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CAPÍTULO 1 REVISÃO BIBLIOGRÁFICA

2 Mercado

3.1 Proteínas da soja

O teor de proteínas na maioria das leguminosas está ao redor de 20 – 25%, enquanto que na soja é de aproximadamente 40% (LUI, 2000). A proteína da soja é limitada em aminoácidos sulfurados, sendo a metionina o principal aminoácido limitante, seguido da cistina e da treonina (MESSINA, 1999), entretanto, a soja possui quantidades consideráveis de lisina, que é o aminoácido limitante na maioria das proteínas dos cereais (MATEOS-APARICIO et al., 2008).

As proteínas da soja são classificadas em três tipos, as envolvidas no metabolismo, as estruturais e as de reserva, que não possuem atividade biológica (ZARKADAS et al., 1994). Aproximadamente 80 a 90% do total das proteínas são de reserva e podem ser divididas em albuminas (10%), solúveis em água, e globulinas (90%), solúveis em soluções salinas (HOU e CHANG, 2004).

Sua classificação é feita de acordo com o coeficiente de sedimentação (S20,w) em quatro frações: 2S, 7S, 11S e 15S. A fração 2S corresponde a 22% das proteínas extraídas em água e é composta principalmente por inibidores de tripsina. A fração 7S corresponde a 37% das proteínas extraídas em água e contém hemaglutininas, lipoxigenases, β-amilase e globulinas 7S. A fração 11S corresponde a 31% das proteínas extraídas em água e é composta pela globulina 11S. A fração 15S corresponde a 11% das proteínas extraídas em água (LIU, 1997), apresenta-se como dímero de glicinina estável a força iônica superior a 0,5 M. A β-conglicinina (globulina 7S) e a glicinina (globulina 11S) são as principais proteínas de reserva da soja (RENKEMA et al., 2000).

As globulinas da soja possuem estruturas quartenárias complexas que facilmente sofrem reações de associação-dissociação, dependendo das condições do meio, principalmente pH, força iônica e solvente. A β-conglicinina é uma glicoproteína de massa molecular 140-170 kDa e estrutura quartenária trimérica. Pode ser separada por cromatografia em DEAE-Sephadex A-50 em seis componentes distintos que apresentam proporções e combinações diferentes das subunidades α (57-68 kDa), α’ (57-72 kDa) e β (42-52 kDa) (RENKEMA,

GRUPPEN e VLIET, 2002). Estes componentes são isômeros da β-conglicinina e foram denominados de B1 a B6-conglicinina. Estas subunidades são mantidas por ligações hidrofóbicas e pontes de hidrogênio (HOU e CHANG, 2004).

Existem outros componentes naturais presentes na soja como os fatores antinutricionais que podem afetar a qualidade nutricional de produtos à base de soja (SOUZA, 2006). Alguns destes fatores são parcialmente ou totalmente inativados pelo calor durante o processamento, tais como, os fatores antivitamínicos, as hemaglutininas e os inibidores de tripsina (BARTH et al., 1993). Outros não são destruídos pelo calor, como as saponinas, fitatos e fatores de flatulência, que também podem comprometer a qualidade nutricional da proteína de soja (LIENER, 1981; LUSAS e RIAZ, 1995).

A maior parte dos efeitos benéficos é oriunda da fração protéica, como demonstraram estudos recentes. A proteína de soja reduziu o nível de colesterol no plasma sanguíneo em indivíduos com alto nível de colesterol, diminuindo o risco de doenças cardíacas (LOVATI; MAZONI e GIANAZZA, 2000).

A alegação de que o consumo de proteína de soja está associado com a redução do risco de doenças cardíacas é permitida de ser rotulada em embalagens de produtos contendo proteína de soja (JONES, 2002). A FDA destacou que a inclusão de proteína de soja em uma dieta contendo pouca gordura saturada e colesterol pode reduzir o risco de doenças cardíacas através da diminuição dos níveis de colesterol no sangue (FOOD AND DRUG ADMINISTRATION, 1999). Isto ocorre devido ao perfil de aminoácidos, que difere da proteína animal, de forma que reduz o colesterol LDL circulante (COSTA e SUMMA, 2000).

Os produtos contendo proteína de soja estão conquistando espaço no mercado e são produzidos na forma de farinha, texturizados, isolados, substitutos de produtos lácteos, cárneos e de panificação (PUPPO e ANÕN, 1999). Suas proteínas também são utilizadas em alimentos como ingredientes funcionais e nutricionais, como substituto da proteína animal.

Além da importância nutricional das proteínas, há também seis peptídeos com propriedades antioxidantes, que foram isolados da proteólise da β- conglicinina da proteína de soja, compostos de 5 a 16 resíduos de aminoácidos, incluindo aminoácidos hidrofóbicos, valina, leucina em posição N-terminal e prolina, histidina e tirosina (CHEN; MURAMOTO e YAMAUCHI, 1995).

Wang e Mejia (2005) relataram que as proteínas e peptídeos derivados da soja apresentam papel importante nas propriedades fisiológicas deste grão, principalmente na prevenção de doenças crônicas. Os peptídeos biologicamente ativos podem ser encontrados naturalmente na soja ou serem obtidos por hidrólise protéica através de diversos métodos, como digestão enzimática ou fermentação, sendo a glicinina a proteína mais importante para originar os peptídeos bioativos.

Alguns peptídeos destacam-se por apresentar atividades bioativas, como propriedade de imunomodulação, atividade anticarcinogênica, anti-hipertensiva, hipocolesterolêmica, anti-obesidade e antioxidante (GIBBS et al., 2004; MEJIA e LUMEN, 2006). Dentre estes, pode se destacar o lunasin, que é um peptídeo que previne o câncer, contém uma sequência de 43 aminoácidos, com um peso molecular de 5400 Da, sendo originalmente isolado da soja, mas também pode ser encontrado na cevada. Na farinha de soja, a quantidade varia entre 0,10 a 1,33 g/100 g, de acordo com a variedade (JEONG et al., 2003; MEJIA et al., 2004).

Paucar-Menacho (2009) avaliou o efeito das condições de tempo e temperatura de germinação de sementes de soja, cultivar BRS 258, na concentração do peptídeo lunasin e observou que a soja apresenta aproximadamente 3,61 mg.g-1 de farinha, podendo variar de acordo com as condições de germinação para valores entre 1,1 a 4,5 mg.g-1 de farinha de soja germinada, sendo a máxima concentração verificada nas condições de 12 horas a 25ºC, que aumentou a concentração de lunasin na farinha de soja germinada em até 25%.

Os peptídeos bioativos muitas vezes atuam no organismo como hormônios e neurotransmissores, possuindo um importante papel fisiológico. Através da

interação de hormônios e receptores, exercem ações na regulação do metabolismo (água, minerais e outros nutrientes), controlando a excreção das glândulas, ajustando a pressão sanguínea e interferindo no crescimento corporal. Estes também podem exercer efeitos no sono, na inteligência, no raciocínio, na sensibilidade à dor, no comportamento sexual, além de efeitos no estresse do sistema nervoso central (WANG e MEJIA, 2005).

As proteínas da dieta alimentar são fontes de peptídeos, os quais são liberados durante a digestão gastrointestinal ou durante o processamento dos alimentos, atuando como hormônios reguladores de atividades fisiológicas. O processo de fermentação é considerado eficiente na produção de peptídeos bioativos, podendo ser obtidos por atividade microbiana em produtos fermentados ou por enzimas de microrganismos (KORHONEN e PIHLANTO, 2003).

Atualmente, o potencial dos peptídeos bioativos tem sido identificado em produtos de soja fermentada como no natto, tempeh, molho de soja, pasta de soja, sendo encontrados os peptídeos inibidores da ECA (enzima conversora da angiostensina-I), responsável pela hidrólise de dois importantes substratos envolvidos na regulação da pressão arterial, a angiotensina-I e a bradicinina, contendo alanina, fenilalanina e histidina, isolados de soja fermentada com

Bacillus natto (KORHONEN e PIHLANTO, 2003). Outros peptídeos com a mesma

função também foram encontrados na pasta de soja (His-His-Leu) (SHIN et al., 2001), molho de soja (OKAMOTO et al., 1995), natto e tempeh (GIBBS et al., 2004). Além disso, novas sequências de peptídeos bioativos podem ser sintetizadas durante o processo de fermentação (GIBBS et al., 2004).

As modificações enzimáticas das proteínas de soja são extensivamente exploradas para melhorar as propriedades funcionais, qualidade nutricional, produzir alimentos para fins especiais ou para melhorar o sabor (CLEMENTE, 2000; WU e CADWALLADER, 2002).