícies celulares são ricas em glicoproteínas que interagem com as lectinas na porção glicídica, e esta interação lectina-célula pode desencadear várias alterações biológicas nos organismos. As galectinas constituem uma família de lectinas animais com afinidade por ß- galactosídeos presentes na superfície de células normais e tumorais. Estão envolvidas em diversos processos biológicos, tais como controle do ciclo celular, resposta imune, adesão celular, apoptose e metástase (BARONDES et al., 1994). Dentre os 14 tipos de galectinas identificados em mamíferos, a galectina-3, uma proteína monomérica de 31kDa, destaca-se pela intensa participação em processos inflamatórios, sendo produzida por macrófagos ativados, neutrófilos, mastócitos, eosinófilos, células dendríticas e algumas subpopulações de linfócitos. Esta proteína tem sido detectada também no epitélio do trato gastrointestinal e respiratório, nos rins e em alguns neurônios sensitivos (KASAI; HIRABAYASHI, 1996; HUGHES, 1999).
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Galectina-3 como biomarcador na insuficiência cardíaca secundária à degeneração valvar...

Galectina-3 como biomarcador na insuficiência cardíaca secundária à degeneração valvar...

A degeneração valvar crônica mitral (DVCM) é uma cardiopatia de alta prevalência na clínica médica de pequenos animais e acomete principalmente cães idosos de raças de pequeno porte. A fim de se acompanhar a evolução da insuficiência cardíaca (IC), a galectina-3 (Gal-3) vem sendo utilizada como um biomarcador na identificação de doenças cardíacas pré-clínicas, progressão e descompensação em pacientes humanos. O objetivo deste estudo clínico foi estabelecer intervalos de referência da Gal-3 na população canina estudada e determinar a utilidade desse novo biomarcador sérico isoladamente ou em associação com o pró-peptídeo natriurético tipo B (NT-proBNP) e a troponina cardíaca I (cTnI) para estimativa de prognóstico em curto prazo em cães com IC decorrente de DVCM. O delineamento fundamentou-se em um estudo clínico observacional transversal prospectivo com braço longitudinal. A amostra foi composta por 139 cães distribuídos em cinco grupos criteriosamente selecionados de acordo com o estadiamento da DVCM (Grupo controle: estágio A- composto por 60 cães hígidos de raças de pequeno porte com predisposição à DVCM, 28 cães em estágio B1, 20 cães em B2, 20 cães em estágio C e 11 cães em estágio D), advindos da rotina do Serviço de Cardiologia do Hospital Veterinário da Faculdade de Medicina Veterinária e Zootecnia da Universidade de São Paulo. Os grupos B1, B2, C e D tiveram uma segunda coleta aos 60 dias. Foram dosados Gal-3 humana e canina, NT-proBNP e cTnI. Os valores de referência mensurados no grupo A para Gal-3 humana foram de 7,548 ng/mL (P 25%-75% =8,933-10,960). A recuperação da concentração de Gal-3 em cães
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O Polimorfismo no códon 98 do gene de galectina-3 não está associado a tumores benignos e malignos de tiróide.

O Polimorfismo no códon 98 do gene de galectina-3 não está associado a tumores benignos e malignos de tiróide.

kDa que pertence à crescente família de lectinas animais, as galectinas. Galectina-3 tem sido associada à transformação maligna e metástase em vários tecidos (1). Na tiróide, estudos mostram que o bloqueio anti-sense de galectina-3 é capaz de reverter o fenótipo maligno em li- nhagem celular de carcinoma papilífero (NPA), su- gerindo um importante papel desta proteína na tu- morigênese tiroidiana (2). Além disso, vários autores mostraram uma correlação entre a expressão da proteína galectina-3 e o câncer de tiróide, sugerindo sua utilização como um marcador molecular no diagnóstico de câncer (3-7). Por outro lado, o potencial de galectina-3 como um marcador capaz de distinguir lesões benignas de câncer de tiróide ainda é controverso, uma vez que mostramos que galectina-3 também pode estar expressa em tumores benignos (8). Desta forma, embora a expressão de galectina-3 tenha sido amplamente estudada na tiróide para fins diagnósticos, até o momento muito pouco é conhecido sobre o seu papel funcional e seu envolvimento na gênese do câncer de tiróide.
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Resposta celular associada à expressão de galectina-3 em linhagens de melanoma expostas...

Resposta celular associada à expressão de galectina-3 em linhagens de melanoma expostas...

O câncer de pele é um dos mais frequentes entre humanos, sendo o melanoma o tipo menos comum, mas com grande importância devido à agressividade que ele apresenta. Um dos principais agentes etiológicos deste tipo de tumor é a radiação ultravioleta proveniente da luz solar. A fração de radiação ultravioleta B (UVB) gera dano no DNA e induz alterações nas células da pele após a exposição prolongada e sem proteção. A resposta à luz UVB em melanócitos e melanomas é diferente, mostrando a importância do perfil celular. O efeito genotóxico da luz UVB pode alterar a expressão de moléculas como galectina-3 e MAPKs, desencadeando respostas UVB-dependentes. Galectina-3 é uma lectina que reconhece beta-galactosídeos e está envolvida na regulação de diversos processos celulares que modificam a viabilidade celular e a proliferação. Esta molécula é ubiquamente expressa apresentando um comportamento específico dependendo da sua localização subcelular. No presente trabalho mostramos que a distribuição de galectina-3 em melanoma e melanócitos é ampla, encontrando-se tanto no núcleo como no citoplasma, podendo ser modificada após irradiação UVB ou ainda secretada para o meio extracelular. Além disso, observamos que a luz UVB ativa a via de MAPKs, proteínas quinases ativadas por mitógenos envolvidas no crescimento, sobrevivência, diferenciação e resposta a estresse, em melanócitos e em melanomas poucos minutos após a exposição à UVB. Uma maior atividade de p38 e de ERK é evidenciada em melanomas, enquanto que em melanócitos a via de p38 é a mais ativa, corroborando a noção de que a resposta celular à luz UVB difere entre melanócitos e melanoma. As moléculas p38 e JNK são proteínas quinases ativada pelo estresse (SAPK). A via de JNK não é tão responsiva em alguns melanomas, mas ativação desta molécula parece estar envolvida com a sobrevivência celular e a translocação mitocondrial após UVB. Em adição, a inibição de JNK leva ao aumento de morte celular
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Expressão de galectina-3 e beta-catenina em lesões pré-malignas e carcinomatosas de língua de camundongos.

Expressão de galectina-3 e beta-catenina em lesões pré-malignas e carcinomatosas de língua de camundongos.

Introdução: A galectina-3 (GAL3) apmesenta impomtantes papéis na biologia tumomal e mecentemente foi mostmada a sua pamticipação na via de sinalização Wnt, tmanslocando a beta-catenina pama o núcleo. Expmessão altemada de GAL3 e beta-catenina tem sido descmita em câncemes, mas não há estudos avaliando a expmessão de ambas em displasias e camcinomas desenvolvidos em modelos de camcinogênese de língua. Objetivos: Estudam a expmessão de GAL3 e beta-catenina em lesões displásicas e camcinomas induzidos expemimentalmente em língua de camundongos. Material e métodos: Vinte camundongos C57BL/6 machos fomam desafiados com 4NQO na água de bebem pom 16 semanas e sacmificados na semana 16 e 32. Após o sacmifício, as línguas fomam memovidas, pmocessadas, comadas pom hematoxilina e eosina (HE) pama detecção de displasias e camcinomas. Ensaio imuno-histoquímico foi mealizado pama detemminam o índice de positividade pama GAL3 e beta-catenina nessas lesões, bem como uma commelação entme elas em camcinomas. Resultados: O númemo de camundongos afetados pom camcinoma aumentou entme as semanas 16 e 32 (22,2% vs. 88,9%) e o de displasia diminuiu (66,7% vs. 11,1%). Um aumento de células positivas pama beta-catenina não membmanosa e GAL3 citoplasmática foi obsemvado nas displasias e nos camcinomas, mas essa difemença não foi estatisticamente significativa. No entanto, um aumento estatisticamente significativo de GAL3 nucleam foi obsemvado na evolução de displasia pama camcinoma (p = 0,04). Nenhuma commelação foi encontmada entme beta-catenina e GAL3. Conclusão: Tanto nas displasias quanto nos camcinomas a via de sinalização Wnt está ativa, e o aumento de GAL3 nucleam nos camcinomas sugeme um papel na tmansfommação maligna do epitélio lingual.
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Carcinoma de nasofaringe: análise da importância prognóstica da imunoexpressão da galectina-3 e proteínas de matriz

Carcinoma de nasofaringe: análise da importância prognóstica da imunoexpressão da galectina-3 e proteínas de matriz

A imunoexpressão revelou variações de grau I, in- tensidade fraca, ao grau III forte, localizadas ao redor da célula neoplásica para as proteínas laminina e da i- bronectina (Figura 1D e 1G).A mesma variação foi en- contrada para galectina-3 porém, localizada na matriz e nas células neoplásicas(Figura 1E e 1F). Apesar das imunoexpressões terem sido analisadas conforme os graus, devido à pequena amostragem, a análise estatís- tica foi realizada desconsiderando o grau e levando-se em consideração apenas o resultado positivo e negativo da mesma.
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Carcinoma de nasofaringe: análise da importância prognóstica da imunoexpressão da galectina-3 e proteínas de matriz

Carcinoma de nasofaringe: análise da importância prognóstica da imunoexpressão da galectina-3 e proteínas de matriz

A Tabela 10 apresenta a distribuição e o estudo da associação entre a ausência da Fibronectina em pacientes com as outras duas proteínas de matriz presentes. Na presença da Fibronectina, 25,0% dos pacientes recidivaram antes dos 5 anos após o início do tratamento enquanto que, dos 7 pacientes que possuíam a Laminina e Galectina-3 somente, cerca de 71,4% recidivaram. Apesar da diferença de quase 50% entre os dois grupos de pacientes, não foi detectada uma diferença significativa sob ponto de vista estatístico. Entretanto, simulação mostrou que em uma casuística 2 vezes maior, o mesmo teste estatístico apresentaria um p-valor igual a 0,036 desde que as proporções de recidiva fossem mantidas.
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Galectina-3: Ligação entre Rigidez Miocárdica e Arterial em Pacientes com Insuficiência Cardíaca Descompensada?.

Galectina-3: Ligação entre Rigidez Miocárdica e Arterial em Pacientes com Insuficiência Cardíaca Descompensada?.

séricos de galectina-3 e marcadores de rigidez arterial nessa população. Apesar disso, nossos dados sugerem que a galectina-3 contribui para o acoplamento ventriculoarterial anormal. A galectina-3 pode estar envolvida na rigidez miocárdica e vascular em pacientes com insuficiência cardíaca, mas amostras maiores contribuiriam para confirmar os achados preliminares de nosso estudo. Ainda, a galectina-3 pode ser preditiva das pressões pulmonares aumentadas e responsável pelas alterações patológicas nas artérias pulmonares distais com consequente resistência vascular pulmonar e hipertensão, descritas na insuficiência cardíaca. Tanto a galectina-3 como a PSAP foram fatores prognósticos independentes. O presente estudo amplia o conhecimento prévio de que a rigidez arterial está aumentada na insuficiência cardíaca com FE preservada, e está associada com remodelação concêntrica ventricular esquerda. Nossos achados destacam o envolvimento da galectina-3 na alteração das funções diastólica e sistólica, e principalmente, que altas concentrações de galectina-3 estão associadas com disfunção sistólica grave.
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Caracterização da interacção da galectina-3 e Notch na progressão tumoral

Caracterização da interacção da galectina-3 e Notch na progressão tumoral

Os receptores Notch são glicoproteínas de superficie celular que possuem estruturas de carbohidratos passiveis de serem reconhecidas pela galectina-3 e cuja activação, modula diversos processos celulares como a diferenciação, proliferação, apoptose, adesão, migração e angiogenese. Na literatura pode encontrar-se que tumores que apresentam uma sobreactivação da via Notch, apresentam níveis de expressão reduzidos de galectina-3. Neste trabalho, e sobre a hipótese de que galectina-3 interage com o receptor Notch, propos-se investigar de que forma galectina-3 poderia modular a via Notch. Os resultados obtidos demonstram que galectina-3 se liga ao receptor Notch em linhas de carcinoma gástrico. Os resultados dessa interação podem estar na origem de, após inibição de galectina-3, se verificar: 1) uma maior expressão do receptor Notch-1 e; 2) maior clivagem do receptor e consequente sobreexpressão de genes dependentes da activação da via Notch. A análise da expressão destas moléculas em tecido tumoral gástrico sugere existir uma correlação inversa entre a expressão de galectina-3 e do receptor Notch-1. Demonstra-se portanto que galectina-3 exerce um papel de regulador negativo sobre a via de activação Notch e, a expressão coordenada das duas moléculas, pode exercer papel fundamental na progressão tumoral.
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Estudo da expressão de galectina-3 em carcinomas de língua de camundongos.

Estudo da expressão de galectina-3 em carcinomas de língua de camundongos.

Introdução: A galectina-3 (Gal-3) é uma lectina de mamíferos ligante de resíduos β-galactosídeos. Numerosos estudos têm mostrado que a Gal-3 apresenta importantes papéis na biologia tumoral, atuando em fenômenos como apoptose, metástase e transformação maligna. No entanto, em carcinomas de cabeça e pescoço, a real significância da sua expressão ainda é pouco compreendida. Objetivo: O objetivo deste estudo foi avaliar a expressão de Gal-3 em tumores de língua induzidos experimentalmente em camundongos desafiados com o carcinógeno 4-nitroquinolona-1-óxido (4NQO). Material e métodos: Quarenta e dois camundongos C57BL/6, machos, foram desafiados com 4NQO na água de beber por 16 semanas e sacrificados em diferentes períodos depois do tratamento. Após o sacrifício, as línguas foram removidas, processadas, coradas por hematoxilina e eosina (HE) e microscopicamente analisadas quanto à presença de carcinoma. Ensaio imuno-histoquímico para detecção do antígeno Gal-3 e análise descritiva da sua expressão nos tumores induzidos foram realizados. Resultados: Ao final do experimento, foram produzidos 15 tumores. No tecido epitelial não-neoplásico, forte imunorreatividade foi observada apenas na camada parabasal. Nas camadas mais superficiais a intensidade de marcação foi mais fraca, e na camada basal variou de ausente a fraca. Todos os carcinomas bem diferenciados exibiram fraca marcação, exceto nas áreas queratinizantes. No único caso de carcinoma pouco diferenciado, forte imunorreatividade para Gal-3 foi observada. Conclusão: Nossos resultados descritivos mostram que a transformação maligna é acompanhada de redução da intensidade de expressão da Gal-3 e que o aumento da sua expressão com a perda da diferenciação neoplásica sugere a sua vinculação com agressividade tumoral.
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Influência da galectina-3 na resposta de neutrófilos a patógenos periodontais

Influência da galectina-3 na resposta de neutrófilos a patógenos periodontais

Galectina-3, uma proteína que se liga a β-galactosídeos, é expressa por neutrófilos e inúmeras evidências indicam que esta molécula atua como uma possível reguladora da resposta imune. Sabe-se que galectina-3 ao ligar com LPS pode levar a formação de oligômeros, que podem alterar o limiar de ativação de células da resposta imune inata. Apesar de existirem diversos estudos que mostram a influência de galectina-3 na resposta de neutrófilos frente a componentes bacterianos, os resultados são em sua maioria contraditórios e inconclusivos. Para elucidar a influência da galectina-3 na reposta imune inata a patógenos periodontais, o presente trabalho avaliou a atividade antimicrobiana in vitro de neutrófilos, isolados de camundongos selvagens (WT) ou geneticamente deficientes de galectina-3 (Gal-3KO), previamente estimulados com LPS de Aa e Pg. Os resultados não evidenciaram diferenças significativas no número de unidades formadoras de colônia (UFC) recuperadas das culturas de neutrófilos provenientes de animais deficientes de galectina-3 e do grupo controle (WT). Contudo, a estimulação de neutrófilos com LPS por 18 horas levou a redução no número de UFC recuperadas das culturas, quando comparado com as culturas estimuladas com LPS por apenas 3 horas.
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Avaliação do Polimorfismo da Galectina-3 em Indivíduos com Doença de Chagas Crônica.

Avaliação do Polimorfismo da Galectina-3 em Indivíduos com Doença de Chagas Crônica.

rs4644 e rs4652 do gene da galectina-3 foi realizada por PCR (reação em cadeia da polimerase) em tempo real com o sistema TaqMan® (Life Technologies, Carlsbad, USA), e os SNPs foram amplificados usando o protocolo do sistema TaqMan® Universal PCR (Life Technologies). Os genótipos de cada SNP foram determinados pelo programa Sequence Detection System, versão 1.3.1 (Life Technologies). Os primers e as sondas para identificação dos SNPs foram obtidos de uma mesma empresa.

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Expressão imuno-histoquímica de galectina-3 em lesões foliculares

Expressão imuno-histoquímica de galectina-3 em lesões foliculares

pode estar aumentada em histiócitos e outras células inflamatórias. Assim, é possível que ocorra uma contaminação da amostra tecidual com células não tumorais que expressam GAL-3 e, através da RT-PCR, seriam selecionados como casos positivos para GAL-3. Na imuno-histoquímica, é possível identificar as células tumorais e considerar, ou não, a expressão de áreas distintas. Nos casos avaliados, houve expressão de GAL-3 em células não-tumorais apenas em áreas de tiroidite ou em histiócitos, de maneira isolada. Estudo recente comparou a expressão de GAL-3 através das técnicas de RT-PCR e imuno-histoquímica. Os autores descrevem que a expressão em nível protéico foi pouco maior do que a molecular, através da quantificação de mRNA, nos casos de carcinoma papilífero (45).
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Imunoexpressão de galectinas em queilites actínicas e sua relação com características clínicas e gradação histológica

Imunoexpressão de galectinas em queilites actínicas e sua relação com características clínicas e gradação histológica

A queilite actínica (QA) é uma lesão inflamatória crônica potencialmente maligna que em algumas situações pode se transformar em carcinoma de células escamosas (CCE) de lábio inferior. Os mecanismos moleculares envolvidos neste processo ainda não são completamente esclarecidos. O objetivo desta pesquisa foi avaliar a imunoexpressão das galectinas -1, -3, -7 e -9 e relacionar este aspecto com as características clínicas (sexo, idade e aspecto clínico) e gradação histológica pelo sistema binário (baixo ou alto risco de transformação maligna) em 65 casos de QA. A imunomarcação de cada caso foi avaliada de forma semiquantitativa, na qual foram atribuídos os escores: 0 (0% de células positivas), escore 1 (1 a 30% de células positivas), escore 2 (31 a 60% de células positivas) e escore 3 (mais de 60% das células positivas). A imunoexpressão também foi analisada quanto à localização nos compartimentos celulares e nos estratos epiteliais. A análise estatística foi realizada através dos testes de Mann-Whitney, Qui-quadrado de Pearson e Exato de Fisher com nível de significância estabelecido em 5%. Dos 65 casos de QA, 76,9% eram do sexo masculino, 80% tinham idade superior a 40 anos, 70,8% eram da raça branca e 61,5% foram histologicamente gradadas como QAs de baixo risco. A expressão imunoistoquímica das galectinas foi variável na amostra e de forma geral não exibiu relação com os parâmetros clínicos. A expressão da galectina-1 foi observada em 98,5% dos casos, principalmente no citoplasma em todas as camadas epiteliais e foi elevada em 60% dos casos (escore 3), independente da gradação histológica (p>0,05). A expressão de galectina-3 foi observada em todos os casos, sendo maior nas QAs de alto risco que no grupo de baixo risco (p<0,05), com predominância de marcação no citoplasma e núcleo nas QAs de baixo risco (67,5%) e de marcação apenas no citoplasma nos casos de alto risco (60%) (p<0,05). A galectina-7 foi positiva em todos os casos, majoritariamente na região suprabasal do epitélio (95,4%), porém sem diferenças significativas no escores de expressão entre os grupos histológicos (p>0,05). Com relação à galectina-9, 89,2% dos casos foram positivos, com redução na mediana dos escores de expressão com o aumento do grau histológico (p<0,001), sendo essa expressão predominante no núcleo e citoplasma. Com base nestes resultados, sugere-se que as galectinas analisadas nesta pesquisa podem estar envolvidas no desenvolvimento e progressão das queilites actínicas.
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Contribuição da análise de textura do núcleo celular para o diagnóstico diferencial de lesões foliculares da tireoide: comparação com marcadores imunoistoquímicos.

Contribuição da análise de textura do núcleo celular para o diagnóstico diferencial de lesões foliculares da tireoide: comparação com marcadores imunoistoquímicos.

Muitos marcadores de malignidade têm sido inves- tigados, mas todos apresentam alguma desvantagem ou alguma limitação (4,5). Galectina-3, HBME-1 (Hec- tor Battifora Mesothelial cell) e citoqueratina-19 (CK- 19) são os mais frequentemente utilizados na prática. Galectina-3 foi descrito como o mais sensível marcador diagnóstico para identificação pré-operatória de carcino- mas da tireoide, com alta sensibilidade e especificidade em amostras histológicas e citológicas (6). Infelizmen- te, vários estudos imunoistoquímicos e moleculares não foram capazes de provar a utilidade da galectina-3 no padrão folicular, já que foi demonstrada sua expressão em tecidos tireoideanos normais e também nas lesões benignas (7-9). O HBME-1 foi descrito como útil no diagnóstico de tumores foliculares (10-12). Infelizmen- te, o HBME-1 parece se expressar com menor intensi- dade em lesões com células de Hürthle ou alterações apócrinas, frequentes nas lesões foliculares (12). Um terceiro marcador, CK-19, também pode ser útil no diagnóstico da variante folicular do carcinoma papilífero por sua forte e difusa positividade citoplasmática (13). No entanto, nosso grupo, e outros, demonstrou que esses três marcadores têm sensibilidade e especificidade limitadas, mesmo quando usados em conjunto (14,15).
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