4-Proteínas

Proteínas

Janusa Vasconcélos

Introdução

• Proteínas são compostos complexos formados por aminoácidos presentes em toda matéria viva;

• Vem do grego “ proteios” que significa, o que tem primazia;

• Aminoácidos são os monômeros das proteínas;

Funções metabólicas

Síntese protéica

Doenças causadas por Proteínas

• Alergias • Botulismo • Príons

Tipos

• Simples - formadas apenas por aminoácidos • Conjugadas – grupo protéico e grupo

prostético (lipídios, ácido nucléico, carboidratos, metais, etc.);

• Derivadas – resultantes da hidrólise ácida ou enzimática de uma proteína

Necessidades nutricionais

• Aminoácidos essenciais: valina,leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano, treonina, lisina, arginina, histidina.

• Ciclo de vida • Estado de saúde

Aminoácidos

• Unidades estruturais das proteínas; • Logo as propriedades das proteínas

dependem dos aminoácidos constituintes e compostos não protéicos

AMINOÁCIDOS

Características Estruturais

Aminoácidos

• Aminoácidos polares sem carga – possuem o radical R sem carga

– Glicina, Serina, Treonina, Cisteína, Tirosina, Asparagina e Glutamina

Aminoácidos

• Com radical R apolares ou hidrofóbicos – a cadeia alifática é apolar

–Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Prolina, Triptofano, Metionina

Aminoácidos

• Com radicais R carregados positivamente – apresentam carga próxima a 7,0

–Histidina, lisina e arginina

Aminoácidos

• Com Radicais carregados negativamente- em pH 6,0 a 6,0 encontram-se totalmente ionizados

– ácido aspártico e ácido glutâmico

Aminoácidos

• Propriedades:

–Capacidade de ionização importante na funções biológicas e funcionais das proteínas.

–Os métodos de identificação se baseiam nesta propriedade

Propriedades físicas

• Ponto de fusão e decomposição –Acima de 200ºC

–Solúveis em água e solventes orgânicos –Altos valores de dipolos e constantes dielétricas

(soluções aquosas)

Propriedades físicas

• Anfótero em soluções aquosas, ou seja forma

Ponto isoelétrico

• pH em que as cargas do aminoácido estão em equilíbrio, ou seja a molécula é neutra. • Cálculo pI = (pK1+pK2)/2

Isomeria óptica

• A atividade óptica é a capacidade de girar o plano da luz polarizada, ou seja, possui um carbono assimétrico;

• Ver imagem no Espelho

Isso significa...

• Propriedades físicas e biológicas

• Na natureza só há a forma L nas proteínas;

IMPORTANTE 1

• Com exceção da glicina, todos os outros possuem atividade óptica;

Absorbância

• Capacidade de absorver radiação eletromagnética;

• Indica presença de anéis aromáticos, cujos elétrons interagem com UV.

Peptídios

• Cadeias formadas por ligações de condensação de dois ou mais aminoácidos;

• Ligações amídicas covalentes, denominadas peptídicas;

Ligação Peptídica

Estrutura Primária

• Caracteriza por ter apenas ligações peptídicas entre os aminoácidos.

• Nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele

deriva todo o arranjo espacial da molécula.

• Assemelha-se a um "colar de contas”

Estrutura secundária

• Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os C dos aa e seus grupamentos amina e carboxila; • Rotação a e b

• O colágeno faz um tipo especial de arranjo, chamado hélice tríplice.

Estrutura terciária

• Refere ao arranjo espacial da cadeia

polipeptídica(dobramento ou formação de laços), com ou sem estrutura secundária.

• Forças de estabilização: *Ligações dissulfeto (covalente); * Ligações salinas ou interações; * Ligações ou pontes de H;*Interações dipolares;*Interações hidrofóbicas ou Van der Waals

• Além das forças de atração, existem as forças de repulsão, importantes no balanço à estabilização.

Estrutura Quaternária

• Formação com subunidades que possuem conformação espacial própria;

• Estas subunidades estruturais se ligam entre si através de ligações não covalentes.

PROTEÍNAS

Classificação

• Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: • Proteínas Monoméricas - Formadas por

apenas uma cadeia polipeptídica.

• Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

Classificação quanto a forma

• Proteínas Fibrosas - A maioria é insolúvel em água com pesos moleculares muito elevados. São formadas por cadeias longas, retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (proteínas estruturais).

• Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem estrutura diferente - helicoidal (tubulinas).

Classificação quanto a forma

• Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais complexa, esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares entre 10.000 e vários milhões (enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.)

PROTEÍNAS

Classificação

• Globulares Fibrosas

Classificação por ação na membrana

• Proteínas integrais - interagem diretamente com a membrana;

• Proteínas periféricas - associam-se às membranas ligando-se à superfície delas;

Propriedades ácido básicas

• O comportamento é determinado pelo grupo R;

• Quanto mais aminoácidos básicos, mais longe de 7,0 é o ponto isoelétrico e vice-versa

LOGO

• O pI depende do MEIO EM QUE SE ESTÁ DISSOLVIDO, da temperatura;

• A concentração pouco influencia no pI. • Exemplo: acerola com leite morno e polpa

(fazer em casa)

Solubilidade

• A água está ligada Às proteínas de diferentes formas;

• A solubilidade ocorre pela interação das moléculas de água com as ligações peptídicas e cadeia lateral;

• Quanto maior a interação, maior a solubilidade da proteína

IMPORTANTE

• Logo no pI se tem a menor solubilidade

• Fazer em casa: colocar 1 colher de chá de leite

em pó em água morna e em outro recipiente colocar 1 pedaço de queijo, anotar o que acontece

Influencia do pH na solubilidade

• “Abrir” cadeias para interação com a água • No pI ocorre a maior precipitação possível • A densidade do agregado protéico determina

a precipitação

Influência iônica

• Tem influência intensa sobre a solubilidade;

• Salting in: presença do sal aumenta a

solubilidade ( a água do sal liga-se a proteína)

• Salting out: a presença do sal diminui a

solubilidade por competir com as moléculas de água

Efeito dos solvente

• Compostos polares são dissolvidos em solventes polares e vice-versa;

• A adição de outro solvente apolar reduz a solubilidade da proteína (competição pelas moléculas de água)

Efeitos da temperatura

• A solubilidade aumenta até 50°C, logo cai bruscamente  DESNATURAÇÃO PROTÉICA; • O abaixamento da temperatura pode

precipitar ou não as proteínas (para casa -?)

Classificação quanto a solubilidade

Albuminas Sim (coagulação pelo calor)

Não ovoalbumina

Globulinas Insolúveis (solúveis em soluções

salinas)

Sim Miosina,

ovoglobulina Prolaminas Insolúveis, inclusive

em soluções salinas

Sim Gliadina

Glutelinas Insolúveis (solúvel em soluções ácidas e alcalinas diluídas)

Não Glutenina

Escleroproteínas Insolúveis Insolúveis Queratina

DESNATURAÇÃO PROTÉICA

• Alteração da conformação da proteína SEM rompimento das ligações peptídicas; • Pode ser: pH, temperatura, soluções salinas,

calor, radiações

Efeitos

• Alteração de solubilidade (sítio de ligação); • Mudança na capacidade de ligar água; • Perda de atividade biológica

• Aumento da digestibilidade • Aumento da viscosidade

• Aumento da reatividade química

Agentes desnaturantes

• Físicos: temperatura, irradiação, agitação • Químicos: pH, solventes, sais

Propriedades funcionais

• A qualidade bioquímica dos alimentos se dá pela soma da sua composição que reflete diretamente nas características nutricionais, funcionais e organolépticas

Propriedades funcionais

• São as propriedades fisico-químicas das proteínas que afetam os sistemas alimentares durante sua preparação até consumo;

• Funcionalidade= somatório entre propriedades funcionais

Propriedade de hidratação

• Relacionadas a textura e viscosidade do alimento.

• Capacidade de reter e/ou absorver água;

Propriedades de interação

• As proteínas interagem entre si e formam gel, coagulam e formam estruturas com fibras e glúten

Propriedade de superfície

• Emulsificação, formação de espumas, formação de películas.

Propriedade funcionais

• Todas estas propriedades se somam, ou seja não ocorrem em separado;

• São resultantes da interação entre as cadeias laterais e constituintes dos alimentos

EXEMPLOS

Alimentos Funcionalidade

Sopas, molhos Viscosidade, emulsificação, retenção de água

Produtos de panificação Formação de matriz, propriedades viscoelásticas, coesão, desnaturação protéica, formação de gel, absorção de

água, emulsificação Leite e derivados Emulsificação, retenção de gordura,

viscosidade, aeração, coagulação, formação de gel

Ovos Formação de gel, emulsificação