Introduction bibliographique
22 les animaux bénéficient d’une période de pâture leur permettant de s’engraisser à l’herbe, cette pratique étant encouragée par les consommateurs qui veulent une image de production de plus en plus naturelle. L’élevage en stabulation en France n’est pas aussi intensif qu’aux Etats-Unis. Plusieurs sortes de nourriture peuvent être distribuées aux bovins : herbe, luzerne, foin, ensilage de maïs, paille, graines de blé, tourteau de soja…
Une autre exception de la France est la diversité des types d’animaux produits et consommés, comme les vaches, bœufs, taurillons, veaux et taureaux, tandis que les autres pays privilégient plutôt un type d’animal (Micol et Lherm 2010). Les critères de qualités sont également différents puisqu’en France, la viande maigre est appréciée tandis qu’au Japon, en Australie et aux Etats-Unis, les consommateurs préfèrent une viande grasse dite persillée.
Ce sont toutes ces différences qui font de la France un pays particulier quant à la production (1 725 milliers de tec en 2008, premier rang européen) et la consommation (1 643 milliers de tec en 2008, premier rang européen) de viande bovine.
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23 II.1 Structures et fonctions
Le muscle squelettique strié est une structure biologique très complexe (Harper 1999) et hiérarchisée (Figure 8). Ainsi, il est principalement composé de faisceaux de fibres musculaires, qui sont des cellules pluri-nuclées. Chaque fibre musculaire est elle-même constituée de myofibrilles, ultrastructures organisées en répétitions de sarcomères. Ces répétitions donnent au muscle ce caractère strié. Les sarcomères, unités de contraction du muscle, sont des assemblages des filaments d’actine et de myosine.
L’étude détaillée du muscle montre que la structure de ce dernier est constituée de plusieurs niveaux, délimités par des couches de tissu conjonctif constitués essentiellement de collagènes et de protéoglycanes (Figure 9). Chaque fibre musculaire est entourée par une enveloppe, l’endomysium. Les faisceaux de fibres sont délimités par le perimysium, contenant des lipides intramusculaires et le système vasculaire. Le perimysium et l’endomysium forment le tissu conjonctif intramusculaire, dont le perimysium est le constituant principal. Enfin, le muscle est gainé par l’epimysium, enveloppe qui attache le muscle à l’os par le tendon. Les différentes enveloppes de tissu conjonctif ont un rôle moteur important, en transmettant l’énergie mécanique de la contraction de chaque fibre musculaire au muscle dans son ensemble, et ainsi permettre le mouvement des os. De plus, chaque fibre est innervée, et les nutriments sont apportés par des vaisseaux sanguins.
Le rôle premier du muscle squelettique strié est d’assurer les mouvements volontaires du corps, par contraction / décontraction de sa structure, entraînant le mouvement des os. Il permet ainsi la locomotion de l’organisme. Des dysfonctionnements et des dégénérescences musculaires sont la cause de myopathies, entraînant le plus souvent des défauts graves de locomotion, et parfois la mort.
Le muscle est également un thermorégulateur de l’organisme, puisque la contraction musculaire permet de produire de la chaleur. Ainsi, en cas de froid, l’organisme
« frissonne » ; c'est-à-dire qu’il contracte et décontracte les muscles afin de réchauffer l’organisme, et de diffuser cette chaleur via les vaisseaux sanguins. Enfin, le muscle constitue une réserve de protéine importante, dégradée en cas de privation de nourriture.
Fibre musculaire Muscle squelettique strié Myofibrille Filament fin d’actine Filament épais de myosine Sarcomère Figure 8. Organisation hiérarchique du muscle squelettique strié
Os Tendon
Epimysium Perimysium
Nerf
Vaisseau sanguin
Faisceau de fibres Fibre musculaire Endomysium Figure 9. Le muscle squelettique strié
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24 II.1.1 Les fibres
La fibre musculaire, cellule plurinucléée pouvant mesurer une trentaine de centimètres de long, est une composante principale du muscle. A l’instar de celui-ci, sa structure est hiérarchisée (Figure 10).
L’élément contractile des fibres musculaires est la myofibrille. Les myofibrilles sont regroupées en faisceaux au sein de la fibre. Elles occupent 80% du volume de la cellule. Leur cohésion est assurée par des complexes protéiques, les costamères. Les myofibrilles sont également liées à la membrane plasmique de la fibre, le sarcolemme, par les mêmes structures. Les espaces laissés par les myofibrilles sont occupés par le réticulum sarcoplasmique, ou tubule T. Ce réticulum sarcoplasmique, ou sarcoplasme, est majoritairement constitué d’eau (75 à 85 %). Il contient notamment du glycogène, de la phosphocréatine, des acides gras, de la myoglobine, et des mitochondries. Chaque fibre est alimentée par un vaisseau sanguin, et innervée, la jonction entre le nerf et le sarcolemme formant la plaque motrice. La cohésion des fibres est assurée par leur matrice extracellulaire, formant l’endomysium.
Les premières classifications des fibres sont basées sur les propriétés contractiles de ces dernières.
Les fibres ont donc été classées en fonction de l’activité ATPasique myofibrillaire (mATPase), après incubations des fibres en pH acide ou basique (Brooke et Kaiser 1970).
L’activité mATPase permet de déterminer la vitesse de contraction des fibres. Cela a permis de distinguer les fibres de type I à contraction lente, dont l’activité mATPase est inhibée après incubation dans un pH basique. Les fibres de type II, à contraction rapide, ont une activité mATPase inhibée après incubation dans des pH acides. Pour les fibres de type II, initialement 2 sous-types ont pu être identifiés par incubations en différents pH acides. En effet, l’activité des fibres IIA est inhibée à pH=4,9 et celle des fibres IIB à pH=4,3.
Une autre classification fait intervenir, en plus de l’activité mATPase, l’activité de l’enzyme du métabolisme oxydatif Succinate DéHydrogenase (Peter et al 1972). Cela a permis la distinction des fibres lentes oxydatives (SO), rapides oxydo-glycolytiques (FOG), et rapides glycolytiques (FG).
Une troisième classification tient compte de la couleur en plus de ces critères (Ashmore et Doerr 1971) et différencie les fibres R (mATPase acido-résistante, oxydative rouge), R
Mitochondrie Matrice extracellulaire
Nerf Plaque motrice Noyau Vaisseau sanguin Costamère
Reticulumsarcoplasmique
Sarcolemme Myofibrille Tubule transversal Figure 10. La fibre musculaire
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25 (mATPase acido-labile, oxydo-glycolytique rouge) et W (mATPase acido-labile, glycolytique blanche).
Ces trois classifications sont équivalentes (Tableau 1). Mais des divergences existent, et ont suggéré des variations dans la composition des molécules de myosine au sein d’un même type de fibre, autrement dit l’existence de sous-types.
La myosine est la protéine prédominante des fibres musculaires (1/3 des protéines). Elle est formée de quatre chaînes légères (MLC) et de deux chaînes lourdes (MyHC) (Picard et al 2002). Différentes isoformes de ces chaînes lourdes existent et peuvent être assemblées dans un filament de myosine. La tête des chaînes lourdes porte l’activité ATPase Ca2+-dépendante spécifique de l’actine. Les propriétés contractiles d’une fibre vont donc découler de sa composition en différentes isoformes de chaîne lourde de myosine. Les divergences apparues avec les classifications exposées précédemment s’expliquent par les compositions nuancées des fibres en différentes isoformes de chaîne lourde de myosine, et donc des propriétés métaboliques plus contrastées entre types de fibre. Une classification immuno-histochimique, utilisant des anticorps spécifiques des différentes isoformes des chaînes lourde de myosine, a été utilisée chez le bovin (Picard et al 1998).
Ainsi, chez les mammifères, les fibres à contraction lente (type I) sont constituées de MyHC de type I. De même, les fibres IIA sont composées de MyHC IIa, les fibres IIB de chaînes IIb. Un autre type de MyHC a été identifié, l’isoforme IIx, qui compose les fibres IIX.
Ces fibres ont des propriétés intermédiaires entre les fibres IIA et IIB, et étaient confondues avec les fibres IIB par les classifications précédentes. Les fibres I, IIA, IIX et IIB, qui ne contiennent qu’une isoforme de myosine, sont dites « pures ». Des fibres dites « hybrides » sont composées de plusieurs isoformes différentes de myosine, et montrent des propriétés intermédiaires avec les fibres pures, ce qui rend les classifications peu tranchées. Leur dénomination renseigne sur la proportion relative d’isoformes de chaîne lourde qui composent les fibres hybrides. Ainsi, les fibres IIAX contiennent autant d’isoformes IIA que IIX, les fibres IIAx sont formées majoritairement d’isoformes IIa que IIx.
Les différentes isoformes de chaînes lourdes de myosine sont chacune codées par un seul gène. Ainsi, 10 gènes d’isoforme de MyHC ont été identifiés chez les mammifères, contre une trentaine chez les oiseaux et un seul chez la drosophile. Les gènes d’isoformes rapides sont plus proches entre différentes espèces qu’avec les gènes d’isoformes lentes d’une même espèce.
I IIA IIB R (rouge) R (rouge) W (blanche)
SO FOG FG